ok controle 25.08.11

Prévia do material em texto

Alexandra Woods
Controle M. e físico-químico de P de origem animal
25/08/2011 - Teórica
Continuando aula passada...
Alterações que as proteínas podem sofrer no alimento.
Aula passada os lipídeos, vimos as modificações que são intencionais (que são realizadas pelas industrias) e as modificações que ocorrem de forma indesejável, são as modificações indesejáveis. Vimos a transesterificação e a hidrogenação que são modificações intencionais que são realizadas com fins industrias, e também vimos a modificação hidrolítica quanto a oxidativa que são alterações indesejáveis no nosso alimento.
Proteínas verso lipídios é questão básica de prova!
As proteínas 
Primeiro vamos ver a parte bioquímica das proteínas e depois as modificações.
Definição: 
As proteínas são macromoléculas que por hidrólise parcial vão originar os peptídeos, e por hidrolise total vão originar as unidades fundamentais das proteínas que são os AA. 
Hidrólise parcial – peptídeos e a; 
Hidrolise total – aminoácidos 
A proteína sempre vai ser composta por um grupamento carboxila, por um grupamento amino, e por um radical, ou seja, vou ter a cadeia de proteínas composta por um radical (R) que é variável, por um radical amino e por um grupo carboxila (COOH). 
Esse radical que vai ser variável de uma proteína para outra é que vai determinar a função da minha proteína, qual vai ser a atividade da minha proteína no organismo animal, ou no alimento, esse radical que vai originar as diferentes tipos de proteínas. 
As proteínas são compostas por unidades estruturais que são os AA, os AA podem ser essenciais ou não essenciais, sendo que os AA essenciais são os que o nosso organismo não são capazes de produzir, ou seja, temos que adquirir os aminoácidos essenciais através da dieta.
Ex. de AA essências: isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, triptofano, valina, histidina, arginina.
Os AA não essenciais: são os AA que o nosso organismo é capaz de sintetizar, ou seja, não precisamos adquirir na nossa dieta. 
Ex. de AA não essenciais: São representados pela alanina, glutamina, tirosina e glicina 
O valor biológico da proteína está diretamente ligado ao teor de AA essenciais presentes nessa proteína. Quanto maior o teor de AA essenciais presentes na minha proteína, maior será o valor biológico da minha proteína, ou seja, se eu tenho uma proteína com teor de AA essenciais baixos, essa proteína vai ter valor biológico inferior. 
Se eu tenho um alto teor de AA essências eu vou ter uma proteína de alto valor biológico.
As proteínas possuem diversas funções, dependendo da proteína essa função vai variar.
Ex: a Hemoglobina: é uma proteína do sangue que tem como função transportar O2 no sangue, então a função da hemoglobina é a função de transporte; 
Ex. a actina: é uma proteína com função de sustentação, ela vai estar presente no exoesqueleto dos crustáceos. 
Então dependendo da proteína eu vou ter uma função diferente. As proteínas vão possuir diferentes funções, essas funções são variáveis, porque o radical da minha molécula vai mudar de uma proteína pra outra, e isso que vai conferir as diferenças entre as minha proteínas.
Como que é a conformação da estrutura da minha proteína?
Conformação, estrutura da PTN: A proteína vai ser composta por 4 estruturas:
- Primária, secundária, terciária, quaternária.
A estrutura primária 
Vai ser aquela estrutura onde vou ter uma seqüência de AA, que vão estar interligados entre si através de ligações peptídicas. As ligações peptídicas estão entre um AA e outro. Essa ligação peptídica será sempre feita com um radical amino de um AA, com o radical carboxila do outro AA, então se AA eu utilizar para fazer ligação peptídica for o radical amino, esse outro AA que eu estou ligando vai estar sendo ligado através grupamento carboxila, então seria:1 radical amino 1 carboxila 1 radical amino 1carboxila – etc., então sempre essa ligação covalente peptídica vai ser realizada entre um grupamento amino de um AA com um grupamento carboxila do AA que vai vir posteriormente. 
O formato dessa cadeia de estrutura primaria vai ser um formato retilíneo, ainda não vai ter adquirido o formato espacial , então a característica da estrutura primaria é a ligação peptídica entre os AA. 
Estrutura secundária
Já a estrutura secundária é a primeira forma de organização espacial da minha cadeia polipeptídica, vai ter o enovelamento da estrutura primaria. 
Como isso ocorre? A minha estrutura primaria vai começar a sofrer torções, a fazer formato de alfa hélice, adquirindo uma conformação espacial.
Porque essa minha cadeia vai adquirir essa conformação espacial? porque serão realizadas novas ligações entre diferentes AA, essas ligações são as ligações chamadas de Pontes de hidrogênio.
As pontes de hidrogênio vão ocorrer entre um grupamento amino de um AA com outro grupamento carboxila do outro aminoácido. Como essa estrutura começa a sofrer torções eu vou ter a ligação através de pontes de hidrogênios e com isso um formato espiral.
O que vai determinar o tipo de estrutura tridimensional que vou ter da minha molécula de proteína vai ser minha estrutura primaria, ou seja, o tipo de AA que eu tenho naquela estrutura, se eu tenho uma molécula com um numero de AA menor que a outra, essa conformação vai variar.
A estrutura secundaria nada mais é do que a estrutura primária com pequenas torções que vão ocorrer devido a formação das pontes de hidrogênio. 
Estrutura terciária 
Conforme a proteína vai mudando de estrutura ela vai adquirindo o formato muito mais enovelado. 
Na estrutura terciária, vamos ter o enovelamento das cadeias polipeptídicas da estrutura secundária, então eu vou ter uma cadeia muito mais enovelada, aquele formato em espiral se perde e a cadeia vai se apresentar completamente enrolada. 
Essas novas torções vão ocorrer porque serão realizadas novas ligações que são: as pontes de Van der Waals, as pontes de dissulfeto, e as novas pontes de H. 
Cada vez que eu realizo uma nova ligação entre as cadeias polipeptídicas eu vou levar a torção daquela cadeia polipeptídica , por isso que quando se forma essas novas ligações eu vou ter uma estrutura terciária que é uma estrutura completamente enovelada. 
Essa estrutura terciária vai formar a estrutura das proteínas globulares e das proteínas fibrosas, sendo que proteínas globulares vão ter um formato cilíndrico (por isso é globular). Então quando eu tenho a proteína globular ou proteína fibrosa, eu sei que a estrutura daquela proteína ela é composta dessa estrutura aqui (foto).
Estrutura quaternária
Temos o quarto grau de uma organização espacial de uma proteína.
Neste caso os AA de superfície da estrutura terciária vão interagir com outras cadeias polipeptídicas, a partir dessas novas interações entre os AA das cadeias quaternárias e os AA das outras cadeias polipeptídicas vão ocorrer ligações que podem ser permanentes ou transitórias, dependendo do tipo de AA que estiver se ligando, formando essa estrutura espacial, os pontos vermelhos na figura representam os pontos onde ocorreu algum tipo de ligação,vou ter uma cadeia totalmente enovelada, vai ser o grau máximo de organização espacial de uma proteína que vai ocorrer através do enovelamento, da interação entre as proteínas de superfície da estrutura terciária e os AA de outras cadeias polipeptídicas presentes no alimento.
Então nesse caso a nossa proteína vai apresentar 4 estruturas (primária, secundária, terciária, quaternária), o que vai variar entre uma estrutura e outra são os tipos de interações e a organização dessa molécula.
 
As proteínas podem ser classificadas em 2 grupos: 
- Proteínas simples ou;
- Proteínas conjugadas.
Proteínas simples
As simples, são as proteínas que ao sofrer a hidrolise, vai liberar somente AA. Essas proteínas são constituídas somente de unidades estruturais ch. AA.
Exemplo de proteínas simples: Temos as escleroproteinas e albuminas e as globulina. 
As albuminas são aquelas proteínas que estão presente na clara do ovo, a globulina é uma proteína muscular e a escleroproteinas sãoas proteínas da queratina e as proteínas que compõem o colágeno.
Diferença entre as proteínas simples e conjugadas:
No caso de proteínas conjugadas, quando essa proteína sofrer a hidrolise, ela vai liberar um AA e mais um grupo prostético (AA + Grupo prostético). Esse grupo prostético é um grupo que não é polipeptídico, então não tem essa natureza protéica, esse grupo é o grupo que vai diferenciar uma proteína simples de uma proteína conjugada, ou seja, uma proteína simples é formada somente por AA, e a proteina conjugada é formada por AA e por um grupo prostético. 
A simples é só formada por AA e quando ela sofrer hidrólise por ser formada só por AA ela só vai liberar AA.
De acordo com o grupo prostético dessa proteína conjugada, vou ter uma classificação dessa proteína. Esse grupo prostético vai variar de acordo com a natureza química, ou seja, como exemplo temos as lipoproteínas. 
Nas lipoproteínas qual é o grupo prostético? São os lipídeos, então na lipoproteínas vou ter os AA que são os componentes das proteínas e mais os grupos prostéticos dos lipídeos , por isso que chamamos de lipoproteínas. ( AA + grupo prostéticos dos lipídeos = lipoproteínas)
De acordo com o grupo prostético que a proteína possui, ela vai se classificar de uma forma, então essa natureza química do grupo prostético vai levar a denominação daquela proteína.
Ex: 
Lipoproteínas: composto por AA mais o grupo prostético que são os lipídeos 
Glicoproteinas: grupo prostético são os glicídios
Melanoproteina: grupo prostético são os metais
Para diferenciar se a minha proteína é simples ou conjugada eu preciso saber a composição. Se ela for composta somente por cadeia de AA, vou ter uma proteína simples.
Se tiver uma proteína composta por AA + grupo prostético, vou ter uma proteína conjugada.
Dependendo do meu grupo prostético vou ter uma proteína de natureza química diferente. 
Nesse caso, quando uma proteína conjugada sofre uma hidrólise, ela libera AA e o grupo prostético, então essa proteína conjugada vai dar origem a uma proteína simples, porque elas liberam AA e esses AA reagem entre si, formando uma determinada proteína simples, então proteína simples seria uma derivação da proteína conjugada. 
Quais são as propriedades funcionais das proteínas:
As propriedades funcionais das proteínas vão afetar diretamente o seu uso no alimento, porque dependendo da propriedade funcional daquele componente, nesse caos das proteínas, eu vou utilizar ou não aquela proteína no meu alimento. 
Essas propriedades funcionais vão estar diretamente ligadas as características sensoriais do alimento, principalmente a textura. As proteínas possuem três propriedades:
- Propriedades Hidratação
- Propriedades relacionadas entre interações de cadeias de proteínas 
- Cadeia de superfície
Cada propriedade dessa vai ter uma influência diferente no meu alimento, ou então no meu processo industrial. As propriedades funcionais das proteínas são importantes porque vão determinar muitas das vezes os caracteres sensoriais do meu produto.
Propriedades de hidratação
São propriedades diretamente relacionados a afinidade das proteínas com as moléculas de água, por isso propriedade de hidratação. Conseqüentemente essas propriedade vão estar ligadas com a capacidade de absorção de água das proteínas, com a capacidade que aquela proteína tem de reter a água, com a capacidade de solubilidade daquela proteína dentro de um alimente e relacionado também a viscosidade.
Muitas das vezes em uma produto cárneo embutido, usamos a proteína cárnea porque é capaz de reter água. Vc usa uma emulsão, no caso da salsisha, porque a emulsão é uma característica da proteína, que faz com que a capacidade de absorção de água daquele alimento aumente. Por isso que as propriedades de hidratação são importantes para uma industria.
Propriedades relacionadas com as interações que ocorrem entre as diversas cadeias de proteínas. 
Existem três propriedades:
- Precipitação: são reação de agregação entre diferentes proteínas onde vai ocorrer a perda total ou parcial da solubilidade daquela proteína. 
O alimento vai perder o conteúdo liquido (a água) e vai ficar só a matéria mais sólida.
- Geleificação: é uma reação de agregação que vai ocorrer entre os AA, onde vai ser um tipo de agregação ordenada. As moléculas que desnaturadas vão formar uma rede protéica. 
Um grande exemplo de geleificação devido a essa propriedade da proteína é a geleificação do leite UHT. A geleificação do leite UHT é a formação de um gel no fundo da caixa que vai ocorrer porque as minhas proteínas do leite com o tempo vão se agregando de uma forma ordenada formando aquela rede, então as vezes quando abro meu leite vou encontrar um coágulo, como se fosse uma grande rede, o que é a geleificação.
 
- Coagulação: é diferente da geleificação só no quesito de agregação. A reação de agregação que ocorre na coagulação é uma agregação desordenada, então as moléculas desnaturadas vão formar coágulos. A coagulação é uma propriedade que é extremamente importante na produção de queijo, pois pra obter a massa do queijo eu preciso desnaturar a caseína (que é a principal proteína do leite), onde vou ter a coagulação dessa molécula formando os coágulos que vão fazer parte da massa do nosso queijo.
A partir do conhecimento dessas propriedades nós vamos poder fazer uso da proteína de acordo com a finalidade que desejamos.
Ex. Produto com retenção de liquido maior, produto que sofra uma coagulação pra formar uma determinada coisa, então dependendo da finalidade, a industria utiliza uma propriedade diferente.
Propriedades de superfície: são divididas em duas: 
- A formação de emulsão e; 
- A formação de espuma.
A emulsão nada mais é que a dispersão de 2 líquidos que não se misturam. 
Ex. óleo e água é uma emulsão, não se misturam.
Formação de espuma, processo que obtemos quando batemos a clara em neve, a albumina que é a proteína presente no ovo possui essa capacidade de formar uma espuma, então ela possui essa propriedade de superfície. 
Então quando eu bato uma clara em neve eu vou formar uma espuma.
O que é importante vcs saberem? 
É saber que existem três tipos de propriedades: as de hidratação, as que estão relacionados entre as interações de proteínas e as propriedades de superfície. 
De acordo com essas propriedades, o meu produto vai apresentar determinada característica sensorial ou bioquímica.
As emulsões são muito utilizadas na formação de produtos cárneos embutidos. A maioria das emulsões ocorrem nesses casos, o maior exemplo disso são as salsichas que é uma emulsão. 
Depois disso vamos ver as modificações que podem ocorrer nas proteínas. Essas modificações podem alterar as propriedades funcionais da proteína, a qualidade nutricional da proteína, e pode alterar os caracteres sensoriais (odor e sabor). Essas alterações protéicas podem ocorrer tanto no transporte, quanto no armazenamento como no processamento. 
Independente da fase que meu alimento esteja, eu posso ter essas modificações ocorrendo.
Perto dos lipídeos essas modificações que ocorrem são muito mais simples, só que nós podemos ter dois tipos de modificações que é a:
- Desnaturação e a;
- Degradação.
Desnaturação protéica:
Modificação onde a nossa proteína vai perder a formação estrutural original dela, vai haver o rompimento/desnaturação das estruturas secundárias, terciárias e quaternárias sem que ocorra o rompimento da ligação peptídica que é a ligação característica da estrutura primária. 
Então neste tipo de modificação a minha estrutura primária não vai ser atingida, não vai ser alterada, então o valor biológico da minha proteína desnaturada não vai ser alterado. 
Essa desnaturação pode ser:
- reversível ou; 
- irreversível 
O que vai determinar isso vai ser a causa dessa desnaturação, como causa da desnaturação eu posso ter: 
Ex. Temperatura, tanto aquecimento quanto congelamento; Adição de solventes orgânicos no meu alimento (na maioria das vezes é alteração irreversível), alterações do pH no meu alimento eu posso desnaturar a proteína; quandoo meu alimento é submetido a radiação eu também posso levar a desnaturação do meu alimento; soluções salinas.
A desnaturação é uma alteração onde vou ter o rompimento das ligações que existem nas estruturas terciárias e quaternárias, onde a estrutura primária será mantida, ou seja, a ligação peptídica (que é característica da estrutura primaria) não será rompida, por isso que eu não vou ter a perda da atividade biológica da minha proteína.
Pode ser reversível ou irreversível dependendo da causa da minha desnaturação. 
Efeitos dessa desnaturação da proteína:
A minha proteína vai ter sua solubilidade diminuída, porque no momento que a proteína é desnaturada, os AA que são hidrofóbicos vão pra superfície da proteína. Por ser um AA hidrofóbico, vai ter aversão a água por isso que quando desnatura minha proteína eu vou diminuir a minha solubilidade, ou seja, pela exposição de AA hidrofóbicos. 
Numa proteína com estrutura normal sem ter sofrido a desnaturação, os AA de superfície sempre são hidrofílicos, por isso que as proteínas possuem propriedades de hidratação. Quando ocorre a desnaturação os núcleos hidrofóbicos que ficavam no interior da proteína vão para superfície e essa proteína vai perder essa solubilidade. Então vai ocorrer a diminuição da solubilidade. Da mesma forma que ocorre essa diminuição da solubilidade pela a exposição dos AA hidrofóbicos, também vai ocorrer a diminuição da capacidade de retenção de água (WHC).
Capacidade de retenção a água (WHC): É a capacidade da proteína de reter a água. Quando eu exponho os AA hidrofóbicos, a minha proteína também não vai ter capacidade de reter água porque o meu grupamento da superfície ele não tem afinidade pela água. Vai haver um aumento da viscosidade, porque se eu diminuo a solubilidade a minha proteína fica mais viscosa conseqüentemente vou ter um alimento mais viscoso.
A desnaturação também vai provocar o aumento da sensibilidade às Protease, que são enzimas que vão digerir a proteína. 
Vai haver um aumento da digestibilidade da proteína, porque como já foram rompidas as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias eu só vou ter a ligação peptídica então isso vai fazer com que minha proteína fique mais digestível, porque eu tenho menos ligações para desfazer. Então se eu ingerir uma proteína que esteja desnaturada é muito mais fácil para o meu organismo digerir melhor essa proteína do que o momento onde eu ingiro uma proteína que esteja na sua conformação original, justamente por isso, pela destruição das estruturas secundárias, terciárias e quaternárias facilitando essa digestibilidade. Ou seja, essa proteína desnaturada já esta numa base, já está pré digerida por estar nessa conformação inicial (primaria)
A desnaturação vai provocar a diminuição da solubilidade e a diminuição da capacidade de retenção de água pela exposição dos AA hidrofóbicos. Vai provocar também um aumento da sensibilidade, e um aumento da sensibilidade às proteases. 
Além de provocar aumento da digestibilidade pela proteína não possuir mais as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias facilitando a sua digestão.
A desnaturação pode ser uma modificação desejada nos alimentos. Um exemplo é a fabricação de queijo, porque: vou adicionar a renina, que vai ser a enzima protéica extraída do estômago de bovinos, e quando eu adiciono a renina ela vai provocar a coagulação da caseína, formando os coágulos, que vai dar origem a massa do queijo.
Então quando estou fabricando o queijo minas frescal, vou adicionar a renina que é uma enzima protéica que vai provocar a coagulação da minha caseína originando os coágulos que vão dar a origem do meu queijo. É um processo de desnaturação desejada, eu preciso que ocorra esse processo para que eu tenha o meu produto.
No caso da defumação: A temperatura de aquecimento a qual são submetidos os produtos defumados vai fazer com que minhas proteínas de superfície sofram uma desnaturação formando a casca característica do produto defumado. Essa casca formada vai impedir a penetração de MO no meu produto.
Então a desnaturação e o processo de defumação são processos desejáveis dentro da industria.
(formação da casca mais escura no produto, está diretamente relacionado à desnaturação das proteínas de superfície daquele produto).
Transformação do músculo em carne: porque quando minha carne entra em fase de rigor mortis, vai chegar a um momento que a acidificação daquela carne vai fazer com que as enzimas proteolíticas presentes naquela carne, que são: as catecinas, vão fazer com que essas enzimas atuem no enlace da actina-miosina transformando o músculo em carne. A actina e a miosina são as proteínas da minha carne, do meu músculo, essas proteínas são desnaturadas e por isso vou ter a transformação do músculo em carne. Também é um processo de desnaturação desejada. 
Quando eu tenho a carne, quando ela atinge a fase de rigor mortis e o pH dessa carne já está acidificado, vai ocorrer a ativação das enzimas proteolíticas (cateccinas), que vão atuar no enlace da actina-miosina, que são as proteínas musculares da carne, eu vou estar modificando a conformação, vou estar desnaturando e com isso vou estar transformando esse músculo em carne.
Então enquanto a defumação que esta relacionada com aquela casca e vai ser provocado pela desidratação das proteínas de superfície, a fabricação de queijos está relacionada com a coagulação da caseína que é a principal proteína presente no leite e a transformação do músculo em carne vai estar relacionada com a ação das enzimas caquexinas em cima do enlace actina miosina que são as nossas proteínas musculares.
Degradação 
É a outra mudança que pode ocorrer nessas proteínas, e na degradação eu vou ter alem da modificação das estruturas secundarias, terciárias e quaternárias, eu vou ter a quebra da ligação peptídica que vai caracterizar a estrutura primaria, ou seja, a diferença existente entre a desnaturação e a degradação:
Na Desnaturação não vou ter quebra da ligação peptídica, a minha estrutura primária vai ficar intacta, enquanto que na Degradação vai ocorrer a quebra da ligação peptídica que caracteriza a estrutura primária. Como ocorre a quebra da ligação peptídica vou ter uma diminuição do valor biológico dessa proteína, que é uma coisa que não ocorre na desnaturação.
Toda a degradação é irreversível, isso também é uma diferença para desnaturação.
Geralmente a degradação está relacionado à putrefação dos produtos de origem animal (POA), ou seja, quando eu tenho produtos que estejam no estado de putrefação significa que as minhas proteínas foram degradadas, sofreram degradação. 
Quando rompe as ligações peptídicas é o característico da diminuição do valor biológico.
A degradação pode ser de natureza:
- Química; 
- Autolitica ou;
- Microbiana.
Autolitica: a degradação vai ocorrer por enzimas presentes no próprio alimento.
Degradação de origem Química: vai ocorrer pela presença de algum agente químico que tenha capacidade de degradar as proteínas.
Microbiana: é a degradação que vai ocorrer pelas enzimas produzidas pelos MO presentes naquele alimento.
Química: ocorre pela presença de agentes químicos
Autolitica: ocorre pelas enzimas presentes no próprio alimento
Microbiana: ocorre pelas enzimas produzidas pelos MO presentes naquele alimento.
A degradação, a maior característica dela é a perda da estrutura primária pela quebra da ligação peptídica, então seu valor biológico vai diminuir, vai ser irreversível e está relacionado com a putrefação dos produtos de origem animal.
Como degradação desejada temos: o processo de Fabricação da Gelatina e o processo de Maturação das carnes. 
No processo de maturação das carnes vai ocorrer a quebra da ligação existente na troponina T, degradação da troponina T(que também é uma proteína) fazendo com que a carne maturada seja mais macia do que a carne não maturada. A carne não maturada não vai sofrer o processo de degradação. Então na maturação das carnes pela degradação da traponina T eu vou ter uma carne mais macia e por isso que é consideradauma degradação desejada.
Na elaboração da gelatina: transformação do colágeno em gelatina pela degradação do colágeno, quando essa substância é aquecida em um meio que seja ácido ou alcalino, ou seja, a transformação do colágeno em gelatina vai ocorrer devido a degradação do colágeno (que é proteína da gelatina) formando o produto. 
Esses 2 tipos de degradações são desejáveis pela indústria.
Principais diferenças existentes entre a desnaturação e a degradação:
	Desnaturação:
	Degradação:
	- valor biológico não é alterado por não haver a quebra da ligação peptídica.
	- Valor biológico é alterado ( há perda do valor biológico pela destruição da ligação peptídica )
	- Não há quebra da ligação peptídica
	- Ligação peptídica é alterada, é quebrada
	- Pode ser reversível ou irreversível, dependendo do agente causal
	- É irreversível
Outro grupo de componentes:
Glicídios
São também conhecidos como: hidrato de carbono ou carboidratos ou açúcares (Podemos encontrar com essas 3 denominações). 
São formados por compostos aldeídecos ou por compostos cetônicos. Por isso falamos que os glicídios são polihidroxialdeidos ou polihidroxicetonas, justamente por sua composição poder ser por aldeídos ou por cetonas.
Os glicídios possuem inúmeras funções, vão possuir a função energética, todos nós precisamos de açúcar para realizar as atividades metabólicas, para sobreviver. 
Os glicídios são chamados também de economizadores de proteínas, porque quando o organismo animal tem disponibilidade dos glicídios, o meu organismo vai usar os glicídios ao invés de utilizar as proteínas, por isso que eles são chamados de economizadores de proteínas. Então quando meu organismo tem disponibilidade de glicídios, ele vai utilizar os glicídios ao invés de utilizar as proteínas. 
São utilizados como fonte de alimento para microbiota que são capazes de sintetizar as vitaminas, ou seja, eles são substratos, são fontes de alimento para microbiota que é capaz de sintetizar vitaminas, então os glicídios são substratos para os MO sintetizadores de vitaminas.
Vão participar das reações de escurecimento dos alimentos.
São a principal fonte de energia dos produtos fermentados. 
São também adoçantes naturais do nosso alimento (ex. sacarose, que é um açúcar natural). 
Possuem função genética, alguns glicídios vão estar presentes nos ácidos nucléicos, ou seja, no RNA e no DNA (RNA – ribose, DNA – desoxirribose) -> Os glicídios vão possuir função genética, na questão da formação das pentoses que estão presentes no RNA e no DNA.
Vão possuir função estrutural (ex. celulose). A celulose vai ser um componente da parede celular dos vegetais. 
São também uma reserva metabólica. O amido e o glicogênio, são duas reservas metabólicas, são 2 fontes de açúcar.
Possuem a capacidade de reter a umidade nos alimentos.
Os glicídios vão ter diversas funções diferentes, dependendo do glicídio eu vou ter uma função. Sendo que as funções de reserva metabólica e a função de energia são as principais funções dos glicídios. 
Os glicídios são classificados de acordo com o número de átomos de carbonos presentes em sua molécula:
- Monossacarídeos
- Oligossacarídeos
- Polissacarídeos	
De acordo com o número de átomos presentes na molécula de glicídios ele pode ser classificado nesses três grupos.
Monossacarídeos 
Os monossacarídeos são as unidades glicídicas. Vão possuir de 3 a 8 átomos de carbono. Possuem um peso molecular mais baixo porque eles possuem uma menor quantidade de carbono diante os outros grupos.
São hidrossolúveis (solúveis em água), sólidos e possuem o sabor doce. São os açúcares mais simples. Se eu quiser utilizar um monossacarídeo como um adoçante eu posso porque ele possui esse sabor. 
Ex. Glicose (açúcar presente no nosso organismo), frutose (açúcar presente nas frutas) e galactose (açúcar presente no leite). 
Oligossacarídeos
Vão ser compostos pela união de 2-10 moléculas dos monossacarídeos. Por isso que o peso molecular dos oligossacarídeos vão ser superiores que ao peso molecular dos monossacarídeos.
Tem as mesmas características que os monossacarídeos, porque os oligossacarídeos são formados pela união dos monossacarídeos, então são hidrossolúveis, sólidos e doces.
Ex. Dissacarídeos: formados pela união de 2 monossacarídeos. A união dos 2 monossacarídeos vai ser realizada através das ligações glicosídicas, essa ligação glicosídica vai ser realizada entre um grupamento carbono de um monossacarídeo com o grupo hidroxila do outro monossacarídeo, então quando eu tenho a junção de dois monossacarídeos eu vou ter um dissacarídeo.
Ex. de dissacarídeo, ou seja, oligossacarídeos: maltose, sacarose, lactose. Porque são dissacarídeos:
Maltose: formada pela união de 2 moléculas de glicose, estou unindo dois monossacarídeos.
Lactose: união de uma molécula de galactose com uma molécula de glicose
Sacarose: união de uma glicose com uma molécula de frutose.
Os oligossacarídeos são a união de diversos monossacarídeos, até 10 moléculas de monossacarídeos. 
Polissacarídeos
São compostos por mais do que 10 moléculas de monossacarídeos.
São solúveis ou insolúveis em água. Essa questão de solubilidade muda porque como a cadeia de polissacarídeo é muito maior do que minha cadeia de mono ou oligossacarídeo, com isso eu mudo minha solubilidade, porque quanto maior a minha cadeia, dependendo do meu processo eu vou ter que quebrar mais ligações, ou vão ter que formar mais ligações. 
Já não possuem sabor doce porque a interação bioquímica entre diversos monossacarídeos as vezes acaba fazendo com que aquele composto perca a sua propriedade de sabor doce, não é salgado, mas não é tão adocicado como os monos e oligossacarídeos.
As principais funções, são as funções estruturais e a função de reserva metabólica.
Ex. Amido, alginato e goma xantana.
Amido: é o polissacarídeo que existe em abundância, é usado na indústria como espessante e estabilizante. Tem capacidade de reter a umidade do alimento. Então o amido é utilizado como espessante e como estabilizante. O amido vai ser insolúvel em água fria.
O amido é composto pela união de 2 frações: amilose + amilopectina, a união entre essas 2 frações vai originar o amido que é uma fonte energética. 
Quando eu aqueço esse amido, ele tende a inflar porque ele vai ter capacidade de reter água, com isso essa solubilidade na água quente vai ser alterada, esse amido na água quente vai ser solúvel, porque no momento que eu aqueço o amido, os grânulos que compõe o amido inflam, vão absorver mais água e esse meu composto que era mais sólido do que líquido, vai ficar mais líquido e vai se tornar mais solúvel naquela água, então quando eu aqueço o amido ele tem a propriedade de solubilidade alterada. 
Alginato e goma xantana: Também são utilizados como espessante e estabilizante. 
O Alginato é usado como estabilizante em molhos, e como espessante em sucos de caixa e sorvetes.
Goma xantana: polissacarídeo obtido através da extração de uma bactéria ch. Xanthomonas campestris, é também um estabilizante e um espessante que esta presente na maioria dos produtos. Se pegarmos o rotulo de algum produto industrial, a maioria vai ter na sua composição a goma xantana.
O alginato também vai ser utilizado em sorvete.
Polissacarídeos são muito utilizados na industria porque eles possuem uma função de espessar ou de estabilizar aquele produto, e na maioria das vezes a industria necessita dessa ação, então é comum adicionar amido, alginato, monoxantana.
Os glicídios são classificados em monossacarídeos (frutose, glicose), oligossacarídeos (maltose, galactose) e polissacarídeos (amido, alginato, monoxantana). 
Nós podemos ter diferentes tipos de açúcar que são classificados de diferentes formas. 
Os glicídios são essenciais tanto para nós como para industria alimentícia.