Proteínas: Estrutura e Funções

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PROTEÍNAS
São polímeros de condensação de aminoácidos (mais de 50 aa). São macromoléculas.
Há somente 20 aminoácidos na natureza e com estes podemos construir milhares de proteínas diferentes.
Aminoácidos – compostos orgânicos que apresentam um grupo ácido ou carboxila (COOH) e um grupo amina (NH2) ligados a um carbono assimétrico.
Peptídeo – é a união de 2 ou mais aminoácidos por ligações peptídicas. São moléculas formadas até 10 aa (também conhecido como oligopeptídeo). Acima de 10 aa chamamos de polipeptídeo.
Ligação peptídica
Funções das proteínas
Controle metabólico (enzimas e hormônios)
Transporte - a hemoglobina transporta O2 dos pulmões para as células teciduais
Estruturais – contituintes principais das membranas celulares e proteínas extracelulares (colágeno e elastina)
Contração muscular (miosina e actina)
Proteção imunitária – (imunoglobulinas)
Classificação dos aminoácidos quanto à síntese:
Essenciais – devem ser adquiridos com os alimentos, porque o corpo humano não pode sintetizá-los (valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, lisina)
Fontes: carne. Leite, ovos, queijo
Não-essenciais – podem ser sintetizados pelo corpo humano (glicina, prolina, alanina, serina, cistina, tirosina, prolina, glutamina, arginina, histidina, aspargina, ac. aspártico)
Condicionalmente essenciais: são os aminoáciods que em determinadas situações tornam-se essenciais. Ex: glutamina, tirosina.
Níveis de organização das proteínas
Estrutura Primária – sequência de aa ligados uns aos outros por ligações peptídicas (predeterminada geneticamente). É estabelecida quando se conhece o número, a estrutura e a ordem de todos os seus aa. 
Estrutura Secundária – dobramento tridimensional de regiões específicas da cadeia polipeptídica de uma proteína, por ligações covalentes (ligações peptídicas e pontes dissulfeto). Opções: alfa-hélice ou folhas beta.
Estrutura Terciária – refere-se a agregações específicas de certas regiões da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional (dobramento ocultando regiões hidrofóbicas). Possui ligações pontes dissulfeto, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações iônicas.
Estrutura Quaternária – proteínas que apresentam duas ou mais cadeias de polipeptídeos unidas por ligações não covalentes (ligações de hidrogênio, eletrostáticas).
Classificação com base na forma
Globulares – consistem de cadeias polipeptídicas dobradas e enroladas de maneira compacta, na forma de uma bola (esferoidal). São solúveis em água e desempenham funções variáveis, atuando como catalisadores, transportadores, etc.
Ex: hemoglobinas e mioglobinas.
Fibrosas – apresentam quantidades maiores de estrutura secundária, tendo forma de um bastão. Exercem função estrutural. Ex: colágeno, queratina, elastina, actina, miosina.
Classificação com base nas funções biológicas
Enzimas – desidrogenases, quinases
Proteínas de armazenamento – ferritina, mioglobina
Proteínas regulatórias – hormônios peptídicos
Proteína estruturais – colágeno
Proteínas protetoras – fatores de coagulação do sangue; imunoglobulinas (destroem as bactérias e vírus infecciosos)
Proteínas de transporte – hemoglobina, lipoproteínas do plasma (quilomícrons, VLDL, LDL, HDL)
Proteínas contrácteis – actina, miosina
Desnaturação de proteínas – é o processo pelo qual as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias, são rompidas levando a perda da atividade biológica da molécula. A estrutura primária é preservada.
Agentes desnaturantes - calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, detergentes
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