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Enzimas 
Enzimas 
• São catalizadoras de reações 
• Essencial para desenvolvimento do 
organismo 
Pois estão envolvidas nas reações químicas 
celulares 
Comandam os eventos metabólicos 
Enzimas = proteínas 
• Perdem sua capacidade catalítica se: 
1. Suas subunidades forem perdidas 
2. Sofrerem desnaturação 
Holoenzimas 
• Enzimas que possuem outras substancias não 
proteicas associadas para funcionarem. 
• A substancia associada pode ser de dois tipos: 
1. Cofator: Se o componente for íon metálico Zn²⁺ 
ou Fe²⁺ 
2. Coenzima: se o componente for uma molécula 
orgânica pequena: NAD (Dinucleótideo de 
nicotinamida e adenina) 
Enzimas 
• Proporcionam a velocidade adequada para 
reações diversas como: 
 Digerir um alimento 
 Sinais nervosos 
 Contrair músculos 
Enzimas 
• As reações ocorrem em locais específicos das 
enzimas conhecidos como: 
Sítio Ativo 
Enzima + Substrato  Produtos 
Enzimas 
• Funciona como um molde molecular que se liga 
ao substrato e inicia a conversão para o estado de 
transição 
Sítio Ativo  Não é passivo 
Enzimas 
• Funciona como um molde molecular que se liga 
ao substrato e inicia a conversão para o estado de 
transição 
Sítio Ativo 
Enzimas 
• Pq não pode ser passivo? Sítio Ativo 
Enzimas 
• Pq não pode ser passivo? Sítio Ativo 
Enzima 
• Sítio ativo – região onde a reação ocorre 
Enzima 
• Sítio ativo – região onde a reação ocorre 
Substrato Produtos 
Enzima 
• Sitio ativo – funciona como chave-fechadura 
• Muito específico 
Catálise das Enzimas 
• O sitio ativo é delimitado por resíduos de 
aminoácidos com grupos nas cadeias laterais 
• Que ligam e modificam a química do substrato 
Modificação química 
Reação não enzimática 
Ponto que indica se será formado o P 
Ou se voltará a ser Substrato 
Energia livre do produto 
Energia de ativação 
Catálise não enzimática 
1. Precisa-se de uma grande energia para o 
Substrato vencer a barreira energética. 
2. A reação de transformação do produto em 
substrato precisa de uma energia maior 
ainda. 
 
Produto é menos energético que o Substrato 
Reação enzimática 
 
Primeiro pico: Substrato + enzima feito isso cai energia 
Segundo pico: reação de transformação do substrato em produto EP 
Terceiro pico: reação da separação do produto da enzima  P 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
• Concentração do substrato - Velocidade 
A velocidade é influenciada 
Pela [S] 
• A velocidade depende do 
complexo E+P. 
• Pois as enzimas estão 
saturadas, ou seja 
precisa-se Liberar um 
produto para a enzima 
que estava no complexo 
EP Volte a se ligar a um 
Substrato e formar ES 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
• Concentração do substrato - Velocidade 
 
Modelo Michaelis-Menten 
Isso é válido para a 
maioria das enzimas 
Enzimas não-alostéricas 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
• Concentração do substrato - Velocidade 
Enzimas alostéricas não 
seguem o Modelo 
Michaelis-Menten 
Curva do tipo Sigmoide 
A enzima possui mais de um 
sitio ativo que são 
dependentes 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
• Temperatura 
• A velocidade aumenta 
conforme o aumento da 
temperatura 
• Mas T° muito altas provoca 
a desnaturação da enzima 
inativando-a 
Em humanos: 35- 40 °C 
Algumas bactérias: 70 °C 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
• pH 
• Determinadas enzimas só são ativas se seus 
grupos químicos estejam ionizados ou não. 
EX: grupo amino (-NH3⁺) da enzima precisa 
estar na forma protonada: 
• Em pH alcalino ele estará desprotonado –
NH2 e assim a velocidade da reação diminui 
Fatores que afetam a atividade 
enzimática 
• pH 
 
pH ótimo varia de uma 
enzima para outra 
estomago Intestino Canais da bilis 
pH muito extremo pode 
desnaturar As enzimas 
Amilase salivar/ ptialina 
• pH – 7,0 
• Temperatura: 37 (35-40) 
• Quebra os carboidratos e ou glicogênio em 
açucares menores: maltose e dextrinas 
Catalase 
• Enzima presente nos paroxissomos das células 
animais que catalisam os peróxido de hidrogênio 
2 H2O2 + Enzima Catalase → 2 H2O + O2 
Quebra da agua-oxigenada 
O fígado é um órgão rico em peroxissomos pois é um orgão 
desintoxicante 
BIBLIOGRAFIA 
• Lehninger,N. D.Princípios de bioquímica de Lehninger[et al.]. – 
6. ed. – Dados eletrônicos. – Porto Alegre :Artmed, 2014.

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