AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
INTRODUÇÃO 
Proteínas são as moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos sistemas vivos. Praticamente todos os processos vitais dependem dessa classe de macromoléculas. 
Exemplo: nos ossos, a proteína, colágeno forma uma estrutura para a deposição de cristais de fosfato de cálcio, atuando como barras de aço em concreto armado. Na corrente sanguínea, proteínas, como a hemoglobina e a albumina plasmática, transportam moléculas essenciais para a vida, enquanto as imunoglobulinas combatem bactérias e vírus causadores potenciais de infecções. 
Toda proteína apresentam uma diversidade de funções, todavia, todas tem em comum a característica estrutural de serem polímeros lineares de aminoácidos. 
Os aminoácidos e seus derivados participam em funções celulares diversas, como a transmissão nervosa e a biossíntese de porfirinas, purinas, pirimidinas e ureia
AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS – FUNÇÕES E TIPOS 
AMINOÁCIDOS 
· Aminoácidos = são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo Amina e um grupo Carboxila. Possui uma fórmula básica comum, com os grupos amina e carboxila ligados ao carbono alfa, ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado de cadeia lateral ou grupo R. 
· Função: São importantes por si só e para a formação de proteínas. 
· Embora exista mais de 300 aminoácidos na natureza, as proteínas são sintetizadas quase exclusivamente a partir de um grupo de 20 L- alfa- aminoácidos, codificados por tríades de nucleotídeos chamados de códons. 
· De acordo com a polaridade do grupo r, os aminoácidos são classificados em duas grandes categorias:
· Aminoácidos apolares (hidrofóbico) – tem grupo R com caráter de hidrocarboneto, que não interagem com a água; por isso, frequentemente localizam-se no interior da molécula proteica. São incapazes de receber ou doar prótons ou de participar em ligações iônicas ou de hidrogênio. Pertencem a este grupo: Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano 
· Aminoácidos polares (hidrofílico) – tem nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. São geralmente encontrados na superfície da molécula residuais, que os capacitam a interagir com a água. Encontrados na superfície da molécula proteica. Esses aminoácidos são subdivididos em três categorias (segundo a carga apresentada pelo grupo R em pH 7):
· Aminoácidos básicos – se a carga for positiva = são Lisina, arginina e histidina. Em pH neutro, esses grupos estão protonados e com carga positiva
· Aminoácidos ácidos – se a carga for negativa = são os dicarboxílicos. Aspartato e glutamato, pH neutro, estão desprotonadas e com carga negativa 
· Aminoácidos polares sem carga – se a cadeia lateral não apresentar carga líquida = são serina, treonina e tirosina, com um grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amina; cisteina, com um grupo sulfidrila, pH neutro. Podem participar da formação de ligações de hidrogênio 
· Possuímos os AA não essenciais, que nós conseguimos sintetizar em nossos organismos, exemplo: alanina, asparagina. E o AA essenciais, são aquelas que não produzimos, sendo necessária a ingestão de determinados alimentos de origem animal, como por exemplo: triptofano, valina. Existem ainda os aa essenciais ocasionais, que são produzidos por organismos saudáveis, exemplo: cisteína, glicina, prolina e tirosina 
· O carbono alfa de todos os aminoácidos, é assimétrico, já que está ligado a quatro grupos diferentes. 
· Os aminoácidos com carbono alfa assimétrico apresentam dois isômeros opticamente ativos, os isômeros D e L. Todas as proteínas são formadas por L-aminoácidos. Os D-aminoácidos aparecem somente em certos antibióticos e em peptídeos componentes da parede de algumas bactérias. Os aminoácidos com configuração D, assim como outros aa exóticos encontrados nas células, são formados por modificações dos 20 aa proteicos ou são produtos intermediários das vias de síntese destes compostos. 
· Em exceção a glicina, não é assimétrica porque o grupo R é constituído por – H. 
POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS: PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS – ligação peptídica
Os aminoácidos podem formar polímeros lineares pela ligação do grupo alfa-carboxila de um aminoácido com o grupo alfa-amido de outro. Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das proteínas, de Ligação Peptídica. É obtida, teoricamente, por exclusão de uma molécula de água.
Desenho papel 
· A ligação peptídica não é feita por reação direta entre os aa, mas por um complexo aparato de síntese proteica, que inclui ribossomos, ácidos ribonucleicos, várias proteínas e enzimas. A síntese compreende uma sequência de etapas envolvendo um expressivo gasto de ATP, que viabiliza termodinamicamente o processo 
· A cadeia polipeptídica pode conter um número variável de aa. Quando o número de aa é igual a 2, o polímero é chamado de Dipeptídeo; com 3 – tripeptídeo e assim por diante. Maior que 30, são considerados proteínas 
· Muitos peptídeos desempenham funções importantes, atuando como hormônios – encefalinas, oxitocina, vasopressina, glucagon, antibióticos – gramicidina, agentes redutores – glutationa
· Peptídeos sintéticos tem aplicações diversas, exemplo: aspartame, é um adoçante, é dipeptidio modificado, formado por aspartato e fenilalanina esterificada a um grupo metila 
PROTEÍNA