Proteínas - Absorção, Metabolismo e Ciclo da Ureia

Prévia do material em texto

Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
 
1. Qualidade Nutricional 
2. Quantidade RDA - recomendada 
3. Estruturas Proteicas 
4. Digestão e Absorção 
Proteínas podem ser absorvidas na forma 
de AA (co-transporte com Na+), di ou tripeptídeos 
(transportadores dependentes de H+) e na forma 
de outros peptídeos um pouco maiores 
(transcitose). 
5. Balanço Nitrogenado 
Proteína (dieta) → reposição proteica 
endógena + compostos não proteicos + excreção 
+ grupo carbônico (CK) 
Vida útil de proteínas: A proteólise é um 
evento importante, caso não acontecesse, haveria 
acúmulo de proteínas na forma de lixo metabólico 
nas células. 
Necessidade de reposição, através da dieta 
Hemoglobina glicada, pacientes DM 
6. Remoção de Nitrogênios dos AA: no fígado 
Transaminação: TGO e TGP 
Desaminação: liberação de nitrogênio livre 
e conversão em amônia 
Ciclo da ureia: conversão de amônia 
(tóxica) em ureia (carregado via glutamato – 
outros AA, glutamina – compostos não 
nitrogenados – ou alanina – músculo, em jejum) 
7. Resumo 
https://www.youtube.com/watch?v=0M-B2dOfcUo&list=PLTF9h-
T1TcJhcNo9M1VFXz6rMKT6CM_wd&index=24 
 
 Proteólise é a quebra de proteínas endógenas 
depois de realizarem seu papel biológico. 
Qualidade nutricional de proteínas 
(NPU) refere-se à fração de nitrogênio 
ingerido efetivamente retida e que origina 
compostos nitrogenados do organismo 
(diferença entre o N ingerido e o N excretado) 
e é diferente de quantidade. 
Proteínas de origem vegetal têm menor 
digestibilidade e deficiência de um ou mais 
aminoácidos essenciais, o que reflete em 
índices de NPU menores. 
 
 
O consumo de alimentos com fatores 
anti-nutricionais (ex. feijão cru) inibe algumas 
enzimas, como a tripsina – protease 
pancreática, e, consequentemente, o reduz 
aproveitamento de proteínas. Feijão em pó, 
por exemplo, é utilizado como veneno para 
ratos. 
https://www.youtube.com/watch?v=0M-B2dOfcUo&list=PLTF9h-T1TcJhcNo9M1VFXz6rMKT6CM_wd&index=24
https://www.youtube.com/watch?v=0M-B2dOfcUo&list=PLTF9h-T1TcJhcNo9M1VFXz6rMKT6CM_wd&index=24
Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
 
A quantidade de RDA – recommended 
dietary allowances – é uma categoria de 
valores que deve atender às necessidades de 
um nutriente para 97-98% dos indivíduos 
saudáveis, do mesmo sexo e estágio de vida 
(g/dia/Kg). 
 
A necessidade proteica, em indivíduos 
adultos, é igual independente do sexo 
biológico. Exceto durante a gravidez, quando 
a mulher necessita de maior quantidade de 
nutrientes. 
 
 
As proteínas apresentam quatro 
estrutura: primária, secundária, terciária e 
quaternária. 
 
 A desnaturação é a “passagem de uma 
proteína mais complexa para uma menos 
complexa”, modificando sua conformação. 
Esse processo causa perda estrutural, mas 
não há perda da estrutura primária. ↑ 
aproveitamento nutricional. 
Em decorrência da desnaturação, os 
AA tornam-se mais expostos à ação das 
proteases, permitindo maior absorção dos 
aminoácidos. É por esse motivo que o ovo 
cozido permite maior absorção, embora tenha 
mesma quantidade de AA que quando cru. 
Entretanto, embora a desnaturação 
não mude o valor nutricional da proteína, 
muda o biológico (funcional). 
 
A digestão e a absorção dependem 
de um conjunto de enzimas que “quebram” as 
proteínas em pontos específicos. Esses 
processos ocorrem no estômago e no 
intestino delgado. 
No estômago, as partículas chegam 
muito grandes, então, a pepsina gástrica vai 
quebrando as ligações, dividindo a molécula 
ao meio. Endopeptidades atuam sobre 
ligações mais internas, “no meio”. 
Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
 
Quando chega ao intestino delgado, 
essas partículas estão menores, assim, as 
exopeptidades quebram as porções mais 
externas. 
 
 O HCl promove uma pequena 
desnaturação das proteínas, mas, no 
estômago, ele atua na síntese da pepsina. 
Zimogênio é o precursor da pepsina, 
sintetizado inativo, mas que é ativado na 
presença do pH estomacal (HCl). 
O tripsinogênio é ativado por uma 
enteropeptidase, em tripsina, em um pH 
maior. 
Cada uma das enzimas abaixo atua em 
um ponto específico da proteína, ex. a 
carboxipeptidase, que atua sobre uma 
extremidade carboxila. 
 
 Depois da ação dessas enzimas, 
libera-se AA livres e di e tripeptídeos. Esses 
três componentes são absorvidos. 
 
 
Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
AA são transportados para os 
enterócitos, em um co-transporte, com Na+. 
Enquanto di e tripeptídeos são transportados 
por meio de transportadores de membrana, 
dependentes de H+. Peptídeos maiores são 
transportados por transcitose, com formação 
de vesículas. 
Isso pode explicar o caráter alergênico 
de algumas proteínas digeridas. Como? O 
processo alergênico decorre do 
englobamento de pequenos peptídeos, ao 
invés de ser apenas na forma de AA. Caso 
fosse absorvido apenas AA, não ocasionaria a 
alergia, uma vez que são iguais, independente 
da origem. 
absorção de pequenos peptídeos → 
antígenos → formação de anticorpos → 
reações alérgicas 
AA provenientes da dieta são 
chamados de aminoácidos ESSENCIAIS, no 
fígado, são utilizados para produção dos 
aminoácidos NÃO ESSENCIAS (endógenos). 
Abaixo, transportadores de 
aminoácidos. Diferente da glicose, os 
transportadores são capazes de transportar 
grupos de AA. Além disso, há mais de um 
transportador para um mesmo aminoácido. 
 
As ligações peptídicas serão desfeitas 
no estomago e no intestino delgado. Na boca 
não há digestão de proteínas. 
Digestão (estômago) → transporte pelos 
enterócitos → absorção (intestino) → 
produção de proteína endógena (fígado) 
 
O balanço nitrogenado está 
relacionado aos processos de digestão de 
proteínas endógenas a AA. Isso determina o 
tempo de vida útil de proteínas, fornecendo 
aminoácidos para produção de compostos 
nitrogenados não proteicos, ex. bases 
nitrogenadas. Por isso, preciso repor através 
da dieta. 
Diferença entre a quantidade de 
nitrogênio adquirida menos a quantidade 
perdida, num período de tempo. 
Obs.: não há armazenamento de 
excesso de proteína, segura-se no organismo 
apenas o que é necessário para repor. 
 Por meio disso, é possível saber se o 
paciente DM está ou não cumprindo a dieta 
(duração da hemoglobina glicada de 4 
meses). 
Fontes de aminoácidos: proteínas da 
dieta e proteínas endógenas. 
 Os AA são direcionados para síntese 
de compostos nitrogenados não proteicos, o 
resto é redirecionado: cadeia carbônica segue 
para CK e grupo amina é excretado na urina. 
 Positivo – quando está formando algo, ex 
mulheres gestantes (desenvolvimento fetal), 
crianças em crescimento, hipertrofia 
muscular: dieta > excretado + síntese de 
outros compostos 
Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
 Idosos – equilíbrio, por menor ingestão 
proteica (pois ele passa a consumir menos 
proteínas e mais carboidratos, ingerindo 
apenas o que é necessário para repor: dieta = 
excretado + síntese de outros compostos 
 Balanço negativo – desnutrição, dieta pobre 
em proteínas: dieta < excretado + síntese de 
outros compostos nesse caso, não está sendo 
reposto aquela degradada (proteína tem vida 
útil) 
Ex.: Capases são enzimas apoptóticas. 
Há dois tipos de desnutrição, uma pela 
proteína pobre e outra pela falta de todos os 
nutrientes (carboidratos, lipídeos, proteínas). 
 Desnutrição proteica: quando até há ingestão 
de outros nutrientes, entretanto, a proteica é 
muito pobre EDEMA ABDOMINAL, 
DESPIGMENTAÇÃO DO CABELO, 
ANOREXIA, FÍGADO GORDUROSO, ↓ 
ALBUMINA E OUTROS 
TRANSPORTADORES DE LIPÍDEOS 
 
 Desnutrição marasmo: há baixa ingestão de 
tudo (dieta monótona), baixa calórica PERDA 
MUSCULAR, ANEMIA 
 
 No caso do Jejum Prolongado, o corpo 
induz as vias hiperglicemiantes. O principal 
componente são os aminoácidos, utilizados 
como fonte para gliconeogênese. 
 Dietas hiperproteicas em indivíduos 
saudáveisnão há vantagem fisiológica, a 
quantidade consumida em excesso é 
desaminada, o esqueleto carbônico é 
metabolizado, fornecendo energia ou acetil-
coaA para síntese de ácidos graxos e o 
nitrogênio é excretado. O excesso de 
nitrogênio, na urina, é acompanhado do 
aumento de cálcio, o que aumenta o risco de 
nefrolitíase e osteoporose. 
Alguns AA, quando degradados, 
formam AcetilCoA ou piruvato (ou outros 
intermediários), compostos são direcionados 
para o CK, gerando energia na CTE. O AA que 
participa desse ciclo é chamado de 
aminoácido cetogênico. 
Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
 
Excesso de acetil-coa é cetogênico. 
Outros são convertidos em piruvato, 
utilizado na gliconeogênese, sendo, portanto, 
chamados de aminoácidos gliconeogênicos. 
Esses componentes, na urina, podem 
ser quantificados através de um exame de 
urina de 24 horas. Neste, deve-se obter a 
urina de 24 horas e armazena-la em uma 
garrafa. 
 
A remoção dos nitrogênios ocorre em 
três etapas, no fígado: 
1° Transaminação 
 
Nessa etapa, há transferência do grupo 
amina de um AA qualquer, para o alfa-
cetoglutarato, com liberação de alfa-cetoácido 
(composto carbônico) e formação de 
glutamato. Essa transferência é catalisada 
pela aminotransferase ou transaminase. 
 
ALT (TGP) – alanina aminotransferase 
AST (TGO) – aspartato aminotransferase 
 Presença dessas enzimas, no sangue, 
podem indicar dano hepático, mas precisa-se 
comparar com a clínica, pois essas enzimas 
não são exclusivas do fígado. 
 Essa fase serve para formar novos AA 
não essenciais, a partir de um essencial. 
Sendo, portanto, a primeira etapa da 
degradação dos aminoácidos. O grupo amina 
é tóxico, portanto, deve ser eliminado. 
 O glutamato segue dois caminhos, 
pode ser transaminado a aspartato (reação 
reversível, pela necessidade de AA) ou 
pode ir para a remoção de amônia 
(glutamato desidrogenase, no fígado ou no 
rim). 
 
2° Desaminação 
Nessa etapa, é retirado grupo amina, 
pela glutamato desidrogenase (fígado ou rim). 
 No rim, a amina livre já é excretada na 
urina, mas se ocorrer no fígado, o grupo segue 
para o ciclo na ureia. 
 
3° Ciclo da Ureia 
Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
 
Nessa etapa, a amina livre oriunda da 
desaminação é convertida em amônia, um 
composto tóxico, logo, deve ser convertida em 
ureia (neurotoxicidade). 
O nitrogênio pode vir carregado por 
glutamato, por glutamina ou por alanina 
(músculo) – para ser transformada em 
piruvato (piruvato-alanina, no jejum). 
MITOCÔNDRIA 
Amônia de glutamato ou de glutamina 
(carbamoilfosfato sintetase) + CO2 → 
carbamoilfosfato + ornitina → citrulina 
FORA DA MITOCÔNDRIA 
Citrulina + aspartato → arginosuccinato 
(quebra) → fumarato* + arginina (arginase) → 
ureia e ornitina 
Carbamoil-fosfato sintetase 1, é a 
enzima limitante, sendo limitado 
alostericamente pela arginina. 
A enzima marcapasso é a carbamoil-fosfato-
sintetase I, em situação de excesso de N-
acetilglutamato (efetuador alostérico positivo). 
 
*fumarato sai do ciclo e continua a partir da 
arginina 
 Na etapa importante tenho artinina 
virando ornitina, pela arginase. Esse ciclo só 
ocorre no tecido hepático, pois a arginase só 
está presente no fígado. 
 
 Esse processo depende de um gasto 
energético de 4 ATPs. 
Aspartato + NH3 + CO2 + 3 ATPs + H2O → 
ureia + fumarato + 2 ADP + AMP + 2 Pi + PPi 
 
 Obs.: Síntese de N-acetil-glutamato 
 
____________________________________ 
Compostos nitrogenados não proteicos 
também são degradados a amônia, em outros 
tecidos, depois seguem para o fígado, sendo 
carregados por glutamina. 
 Heme / hemoglobina: Grupo heme é 
composto de anéis pirrólicos (nitrogênio- 
aminoácido) 
 Base nitrogenada dos ácidos nucleicos: 
citosina, guanina, timina, uracila, adenina 
Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
AMINOÁCIDOS COM FUNÇÕES 
ESPECIAIS: ex. tirosina: Síntese da 
TIROXINA T4 (hormônio tiroidiano) 
____________________________________ 
Degradação de proteínas endógenas 
→ AA 
AA são aproveitados de maneiras 
diferentes (compostos nitrogenados não 
proteicos, DNA, RNA etc), substrato 
energético, fazer proteína endógena. 
Quando uso pra produção de ATP: 
libero corpos de amônia. 
A degradação feita em outros tecidos é 
carregado pelo glutamato para o fígado e para 
os rins, pra ser convertido em ureia 
___________________________________ 
 A absorção de aminoácidos e de 
pequenos peptídeos é realizada por diferentes 
transportadores e por transcitose. 
 
Indivíduos adultos hígidos e não 
gestantes apresentam um equilíbrio 
nitrogenado. 
 Deficiência de proteínas na dieta pode 
ocasionar uma denutrição de Kwashiorkor. O 
excesso de proteínas na dieta é utilizado na 
formação de acetil-coA e de ureia. 
 Transaminases participam da 
eliminação de grupamento amino dos AA. 
 A eliminação de nitrogênio via ciclo da 
ureia ocorre no fígado e é estimulada pelo 
consumo de proteínas. 
 
 
 
Vitória Sampaio 
Medicina Uninove-Oz 
 
As exopeptidades agem na 
extremidade.