AD2_BIOQ1_DAIANE VIEIRA

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AD2 – Bioquímica
Nome: Daiane Vieira
Matrícula: 20112020197
Polo: Nova Friburgo
1 – As enzimas são proteínas que aceleram reações químicas que ocorrem nos organismos vivos, sendo assim catalisadoras biológicas. Elas são muito específicas, funcionando como um encaixe perfeito no substrato destinado. A estrutura das enzimas podem englobar estruturas primárias, secundárias e terciárias. 
A estrutura primária está presente em todas as proteínas, consequentemente estará presente nas enzimas, ela é uma sequência de diferentes aminoácidos conectados por ligações peptídicas. A estrutura primária irá determinar qual tipo de proteína será formada. 
A estrutura secundária ocorre quando a estrutura primária se arranja no espaço dando voltas em torno dela mesma, como um espiral. Esse arranjo em espiral é mantido pelas ligações de hidrogênio, entre o grupo amina de um aminoácido e a carbonila do outro.
A estrutura terciária é formada quando a estrutura secundária se enovela sobre ela mesma de maneira tridimensional. 
A estrutura quaternária ocorre quando há a união de duas ou mais estruturas terciárias.
2 – As enzimas são catalisadores biológicos essenciais para que as reações químicas aconteçam, elas aceleram a velocidade das reações de maneira tão significativa, que sem elas, talvez a vida não seria possível. Para serem mais eficientes essas proteínas podem se associar a vitaminas. As enzimas possuem um formato espacial tridimensional específico, possuindo um local chamado sítio ativo. O sítio ativo é a região da proteína que tem um formato específico para que o substrato se encaixe perfeitamente na enzima com que possui afinidade. 
Algumas moléculas podem inibir a atividade enzimática, são eles os inibidores competitivos e inibidores não-competitivos. Os inibidores competitivos são semelhantes ao substrato do qual a enzima tem afinidade, com isso ela se liga ao inibidor ficando inativa durante esse tempo que está ligada ao inibidor. Os inibidores não-competitivos não se ligam ao sítio ativo das enzimas, eles se conectam aos aminoácidos que formam a enzima. Esses inibidores precisam ter a Constante de Michaelis (Km) menor que a do substrato, isso fará com que a afinidade enzima-inibidor seja maior que enzima-substrato, aumentando a velocidade inicial da reação enzima-inibidor, e alcançando assim sua Velocidade máxima (Vmax).
3 – As vitaminas são compostos orgânicos vitais para o funcionamento do organismo, são adquiridos na alimentação balanceada ou ingestão de suplementos. As vitaminas podem atuar como coenzimas, que aceleram reações do corpo. 
Elas pode ser hidrossolúveis ou lipossolúveis. 
As vitaminas hidrossolúveis são solúveis em água e seu excesso é liberado na urina, são elas o complexo B (B1, B2, B3, B5, B6, B9 e B12) e a vitamina C. 
As vitaminas lipossolúveis são solúveis em lipídios e seu excesso fica armazenado no tecido adiposo, são elas as vitaminas A, D, E e K.
A avitaminose ocorre no organismo que sofre de deficiência de vitaminas, o indivíduo com essa condição pode apresentar quadros de doenças graves.
4 – Vitamina D → Raquitismo, muito comum em crianças que têm deficiência de vitamina D, com isso o organismo não consegue captar o cálcio para a formação dos ossos.
Vitamina C → Escorbuto é uma doença que causa sangramento nas gengivas, má formação dos dentes e muitas dores nas articulações.
Vitamina A → Xeroftalmia, conhecida como cegueira noturna. 
 
Vitamina B1 → Beribéri, esta doença compromete a função cardiovascular e neural, causa inchaço corporal e retenção de líquidos.
5 – Temperatura ótima e pH ótimo são valores em que as enzimas atuam com máxima atividade enzimática. Como a nossa média corporal é 37 ºC as enzimas trabalham com máxima atividade enzimática nessa temperatura. Se a temperatura do corpo cair ou aumentar significativamente essas proteínas vão diminuindo sua atividade até parar totalmente e se desnaturarem. Cada tipo de enzima possui um pH ótimo para que atuem com atividade máxima, a Pepsina por exemplo precisa de um pH= 2, bastante ácido para atuar quebrando as proteínas no estômago. Enquanto o pH ótimo da Tripsina é pH= 8. O que vai determinar esses valores é a velocidade das reações enzimática, que deverá ser máxima.
 
6 – Os carboidratos simples são aqueles que apresentam apenas uma unidade de monossacarídeo, são de rápida absorção pelo organismo e são muito eficientes na obtenção de energia. Como por exemplo a D-glicose, D-frutose, D-galactose, D-ribose, D-manose L-arabinoose e a D-xilose.
Os complexos são os carboidratos formados por ligações de monossacarídeos, eles precisam ser quebrados para que ocorra a absorção pelo organismo. Alguns tem papel estrutural como no caso da celulose. 
 Alguns exemplos são: a maltose, que são 2 moléculas de glicose; sacarose, glicose + frutose; lactose, que é a glicose + galactose e o amido, que é bem complexo e funciona como reserva de energia nos vegetais.
7 – A ligação entre as unidades de monossacarídeo, que irão formar os dissacarídeos, oligossacarídeos ou polissacarídeos é chamada de ligação glicosídica. Nessa ligação é retirada uma molécula de água dentre os dois monossacarídeos para que ocorra a ligação. 
As ligações dissacarídeas são a união de dois monossacarídeos, que podem formar a maltose (α1-4), a lactose (β1-4), a sacarose (α1-β2) ou a celobiose (β1-4). Os oligossacarídeos são a união de 3 até 10 unidades de monossacarídeos. Os Polissacarídeos são a união de mais de 10 monossacarídeos.
As cadeias lineares são formadas pelas ligações α1-4. Já as ramificações são unidas pelas ligações α1-6. 
8 – a) Com a quebra da lactose será formado 2 monossacarídeos, Glicose + Galactose
b) Carboidratos do tipo monossacarídeos.
c) A Lactose possui um poder adoçante de 20%, e quando quebrada gera 1 monossacarídeo de Glicose com poder adoçante de 70-80%, e uma galactose de 35%. Com isso o sabor do leite será alterado para um sabor mais doce.