ed ENZIMAS

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UNIVERSIDADE ESTÁCIO DE SÁ
DISCIPLINA : BIOQUÍMICA 
PROFESSORA: DULCE M DALTRO
ESTUDO DIRIGIDO – ENZIMAS
Explique o que são enzimas, substrato e sítio ativo de uma enzima.
São proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade de reações químicas. (por definição um catalisador é um agente que auxilia a promover a reação mas não é modificado por ela - não é considerado reagente e não se transforma em produto).
Substrato – é o reagente de uma reação catalizada por enzimas
Sítio ativo de uma enzima - é a pequena parte da molécula responsável pela ação catalítica da enzima.
Explique o termo especificidade de uma enzima
Especificidade – cada enzima catalisa somente um tipo de reação química
Carboidrases - hidrolisam carboidratos // Oxiredutases – catalisam reações de oxidação-redução. Ex: lactato desidrogenase
Quais os três principais fatores que influenciam a velocidade de reação de uma enzima? Explique:
 Temperatura cada enzima tem uma temperatura ótima para seu funcionamento
 pH – cada enzima tem uma faixa de pH ótimo para seu funcionamento
Concentração – a velocidade de reação aumenta até que a enzima se torne saturada com o substrato (após isso a velocidade se mantém constante).
As enzimas se classificam em seis classes, quais são estas classes e quais as reações que catalisam respectivamente?
Oxiredutase - Oxi-redução
Transferases - Transferência de grupamentos químicos s/ oxi-redução
Hidrolases - Rompimento de moléculas c/ adição de água
Liases - Originam uma dupla ligação
Isomerases - Rearranjo molecular
Ligases - União de 2 moléculas com hidrólise de ATP
Diferencie inibidores enzimáticos reversíveis de irreversíveis
Nos inibidores enzimáticos reversíveis a ligação à enzima pode ser revertida, já os inibidores irreversíveis a ligação á enzima é covalente e definitiva no sítio catalítico.
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Explique o que são inibidores reversíveis competitivos e não-competitivos. Exemplifique
Inibidores reversíveis competitivos – se ligam de modo reversível ao sítio ativo da enzima que o substrato ocuparia. Seu efeito pode ser eliminado pelo aumento da concentração do substrato. 
Inibidores reversíveis não competitivos – ocorre quando o inibidor e substrato se ligam em diferentes sítios na enzima. Atuam modificando a conformação da enzima, tornando-a menos ativa ou inativa
Explique o que são análogos de substratos:
Explique o que são zimógenos. Dê exemplos.
Zimógenos- são precursores inativos de enzimas. 
A regulação apropriada das enzimas é essencial para a manutenção da homeostasia interna. Explique duas formas de regulação enzimática.
1 - Por feedback: a enzima que cataliza a 1a etapa de uma via é inibida pelo produto final
2 – Por modificação covalente: adição ou remoção de fosfatos
Existem algumas enzimas que são utilizadas para diagnóstico do infarto do miocárdio, quando o eletrocardiograma é de difícil interpretação. Explique o que diferencia a creatinina quinase da lactato desidrogenase.
Creatinina quinase (CK) ou Creatinina fosfoquinase (CPK) – o músculo cardíaco é o único tecido que contém mais de 5% da atividade CK (CK2). Após um infarto agudo aparece no plasma, 4 a 8 horas após o início da dor torácica, atingindo um pico e aproximadamente 24 horas. 
Lactato desidrogenase (LDH) e transaminase glutâmico oxalacética (TGO) - diagnóstico do infarto do miocárdio. Após infarto agudo está elevada no plasma mais tardiamente, com pico 3 a 6 dias após o início dos sintomas. Úteis quando o eletrocardiograma é de difícil interpretação.
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