Aminoácidos e Proteínas

Prévia do material em texto

UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
Agronomia/Bioquímica 
Professora Lis Regiane Vizolli Favarin 
 
 
LISTA DE EXERCÍCIOS 
 
1) Quais as características comuns a todos os aminoácidos? 
Todos os aminoácidos apresentam o grupo amino e o grupo ácido carboxílico em 
sua estrutura. 
 
2) (a) Desenhe a estrutura química de um aminoácido genérico, utilizando R para a 
cadeia lateral. (b) Quando aminoácidos reagem para formar proteínas, isso ocorre 
via reações de substituição, adição ou condensação? (c) Desenhe a ligação que une 
os aminoácidos em proteínas. Como isso se chama? 
a) 
b) Condensação 
c) Ligação peptídica 
 
3) Faça a reação da serina com a valina para gerar um dipeptídeo e dê sua 
nomenclatura 
 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
Agronomia/Bioquímica 
Professora Lis Regiane Vizolli Favarin 
 
4) O que o ponto isoelétrico? 
Os grupamentos amino e ácido, encontram-se na forma ionizada quando em 
solução. Dependendo do pH, o grupamento amino com carga positiva (forma 
catiônica) ou o grupamento ácido com carga negativa (forma aniônica), podem 
predominar. Porém, em determinado pH (pH isoelétrico), haverá somente uma 
forma dipolar (ou seja, positiva e negativa ao mesmo tempo), onde será observada 
uma neutralidade elétrica na molécula. 
 
5) Em quantos grupos estão divididos os aminoácidos e porque razão esta divisão é 
feita? 
São divididos em 4 grandes grupos de acordo com seu grupo R. Dividem-se em 
Polares, apolares, ácidos e básicos 
6) Em que a glicina difere dos outros aminoácidos? 
A glicina é o mais simples dos aminoácidos pois seu grupo R é apenas um átomo 
de H, sendo este aminoácido apolar já que não gera polos em seu grupo R e não 
possui C assimétrico, já que para ter C assimétrico é necessário que os 4 grupos 
ligados a ele sejam diferentes e na glicina há do H ligados diretamente no carbono 
alfa. 
 
7) Porque é necessário obtermos os aminoácidos essências de fontes alimentares? O 
que a falta de algum deles poderia causar? Os aminoácidos essenciais devem ser 
obtidos por fontes alimentares pois ele não é biodisponibilizado pelo nosso 
organismo. A falta deles pode ocasionar problemas nas sínteses proteicas o que 
ocasiona o surgimento de doenças. 
8) Qual a importância dos aminoácidos para as células vegetais? 
Os aminoácidos são os precursores para a síntese de hormônios, de enzimas e da 
disponibilidade para compostos formadores de promotores de crescimento. 
 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
Agronomia/Bioquímica 
Professora Lis Regiane Vizolli Favarin 
Complemento (do site repassado aos alunos) 
Glicina 
Participa na formação de glutationa, fitoquelatinas e glicina betaína (composto que é 
acumulado em plantas em condições de estresse hídrico e ajuda a manter a eficiência 
fotossintética). 
Cisteína 
É fonte de enxofre (S) e atua na síntese da glutationa (molécula que auxilia na defesa de 
plantas). 
Fenilalanina 
Atua na síntese de lignina, taninos, flavonoides e na formação do ácido salicílico. 
A lignina, por exemplo, auxilia na resistência das plantas. Já o ácido salicílico é 
conhecido por atuar na resistência das plantas aos patógenos. 
Glutamato 
Participa da formação dos aminoácidos (arginina, glutamina e prolina) e também é 
precursor da molécula de clorofila. 
Triptofano 
Precursor da auxina, hormônio de crescimento radicular e também da parte aérea das 
plantas. 
Metionina 
Precursora do etileno, hormônio que atua na maturação dos frutos. 
 
9) Como é por que é feita a aplicação de aminoácidos em culturas? Dê exemplos de 
culturas onde se aplica. 
A aplicação de aminoácidos mais comum é pela via foliar. As plantas absorvem 
aminoácidos através dos estômatos e essa absorção é altamente influenciada pela 
temperatura no momento da aplicação. Os aminoácidos também podem ser fornecidos 
para planta, incorporando-os ao solo. Tal modo de aplicação tem como efeito coadjuvante 
a melhora da microbiota do solo, facilitando assim a assimilação de nutrientes. Diversas 
culturas podem utilizar-se desta técnica como: soja, feijão, tomate, milho entre outras. 
 
10) O que são peptídeos? A partir de quantos peptídeos forma-se um proteína? Dê 
exemplo da reação de formação e nome, a abreviatura com 3 letras e de 1 letra só para o 
dipeptídeo formado entre a lisina e a tirosina. 
A união entre dois aminoácidos, forma um dipeptídeo, assim como três unem-se 
formando um tripeptídeo e assim sucessiva- mente, sendo que a união de vários 
aminoácidos irá dar origem a uma cadeia polipeptídica. A partir de 40 resíduos forma-se 
uma proteína. 
https://blog.aegro.com.br/enxofre-para-as-plantas/
 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
Agronomia/Bioquímica 
Professora Lis Regiane Vizolli Favarin 
 
11) Proteínas são formadas por várias cadeias peptídicas, que se mantêm unidas 
através de ligações do tipo I, II e III, formando uma estrutura complexa, como a 
esquematizada abaixo: a) Explique de que tipo são as ligações I, II e III assinaladas no 
esquema da proteína. 
b) Copie as ligações no caderno e identifique, com um círculo, uma ligação peptídica na 
proteína esquematizada 
 
12) O que são proteínas? Como são formadas? 
“Compostos nitrogenados orgânicos complexos, presentes em todas as células vivas, 
formados fundamentalmente por C, H, O e N. Contêm ainda S, P, Cu, etc.. Os compostos 
nitrogenados que entram na formação das proteínas são conhecidos como aminoácidos 
(aas), compostos orgânicos que contêm grupo ácido (carboxílico) e amínico”. As 
proteínas são formadas através de ligações peptídicas entre os aminoácidos. 
 
Ponte dissulfeto 
Ponte de hidrogênio 
Interações de Van der Walls 
 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
Agronomia/Bioquímica 
Professora Lis Regiane Vizolli Favarin 
13) O que são e como atuam os agentes desnaturantes em uma proteína? 
 A desnaturação protéica é a perda da funcionalidade em decorrência de uma alteração 
conformacional, originada pela ruptura de algumas ligações de sua estrutura (em nível 
de estruturas quaternária, terciária e secundária). A desnaturação de uma proteína pode 
ser reversível ou irreversível. Os fatores que podem ocasionar a desnaturação protéica 
são variações de temperatura e pH. 
14) Quais as estruturas que uma proteína pode apresentar? 
Primárias: Sequência linear de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas 
Secundária: O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma 
escada helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada. É uma 
estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio. 
Terciária: Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração 
espacial tridimensional. 
Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou globular, como nas 
enzimas. 
Quartenária: Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) 
 
15) O que define e estabiliza a estrutura tridimensional de uma proteína? 
Suas interações intermoleculares 
16) Quais as diferenças entre as quatro estruturas das proteínas? 
O que as torna diferentes são os tipos de interações intermoleculares que estão 
intimamente relacionadas com a complexidade das torções na estrutura. 
17) O que determina a função que uma proteína terá? Quais são elas? 
O grupamento funcional (amino e ácido) é constante em todos os aminoácidos, 
variando a composição da cadeia carbonada, denominada de grupamento R. Esta 
grande variabilidade proporciona arranjos incontáveis entre as cadeias peptídicas em 
sua estrutura tridimensional bem como na função da proteína, uma vez que os 
diferentes aminoácidos possuem diferentes propriedades químicas que, em conjunto, 
serão responsáveis pela função da proteína. Funções: catálise, transporte e 
armazenamento, movimentocoordenado, sustentação mecânica, defesa imunológica, 
geração e transmissão de impulsos nervosos, controle do crescimento e da 
diferenciação celular. 
 
 
 
 
 
 
 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
Agronomia/Bioquímica 
Professora Lis Regiane Vizolli Favarin 
18) (a) Quais aminoácidos seriam obtidos por meio da hidrólise (quebra da molécula 
na presença de água) n do seguinte tripeptídeo? 
 
 
19) Qual a diferença entre uma homoproteína e uma heteroproteína? Dê exemplos. 
homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Exemplo: As 
Albuminas - clara do ovo. 
Heteroproteínas são as proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro 
componente não-proteico, chamado grupo prostético. Exemplo: mucina (saliva), caseína 
(leite) ETC. 
20) O que é o grupo prostético? Grupo não proteico ligado a proteína. Ex: Metais 
21) O que são enzimas? Como atuam? AS ENZIMAS são proteínas especializadas que 
funcionam na aceleração de reações químicas. São catalizadores biológicos que 
são responsáveis pela reações bioquímicas ocorrem mais rápidas. 
22) Como as enzimas podem ser classificadas? Quais são as classes? 
São classificadas de acordo com as reações químicas que atuam: 
Óxido-redutases (reações de oxido-redução) 
Transferases (transferências de grupos funcionais) 
Hidrolases (reações de hidrolise) 
Liases (adição de ligações duplas) 
Isomerases (reações de isomerização) 
Ligases ( Formação de laços covalentes com gasto de ATP) 
 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
Agronomia/Bioquímica 
Professora Lis Regiane Vizolli Favarin 
23) O que é uma holoenzima? Uma enzima ativa 
24) O que é a apoproteína? E o cofator? Apoprotéina: parte proteica da enzima, 
Cofator: íon inorgânico ou uma coenzima (são grupos ligados a enzima= grupo 
prostético) 
25) O que é uma metaloenzima? Uma enzima coordenada a um íon metálico 
26) Demostre através de diagramas ou figuras o modelo de reação enzimática chave 
fechadura. 
 
27) O que é o substrato? Por que ele tem que ser específico? Substrato é o mesmo que 
reagente. Deve ser específico pois a enzima tem uma configuração espacial muito 
bem determinada. 
28) O que é sitio ativo de uma enzima? Região da enzima onde ocorre a reação 
química 
29) Na agronomia como o conhecimento sobre enzimas pode auxiliar? pessoal 
30) O que são inibidores enzimáticos? Como são classificados? São substâncias 
capazes de inibir a ação enzimática. Se classificam em reversíveis e não 
reversíveis. 
 Exercícios extras para raciocínio: 
Quando ocorre a colheita, os grãos de milho possuem sabor adocicado, pois à presença 
de grandes quantidades de açúcar em seu interior. O milho estocado e vendido nos 
mercados não tem mais esse sabor, pois cerca de metade do açúcar já foi convertida em 
amido por meio de reações enzimáticas. No entanto, se o milho for, logo após a colheita, 
mergulhado em água fervente, resfriado e mantido num congelador, o sabor adocicado é 
preservado. Por que esse procedimento preserva o sabor adocicado dos grãos de milho? 
 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
Agronomia/Bioquímica 
Professora Lis Regiane Vizolli Favarin 
Ao mergulhar o milho na água quente ocorre a desnaturação da enzima responsável pela 
conversão de glicose em amido e o resfriamento impede a renaturação da mesma. 
 
 
 
 
 
 
	Glicina
	Cisteína
	Fenilalanina
	Glutamato
	Triptofano
	Metionina