A_BASE_QUIMICA_DA_VIDA

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Biologia CELULAR
20.08.2021
Ali Ntombe
A BASE QUÍMICA DA VIDA
O Desenvolvimento da Química
Desenvolvimento da Química do século XIX e XX base para o desenvolvimento da Biologia actual;
Teoria atômica essencial para compreenção da morfologia e fisiologia dos seres vivos;
Variedade de substâncias na natureza e nos seres vivos, estão dependentes de átomos de 89 elementos naturais da tabela periódica;
O Desenvolvimento da Química
Formação de moléculas (H2O; C6H12O6);
Química inorgânica já bem desenvolvida ate século XIX; 
Química orgânica não desenvolvida, apenas se resumia a extração, purificação, e análise de substâncias dos seres vivos;
Vitalismo do século XVIII, apoida por Jonh Needham (1713-1781), e Jon Jacob Berzelius (1779-1848)
O Desenvolvimento da Química
Enfraquecimento do Vitalismo, devido a obtenção de uréia em 1882, pelo químico alemão Friedirich Wohler (1800-1882);
Importância do Experimento de Wohler
“ Mostrar que era possível produzir substâncias orgânicas em laboratório utilizando os mesmos métodos de produção de substâncias inorgânicas.” 
O Desenvolvimento da Química
A aplicação de princípios e métodos da química no estudo de substâncias orgânicas, levou ao surgimento de um novo campo de estudo, a Química Orgânica. 
Química Orgânica Fase Inicial: estudo de apenas de substâncias naturais presentes nos seres vivos;
Química Orgânica Fase Actual: estudo de todas substâncias que apresenta carbono (c), e hidrogénio (H) em sua composição;
O Desenvolvimento da Química
Química Orgânica Hoje
Dissecação de qualquer molécula orgânica e identificar todos os seus componentes;
Fabricação em laboratório de qualquer tipo de substância orgânica conhecida (ex: proteínas, hormonas, açucares, e gorduras)
Possibilidade de criar substâncias que não existem na natureza.
Química Orgânica Fase Actual
Influência do Desenvolvimento da Química, na Biologia
Identificação de muitas substâncias que controlam o funcionamento das células (metabólitos primários);
Produção de moléculas que contêm “receitas da vida”: os genes;
Com a produção de genes, possibilitou a criação de organismos geneticamente modificados (OGM), ou organismos transgênicos, um dos focos da Biologia moderna, no campo da Engenharia Genética.
Influência do Desenvolvimento da Química, na Biologia
Avanço da Bioquímica, com descoberta de milhares de substâncias diferentes em uma única célula, e conjunto extremo de reacções em que estas participam;
Influência do Desenvolvimento da Química, na Biologia
“Compreender o mundo dos átomos e das moléculas dos seres vivos tem sido de fundamental importância para o avanço da Bioquímica, da Biologia, da Medicina, e das aplicações tecnológicas dessas ciências, que melhoram a qualidade de vida humana”.
TPC 1
Leia as informações do quadro do livro Biologia das Células, Amabis e Martho, 2 Edição, pg. 101-102. 
Pesquise a Vida e Obra de Friedrich Wohler, tendo em conta os pontos nascimento, morte, e contribuições para a Biologia?
Constituintes da Matéria Viva
Matéria Viva;
Elementos constantes: CHONPS – 98%
Sequência de abundância: CHONPS – CHON
Elementos escassos, mas fundamentais; Ex: Fe, Ca; K.
Constituintes da Matéria Viva
Carbono, o elemento base da vida na terra;
Cadeias carbônicas;
Grande variedade de moléculas orgânicas;
Sais minerais vs Íons;
Sais minerais fundamentais ao bom funcionamento do organismo dos seres vivos;
Constituintes da Matéria Viva
Abundância de Água (70% a 80%), nos seres vivos;
Proteínas (10% a 15%)
Lípidos (2% a 3%)
Glícidos (1%)
Ácidos Nucléicos (1%)
Sais Minerais (1%)
TPC2
Leia os dados que estão na pagina 104 do PDF do livro Biologia das Células, Amabis e Martho, 2 Edição. 
Leia os dados que estão na pagina 41 do PDF do livro Bio Vol Único, Sônia Lopes, Editora Saraiva , 1 Edição. 
Água e os Seres Vivos
Estrutura molecular da Água
Água nos tecidos humanos vao de 20% (ossos), a 85% no cérebro.
A presença de água, e abundante nas células embrionárias, reduzindo ao longo que a idade avança;
Um átomo de Oxigênio, e dois de Hidrogênio; 
H2O, um a molécula com Pontes de Hidrogênio. 
Água e os Seres Vivos
Água como solvente;
Água excelente solvente
Dissolve: gases, açucares, aminoácidos, proteínas, e ácidos nucléicos;
Solução aquosa (mistura homogêneia) = Solvente + Soluto; Ex: NaCl + H2O = NaOH + HCl
Substâncias hidrofílicas;
Substâncias hidrofóbicas.
Água e os Seres Vivos
Água nas reacções químicas dos seres vivos 
Reacção Química;
Reagentes;
Produtos;
Síntese por Desidratação; Ex: Aminoácido + Aminoácido = Proteina + Água
Reacções de Hidrólise. Ex: Água + Sacarose = Frutose + Glicose
Água e os Seres Vivos
Água como moderador de temperatura.
Temperatura óptima dos seres vivos
Calor específico da água;
Calor latente de vaporização da água (539 cal/g); Líquido a Gasoso
Calor latente de fusão da água; Sólido a Líquido 
Coesão e Adesão da água;
Capilaridade da água.
Moléculas Biológicas 
Moléculas Biológicas, Biopolímeros, ou Macromoléculas. 
A diversidade mórfica, estrutural e funcional de um polímero depende da variedade de seus monômeros.
Maior polimorfismo, e diversidade funcional nas proteínas, que os ácidos nucléicos.
Associação de macromoléculas: lipoproteínas; glicoproteínas; nucleoproteínas; e proteoglicanos.
Homopolímeros; Ex: Glicogênio. 
Heteropolímeros; Ex: Ácidos Nucléicos
Moléculas Biológicas 
Análise das forças de coesão dos monômeros nos biopolímeros
Ligações Fortes. 
 Covalentes; 
Uniões fortes e estáveis;
Consomem altas quantidades de energia, em cerca de 100 kcal por mol para se efectivarem;
Podem ser desfeitas por procedimentos drásticos com a hidrólise em ácido forte a alta temperatura;
Ex: Ligações peptídicas. 
Moléculas Biológicas 
Análise das forças de coesão dos monômeros nos biopolímeros
Ligações Fracas. 
Pequeno gasto energético; 
Podem ser desfeitas por procedimentos suaves como aquecimento moderado, e alteração da concentração iônica do meio.
Ex: Pontes de Hidrogênio (proteínas; ácido nuléicos)
Ex: Ligações Electrostáticas (grupo ácido se prende a um básico)
Ex: Interações Hidrofóbicas (repulsão das moléculas apolares na interação com a água)
Moléculas Biológicas 
A Importância Biológica das Interações e Ligações de Baixa Energia
Permitem à celula alterar, montar e desmontar estruturas supramoleculares, aumentando a versatilidade e eficiência funcional, sem grande gasto energético. Ex: Microtubulos, e Microfilamentos. 
Moléculas Biológicas 
O Incoveniente Biológico das Ligações Fortes
Se as interações das macromoléculas fossem realizadas apenas com ligações fortes, a estrutura celular seria estável ou melhor inflexível, e as modificações desta estrutura implicariam um gasto de energia tao alto que a actividade celular seria impossível.
Moléculas Biológicas 
Proteínas
Lípidos
Glicídos ou Carbohidratos
Ácidos Nucléicos
Glicídos ou Carbohidratos ou Hidratos de Carbono
Açucares – mas nem todos açucar é doce;
 
Constituidos por carbono, hidrogênio, e oxigênio;
Mais abundantes da natureza;
Principais armazenadores ou fontes de energia para a maioria dos seres vivos;
Componentes estruturais e informacionais, importantes das membranas celulares; 
São os produtos orgânicos da fotossíntese, criando uma relação notável entre os Glicídos e a Fotossíntese.
Tipos de Carbohidratos 
Monossacarídeos (açucares simples). 
Trioses; Tetroses; Pentoses; Hexoses
Exemplo de Pentoses: ribose, desoxiribose (nucleotídios), xilose (glicoproteínas)
Exemplo de Hexoses: glicose (fonte primária de energia da célula); galactose; frutose, manose, fucose, ácido glicurônico, ácido idurônico, N-acetilglicosamina, N-acetilgalactasamina, N-acetilneuramínico.
Tipos de Carbohidratos 
Dissacarídeos (combinação de dois monômeros de hexose numa síntese por desidratação)
 Ex: Sacarose; Lactose (açucar do leite); Maltose
Onde: Glicose + Glicose= Maltose
Glicose + Galactose = Lactose
Glicose + Frutose = Sacarose
Oligossacarídeos. Ex: Glicoproteínas; Glicolípidos.
Tipos de Carbohidratos 
Polissacarídeos 
Macromoléculas; 
Polímeros; 
Monômeros; 
Polimerização por síntese por desidratação. 
Ex: Polissacarídeos Nutricionais ou de reserva: Amido; Glicogênio (30000 unidades de glicose); 
Ex: Polissacarídeos estruturais: Celulose; Quitina; Glicosaminaglicanos (polímero de unidade dissarídica em que um dos dois monomeros é um ácido glicurônico, ácido idurônico, ou uma galactose, o outro monômero é N-acetilglicosamina, ou uma N-acetilgalactasamina) 
Tipos de Carbohidratos 
Polissacarídeos 
Macromoléculas; 
Polímeros, homopolímero; heteropolímero. 
Monômeros; 
Polimerização por síntese por desidratação. 
Ex: Polissacarídeos Nutricionais ou de reserva: Amido – amilose, e amilopectina (plantas); Glicogênio (animais); 
Ex: Polissacarídeos estruturais: Celulose; Quitina
Funções e Importância de Carbohidratos
Transportado no sistema circulatório de humanos, e vertebrados como fonte de energia(glicose).
Transportado no floema das plantas dos locais de células fotossintetizantes (sacarose).
Reserva nutricional ou energética. (amido, glicogénio)
Fonte de alimento para animais ruminantes, pese embora nao possam digerir de primeira pela ausência da enzima celulase nos mamíferos. (Celulose)
Funções e Importância de Carbohidratos
Estão na base de entrada primária de energia na cadeia trófica, sustendando assim a vida em todas suas formas.(CO2+H2O –luz solar-C6H12O6+O2)
 O açucar consumido no dia a dia extraido da cana-de-açucar, e beterraba (sacarose).
Importantes para os movimentos peristálticos no tubo degistório dos humanos. (celulose)
Fazem parte do material genético. (ADN, ARN).
Compõem a “moeda energética” da célula: ATP.
Funções e Importância de Carbohidratos
Constituem parte do material de fibras vegetais. (peptina; celulose)
Constituem parte da parede celular das bactérias, e célula vegetal, tendo a função plástica ou estrutural. (celulose)
Constituem parte do revestimento externo de fungos, e insectos, tendo a função plástica ou estrutural. (quitina), 
Constituem parte de receptores da membrana celular, tendo a função informacionais (glicoproteínas; glicolípidos; glicocálice; hormonas)
Importante no fábrico de papel, e materiais feitos de madeira. (celulose)
Ocorrência dos Carbohidratos
Presente no mel, cana-de-açucar, leite, e frutos adocicados; 
Frutanos (centeio, trigo, cevada)
Amido = amilose, e amilopectina (batata-doce, batata do reino, mandioca, algas, trigo, milho)
Frutose (frutas)
Lactose (leite; açucar caracteriítico dos mamíferos)
Celulose = o mais abundante carbohidrato da biosfera (componente das paredes celulares das células vegetais, e fibras vegetais), e também usado no fábrico de papel.
Quitina (parede celular de fungos, e crustáceos)
Glicogênio (células do figado, e musculares)
TPC3
Explique a intervenção da água ma moderação da temperatura nos seres vivos?
Apresente a relação entre os glicídos e a fotossíntese, e a importância desta relação para a vida, em todas suas formas.
Descreva a relação dos glicídos com o material genético?
Qual o incoveniente da molécula de celulose para os mamíferos, e como contornam este incoveniente?
Lipídos
Hidrofóbicos (Insolúveis em água);
Solúveis em solventes orgânicos não polares;
Compreende substâncias com moléculas muito diferentes, por serem definidos pela sua solubilidade em solventes orgânicos invés da estrutura química;
Armazenam energia;
Tem maior energia; Lipídos 1 g -9,1 kcal. Glicidos 1g - 3,8 kcal. ProteÍnas 1 g – 3,1 kcal. 
A diversidade mórfica, estrutural e funcional de um polímero depende da variedade de seus monômeros, e os lipídos tem menor diversidade funcional do que as proteínas e glicidos.
Tipos de Lipídos 
Lipídos de Reserva Nutritiva
Álcool Glicerol + Ácido Graxo = Glicerídeo
Glicerídeos (triglicerídeos , diglicerídeos, monoglicerídeos – células adiposas). Ex: Ácido palmítico; Ácido oléico.
Lipídos Estruturais
Componentes estruturais de todas as membranas celulares: membrana plasmática; envoltório nuclear, compexo de Golgi, retículo endoplasmático, mitocndrias, cloroplastos, etc.
Mais complexos que os lipídos de reserva, apresentando moléculas longas com uma extremidade polar (hidrofílica) e outra apolar (hidrofóbica).
Tipos de Lipídos 
Lipidos Estruturais
Fosfolipídos : 
Fosfoglicerídeos ou Glicerofosfolipídos – glicerol, ácido fosfórico, e ácido graxo (ácido fosfatídico), mais um álcool (etanolamina; serina; colina;inositol). Ex: fosfatidilcolina ou lecitina (PC); fosfatidiletanolamina (PE); fosfatidilserina (PS); fosfatidilinositol (PI); difosfatidilglicerol ou cardiolipina = dois ácidos fosfatídicos + glicerol (membrana interna das mitocôndrias)
Esfingolipídos – uma esfingosina, uma colina, um ácido fosfórico, e ácido graxo. Ex: enfingomielina (fosforilcolina + ceramida)
Tipos de Lipídos 
Lipídos Estruturais
Glicolipídos – moléculas glicídicas, uma molecula de glicerol, e duas de ácidos graxos. Ex: glangliosídeo = ácidos siálicos + ceramida(tecido nervoso); cerebrosídeos = glicose/galactose + ceramida (membranas de células do tecido nervoso)
Esteróides - caracterizados por apresentar quatro anéis carbônicos. Ex: colesterol (animais); sitosterol (algas verdes, plantas); ergosterol (fungos).
Tipos de Lipídos 
Lipídos Estruturais
Cerídeos (ceras)
Composto de uma molécula de alcool, e um ou dois ácidos graxos. 
Altamente insolúveis em água.
Tipos de Lipídos 
Lipídos Estruturais
Caratenóides
Pigmentos de cor vermelha ou alaranjada (tomate, cenoura, batata-doce de polpa alaranjada).
Insolúveis em água.
 Solúveis em solventes orgânicos.
 Percursora da vitamina A.
Funções e Importância de Lipídos 
Utilizados como reserva de energia para momentos de necessidade. (glicerídeos – sementes) 
Utilizados como isolante térmico, ajudando a manter a temperatura corporal. (mamíferos, aves)
Compõem a cutícula que reveste as células da epiderme das folhas, frutos, pétalas, e caules, reduzindo dessa forma a evaporação. 
Funções e Importância de Lipídos 
Reduzem a fluidez da membrana (colesterol). 
Formam vitaminas A, K, D, e E.
Presentes em células de todas as plantas, com função de pigmentos fotossintéticos (caratenóides).
Fonte de matéria prima para produção de hormonas sexuais femeninos e masculinos. (estrogênio, progesterona, testosterona, esterol antiridiol)
Fonte de matéria prima para produção de hormonas suprarenais. (cortisol, aldosterona)
Usados como material de construção de moradias de animais. (abelhas)
Funções e Importância de Lipídos 
Formam a bicamada lipídica, devido as duas longas cadeias hidrofóbicas, que possibilitam a interação hidrofóbica;
Permitem a fixação de proteínas integrais das membranas, devido a interação hidrofóbica;
Importantes no transporte de lipídos no plasma, devido a interação hidrofóbica (esteróis ligados a albumina).
Fonte de matéria prima para produção de hormonas de crescimento de caules. (brassinas)
Funções e Importância de Lipídos 
Necessários para o organismo absorver vitaminas lipossulúveis (A, K, D, E), que só se dissolvem em lipídos.
Fonte de matéria prima para produção de sais biliares (colesterol).
As aves aquáticas lubrificam as penas com uma substância oleosa produzida por uma glândula especial localizada na cauda, o que faz as penas repelirem a água, impedindo que a pele se molhe.
Ocorrência dos Lipídos 
Ácido oléico (Sementes de Girasol; Amendoim; Soja; Moringa; Coco; Algodão; Milho; Arroz; Ricino; Canola). 
Fruto (Oliveira; Abacate).
Caratenóides (tomate, cenoura; batata-doce de polpa alara)
Presente nas bainhas de mielina das células de Schwann, que envolvem os neurónios.
Parede externa da Cutícula das Células Epidérmicas. 
Folhas (Carnauba)
TPC4
O Colesterol é danoso, mas também benéfico ao homem. Assim sendofaça uma tabela de duas colunas em que numa se irão descrever o lado benéfico do colesterol, e doutro o lado danoso?
Explique os conceitos “Bom colesterol”, e “Mau colesterol”?
Quais os perigos do consumo excessivo de alimentos gordurosos ou ácidos graxos insaturados?
Pesquise sobre Ômega 3, Ômega 6, Ômega 9, sua categoria ou tipo de lipído, função e importância no organismo humano, e ocorrência na natureza.
Leia os dados que estão na página 116-117 do PDF do livro Biologia das Células, Amabis e Martho, 2 Edição. 
Proteínas
As mais abundantes moléculas orgânicas, entre a massa seca.
Macromoléculas mais diversificadas e polifuncionais, devido ao seus 20 monômeros;
Tem como monômero: Aminoácidos, unidos por ligações peptídicas;
Embora existam mais de 150 aminoácidos , só 20 são encontrados nas proteínas.
Proteínas
A Descoberta das Proteínas
Proteína – grego proteion (protagonista) – sugere que todas funções básicas das células dependem de proteínas específicas.
Pode-se dizer que, sem as proteínas, não existiria vida; estão em todas as células e em todas organelas celulares. Além disso as proteínas podem ser estruturais ou enzimáticas.
Proteínas
A Descoberta das Proteínas
Curiosidade dos bioquímicos no início do século XIX (clara do ovo; sangue; leite);
Albuminóides;
Proteínas – artigo publicado em 1838, por Gerardus Johannes Mulder, 1802-1880)
Jons Jacobs Berzelius (1779-1848) – por acreditar que as substâncias albuminoides eram os constituintes fundamentais de todos os seres vivos. 
Proteínas
A Descoberta das Proteínas
Fim do século XIX, foi descoberto que a quebra de proteínas resultava moléculas menores, os aminoácidos;
Por volta de 1900, já descobertas cerca de 12 aminoácidos, frutos da degradação de proteínas;
Em 1902, o Franz Hofmeister (1850-1922) sugere que as proteínas eram constituidas por aminoácidos;
Proteínas
A Descoberta das Proteínas
Em 1906, já haviam sido identificados 15 aminoácidos; 
Em 1935, o número subiu para 18 aminoácidos;
Em 1940, chegou a 20 aminoácidos completando a lista dos aminoácidos presentes nas proteínas dos seres vivos.
Proteínas
Composição Molecular das Proteínas
Formadas essencialmente por carbono (C), oxigênio (O), hidrogênio (H), nitrogênio (N), mas podem apresentar enxofre (S);
Aminoácidos encontrados nas proteínas, apresentam um grupo amino (NH2), e um grupo carboxila (COOH), um radical e um átomo de hidrogênio .
Proteínas
Os 20 Aminoácidos
Dois aminoácidos ácidos (ácido aspártico, ácido glutâmico);
Três aminoácidos básicos (histidina, lisina, arginina);
Cinco aminoácidos neutros polares ou hidrofílicos (serina, treonina, tirosina, asparagina, e glutamina)
Dez aminoácidos neutros apolares ou hidrofóbico (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, cisteína, prolina, fenilalanina, triptofano, metionina)
.
Proteínas
Os 20 Aminoácidos
As células vegetais e outros seres autotróficos sintetizam todos os 20 tipos de aminoácidos;
As células animais não sintetizam todos os os 20 tipos de aminoácidos;
Aminoácidos naturais ou Aminoácidos não-essenciais;
Aminoácidos essenciais;
.
Proteínas
Aminoácidos essenciais
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Treonina
Valina
Triptofano
Metionina
Histidina (não sintetizado pelos recém-nascidos)
Um dos motivos duma alimentação variada está no facto de que poucos alimentos contêm aminoácidos essenciais, principalmente os de origem vegetal que são deficientes em um ou alguns aminoácidos.
Pessoas vegetarianas, entretanto, podem obter todos os aminoácidos essenciais se fizerem a combinação correcta dos vegetais utilizados na alimentação. EX: ARROZ COM FEIJÃO, onde ARROZ (Triptofano, Metionina, Treonina, Valina, Leucina, Fenilalanina), e FEIJÃO (Lisina, Isoleucina, Treonina, Valina, Leucina, Fenilalanina)
.
Proteínas
Aminoácidos naturais
Serina
Cisteína
Ácido Aspartíco 
Glutamina
Ácido glutamíco/Glutamato
Tirosina
Glicina
Alanina
Prolina
Arginina
Aparagina
.
Proteínas
A forma e o papel biológico das moléculas protéicas dependem da sequência dos aminoácidos; 
Configuração Nativa – é a forma tridimensional que uma molécula protéica apresenta nas condições de pH e temperatura existentes nos organismos vivos.
Forças de Estabilização de Proteínas
Ligações peptídicas
Interações hidrofóbicas
Pontes de hidrogênio
Ligações dissulfeto (cisteína)
Ligações iônicas ou electostáticas
Interações de van der walls
Proteínas
Arquitetura das Proteínas
Estrutura Primária
Estrutura Secundária (hélice ou saca-rolha)
Estrutura Terceária (globosas)
Proteínas
Arquitetura das Proteínas
Estrutura Quaternária – cadeias poliptidícas. Ex: insulina, hemoglobina, microtúbulos, microfilamentos, capsômeros dos vírus, complexos enzimáticos, fibrilas colágenas.
Proteínas globulares. Ex: hemoglobina, mioglobina, hemocianina. 
Proteínas fibrosas. Ex: queratina, colágeno (a proteína mais abundante no corpo dos mamíferos).
Proteínas
Desnaturação das Proteínas
Alteração na forma das proteínas e consequente inativação, causadas por vários factores, tais como tempertura, radiação, mutação genética. 
Reversível
Irreversível. Ex: albumina aquecida, endurece.
Proteínas
Relação do Gene, Estrutura e Função da Proteína 
Gene determina a formação da proteína;
Gene determina a estrutura da proteína;
Gene determina a funcao da proteína;
Alteração no material genético, isto é, no gene denominada mutação gênica, pode provocar alterações na forma e função da proteína. Ex: Anemia Falciforme ou Siclemia, valina invés de glumato.
Proteínas
Em que difere as proteínas?
Sequência dos aminoácidos;
Número dos aminoácidos;
Tipo dos aminoácidos.
Funções e Importância de Proteínas
A forma e o papel biológico das moléculas protéicas dependem da sequência dos aminoácidos; 
Energia
Transporte de substâncias (hemoglobina)
Motores (hemoglobina; cinesina, dineina)
Funções e Importância de Proteínas
Estrutural - nas unhas, cabelos, cartilagem, pêlos, chifres -(queratina, colágeno, elastina) 
Hormonal, e Reguladora (insulina)
Defesa (anticorpos, trombina)
Contratéis (miosina, actina)
Catalítica (amilase, galactosidase).
Ocorrência das Proteínas
Sementes (leguminosas; cereais)
Cabelo, unhas, pêlos, chifres, e cascos de animais (queratina)
Citoesqueleto (tubulina, miosina, actina)
Membrana celulares (proteínas integrais, proteínas periferícas)
Clara de Ovo (albumina)
Ocorrência das Proteínas
Pâncreas (insulina)
Sangue, na molécula de hemoglobina(globina)
Plasma sanguíneo (fibronogênio )
Leite (caseína)
Pele humana (colágeno)
Ocorrem nas Enzimas
Enzimas
A célula pode ser comparada a um laboratório minúsculo, no qual ocorrem a síntese e a degradação de numerosas substâncias.
Enzimas
As enzimas participam do controlo do metabolismo celular, sob comando dos genes;
Moléculas protéicas de alta acção catalítica, quer na síntese assim como degradação de moléculas; Ex: milésimos de segundos vs semanas de trabalhos; a reacção que facilita a abertura e fechamento da vista.
Acção catalítica espicífica;
Não são consumidas na reacção;
Alto rendimento, produzindo produtos todos úteis às células;
 
Alto rendimento, sem elevar a temperatura;
Enzimas
Composição das Enzimas
Co-factor (íons metálicos: cobre, zinco, manganês)
Coenzima (vitaminas do complexo B como, riboflavina, tiamina, ácido pantotênico);
Holoenzima (enzima activa);
Apoenzima (parte proteíca da enzima);
Apoenzima + Co-factor = Holoenzima
Ribozima (enzima não proteícas)
Enzimas
Nomenclatura das Enzimas
Substrato actuado + sufixo – ase. Ex: Ácido ribonucléico (substrato) é hidrolisado por uma enzima que recebeu o nome de ribonuclease.
Enzimas sem o sufixo – ase. Ex: Pepsina, Tripsina, Ptialina.
Enzimas
Nomenclatura das Enzimas
A Comissão de Enzima, da União Internacional Bioquímica, e classifição das enzimas em seis categorias: ligases, isomerases,transferases, oxidorredutases, hidrolases, e liases.
Nomenclatura da Comissão de Enzima, basea-se na indicação precisa da enzima. Ex: uma Transferase: Hexoquinase que passou a ser Hexose-fosfotransferase. (ATP + Glicose – glicose-6-fosfato + ADP)
Enzimas
Acção Enzimática
Substrato. Ex: Amido; Sacarose.
Enzima. Ex: Amilase; Sacarase.
Centro Activo.
Especificidade exclusiva da Enzima (Chave-Fechadura). Ex: Desidrogenase láctica é especifica para o L-lactato; D-aminoácido-oxigenase só ataca o D-aminoácido.
Especificidade múltipla da Enzima. Ex: Fosfatases que hidrolisam diversos ésteres do ácido fosfórico.
Encaixe Induzido 
E + S = ES/ ES = E + S
Enzimas
Acção Enzimática
Cadeia Enzimática. Ex: cadeia enzimática do ciclo do ácido cítrico ou ciclo de Krebs, na matriz mitocondrial.
Complexos de Moléculas Enzimáticas. Ex: as sete enzimas associadas formando um complexo multienzimático, na célula da levedura para síntese de ácidos graxos.
Proteínas-enzimas ligados a membrana, elevando a sua eficiência catalíca.
Enzimas
Regulação da Acção Enzimática
Retroinibição ou Inibição alostérica
As cadeias enzimáticas funcionam sob regulação (efeito do produto final da cadeia sobre a primeira enzima da sequência). 
Ex: L-treonina (substrato) transformada por uma cadeia de cinco enzimas, em L-isoleucina (efector ou modelador), sob acção de L-treonina-desaminase (enzima reguladora). 
Enzimas
Acção Enzimática
Regulação Alostérica (enzimas com centro activo, e centro alostérica);
Regulação das enzimas com dois centros activos ( união do substrato a um dos centros activos aumenta a afinidade dos outros centros activos pelo substrato).
Enzimas
Acção Enzimática
Isoenzimas (mesma espécie, mesmo substrato, diferente grau de actividade). 
Ex: Desidrogenase do ácido láctico, que no rato, a molécula é constituida por quatro cadeias polipeptídicas (monômeros), de dois tipos diferentes, chamados M e H, que combinadas d acordo com a proporção surgem 5 enzimas desidrogenase do ácido láctico.: M4H0; M3H1; M1H3, M2H2; M0H4. – sub comndo de dois genes diferentes, um para cada.
Enzimas
Factores da Actividade Enzimática
Temperatura;
Concentração de substrato;
Inibição enzimática.
pH
Enzimas
Factores da Actividade Enzimática
Temperatura (o frio reduz a actividade enzimática) – temperatura óptima;
Ex 1: retardo da lise celular; retardo da deterioração de amostras de tecidos, sanguem, urina, utilizadas em exames de laboratórios. 
Ex 2: preservação de culturas de tecidos em nitrogênio líquido, para além de sementes de plantas, espermatozóides para inseminação artificial, e embriões para transplantes.
Enzimas
Factores da Actividade Enzimática
Inibição Irreversível (desnaturação da enzima, ligação covalente da ezima e uma substância desactivadora)
Inibição Reversível
Inibição Competitiva ( o grau de inibição é infuenciado pela concentração de substrato)
Inibição Não-Competitiva (o grau de inibição é afectado pela concentração do inibidor)
Enzimas
Factores da Actividade Enzimática
pH
pH óptimo. Ex: Pepsina (pH = 2) - estômago; Tripsina (pH = 8) – intestino delgado. 
Desnaturação
Inactivação da enzima
Enzimas
Enzimas e Doenças
Fenilcetonúria (ausência da enzima que transforma fenilalanina em tirosina);
Intolerância a lactose;
TPC4
A maior proteína do organismo contém, aproximadamente 27000 aminoácidos. Qual o nome dela?
Pesquise sobre enzimas hidrolíticas, sua caracterização química geral; funções e importâncias nos seres vivos; e ocorrência?
Diga qual doença esta relacionado com o aminoácido fenilalanina; e classifique o aminoácido quanto a polaridade e acidez?
Qual a relação entre a anemia falciforme ou Siclemia com as proteínas?
Pesquise três doenças ligadas a deficientes ingestão de alimentos proteícos.
Vitaminas
Descoberta da importância da alimentação variada na Expansão Europeia;
Origem do termo “Vitaminas” (descoberta de tiamina (B1), pertencente ao grupo das aminas – vitamina = amina vital). 
Vitaminas – qualquer substância orgânica necessária em pequiníssima quantidade e que o organismo não consegue produzir.
Muitas vitaminas actuam como co-factores em reacções enzimáticas, sendo estas no metabolismo celular ;
Vitaminas
Facilmente destruidas pelo calor, e exposição ao gás oxigênio (O2);
Como preservar o valor vitamínico dos alimentos?
Para verduras e legumes devem ser consumidos crus ou cozidos por pouco tempo na menor quantidade de água possível.
Os vegetais para saladas e as frutas só devem ser cortados na hora de serem servidos.
Vitaminas
Funcionam de forma semelhante aos aminoácidos essenciais. Ex: Vitamina C (ácido ascórbico), o ser humano, símios, macacos, vs outros animais. 
 Descoberta das Vitaminas
Descoberta do Escorbuto, e a posição da Marinha Inglesa; 
Descoberta do Beribéri, e os marinheiros chineses e japoneses;
Vitaminas
Fontes naturais de Vitaminas, e Avitaminoses
As fontes naturais das vitaminas são os alimentos;
Drágeas (forma purificada das vitaminas adquiridas comercialmente)
As doencas resultantes da falta de vitaminas são avitaminoses.
Vitaminas
Tipos de Vitminas
Complexo B
B1 (Tiamina)
B2 (Riboflavina)
B3 (Niacina ou Ácido Nicotiníco)
B5 (Ácido Pantotênico)
B6 (Piridoxina)
B8 ou H (Biotina)
B9 (Ácido Fólico)
B12 (Cianocobalina)
Vitaminas
Tipos de Vitminas
2. C (Ácido Ascórbico)
3. A (Retinol)
4. D (Calciferol)
5. E (Tocoferol)
6. K (Filoquinona)
TPC5
Leia os dados que estão na pagina 126-127 do PDF do livro Biologia das Células, Amabis e Martho, 2 Edição. 
Ácidos Nucléicos
Polimerização de unidades chamadas Nucletídios; 
Nucletídio = ácido fosfórico + pentose + base nitrogenada púrica ou pirimídica;
Bases Púricas (dois anéis): adenina (A); guanina (G);
Ácidos Nucléicos
Bases Pirimídicas (um anel): timina (T); citosina (C); uracila (U); 
Nucletídios livres com funções de coenzimas, e energia;
Nucleosídeo = pentose + base púrica ou pirimídica;
Diferenças de Ácidos Nucléicos
ADN
Desoxirribose;
Adenina, Guanina, Timina, e Citosina;
Dupla Hélice (Adenina-Timina; Citosina-Guanina).
ARN
Ribose
Adenina, Guanina, Uracila, e Citosina;
Linear, ou filamento único(Adenina- Uracila; Citosina-Guanina).
Ácidos Nucléicos nos Seres Vivos
Todos os seres vivos tem dois tipos de ácidos nucléicos: ADN, e ARN;
Os vírus apresentam apenas um tipo de ácido nucléico: o ADN, ou ARN, exceto o Citomegalovirus . 
ADN
As pontes de hidrogênio são as responsáveis pela estabilidade da hélice do ADN;
Pontes de Hidrogênio: duas ente Adenina e Timina; três entre Guanina e Citosina;
Na Dupla Hélice do ADN: as bases são hidrofóbicas; os resíduos de desoxirribose são hidrofílicas; e o ácido fosfórico é ionizado e hidrofóbico; 
ADN
Interação hidrofóbicas (das bases pareadas na dupla hélice)
Ácido fosfórico ionizado negativamente permite o ADN combinar-se com proteínas ou outras substâncias carregadas positivamente; 
ARN
Do ponto de vista estrutural e funcional distingui-se três tipos de ácidos ribonucléicos:
ARN de Transferência ou Transportador (RNAt);
ARN mensageiro (RNAm);
ARN ribosômico (RNAr);
Funções de Ácidos Nucléicos 
Fazem parte da “moeda energética”. (ATP).
Portador da mensagem genética do indivíduo (ADN). 
Síntese de proteinas (ARN).
Funcionam como enzimas (ribozima)
Funções de Ácidos Nucléicos 
Transcrição ou copia da informacao genética do ADN para o ARN mensageiro; (ADN-ARNm)
Tradução da informação genética do AND para o ARN mensageiro; (ARNm-ARNr)
Transporte de aminoácidos para as posições correctas nas cadeia polipeptídicas em formação (ARNr-ARNt-Proteína); 
Ocorrência dos Ácidos Nucléicos
Citoplasma
Retículo Endoplasmático Rugoso
Mitocôndria
Cloroplasto
Ribossomas
Núcleo
TPC6
Qual a função do ARN mensageiro?
Qual a função do ARN ribossómico?
Qual a função do ARN transportador ou de transferência?