BIOQUIMICA METABOLICA

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Bioquímica Metabólica 
Metabolismo 
Conjunto de atividades celulares altamente coordenadas 
na qual muitos sistemas multienzimáticos (vias 
metabólicas) atuam de forma cooperativa para: obter 
energia química; converter as moléculas dos nutrientes 
em moléculas com características de cada célula; 
polimerizar precursores monoméricos em 
macromoléculas; sintetizar e degradar biomoléculas 
necessárias a funções celulares especializadas. 
Proteínas 
Hemoglobina e mioglobina: transporte de gases 
respiratórios. 
Imunoglobulinas: defesa orgânica (anticorpos). 
Insulina, glucagon, ACTH, GH: hormônios. 
Angiotensina: polipeptídio responsável pela regulação 
do metabolismo hídrico. 
Receptores celulares: comunicação celular. 
Miosina, actina: contração muscular. 
Tubulina: citoesqueleto (divisão célula). 
Ovoalbumina (do ovo), zeína (do milho), caseína (do 
leite): reserva energética. 
Albumina humana: transporte plasmático de compostos 
endógenos e exógenos. 
Queratina (unhas), colágeno (tec. Conjuntivo), elastina 
(tendões), fibroína (teia de aranha): estrutural. 
Hexoquinase, DNA polimerase, tripsina, lipase, amilase: 
enzimas. 
Proteínas Simples: queratina (insolúveis, principal 
componente da epiderme, do cabelo e unhas) e 
albumina sérica (secretada pelo fígado,> ptn do plasma 
humano, corresponde a 60% da ptn plasmática e tem 
função de transportar compostos hidrofóbicos no 
sangue). 
Proteínas conjugadas: glicoproteínas, fofosproteínas, 
lipoproteínas, metaloproteínas e cromoproteínas. 
Digestão, absorção e metabolismo 
Na cavidade oral: as proteínas não sofrem modificações 
químicas. Mastigação promove a quebra em partículas 
menores. 
No estômago: estimula a mucosa gástrica a secretar o 
hormônio gastrina, estimula a secreção de ácido 
clorídrico pelas células parietais e pepsinogênio pelas 
células principais das glândulas gástricas. Suco gástrico 
(pH 1,0-2,5) agente desnaturante de proteínas globulares 
e torna ligações internas dos peptídeos mais acessíveis à 
hidrólise enzimática. Pepsinogênio convertido a pepsina 
(ativada pelo pH) hidrolisa proteínas ingeridas nas 
ligações amino terminais do peptídeo → clivagem dos 
polipeptídeos → peptídeos menores. 
Intestino: duodeno e jejuno. Secreção de secretina 
estimula o pâncreas a secretar bicarbonato no intestino 
para neutralizar o pH (7,0). Chegada dos peptídeos no 
duodeno secreção de colecistoquinina que estimula a 
secreção das enzimas pancreáticas com atividade ótima 
em pH 7-8. Tripsinogênio, quimotripsinogênio e pró-
carboxipeptidases A e B formas inativas da tripsina, 
quimotripsina e carboxipeptidases A e B→ sintetizadas e 
secretadas pelas células exócrinas do pâncreas. Tripsina 
ativada pela enteropeptidase (enzima proteolítica 
secretada por células intestinais) Tripsina ativa as demais 
proteases quimotripsina e carboxipeptidases A e B. 
Estágio eficiente de digestão: aminoácidos específicos. 
Pepsina aminoácidos aromáticos e leucina. Tripsina lisina 
e arginina. Elastase aminoácidos alifáticos neutros. 
Quimotripsina aminoácidos aromáticos. 
Carboxipeptidases A e B degradação de pequenos 
peptídeos pela remoção de resíduos carboxi-terminais 
sucessivos. Aminopeptidase hidrolisa resíduos amino-
terminais sucessivos dos pequenos peptídeos. 
Aminopeptidase e carboxipeptidases A e B: Produzidas 
nas microvilosidades da mucosa intestinal, completam a 
digestão dos peptídeos e aminoácidos→ aminoácidos 
livres, di e tripeptídeos que são absorvidos pelo jejuno. 
Aminoácidos e di-tripeptídeos: atravessam as 
membranas da mucosa intestinal mediante mecanismos 
passivos (difusão simples ou facilitada) e ativos (co-
transportadores de Na+ e H+). Os peptídeos não 
absorvidos serão fermentados pelas bactérias → ácidos 
graxos de cadeia curta, ácidos carboxílicos, compostos 
fenólicos e amônia. Condições patológicas: podem 
aumentar a permeabilidade da mucosa intestinal a 
proteínas íntegras permitindo sua absorção. A absorção 
de proteínas e peptídeos em sua forma íntegra podem 
causar estímulo antigênico elevar a alergia alimentar. 
 
Enzimas 
São catalizadores biológicos, longas cadeias de pequenas 
moléculas de aa. Tem como função viabilizar a atividade 
das células, quebrando moléculas ou juntando-as para 
formar novos compostos (com exceção de um pequeno 
grupo de moléculas de RNA com propriedades 
catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas 
são proteínas). 
Características gerais: Apresentam alto grau de 
especificidade, são produtos naturais biológicos, são 
altamente eficientes acelerando a velocidade das 
reações, são econômicas, reduzindo a energia de 
ativação; condições favoráveis de pH, temperatura, 
polaridade do solvente e força iônica. 
Enzima: proteína catalisadora. 
Substrato: objeto que irá ser modificado. 
Produto 
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde, 
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, 
com um ambiente químico muito próprio. O substrato 
entra no sítio ativo e liga-se à enzima. 
Co-fatores e co-enzimas são moléculas não proteicas, 
respectivamente, inorgânicas (íons metálicos) e orgânicas 
(vitaminas), que são indispensáveis para o 
funcionamento de várias enzimas. 
Grupo prostético: Pode possuir componentes não 
proteicos - cofatores. Possui aminoácidos auxiliares e de 
contato. 
 
Coenzimas 
Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis. Classificam-
se em: transportadoras de hidrogênio e transportadoras 
de grupos químicos. 
Transportadoras de hidrogênio 
COENZIMA ABREVIATURA REAÇÃO 
CATALISADA 
ORIGEM 
Nicotinamida 
adenina 
dinucleotídeo 
NAD+ Oxi-redução Niacina ou 
vitamina B3 
Nicotinamida 
adenina 
dinucleotídeo 
fosfato 
NADP+ Oxi-redução Niacina ou 
vitamina B3 
Flavina adenina 
dinucleotídeo 
FAD Oxi-redução Riboflavina ou 
vitamina B2 
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente 
favorável, considerado ótimo. Caso contrário, ela é 
inibida. Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou 
cessar (pela desnaturação) a reação enzimática. A 
inibição pode ser: Reversível (presença de substâncias); 
Irreversível (aquecimento excessivo). 
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas: 
pH; temperatura; concentração das enzimas; 
concentração dos substratos; presença de inibidores. 
Desnaturação proteica: resulta no desdobramento e na 
desorganização das estruturas secundárias e terciárias, 
sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. Os 
agentes desnaturantes são calor, solventes orgânicos, 
agitação mecânica, ácidos e bases fortes, detergentes e 
íons ou metais pesados, como chumbo e mercúrio. A 
desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível, 
neste caso a proteína dobra-se novamente em sua 
estrutura original quando o agente desnaturante for 
removido. As proteínas desnaturadas são 
frequentemente insolúveis, e desta forma precipitam em 
solução. A propriedade de desnaturação das proteínas é 
usada na indústria de alimentos para a inativação de 
enzimas indesejáveis que impediriam a sua conservação 
e permite que no cozimento a proteína seja mais bem 
utilizada pelo organismo. A desnaturação pode ser 
irreversível algumas proteínas, quando desnaturadas, 
tornam-se insolúveis. 
Fator de conversão de nitrogênio para proteína 
Fator de conversão: Na maioria dos alimentos o N 
corresponde aproximadamente a 16% do peso da 
proteína, o que implica indiretamente que em 100 g de 
proteína tem-se 16 g de N, e 100/16 = 6,25, que 
corresponde ao fator de conversão de nitrogênio: 
proteína (N:P) Xg = 100/16 = 6,25. 
O fator de conversão N:P 6,25 foi estabelecido por 
Jones já em 1931, para proteínas da carne que contêm 
16% de nitrogênio em sua constituição e quantidade 
reduzida de N não-proteico. Contudo, o fator de 
conversão 6,25 não pode ser aplicado universalmente a 
todos os alimentos, pois a porcentagem de nitrogênio na 
proteína é variável em funçãoda composição em 
aminoácidos e da presença de nitrogênio de outras 
origens. 
 
 
 
Enzimologia Clínica 
Todas as enzimas presentes no corpo humano são 
sintetizadas intracelularmente, porém atuam em locais 
diferentes. 
Enzimas plasmáticas: têm ação no plasma. Ex: enzimas 
da coagulação sanguínea. 
Enzimas secretadas: são enzimas que atuam em locais 
extracelulares. Ex: amilase pancreática sintetizada no 
pâncreas e secretada no intestino. 
Enzimas celulares: são enzimas intracelulares cujas 
concentrações plasmáticas são baixas. Seus níveis 
aumentam quando são liberadas pelos tecidos lesados. 
Como muitas enzimas são encontradas em apenas 
determinados tecidos, pode-se ter uma ideia do local 
atingido. 
 
Marcadores enzimáticos hepáticos 
•Enzimas indicadoras de lise hepatocelular: Fase aguda 
ALT e fase crônica AST 
•Enzimas indicadoras de colestase: GGT e fosfatase 
alcalina 
Transaminações catalisadas por enzimas: Em muitas 
reações das aminotransferases, o α-cetoglutarato é o 
receptor do grupo amino. O piridoxal fosfato (PLP) é o 
co-fator de todas as aminotransferases. As transaminases 
equilibram os grupos amina entre os α-cetoácidos 
disponíveis. Isto permite a síntese de aminoácidos não 
essenciais utilizando grupos aminas de outros 
aminoácidos e esqueleto de carbono pré-existente. 
Embora os N possam ser utilizados para formação de 
novos aminoácidos, N deve ser obtido através da 
alimentação. 
 
Aspartato aminotransferase (AST): antigamente 
denominada transaminase oxaloacética (TGO), pode ser 
encontrada no coração, fígado, músculo esquelético e 
hemácias. Podem ser encontrados no citoplasma e nas 
mitocôndrias, por isso, seus valores elevados podem 
estar relacionados com uma lesão celular mais profunda 
(lesão de célula e organela). Encontram-se aumentadas 
no infarto agudo do miocárdio, hepatites alcoólicas, 
metástases hepáticas. 
Alanina aminotransferase (ALT): antigamente 
denominada transaminase pirúvica (TGP) é encontrada 
em maior quantidade no fígado, em quantidades 
menores nos rins, no coração e na musculatura 
esquelética. É uma enzima citoplasmática; é um 
marcador bastante sensível da função hepática, porém é 
menos sensível que a AST nas hepatopatias alcoólicas, 
cirrose e obstruções extra-hepáticas. Encontram-se 
aumentada nas hepatites virais, mononucleose, 
citomegalovirose e hepatites medicamentosas. 
 
Fosfatase Alcalina: É uma enzima que pode ser 
encontrada nos ossos, placenta, trato intestinal e fígado. 
Na prática clínica, é muito utilizada na investigação de 
doenças hepatobiliares e ósseas. Encontra-se também 
alterada em processos fisiológicos como gravidez e 
adolescência. 
Gama Glutamil Transferase: catalisa a transferência do 
grupamento glutamil. A gama glutamil transferase (GGT) 
está presente no fígado, pâncreas, intestino e rins. 
Valores elevados são encontrados nos quadros de 
colestase (obstrução hepato-biliar) e outras patologias 
hepáticas e biliares. Pode estar alterada em alcoólatras, 
na obesidade e no uso de medicamentos como 
analgésicos, anticonvulsivantes, e contraceptivos orais. 
Marcadores enzimáticos cardíacos 
A elevação das enzimas cardíacas no sangue está 
relacionada à lesão ou morte das células cardíacas. 
CK (creatinoquinase): Alguma ε para ressíntese de ATP – 
cisão anaeróbica de fosfato proveniente do fosfato de 
creatina (PCr). 
ATP ↔ ATPase→ ADP+ Pi+ ε 
PCr +ADP→ Creatinacinase ↔ Cr +ATP 
ε liberada pela clivagem da ligação entre Cr e P. 
CK Total: A creatinoquinase (CK), também chamada de 
creatina-fosfoquinase (CPK), é uma enzima com grande 
distribuição tecidual. Pode ser encontrada na 
musculatura estriada, cardíaca e no cérebro. A CK-Total 
é formada por três isoenzimas citoplasmáticas que 
podem ser fracionadas por eletroforese: CK-BB (CK-1) 
encontrada no cérebro; a CK-MB (CK-2) encontrada no 
miocárdio (~20%) e no músculo esquelético (~1%) e a 
CK-MM (CK-3) encontrada no músculo esquelético 
(~99%) e cardíaco (~76%). A CK total aumenta nas 
primeiras 4 a 6 horas após o início do quadro de infarto 
agudo do miocárdio (IAM), atinge um pico entre 18 a 24 
horas e permanece alterada por 48 a 72 horas. 
CK-MB: A CK-MB é uma das isoenzimas da CK total; tem 
grande importância no diagnóstico precoce do infarto 
agudo do miocárdio. Normalmente, a CK-MB 
representa em torno de 5 a 6% da CK total. Percentuais 
acima desses valores (e inferiores a 20%) são indicativos 
de origem miocárdica. Valores abaixo de 5% podem 
estar relacionados com distúrbios da musculatura 
esquelética (a CKMB também pode ser encontrada na 
musculatura esquelética) e valores acima de 20% podem 
estar associados à macro CK. Marcadores enzimáticos 
cardíacos. 
Desidrogenase Lática: A LDH catalisa a oxidação 
reversível do lactato para piruvato, tendo o NAD+ 
como cofator. É uma enzima intracelular que pode ser 
encontrada em praticamente todas as células do 
organismo. Devido a esta baixa especificidade, utiliza-se 
mais na prática a determinação de suas isoenzimas. Os 
níveis séricos elevados são encontrados em diferentes 
casos como anemia megaloblástica e hemolítica, 
leucemias, hemoglobinopatias, infarto agudo do 
miocárdio, etc. 
Marcadores enzimáticos pancreáticos 
Amilase: A importância clínica da determinação da 
amilase no soro e na urina está no auxílio ao diagnóstico 
de doenças pancreáticas. A inflamação do pâncreas leva 
a liberação de amilase e outras enzimas pancreáticas na 
circulação. Nas pancreatites agudas o nível sérico da 
amilase se eleva 6 a 24 horas após o início do quadro 
retornando ao normal em média 5 dias. Como a amilase 
é uma enzima de baixo peso molecular, pode ser 
encontrada na urina quando há um aumento do seu 
nível sérico. A amilase não é uma enzima específica de 
lesões pancreáticas, pois pode ser encontrada em níveis 
elevados nas lesões das glândulas salivares (caxumba) e 
outras lesões não pancreáticas; porém, seu aumento é 
quase sempre de origem pancreática, sendo muito 
solicitada em pacientes com dor abdominal com suspeita 
de pancreatite. Os abscessos pancreáticos também 
podem elevar os níveis séricos da amilase. As 
pancreatites crônicas cursam com níveis normais ou 
ligeiramente aumentados de amilase. 
Lipase: Sua determinação é muito importante no 
diagnóstico das doenças pancreáticas. Normalmente seus 
níveis elevam-se um pouco mais tarde que os da amilase, 
porém mantêm-se elevados por um período mais longo, 
pois não é eliminada pela urina. A lipase é um marcador 
mais específico de doença pancreática aguda doque a 
amilase. 
Degradação de proteínas 
Degradação das proteínas celulares é um processo 
constante e importante nas células. Regulação 
qualidade– proteínas sintetizadas com erros. Regulação 
atividade– meia vida de segundos a dias dependendo 
da função. Reciclagem de aminoácidos– incorporação de 
N nas moléculas dos seres vivos gasta energia e, 
portanto, suas formas biologicamente ativas devem ser 
aproveitadas. 
A degradação de proteínas tem enzimas importantes e 
especificas 
Proteases: enzimas que liberam os aminoácidos das 
cadeias polipeptídicas – reação de hidrólise. 
 
A degradação dos aminoácidos ocorre por duas vias 
distintas: grupo amina - Incorporação em outro 
aminoácido ou excreção na forma de ureia. Cadeia 
lateral, carbono, grupo carboxila - Conversão em 
piruvato acetil-CoA, Intermediários do Ciclo de Krebs. 
 
Ciclo da Uréia 
Rota metabólica responsável pela transformação da 
amônia em uréia, livrando dessa forma o organismo dos 
efeitos tóxicos da amônia. O catabolismo proteico 
começa com a hidrólise das ligações peptídicas – 
proteólise – liberando os resíduos de aminoácidos unidos 
em pequenas cadeias – peptídeos. Para as proteínas 
ingeridas, a proteólise ocorre no trato gastrointestinal. 
Quando não necessários como fonte de energia, a 
degradação geralmente prossegue apenas para eliminaros aminoácidos em excesso - como em caso de dieta rica 
em proteínas, que podem ter efeitos tóxicos pela 
incapacidade dos animais de armazenar aminoácidos 
livres. Nos indivíduos normais a síntese de uréia é 
mínima quando há equilíbrio energético. A síntese de 
uréia é maior quando a dieta contém proteínas. As 
moléculas dos aminoácidos da dieta que não são 
utilizados para repor os “aas” libertados na hidrólise das 
proteínas endógenas que sofreram catabolismo, são 
obrigatoriamente degradados formando-se amônio que 
é convertido em uréia. A maioria dos aminoácidos 
usados pelo organismo para a síntese de proteínas, ou 
como precursores para outros aminoácidos são obtidos 
da dieta ou da renovação das proteínas endógenas. 
 
Degradação dos aminoácidos 
Remoção do grupo amino e oxidação da cadeia 
carbônica. Grupo amino – uréia. Cadeias carbônicas – 
piruvato, acetil-CoA e intermediários do ciclo de Krebs. 
Grupo amino da maioria dos aminoácidos é transferido: 
α-cetoglutarato - glutamato; Cadeia carbônica - α-
cetoácido. Essas reações são catalisadas por 
aminotransferases, que são encontradas no citosol e 
mitocôndria. O α-cetoglutarato é um aceptor do grupo 
NH3 (Amônia). O glutamato é portanto, um produto 
comum em transaminação, constituindo assim um 
reservatório temporário de grupos amino, provenientes 
de diferentes aminoácidos. 
Reação de Transaminação 
A oxidação dos aminoácidos envolve inicialmente a 
remoção do grupo amino e, a seguir, a oxidação da 
cadeia carbônica remanescente. Para que aminoácidos 
possam ser utilizados como fonte de energia eles devem 
primeiramente sofrer uma transaminação, ou seja, 
retirada de seu radical amino. 
O grupo amino é retirado 
por um processo que consiste na transferência deste 
grupo para o a-cetoglutarato, formando glutamato e a 
cadeia carbônica do aminoácido é convertida em a-
cetoácido. O glutamato portanto é um produto comum 
às reações de transaminação, constituindo um 
reservatório temporário de gruposamino. 
No músculo: Primeiramente ocorre a degradação das 
proteínas em aminoácidos. Em seguida, ocorre a reação 
de transaminação com a produção de glutamato. O 
grupo amino presente no glutamato é transferido para 
o piruvato formando alanina a qual é transportada para 
o fígado pela rede sanguínea. No fígado a alanina 
transfere o grupo amino para a a-cetoglutarato, o qual 
será transformado novamente em glutamato. 
 
Destino do Grupo NH3: A ação combinada das 
aminotransferases e da glutamato desidrogenase resulta 
na convergência do grupo amino transportado pelo 
glutamato em dois únicos compostos: íon amônio 
(NH4+) e o aminoácido aspartato. 
Destino do Grupo NH4+: Em mamíferos, a uréia é 
produzida no fígado a partir do íon amônio, aspartato 
e gás carbônico. A uréia depois de produzida é 
transportada para os rins e excretada na urina. A 
analogia do ciclo da uréia com o ciclo de Krebs é 
evidente: acarbamoil – fosfato equivale à acetil-CoA. 
O ciclo da uréia consiste em cinco reações: duas dentro 
da mitocôndria e três no citosol. O ciclo utiliza: dois 
grupos amino – um do NH4+ e um do aspartato, e um 
carbono do HCO3- (bicarbonato) para formar a uréia. 
Essas reações utilizam a energia de quatro ligações de 
fosfato: 3 de ATP - 2 ADP e 1 AMP. 
Destino da cadeia carbônica dos aa: A cadeia carbônica 
dos 20 tipos de aminoácidos, é degrada a piruvato, 
acetil-CoA ou intermediários do ciclo de Krebs. 
METABÓLITOS FORMADOS: Piruvato, Acetil-CoA, α-
cetoglutarato, Succinil-CoA, Fumarato, Oxalacetato. 
 
 
Aminoácidos glicogênicos: gliconeogênese. 
cetogênicos: corpos cetônicos. 
glico-cetogênicos: rota metabólica leva à formação de 
glicose e de corpos cetônicos. 
 
Metabolismo de Aa no fígado 
 
Ciclo da alanina 
 
O ciclo da uréia produz, em uma das suas reações 
intermediárias, o fumarato, que será liberado no citosol, 
e poderá assim ser utilizado no ciclo de Krebs. 
 
Por que a amônia é tóxica? 
Acredita-se que excesso de amônia deplete o α-
cetoglutarato das células, parando o ciclo de Krebs, o 
tecido nervoso é especialmente dependente da glicólise 
e ciclo de Krebs. Depleção de glutamato pode levar a um 
desbalanço de neurotransmissores (glutamato e GABA). 
Como a amônia é tóxica, ela é transportada pela 
corrente sanguínea na forma de glutamina, quando a 
glutamina chega ao fígado, ela é convertida novamente 
em glutamato. 
Ciclo da uréia: regulação 
Ingestão de altas quantidades de proteína induzem a 
expressão de proteínas do ciclo da uréia (10 a 20 vezes) 
-> tb aumenta a síntese de triacilgliceróis. 
 
Uma visão geral da degradação de aminoácidos 
A maior parte dos aminoácidos é degradada no fígado. 
Alguns aminoácidos, no entanto, são mais degradados 
nos músculos e rins. O grupo amino é removido do 
esqueleto de carbono e é transferido para glutamato. O 
esqueleto de carbono retorna às principais vias 
metabólicas por vias conectoras para ser degradado ou 
armazenado. O excesso de nitrogênio é transportado 
para o fígado na forma de glutamina ou alanina pois 
amônia é tóxica para os humanos. No fígado, a amônia 
é liberada do esqueleto de carbono e rapidamente 
transformada em uréia ou outro composto nitrogenado 
via Ciclo da Uréia. A uréia é liberada na corrente 
sanguínea até ser excretada nos rins. 
 
Porfirinas e pigmentos biliares 
Porfirinas 
São compostos heterocíclicos constituídos de quatro 
anéis pirrólicos (4C e 1N). Os quatro pirróis estão ligados 
por pontes metilênicas (-C=) para formar um anel 
tetrapirrólico. Existem muitas espécies de porfirinas 
conhecidas, mas somente 3 delas têm significado clínico: 
A uroporfirina (8 grupos carboxílicos, mais solúvel em 
pH fisiológico) - Excretada exclusivamente na urina. A 
protoporfirina (2 grupos carboxílicos. Solúvel em 
solventes apolares) - Excretada exclusivamente nas fezes. 
A coproporfirina (4 grupos carboxílicos, solubilidade 
intermediária) - Excretada pelas duas rotas. 
Possuem no seu centro um espaço apropriado para 
acomodar um íon metálico. Os representantes mais 
comuns desta classe de compostos são o grupo heme, 
que contém ferro, a clorofila, que contém magnésio, a 
vitamina B12 (cobalto) e os pigmentos biliares. 
Biossíntese das porfirinas: A biossíntese de porfirinas, 
para a qual a glicina é precursora, é de extrema 
importância devido ao papel do núcleo de porfirina em 
proteínas heme, como a hemoglobina e a mioglobina 
(nas quais o íon Fe2+tem a função de ligar uma molécula 
de O2, possibilitando o seu transporte na corrente 
sanguínea). As porfirinas são sintetizadas a partir do 
aminoácido glicina e succinil-CoA nos mamíferos. 
Heme 
4 anéis pirrólicos ligados por pontes metilénicas – anel 
porfirínico. Cada pirrol tem 2 cadeias laterais acetil, 
propionil, metil ou vinil. Heme – Hemoglobina, 
Mioglobina e Citocromos. 
Síntese: A primeira reação para a síntese do grupo heme 
ocorre na mitocôndria pela união de uma molécula de 
succinil-CoA e uma molécula de glicina através da reação 
catalisada pela enzima aminolevulinato sintetase (ALA 
sintetase). Esta reação gera aminocetoadipato, que é 
então descarboxilado a aminolevulinato, assim, esta 
etapa constitui o passo limitante para a biossíntese do 
heme. O aminolevulinato vai para o citosol havendo 
dimerização pela enzima ALA desidratase 
(porfibilinogênio sintetase) produzindo 
porfobilinogênio. Após, ocorre a condensação de 4 
moléculas de porfobilinogênio para produzir o 
intermediário preuroporfirinogênio diante da ação da 
porfobilinogênio desaminase (PBG desaminase) - 
uroporfirinogênio I sintetase. O preuroporfirinogênio 
terá dois destinos: isômeros I e III do uroporfirinogênio. 
O isômero I é uma molécula não metabolizável e o 
isômero III se forma pela ação conjunta da 
uroporfirinogênio sintetase e da 3-uroporfirinogênio III 
cosintase. O uroporfirinogênio é descarboxiladopela 
uroporfirinogênio descarboxilase e no produto 
resultante há substituição de grupos acetil por grupos 
metil, passando a ser chamado de coproporfirinogênio. 
O coproporfirinogênio III é o intermediário mais comum 
na síntese do heme. O coproporfirinogênio III é 
transportado para o interior da mitocôndria, onde dois 
grupos propiônicos são descarboxilados passando a 
grupos vinil por ação da coproporfirinogênio oxidase, 
gerando o protoporfirinogênio IX, um composto 
incolor. Logo, este é convertido em protoporfirina IX 
pela protoporfirinogênio IX oxidase. Por fim ocorre a 
inserção de um átomo de ferro no anel tetrapirrólico 
pela ação da ferroquelatase. 
Principais sítios de biossíntese do heme: fígado e células 
produtoras de eritrócitos na medula óssea. 
 
 
Catabolismo: A maior parte dos grupos heme provém 
das hemácias senescentes, que são capturadas pelo 
sistema retículo endotelial e sofrem degradação 
enzimática. No organismo humano cerca de 1 a 2 
milhões de hemácias são destruídas por hora, gerando 6 
g de Hb para degradação e posterior formação de 300 
mg de bilirrubina por dia. A Hb é degradada em globina 
e grupos heme, onde a primeira é quebrada e 
transformada em aminoácidos para reutilização no 
organismo e, o segundo é fagocitado principalmente no 
fígado, baço e medula óssea, até a formação de 
bilirrubina. O átomo de ferro é carreado pela ferritina 
na circulação sanguínea e reutilizado para formação de 
outros grupos heme. 
Degradação: Degradação do heme pelo complexo 
enzimático heme oxigenase (HO). ocorre abertura do 
anel de tetrapirrol da porfirina, para libertar Fe2+, CO e 
biliverdina, um pigmento verde. Redução da bilirrubina 
pela enzima biliverdina redutase forma-se a bilirrubina, 
um pigmento amarelo que será encaminhado para o 
fígado para a sua posterior transformação. A bilirrubina 
é uma molécula apolar e insolúvel no plasma sanguíneo. 
Para que seja encaminhada para o fígado, liga-se à 
albumina sérica (bilirrubina não-conjugada, ou 
bilirrubina indireta), o que aumenta muito a sua 
solubilidade no sangue, assim, excessos de bilirrubina 
difundem-se nos tecidos. a bilirrubina entra pela face 
sinusoidal dos hepatócitos por difusão facilitada (através 
do sistema porta), ligando-se em seguida à ligandina, o 
que aumenta a sua solubilidade no citosol. Em seguida, 
a bilirrubina conjuga-se com ácido glicurônico no 
retículo endoplasmático liso dos hepatócitos, formando 
-sebilirrubina diglicuronídio, uma molécula polar e 
solúvel no plasma, as enzimas que catalisam esta 
conjugação são as glicuronosil transferases. Por último, 
esta bilirrubina conjugada (bilirrubina direta) sai dos 
hepatócitos para os canalículos biliares por transporte 
ativo primário, estes canalículos terminam no ducto 
biliar, sendo a bilirrubina diglicuronídio o principal 
componente da bile que é excretada para o duodeno 
(faz parte dos sais biliares). Os sais biliares têm um papel 
importante na digestão das gorduras, quando a 
bilirrubina diglicuronídio atinge a porção terminal do 
íleo e o intestino grosso, a flora fecal (bactérias 
intestinais) produz beta-glicuronosidases, que removem 
os grupos glicuronídio e reduzem a bilirrubina a vários 
compostos, sendo o principal produto o urobilinogênio. 
Caminhos do urobilinogênio: Pode entrar na circulação 
sanguínea e ser reconvertido no fígado a bilirrubina 
conjugada para ser excretada de novo na bile, a isto se 
chama ciclo enterohepático do urobilinogênio; Pode 
entrar na circulação sanguínea e ser encaminhado para o 
rim, onde é convertido a urobilina, um pigmento 
amarelo que dá cor à urina; Pode continuar a ser 
degradado pela flora fecal no intestino, sendo oxidado 
a estercobilina, um pigmento castanho-avermelhado que 
dá cor às fezes. 
Produtos da degradação do heme: O Fe2+ é 
transportado através da circulação sanguínea pela 
ferritina para ser reutilizado na formação de novos 
grupos heme; O CO, apesar de ser muito tóxico em altas 
concentrações, nesta via é produzido em pequenas 
quantidades, tendo bastante importância na proteção 
antioxidante, vasodilatação e síntese de 
neurotransmissores. A bilirrubina é também utilizada em 
pequenas quantidades nos tecidos como um 
antioxidante muito poderoso. 
 
Excreção da bilirrubina: Armazenada na vesícula biliar, a 
bilirrubina conjugada é então excretada no duodeno 
(bile), mas sua melhor absorção ocorre no intestino 
grosso, onde é reduzida a uma série de derivados 
incolores - estercobilinogênios. A reação é catalisada por 
desidrogenases bacterianas anaerobicamente no cólon. 
O ácido glicurônico é removido por ação de enzimas 
bacterianas específicas (glicuronidases), enquanto o 
pigmento é reduzido aurobilinogênio. A maioria do 
urobilinogênio formada no intestino é excretada nas 
fezes (estercobilina). Uma pequena parte é reabsorvida 
para a circulação portal e reexcretada na bile. Uma 
pequena fração (1 a 5%) do urobilinogênio volta para a 
circulação geral (via ciclo entero-hepático) e é excretado 
pelo rim (urobilina). 
 
 
Hiperbilirrubinemia: O excesso de bilirrubina no plasma 
sanguíneo designa-se por hiperbilirrubinemia. Quando 
ultrapassa a concentração de 2.5 mg/dl de plasma, a 
bilirrubina difunde-se nos tecidos, causando icterícia. Esta 
doença caracteriza-se por amarelecimento da pele e dos 
olhos. Pode ter origem pré-hepática (excesso de 
produção de bilirrubina para o fígado excretar, como 
pode ocorrer na anemia hemolítica), hepática (hepatite, 
câncer do fígado), ou pós-hepática (obstrução do ducto 
biliar, cancro do pâncreas, pedras na vesícula biliar. No 
caso da icterícia pós-hepática, há excesso de bilirrubina 
conjugada, e pode ser detectada também pela sua 
presença na urina. Nos recém-nascidos esta situação é 
comum porque o sistema de conjugação da bilirrubina 
ao nível do fígado ainda está imaturo e acumula-se 
bilirrubina no sangue. Isto pode ser resolvido com 
recurso à exposição a luz polarizada, que converte 
fotoquimicamente a bilirrubina em compostos mais 
solúveis e fáceis de degradar. 
Porfirias 
Alterações genéticas na biossíntese de porfirinas podem 
levar ao acúmulo de intermediários da via, causando 
uma série de doenças conhecidas como porfírias. 
Classicamente as porfirias são classificadas de 2 modos, 
classificação de acordo com o local de acúmulo dos 
precursores do heme, ou seja, no fígado (porfirias 
hepáticas) ou no sangue (porfirias eritropoiéticas) 
•Porfirias hepáticas: caracterizadas por ataques 
neurológicos agudos (convulsões, psicose, dor extrema 
nas costas e abdômen e polineuropatia aguda). 
•Porfirias eritropoiéticas: apresentam problemas de 
pele, geralmente erupções de bolhas sensíveis à luz solar 
e crescimento aumentado de pelos. 
As porfírias resultam do acúmulo de porfirina e outros 
precursores no sangue e as mais conhecidas são: 
Porfíria eritropoiética congênita que resulta de 
deficiência da enzima uroporfirinogênio III co-sintase. 
Nesta doença, há um aumento de derivados do 
uroporfirinogênio, originando uma urina de cor 
vermelha e os dentes com a mesma cor. A pele fica 
sujeita a fotossensibilização formando úlceras e cicatrizes 
desfigurantes. Observa-se também crescimento de pelos 
finos que podem recobrir as extremidades e a face. 
Porfíria intermitente aguda que resulta de uma 
deficiência da porfobilinogênio-desaminase e afeta 
especialmente o fígado. Nesta doença há ataques 
intermitentes de dores abdominais e problemas 
neurológicos. Dá-se a libertação na urina de ALA e PBG 
(porfobilinogênio) durante as crises ficando está de cor 
vermelha. 
Icterícia 
Aumento da bilirrubina no meio plasmático, que se 
deposita nos tecidos dando-lhes um aspecto amarelado 
chamada icterícia. Torna-se evidente clinicamente 
quando as concentrações plasmáticas de bilirrubina total 
excedem 3,0 mg/dL,3. Três tipos: 
Hemolítica: com o aumento dahemólise tem-se uma 
sobrecarga para o fígado, o indivíduo apresenta grande 
quantidade de BI, pois o fígado não dá conta de 
transformá-los em BD, também se tem o aumento de 
estercobilinogênio. 
Hepática: quando houver lesão nos hepatócitos, com o 
aumento de BD e BI, diminuição nas fezes e aumento na 
urina. 
Obstrutiva: quando houver obstrução das vias biliares 
dificultando o lançamento da BD para o intestino, esta 
reflui para o sangue o que aumenta o BD sanguíneo o 
que provoca fezes claras e presença elevada de 
bilirrubina na urina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Vitaminas 
São substâncias inorgânicas, extremamente instáveis e 
não podem ser sintetizadas pelo organismo e, são 
necessárias em pequenas quantidades. Sua deficiência 
gera hipovitaminose (parcial) ou avitaminose (total), seu 
excesso gera Hipervitaminose ou toxicidade. 
Estrutura e reatividade 
Elas possuem variadas estruturas químicas, podendo ser 
lipossolúveis (A, D, E e K) ou hidrossolúveis (C e 
Complexo B. Podem ser parciais ou totalmente 
destruídas, inevitável perda do valor nutricional após 
processamento. Compostos esteróis e carotenoides 
podem ser transformados no organismo humano em 
vitaminas – pró-vitaminas. 
 
Vitaminas Lipossolúveis 
Vitamina A 
Termo genérico para retinóides com atividade 
metabólica: retinol (álcool), retinal ou retinaldeído 
(aldeído) e ácido retinóico (ácido). 
Carotenoides: também chamado de pró-vitamina A, são 
pigmentos lipossolúveis de origem vegetal. Formas que 
podem ser convertidas em vitamina A ativa são beta-
criptoxantina e alfa, beta e gama-caroteno (beta-
caroteno é o mais importante). Luteína, zeaxantina e 
licopeno são formas não consideradas pró-vitamina A. 
Funções metabólicas 
Manutenção das estruturas celulares. 
Proliferação e diferenciação celular: desenvolvimento de 
órgãos e tecidos, espermatogênese, desenvolvimento 
embrionário e fetal, imunidade (síntese e secreção de 
muco), paladar, audição, apetite e crescimento. 
Câncer: ação antioxidante. 
Tratamento de doenças de pele: psoríase e acne grave. 
Equivalentes de atividade de retinol (EAR): unidade de 
atividade de vitamina (expressão de vitamina A nos 
alimentos). 
Retinol pré-formado 
+ 
carotenoides com atividade pró-vitamina A 
 1μg de retinol 
1 EAR 12μg de β-caroteno 
 3,33 UI de atividade de vitamina A 
Deficiência 
Xeroftalmia: lubrificação do olho prejudicada “olho 
seco” – problema de saúde pública nos países em 
desenvolvimento - DEP. 
Cegueira noturna: incapacidade da visão se adaptar em 
ambientes com baixa luminosidade. 
Xerose da conjuntiva: ressecamento da conjuntiva, persa 
de brilho e transparência (espessamento e 
endurecimento). 
Queratomalácia: degeneração e ulceração da córnea e 
conjuntiva – cegueira irreversível – estágio mais 
avançado da xeroftalmia. 
Outras manifestações: paladar alterado, anorexia, 
diminuição da fecundidade, síndrome do desconforto 
respiratório em prematuros (devido a pouco muco). 
Toxicidade 
Aguda: náuseas, vômitos e dor de cabeça com aumento 
da pressão no fluído cérebro-espinhal. 
Crônica: dor de cabeça, náuseas, anorexia, 
hepatomegalia, hiperlipidemia e dores articulares. 
Efeito teratogênico (capacidade de causar má formação 
ao feto): suplementação na gestação não deve exceder 
2400 μg/dia. 
Carotenemia: mais amarelo nas pontas dos dedos. 
Fontes alimentares 
Vitamina A pré-formada na forma ativa: origem animal. 
Carotenoides precursores de vitamina A: origem vegetal. 
 
Vitamina D 
2 formas fisiologicamente ativas: vitamina D2 – 
ergocalciferol - é proveniente da dieta e a presença de 
gordura facilita sua absorção, vitamina D3 – 
colecalciferol – é proveniente dos raios UV. Ambas são 
antirraquíticas pois possuem um efeito parecido com Ca. 
 
Colecalciferol 80 a 90% e Ergocalciferol tem menor 
contribuição. 
Raios UV-B irradiação do 7-de-hidrocolesterol 
formação de pré-calciferol na pele (pró-vitamina D3) 
Temperatura da pele isomeração do pré-calciferol 
colecalciferol absorção pela circulação sanguínea 
Funções metabólicas 
Regulação da transcrição de genes: proteínas 
transportadoras de cálcio e proteínas da matriz óssea 
(responsável pelo metabolismo do Ca), 
imunomodulação, regulação da síntese de proteínas 
ligadoras de cálcio (secreção de insulina e hormônios 
tireoidianos e modulação da proliferação celular). 
Calcitriol: manutenção das concentrações de cálcio e 
fosforo. Maior eficiência na absorção intestinal. 
Pré-hormônio: Com o paratormônio (PTH) – atua como 
regulador da homeostase do cálcio e do metabolismo 
ósseo. 
Aumenta a absorção intestinal e reabsorção renal, e 
diminui a sua excreção. 
Microgramas (μg) ou Unidades Internacionais (UI) 
1 μg vitamina D = 40 UI 
Deficiência 
Raquitismo, osteomalácia e osteoporose (alterações 
ósseas). 
Toxicidade 
Perda do apetite dor de cabeça, dores abdominais, 
câimbras e diarreia, hipercalcemia (>3,75 mmol/L) -> 
hipercalciúria. 
Exposição solar não resulta em intoxicação. 
Fontes alimentares 
 
Vitamina E 
Tocoferóis (α-, β-, γ-, δ-) – cadeia lateral saturada. 
Tocotrienóis (α-, β-, γ-, δ-) – cadeia lateral insaturada, 
com três duplas ligações. 
Forma sintética: mistura de isômeros de ocorrência 
natural e α-tocoferol sintético. 
Importância 
1. α-tocoferol natural (RRR α-tocoferol) 
2. formas sintéticas RSR-, RRS- e RSS α-tocoferol 
Fortificação ou suplementação: ésteres. 
Atividade biológica: forma natural ≠ forma sintética. 
Funções metabólicas 
Principal antioxidante lipídico não enzimático (vitamina 
C e D também são). Primeiro detoxificadora antes que 
cause a lesão, depois repara a lesão ocorrida. 
Deficiência 
Rara: grandes reservas nos tecidos. 
Pode ocorrer nas seguintes condições: anormalidades 
genéticas na α-TTP, síndromes de má absorção de 
gordura, deficiência genética de Apolipoproteína B. 
Sintomas: sintomas neurológicos, perda dos reflexos do 
tendão, retardo mental e retinite pigmentosa. 
Toxicidade 
0,15 - 2,0mg de α-tocoferol/ kg peso/dia. Ingestão 
habitual de suplementos de até 720mg/dia. 
Fontes alimentares 
 
Vitamina K 
1929 – Henrik Dam: fator anti-hemorrágico – 
restabelecer alterações sanguíneas observadas em 
galinhas – dieta livre de gordura. 
1939 – Isolamento da vitamina K1 e determinação de sua 
estrutura química: 2-metil-3-phytyl-1,4 naftoquinona. 
Vitamina K1 (filoquinona): hortaliças e óleos vegetais. 
Vitamina K2 (menaquinona): sintetizada por bactérias. 
Vitamina K3 (menadiona): composto sintético. 
Funções metabólicas 
Co-fator para reações com ácido glutâmico (Glu). 
Carboxilação capacita as proteínas de coagulação a se 
ligarem ao cálcio → interação com fosfolipídios das 
membranas de plaquetas e células endoteliais → 
coagulação sanguínea normal (atua de maneira indireta). 
Ação nos ossos: na osteocalcina liga íons de cálcio para 
promover calcificação normal. 
Nas placas ateroscleróticas: evita o endurecimento e 
mineralização da parede arterial. 
Deficiência 
Prolongamento do tempo de protrombina: doença 
hemorrágica. 
Principais causas da deficiência: 
Uso prolongado de ABT. Nutrição parenteral total, 
doenças hepáticas, problemas gastrintestinais, câncer, 
alcoolismo, cirurgias e inadequação alimentar. 
Toxicidade 
Menadiona (bactéria) e derivados solúveis em água 
podem ser potencialmente tóxicos em excesso -> danos 
hepáticos. 
Fontes alimentares 
 
Vitaminas Hidrossolúveis 
Vitamina C 
Conhecida como: ácido ascórbico ou L-ácido ascórbico, 
ácido deidroascórbico e ascorbato. 
Maioria das plantas e animais tem habilidade de 
sintetizar. Faz prevenção ao escorbuto, tem potencial 
antioxidante, é muito instável e possui absorção saturada 
(maior absorção em menores quantidades). 
Ascorbato: forma reduzida – biologicamente ativa 
(antioxidante atuante). 
Ácido deidroascórbico (deidroascorbato): forma 
oxidada.D-isoácido ascórbico: sintético, utilizado como 
antioxidante na indústria de alimentos. 
Rapidamente perdida na cocção por ser hidrossolúvel, 
possui maior disponibilidade em alimentos crus, longo 
período de estocagem pode diminuir de forma 
significativa seus teores e possui grande instabilidade em 
suco de frutas. 
Funções metabólicas 
Co-fator ara diferentes enzimas: reações de oxido-
redução (Fe3+ pra Fe2+), biossíntese de colágeno, 
síntese de carnitina (oxidação de AG) – transferência de 
elétrons, conversão do colesterol em ácidos biliares e 
função antioxidante. 
 
Deficiência 
Desenvolve-se após 4 a meses de baixa ingestão 
(<10mg/dia). 
Esquimoses: é um sangramento no tecido subcutâneo, 
com diâmetro maior que 1 cm, originado da ruptura de 
um ou mais capilares sanguíneos. 
Petéquias: quando o sangramento subcutâneo é menor 
que 5 mm é chamado de petéquia e desaparecem mais 
rápido que as equimoses. 
Escorbuto: sangramento na gengiva. 
Pode ocorrer em idosos com dieta restrita e existente 
pouca evidência sobre sua toxicidade. 
Fontes alimentares 
Alimentos de origem vegetal – estação doa no 
transporte, estágio de maturação, armazenamento e 
cocção. 
Produtos de origem animal contém pouca quantidade. 
 
Complexo B 
Características comuns: 
o Atuam como coenzimas. 
o Possuem uma distribuição alimentar comum. 
o Seu déficit provoca alterações: perda de apetite, 
alteração do crescimento, inflamação das fibras 
nervosas, perda do controle muscular e 
paralisias parciais. 
 
Vitamina B1 – Tiamina 
Conhecida antes do Beribéri. 
Atua diretamente no metabolismo dos carboidratos, 
gorduras e proteínas. 
Transmissão de impulsos nervosos: metabólito presente 
nas membranas dos nervos periféricos. 
Deficiência 
Sintomas: fadiga, instabilidade emocional, depressão, 
anorexia e retardo no crescimento. 
Beribéri: confusão mental, anorexia, vômitos, insônia, 
palidez, agitação, edema da face e extremidades e 
fraqueza muscular. 
Toxicidade 
Não há evidências. 
Fontes alimentares 
Cozimento: perdas variáveis. Tempo de cocção, pH, 
temperatura, quantidade de água utilizada e, se água é 
clorada ou não. 
Meio neutro ou alcalino: facilmente destruída pelo calor. 
Congelamento: não altera as concentrações. 
 
Vitamina B2 - Riboflavina 
Conhecida como: vitamina G, ovoflavina, hepatoflavina 
e vitamina B2. 
Coenzimas desidrogenases- catalisam o primeiro passo 
na oxidação de intermediários no metabolismo da 
glicose e ácidos graxos. 
Ativação da vitamina B6 e ácido fólico. 
Funções metabólicas 
Formação de eritrócitos, gliconeogênese, regulação de 
enzimas tireoidianas (síntese). 
Se combina com ácido fosfórico nos tecidos e faz parte 
de duas enzimas: FMN (flavina adenina 
mononucleotídeo) e FAD (flavina adenina 
dinucleotídeo). 
Processos de oxirredução: transporte de H na 
mitocôndria. 
Deficiência 
Comum: sintomas bem variados. 
Fatores de risco: anorexia, má absorção intestinal e 
alcoolismo. 
Uso prolongado de clorpromazina – esquizofrenia. 
Não há doença específica (sintomas) 
Fotofobia, lacrimejamento, queimação e coceira nos 
olhos, perda da acuidade visual. 
Estomatite (afta) angular, queilose, glossite, dermatite 
seborreica. 
Anemia hipocrômica microcítica. 
Toxicidade 
Não há relatos em humanos. 
Fontes alimentares 
Amplamente distribuída nos alimentos. 
Alimentos fontes são laticínios e vísceras. 
 
 
 
Vitamina B3 – Niacina 
2 substâncias: 
Origem animal: nicotinamida (Nam). 
Origem vegetal: ácido nicotínico (NA). 
Deficiência comum em populações com dietas a base de 
milho. A alimentação rica em proteínas previne a 
doença, 
o Triptofano e niacina curam a doença. 
o 60mg de TRY -> 1mg de niacina. 
Funções metabólicas 
Componente das coenzimas NAD e NADP – 
nucleotídeos piridínicos. 
Enzimas carreadoras de elétrons, importante papel no 
metabolismo dos macronutrientes. 
 
Deficiência 
Pelagra ou Síndrome dos 3 Ds: demência, diarreia e 
dermatite. 
o Lesões graves que atingem o trato digestório, 
SNC e pele. 
o Fraqueza, anorexia e indigestão. 
Toxicidade 
Hepatotoxicidade. 
Fontes alimentares 
Vegetais e frutas não são ricos em niacina. 
Leites e ovos não são fontes de niacina, mas são de 
triptofano. 
 
Vitamina B5 – Ácido Pantotênico 
Faz parte da coenzima A – essencial na produção de 
energia a partir dos macronutrientes. 
Síntese dos hormônios esteroides, colesterol e 
fosfolipídio. 
Antioxidante. 
Deficiência 
Fadiga, insônia, instabilidade cardíaca, vômitos e 
depressão. 
Toxicidade 
Rara. 
Fontes alimentares 
 
Vitamina B6 – Piridoxina 
Não sintetizada por humanos ou outros mamíferos. 
Grupo de seis compostos: álcool piridoxina (PN), 
aldeído piridoxal (PL) e amina piridoxamina (PM). 
- formas 5’ fosfato. 
Funções metabólicas 
Piridoxal 5’ fosfato (PLP) – ação em cerca de 100 
reações: 
Degradação de AA (transaminação) – transferência do 
grupo amino (NH2) de um AA para formar outro. 
Desaminação (retirada). 
Dessulfuração (retirada do enxofre) e descarboxilação 
(retirada da carboxila) (COOH) – síntese de serotonina, 
norepinefrina e histamina. 
Reações enzimáticas dos neurotransmissores. 
Conversão do triptofano em niacina. 
Glicogenólise. 
Modulação dos receptores de hormônios esteróides. 
Biossíntese de esfingolipídeos nas bainhas de mielina. 
Formação de hemoglobina, de colágeno e elastina. 
Deficiência 
Rara: Dermatite seborreica, fraqueza, insônia, 
convulsões, depressão e confusão mental, aumento da 
resposta aos hormônios esteróides em tecidos-alvos 
(câncer de mama e próstata). Suplementos de B6 são 
recomendados para depressão pós-parto, hiperêmese 
gravídica. 
Toxicidade (estudoscomanimais) 
Lesões dermatológicas, neuropatia periférica, fraqueza 
muscular e falta de equilíbrio. 
Fontes alimentares 
Teores altos: extrato de levedura, trigo integral, fígado e 
carne de frango. 
Teores médios: cereais integrais, castanhas e rins. 
Teores baixos: leite, ovos e frutas. 
 
Vitamina B7 – Biotina 
Distribuição ampla nos alimentos. Estável ao calor, 
solúvel em água e álcool e bastante suscetível à 
oxidação. 
Coenzima para o metabolismo energético: elongação da 
cadeia de carbonos dos ácidos graxos, gliconeogênese, 
clivagem de aminoácidos. 
Deficiência 
Rara: dermatite esfoliativa, alopecia, anorexia, glossite, 
dores musculares, ausência de glândulas sebáceas e 
atrofia dos folículos de cabelo. Ressecção de intestino 
superior, NPT. 
Fontes alimentares 
Leite (humano e de vaca), fígado e carnes. 
 
Vitamina B8 – Colina 
Precursora da: acetilcolina (neurotransmissor), 
fosfatidilcolina (fosfolipídio de membrana) e betaína 
(doador de grupamento metil). 
Importância: desenvolvimento cognitivo e memoria, 
produção de óxido nítrico (NO) – potente 
vasodilatador, controle dos níveis de homocisteína e 
desenvolvimento cérebro fetal. 
Deficiência 
É associada ao surgimento da doença hepática 
gordurosa não alcoólica (DHGNA), hiperhomocisteína 
e déficit cognitivo. 
Fontes alimentares 
Ovos, carnes e aves. 
Vitamina B9 – Ácido Fólico 
Desenvolvimento fetal: ajuda no desenvolvimento do 
SN. Deficiência comum – impacto negativo no 
desenvolvimento do feto. 
Ácido fólico – metil folato (forma ativa). 
Interação com B12 – indispensável para a proliferação 
dos glóbulos do sangue e divisão celular. 
Síntese de ácidos nucléicos – formação de DNA e RNA. 
Regula os níveis de homocisteína (metilação). 
Deficiência 
Idosos e etilistas crônicos (alcoólatras). 
Drogas quimioterápicas e antibacterianas. 
Desenvolvimento anormal ou retardo, anemia 
megaloblástica, perda de apetite, hiperhomocisteinemia, 
incidência aumentada de abortos, defeitos no tubo 
neural (dará origem ao cérebro e medula, levando a uma 
projeção externa do canal medular – SN – gerando 
espinha bífida), câncer de cólon, leucemia. 
Não é tóxico. 
Vitamina B12 – Cianocobalamina 
Única vitaminaque contém um micromineral – cobalto. 
Cobalamina nome genérico: metilcobalamina, 
cianocobalamina, hidroxicobalamina – todas 
biologicamente ativas. Cianocobalamina é a mais estável 
a luz. 
Co-fator para duas enzimas (síntese de ácidos graxos) e 
metionina sintetase (formar cisteína, síntese de ácido 
nucléico e reações de metilação). 
Funções metabólicas 
Metabolismo de ácidos nucléicos (grupo metil - doação), 
maturação dos eritrócitos, formação da bainha de 
mielina, metabolismo dos macronutrientes, absorção de 
ácido fólico. 
Deficiência 
Anemia megaloblástica, problemas neurológicos e de 
pele, diarreia, perda de apetite. 
Sem relatos de toxicidade. 
Fontes alimentares 
Indivíduos vegetarianos necessitam de suplementação. 
Minerais 
 
Cálcio 
Mineral mais abundante no corpo humano (1-2% do 
peso corporal – 99% em dentes e ossos), sangue, fluido 
extracelular, músculo e outros tecidos. 
Funções 
Sustentação do esqueleto, protetor de órgãos internos. 
Composição de metaloenzimas (Ca livre), necessário 
para cascata de coagulação, regulação da contração 
muscular e secreção de hormônios e neurotransmissores. 
Deficiência 
Osteopenia: perda da massa óssea – osteomalácia ou 
osteoporose. 
Raquitismo: falha na mineralização do osso (crianças). 
Osteomalácia: defeito na mineralização do osso durante 
o turnover (adultos). 
Osteoporose: perda da matriz e do mineral do osso 
(idosos). 
Toxicidade 
Dados disponíveis dizem respeito a suplementos: 
cálculos renais, hipercalcemia e insuficiência renal. 
Fortificação 
Dieta brasileira: 300-500mg. Fortificação ou 
suplementação deve ser implementada em grupos de 
maior risco como medida preventiva. 
Fontes alimentares 
 
Fósforo 
Encontrado na natureza principalmente na forma de 
fosfato. 
0,5% do corpo dos recém-nascidos e 0,65 a 1,1% do 
corpo dos adultos, 85% do fósforo está nos ossos. 
Funções 
Estrutura dos fosfolipídios, nucleotídeos e ácidos 
nucléicos. 
Tamponamento – manutenção do pH. 
Armazenamento temporário de energia proveniente do 
metabolismo de macronutrientes: ATP. 
Ativação de enzimas/ receptores: fosforilação. 
Deficiência 
Rara: aumenta a quantidade de conteúdo nos alimentos 
e absorção. 
Ingestão crônica de antiácidos. 
Etilistas crônicos, NPT longo período sem P suficiente. 
Síntese diminuída de ATP: anormalidades neurais, 
musculares, esqueléticas, hematológicas, renais e outras. 
Toxicidade 
Hiperfosfatemia. 
Efeitos adversos: ajustes no controle do sistema 
hormonal de controle do cálcio, calcificação renal, 
desmineralização óssea. 
Fontes alimentares 
Aditivo alimentar na forma de vários sais de fosfato 
(função tecnológica) – bebidas carbonatadas. 
 
Ferro 
Um dos micronutrientes mais estudado. 
Anemia: 2 a 3 bilhões de indivíduos no mundo. 
Ferro heme ou ferroso (Fe2+): Hemoglobina e 
mioglobina da carne. 
Ferro não heme ou férrico (Fe3+): Alimentos vegetais e 
produtos lácteos. 
Funções 
Carreador de oxigênio dos pulmões para os tecidos 
através da hemoglobina (eritrócitos) e da mioglobina 
(músculos). Transportador de elétrons dentro das 
células-essencial ao metabolismo energético, à 
transferência de elétrons, à fixação do nitrogênio e ao 
transporte de oxigênio. 
Enzimas que contêm ferro: síntese de hormônios 
esteróides e ácidos biliares, detoxificação de substâncias 
estranhas no fígado e controle de alguns 
neurotransmissores, tais como a dopamina e a 
serotonina. 
Biodisponibilidade 
Fe não-heme 
Absorção influenciada pelo estado nutricional. 
Facilitam a absorção: Ácido ascórbico e vegetais 
fermentados. 
Prejudicam a absorção: fitatos, compostos fenólicos 
(chá, café, chocolate, pimentas e vinhos (tintos). 
Fe heme 
Melhor biodisponibilidade. Pouco afetado por fatores 
dietéticos. 
Limitante: quantidade de cálcio ingerida. 
Facilitador: carne da refeição. 
Absorção depende do estado nutricional relativo ao 
ferro, porém, de forma menos importante. 
Deficiência 
Anemia ferropriva 
Sintomas: ↓ produtividade e capacidade de aprendizado 
e cognição, retardo no crescimento, apatia, baixo peso 
ao nascer e mortalidade perinatal. 
Estado nutricional: [ ] hemoglobina sérica – 12 a 18g/d. 
Toxicidade 
Hemocromatose – maior absorção – aumento na síntese 
do transportador de Fe intestinal. Sintomas: 
hepatomegalia, DM, hipogonadismo, artrite e doença 
coronariana grave. 
Fontes alimentares 
 
Flúor 
Abundante na crosta terrestre de ocorrência natural na 
água: 0,05ppm (parte por milhão) em águas superficiais 
(lagos, rios, nascentes). 0,008ppm na chuva. 
Fontes: água, ar, alimentos e bebidas, produtos de 
higiene oral, pesticidas. 
Funções 
Prevenção de cáries dentárias: inibição do processo de 
desmineralização, potenciação do processo de 
remineralização e inibição da ação da placa bacteriana. 
Transformação da osteocalcina em apatita – aumento da 
estabilidade óssea. 
Deficiência 
Cáries dentárias, osteoporose. 
Fontes alimentares 
Vegetais, chá preto, camarão e peixe – maioria dos 
alimentos concentrações relativamente baixas (0,3 - 
0,6%). Alguns alimentos contêm fluoretos absorvidos 
do solo e da água apresentam elevadas concentrações de 
fluoretos – pesticidas. 
Preparação de bebidas quentes com água fluoretada: 
aumento da concentração de flúor de até 1,5mg/L 
Cerca de 99% do flúor absorvido, fica retido nos ossos 
e dentes. O flúor absorvido e não utilizado (cerca de 
50%), é excretado principalmente pela urina. 
Fluoretação da água 
Adição controlada de compostos de flúor: fluoreto de 
cálcio (CaF2), hexafluorosilicato de sódio (Na2SiF6) – 
usado no Brasil, NaF e o ácido hexafluorosilícico 
(H2SiF6). 
OMS: água de consumo humano – valor limite de 
1,5ppm. 
No Estado de São Paulo, a Resolução SS-250/95, 
estabelece que as águas dos municípios devem conter 
0,7ppm e define como aceitável uma concentração entre 
0,6 e 0,8mg/L. 
Toxicidade 
Crianças, doentes renais, grávidas e lactantes, indivíduos 
com carência de micronutrientes específicos (Ca, Mg, I, 
Se). 
Intoxicação aguda: dor abdominal, vômitos, tremor, 
convulsões, urina turva, hematúria, hipocalcemia, 
hipomagnesemia, hipercalemia, hipertensão, apneia– 
morte (inibição de metaloenzimas). 
Flúor em baixas concentrações no plasma (≥2μmol/L) – 
efeito cumulativo. 
Intoxicação crônica: fluorose dentária e esquelética, 
comprometimento cognitivo, hipotireoidismo e câncer 
(osteosarcoma). 
Consumo de 6mg/dia – estágios iniciais de fluorose 
esquelética. 
Selênio 
Essencial em quantidades mínimas. 
Funções 
Antioxidante, anticancerígena. Imunidade. 
Destoxificação contra metais pesados e metabolismo da 
homocisteína. 
Deficiência 
Vulneráveis: NPT > 20 dias, idosos, gestantes e lactantes 
– Solo pobre em Se/contaminação mercúrio – Ingestão 
< 11μg/dia. 
Deficiência crônica leve: fraqueza muscular, cansaço, 
dores nas articulações, falta de concentração, unhas e 
cabelos fracos e quebradiços. 
Toxicidade 
Aguda (>1g): distúrbios gastrintestinais, gosto metálico 
na boca, distúrbios neurológicos, infarto, falência renal e 
morte. 
Crônica (>800μg): dentes com manchas, paralisia e 
formigamento, convulsões. 
Fontes alimentares 
 
Magnésio 
Principal cátion intracelular. 
Funções 
Transporte de potássio (K) e cálcio (Ca). 
Cofator enzimático. 
Modulação de sinais de transdução, metabolismo 
energético e proliferação celular, controle da 
excitabilidade cardíaca, tônus vasomotor, pressão 
sanguínea e transmissão neuromuscular. 
Deficiência 
Distúrbios na absorção e/ou aumento na excreção renal. 
Sintomas: anorexia, náuseas, vômitos, letargia e 
fraqueza. 
Deficiência grave: parestesia, irritabilidade, diminuição 
da atenção e confusão mental, doença cardíaca 
isquêmica. Hipertensão: relação inversa entre ingestão 
de Mg e PA. 
 
 
Toxicidade 
Náuseas, vômitos, hipotensão, bradicardia, sonolência, 
fraqueza, parada cardíaca. 
Fontes alimentaresPotássio 
Maior concentração nas células musculares e nervosas. 
Funções 
Contração muscular, transmissão dos impulsos nervosos, 
tônus vascular, regulação do volume celular, 
manutenção do potencial de membrana (“Bomba” 
Na/K) * Aumenta excreção urinária de Na – anti-
hipertensivo. 
Deficiência 
Deficiência é pouco provável – perdas por vômitos ou 
diarreia, uso de diuréticos. 
Sintomas: arritmias cardíacas, fraqueza muscular e 
intolerância à glicose, HAS, ↑ da sensibilidade ao sal, 
turnover ósseo, risco de litíase (cálculo) renal e AVC. 
Toxicidade 
Uso inibidores da enzima conversora de angiotensina 
(ECA). 
Fontes alimentares 
 
 
Hormônios 
Introdução: o sistema endócrino (também são órgãos 
endócrinos tecido adiposo e placenta- transitório) e 
nervoso são os principais sistemas que transmitem 
informação entre diferentes tecidos e células. Para a 
manutenção da atividade tecidual e do organismo como 
um todo há necessidade de integração entre os órgãos e 
sistemas. 
Os hormônios são secretados diretamente para a 
circulação e agem em outros locais. Produto da secreção 
de células endócrinas que podem estar ou não 
organizadas em glândulas. Regulam e coordenam várias 
funções fisiológicas fundamentais para a manutenção do 
meio interno. Agem em baixas concentrações, a 
atividade dos diferentes hormônios é dependente de 
suas interações com receptores específicos. 
Funções gerais dos hormônios 
 
 
Ações dos hormônios e suas interações 
Endócrina: efeito em células à distância. 
Parócrina: efeito em células vizinhas. 
Autócrina: efeito na própria célula que produziu 
(autorregulação da secreção). 
Neuro endócrina: neurônio-célula. 
Estrutura química 
Hormônios Proteicos: Polipeptídeos complexos - TSH, 
LH, FSH, GH, Prl, ACTH, PTH. Polipeptídeos 
intermediários - Insulina, Glucagon. Peptídeos -
Ocitocina, ADH, Neuro-hormônios (TRH, GnRH, CRH). 
Hormônios Derivados de aminoácidos: Catecolaminas 
(adrenalina e noradrenalina), T3, T4, Melatonina. 
Hormônios Esteroidais: Testosterona, Progesterona, 
Estradiol (estrógeno), Aldosterona, Cortisol, Calciferol 
(Vitamina D). 
Solubilidade 
Hidrossolúveis (Protéicos): TSH, Gonadotrofinas, GH, 
Insulina, Glucagon, ADH, PTH, TRH, GnRH, + 
Catecolaminas. 
Lipossolúveis (Esteroidais): Progesterona, Estrógeno, 
Testosterona, Glicocorticóides, Mineralocorticóides, 
Vitamina D, + T3 e T4. 
Síntese e secreção de hormônios proteicos 
 
Síntese e secreção de hormônios esteroides 
 
Circulação e transporte 
Hidrossolúveis: maioria NÃO necessita de 
transportadores. 
Lipossolúveis: necessitam de transportadores 
plasmáticos. 
Tipos de Transportadores 
Não específicos: Albumina e Pré Albumina. 
Específicos: TBG (Globulina Ligadora de Tiroxina); TBPA 
(Pré Albumina Ligadora de Tiroxina); TeBG (Globulina 
Ligadora de Testosterona); CBG (Globulina Ligadora de 
Cortisol. 
Mecanismo de ação hormonal 
A ação na célula alvo depende de: 
1.Ligação do hormônio com o receptor. 
2.Transmissão do sinal gerado. 
3.Geração da resposta biológica. 
Tipos de Receptores: Receptores de Membrana 
(hormônios hidrossolúveis) e receptores Intracelulares 
(hormônios lipossolúveis). 
Receptores de membrana 
 
Funções: atividade tirosinacinase, ativadores da proteína 
G, ativadores da guanilil ciclase e ativadores de canais 
iônicos. 
Amplificação do sinal hormonal 
A interação entre o hormônio e o seu receptor será 
amplificado. Ela se liga a diferentes vias na célula e cada 
uma dessas vias será amplificada, até o efeito biológico. 
 
Receptores intracelulares 
Citoplasmáticos: Normalmente inativos (ligados a 
unidade reguladora de hormônio - HSP). O Hormônio 
retira a HSP para se ligar ao receptor.
 
 
Nucleares: Molécula receptora já está fixa ao DNA – 
suprimindo a transcrição gênica. Hormônio penetra o 
núcleo. Liga-se ao receptor. Ativação da transcrição 
gênica. 
 
Controle da secreção hormonal 
Hormônios controladores: inibidores ou estimuladores. 
Mecanismos de feedback positivo (parto - 
amamentação) ou negativo. 
Hormônios controladores: inibidores ou estimuladores 
 
Feedback negativo 
 
Feedback positivo 
 
 
 
 
 
 
 
 
Pâncreas 
 
Porção Exócrina (ácidos): 84 %. 
Porção Endócrina (ilhotas): 2%. 
Matrix Extracelular: 10 %. 
Vasos sanguíneos e ductos: 4%. 
1 a 2 milhões de ilhotas (1 a 2% da massa pancreática). 
Estruturas ovóides (0,3mm de diâmetro) e 4 tipos 
celulares (2500 células). 
 
 
 
Insulina 
Polipeptídeo com 2 cadeias de Aas ligadas por pontes 
dissulfeto. Estudos em 1889 com cães, descoberta da 
insulina em 1921, produção em escala industrial em 1923. 
 
 
Estimuladores 
Substratos: Glicose; AAs (arginina e lisina); AGs (cadeia 
longa). 
Hormonal: Hormônios GI (após refeições); *Cortisol e 
GH – efeito contrário (antagonistas da insulina). 
SNA: 2-adrenérgicos; estimulação vagal; *Fase cefálica 
– ativada com sensações (precede entrada de alimentos 
no TGI). 
Inibidores 
Substratos: AGs em excesso (lipotoxicidade). 
Hormonal: Insulina (feedback negativo); * 
Somatostatina; Leptina; Glucagon; ** Envelhecimento 
(resposta da célula beta). 
SNA: 2-adrenérgicos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Glucagon 
Glucagon tem efeito catabólico e seu principal efeito é 
no fígado. Hormônio formado por 29 aminoácidos, 
sintetizado a partir do precursor (pré-pró-glucagon). 
Maior estímulo para secreção é a HIPOGLICEMIA. 
Estimuladores 
Substratos: AAs (alanina, arginina); *** HIPOGLICEMIA. 
Hormonal: Cortisol. 
Stress: Exercício intenso; Infecção; * Queimaduras. 
SNA: -adrenérgicos, estímulo vagal e Ach. 
Inibidores 
Substratos: Glicose; AGs. 
Hormonal: Somatostatina; Insulina. 
SNA: -adrenérgicos; GABA. 
Maior inibidor é a hiperglicemia. 
 
 
 
 
 
 
 
Adrenal 
Funcionalmente, a adrenal ou suprarrenal, pode ser 
dividida em dois órgãos: 
 
*adrenalina hormônio não neurotransmissor. 
 
Adrenalina (efeito inverso a insulina) 
O ACTH (hipófise) estimula a síntese de DOPA. Os 
glicocorticoides estimulam as células da medula da 
adrenal: Estresse, atividade física, hipoglicemia – 
estimulam a secreção de catecolaminas. 
 
Efeitos metabólicos da adrenalina 
Músculo: aumenta a degradação do glicogênio. 
Fígado: aumenta a gliconeogênese, aumenta a 
glicogenólise, aumenta a formação de corpos cetônicos. 
Adiposo: aumenta a lipólise (estímulo à LHS). 
Glicocorticoides 
Os glicocorticoides induzem aumento da expressão dos 
receptores ou das proteínas que participam da 
transmissão do sinal desses hormônios. 
 
 
 
 
Efeitos metabólicos 
Músculo: ↓ síntese proteica, ↓ captação glicose, ↑ 
proteólise, ↑ capacidade de utilização de AGs. 
Fígado: ↑ gliconeogênese, liberação de glicose pelo 
fígado, ↑ formação de corpos cetônicos. Similar ao 
glucagon. 
Adiposo: ↓ captação de insulina, ↑ lipólise. Similar a 
adrenalina. 
Disponibilizam energia para o organismo: prevenção à 
hipoglicemia. 
 
 
 
Outros efeitos dos glicocorticoides 
Reduz a atividade do osteoblasto; Reduz a absorção de 
cálcio e a mineralização óssea; Diminui a secreção de GH 
e TSH; Inibe a secreção de ADH; Ação trófica sobre a 
mucosa do TGI e motilidade; Aumenta o apetite; Reduz 
a formação de prostaglandinas e leucotrienos (efeito 
anti-inflamatório); Inibe a liberação de histamina (efeito 
antialérgico); Inibe a proliferação de fibroblastos e 
síntese de colágeno (reduzem a cicatrização); Inibe a 
resposta imune. 
 
Hormônios tireoidianos, calcitonina e paratormônio 
Tireóide 
 
Lobo direito e lobo esquerdo localizados ântero-
lateralmente à traqueia. 
Produz as iodotironinas: pró-hormônio 
tetraiodotironina (T4) e o hormônio ativo 
triiodotironina (T3). 
Hormônio ativo armazenado em forma de colóide. 
Célula folicular: secreta tireoglobulina e iodo para o 
reservatório coloidal. 
Célula para folicular: secreta calcitonina e não secreta 
colóide. 
Duas moléculas são importantes:tirosina e iodo. 
Muito do T3 é produzido pela conversão periférica de 
T4 em T3. 
Etapas da síntese: Bomba de iodeto, formação e secreção 
da tireoglobulina, oxidação do íon iodeto, localização 
da tirosina e formação dos HTs, armazenamento da 
tireoglobulina. 
 
 
HTs 
90% é tiroxina ou T4. 
10% é triiodotironina ou T3. 
T4: produto primário – eixo HHT libera grande 
quantidade para a conversão periférica, pela ação das 
desiodases 
T3: forma ativa. 
A conversão de T4 em T3 pela desiodase tipo 1 (D1) 
ocorre em tecidos com alto fluxo sanguíneo e rápida 
troca plasmática - fígado, rins e musculatura esquelética. 
T3 circulante → captado pelos tecidos, nos quais a 
geração local de T3 é insuficiente para fornecer o 
hormônio tireóideo necessário. 
Circulação 
Circulam ligados a proteínas: 70% ligado à TBG, 10% a 
15% ligado à transtiretina e 15% a 20% ligado à 
albumina. 
O T3 livre é biologicamente ativo e medeia os efeitos 
dos HTs – feedback negativo sobre o eixo hipotálamo–
hipófise. Muitas as ações do T3 são mediadas por sua 
ligação a um dos membros nucleares da família dos 
receptores de hormônio tireóideo (TR). 
 
Efeitos 
Cardiovasculares 
↑ frequência cardíaca e volume ejetado, pressão sistólica 
é modestamente aumentada e a pressão diastólica é 
diminuída. 
↓ resistência vascular. 
↑ reabsorção renal de sódio e ativação do eixo renina-
angiotensina-aldosterona. 
↑ captação de cálcio pelo miocárdio. 
Metabolismo 
↑ produção de calor e da taxa metabólica basal. 
↑ expressão das proteínas desacopladoras (UCP). 
↑ captação e a oxidação de glicose e ácidos graxos. 
Variações na temperatura corpórea. 
Síntese de colesterol e oxidação e secreção biliar do 
colesterol. 
Respiratórios 
Estímulo à utilização de O2 e aumento do aporte de O2. 
↑ frequência respiratória em repouso, a ventilação 
minuto e a resposta ventilatória à hipóxia. 
Melhora da capacidade transportadora de O2. 
Calcitonina tem efeito contrário ao PTH. 
Musculo Esquelético 
Regulação da produção e armazenamento de energia. 
↑ glicólise e glicogenólise. 
SNA e SNC 
Há sinergismo entre as catecolaminas e HTs. 
↑ taxa metabólica, produção de calor, frequência 
cardíaca, a atividade motora e a excitação do SNC. 
↑ atividade do sistema nervoso simpático – aumento de 
receptores β-adrenérgicos. 
Velocidade e o ritmo do desenvolvimento do SNC fetal. 
Crescimento 
Crescimento e a maturação fetal. 
Quantidades insuficientes de HTs causam cretinismo em 
crianças. 
Ossos, Tecidos Duros e Derme 
Calcificação endocondral, crescimento ósseo linear e a 
maturação dos centros epifisários ósseos. 
↑ maturação e a atividade dos condrócitos na placa de 
crescimento cartilaginosa. 
Essencial para a maturação normal dos centros de 
crescimento nos ossos de feto sem desenvolvimento. 
↑ remodelação óssea em adultos. 
Desenvolvimento e erupção progressivos dos dentes. 
Crescimento e maturação da epiderme, seus folículos 
capilares e unhas. 
Órgãos Reprodutores 
Regulação da função reprodutiva em homens e 
mulheres. 
Desenvolvimento e maturação folicular, e ovulação, 
espermatogênese, e a manutenção de uma gravidez 
saudável. 
Outras Glândulas Endócrinas 
Produção de GH é aumentada pelos HTs. 
Produção de prolactina é diminuída pelos HTs. 
Estímulo ao cortisol. 
Diminuição da produção de PTH e 1,25-(OH)2 – 
vitamina D. 
↑ tamanho do rim, fluxo plasmático renal, taxa de 
filtração glomerular e transporte de substâncias. 
Calcitonina 
Hormônio secretado pelas células parafoliculares 
tiroideanas. 
As principais ações ocorrem sobre os ossos e os rins: 
reduza [Ca] e a [P] séricos por meio da inibição da 
reabsorção óssea (concentração sanguínea elevada). 
Formas de calcitonina podem ser utilizadas 
terapeuticamente no tratamento de distúrbios ósseos. O 
receptor da calcitonina, expresso nos osteoclastos, age 
rápida e diretamente interrompendo a reabsorção óssea. 
 
Em adultos não parece ser tão importante, supõe-se que 
seja importante na fase de crescimento e durante a 
gestação e lactação, períodos de alta demanda de cálcio. 
 
 
Paratormônio 
Polipeptídio de 84 aminoácidos, sintetizado como pré-
pro-PTH → pro-PTH no RE → PTH no Golgi e nas 
vesículas secretoras. Meia-vida curta. 
Principal sinal que estimula a secreção de PTH é a ↓ 
[Ca2+] detectada pelos receptores das células principais. 
A ligação do Ca ao CaSR leva à inibição da síntese do 
PTH, assim como a presença de calcitriol. 
 
 
Ossos: Crescimento dos osteoblastos. Níveis 
cronicamente elevados - ↑ liberação de Ca e P. 
Rins: ↑ atividade da 1α-hidroxilase. Reabsorção renal do 
Ca. Inibe a reabsorção renal de P. 
Vitamina D 
Pró-hormônio que precisa sofrer hidroxilação para se 
transformar na forma ativa. Circula no sangue ligada 
principalmente à proteína de ligação da vitamina D 
(DBP). O Ca é um regulador importante da 1α-
hidroxilase renal. Exerce suas ações principalmente se 
ligando ao receptor nuclear da vitamina D (VDR). 
 
Efeitos 
Intestino Delgado: ↑ absorção de Ca e P. 
Ossos: Sensibiliza os osteoblastos ao PTH. Regula a 
produção e a calcificação do osteóide. 
Rins: ↑ reabsorção renal de P. 
Paratireóide: Inibe a expressão do PTH. ↑ expressão do 
CaSR. 
 
Hormônios sexuais e GH 
Órgãos sexuais 
 
Gônadas: produzem gametas. 
o Ovários: ovócitos. 
o Testículo: espermatozóides. 
Genitália interna: glândulas acessórias e ductos que 
conectam as gônadas ao meio externo. 
Genitália externa: estruturas reprodutivas externas. 
 
 
 
 
 
 
 
Espermatogênese 
 
Produção contínua: 100 a 200 milhões de 
espermatozóides/dia. Espermatozóides são 
transportados até o epidídimo, onde são armazenados – 
seguem para próstata e vesícula seminal. 
Próstata: adição de líquidos contendo citrato, cálcio, 
zinco. 
Vesícula: adição de líquidos contendo frutose e 
prostaglandina. 
Contém: LH, FSH, prolactina, testosterona. 
Regulação Hormonal na espermatogênese 
LH: estimula células de Leydig à sintetizar testosterona. 
FSH: necessário paraa espermatogênese (estimula células 
de Sertoli – sustenta e protege as espermatogônias/ 
espermatócito/ espermátides), 
Oogênese 
 
Ovulação 
Oogênese: desenvolvimento do folículo ovariano até o 
ponto onde o óvulo é lançado pode ser divido em 3 
estágios. 
Estágio 1: demora 11/13 anos e vai até 50anos. 
Estagio 2: 70-85 dias (ovário pós-púbere). 
Estágio 3: ovário pós-púbere (um ovário a cada mês). 
Formação do corpo lúteo. 
 
 
 
Efeitos da testosterona 
Características peculiares do corpo masculino. 
Durante a vida fetal, os testículos são estimulados pela 
gonadotropina coriônica da placenta, produzindo 
quantidades moderadas de testosterona durante todo o 
desenvolvimento fetal até três ou mais semanas após o 
nascimento. Depois desse período, não há praticamente 
qualquer produção de testosterona até 
aproximadamente a idade de 10 a 13 anos. 
Produção de testosterona aumenta no início da 
puberdade e persiste durante a maior parte da vida, 
diminuindo depois dos 50 anos, atingindo, aos 80anos, 
20 a 50% do valor máximo. 
↑ massa muscular e força. 
↑ débito cardíaco e vasodilatação. 
↓ formação de placas ateroscleróticas. 
↑ incidência de doença coronariana e ↓ dos níveis de 
HDL*. 
↓ atividade do sistema fibrinolítico – anticoagulante**. 
Associação inversa entre os níveis de testosterona total e 
a concentração de insulina***. 
Efeitos do estrógeno e progesterona 
Estrogênios: caracteres sexuais secundários, aumento do 
metabolismo* (1/3 da testosterona), deposição de 
gordura subcutânea, metabolismo ósseo (maior 
absorção intestinal de cálcio), hiperinsulinemia X 
hiperestrogenemia X SOP. 
Progesterona: *preparação do útero para gestação e das 
mamas para a lactação. 
Menopausa 
Redução quase completa dos folículos ovarianos. Não 
há feedback negativo ↓ E ↑ LH/FSH. ↓ Massa mamária e 
massa óssea. ↓ Epitélio vaginal e a capacidade secretora.Perda de cabelo, perda elasticida de pele. ↑ Risco 
cardiovascular, irritabilidade e insônia. Incontinência 
urinária. 
Crescimento