BASES MOLECULARES - PROTEINAS

Prévia do material em texto

BASES MOLECULARES
1. Proteínas 
· Os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas;
· Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de apenas 20 AAM’s ;
· Os AAM’s compartilham características estruturais em comum ; 
· Possuem 4 grupos ligados a um carbono central (carbono alfa): grupo carboxila, amino, hidrogênio e um grupo R ; 
· O grupo R é o que vai diferir nos AAM’s e podem variar em estrutura e influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água ; 
· Os grupos R apolar-alifáticos são importantes na estabilização da estrutura das proteínas pela promoção de interações hidrofóbicas no seu interior (Leucina, Isoleucina, Prolina, Alanina) ; 
· Os grupos R carregados positivamente são básicos e os carregados negativamente são ácidos, facilitando assim suas interações ;
· Os peptídeos são cadeias de AAM’s e podem ser formados por meio da ligação peptídica 
· A ligação peptídica é formada pela remoção de água do grupo carboxila de um aminoácido com um grupo amino de outro aminoácido 
· Proteínas oligoméricas: pelo menos duas unidades idênticas ; Proteínas protômeros: todas as unidades idênticas ; 
· Diferença entre as proteínas
· Proteínas simples: apenas aminoácidos em sua estrutura
· Proteínas conjugadas: aminoácidos e um grupo protéstico 
· Estrutura tridimensional das proteínas: se diferenciam nas ligações 
· Estrutura primária: 
· Sequência de AAM’s – compõem a cadeia polipeptídica 
· Nível mais simples de organização 
· Guardam a ordem exata dos AAM’s em uma proteína 
· Estrutura secundária:
· Estabelecimento de pontes de hidrogênio entre os átomos dos AAM’s de uma cadeia proteica que promovem o enovelamento do esqueleto da proteína 
· Pode ser alfa-hélice (ex.: Mioglobina- 80%) ou beta-hélice 
· Estrutura terciária: 
· Refere ao arranjo tridimensional geral de todos os átomos em uma proteína 
· É conferida pelas interações entre os AAM’s 
· São estabilizadas por interações ligações fracas (ex.: pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações iônicas) e por ligações covalentes (ex.: pontes dissulfeto)
· Estrutura quaternária: 
· Quando há a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
· As subunidades são unidas por interações não-covalentes 
· Ex: Hemoglobina (proteína conjugada – grupo HEME)
· Desnaturação das proteínas
· Resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundárias e terciárias, sem que ocorra hidrolise das ligações peptídicas 
· Podem ser reversíveis ou irreversíveis 
· Agentes desnaturantes
· Calor
· Solventes orgânicos
· Ácidos ou bases fortes 
· A renaturação é quando as proteínas retornam as condições iniciais 
· Funções das proteínas 
· Proteínas transportadoras
· Hemoglobina dos eritrócitos 
· Lipoproteínas (transporte de lipídeos do fígado para outros órgãos)
· Proteínas presentes na membrana plasmática e nas membranas intracelulares 
· Enzimas 
· Aumentam a velocidade da reação 
· São proteínas catalisadoras 
· Proteínas de defesa 
· Proteínas de motilidade ou contráteis
· Actina e miosina (contração muscular)
· Proteínas de armazenamento 
· Ovoalbumina (proteína da clara do ovo)
· Caseína (proteína do leite)
· Proteínas reguladoras 
· Hormônios (insulina, glucagon, GH, FSH, prolactina)