APG 25 - AMINOÁCIDOS - FENILCETONURIA - TESTE DO PEZINHO

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MARIA FERNANDA S. ANDRADE - MEDICINA 1º PERÍODO 
 
Objetivo 1: Explicar a formação dos aminoácidos, 
seus tipos e como são catabolizados. 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por 
átomos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e 
nitrogênio (N) e são responsáveis por diversos 
processos metabólicos do nosso organismo, entre eles 
a formação de enzimas, de hormônios e de anticorpos. 
Existem mais de 300 tipos diferentes de aminoácidos na 
natureza, mas apenas 20 deles estão presentes na 
formação das proteínas em mamíferos. Esses 
aminoácidos têm funções distintas e são importantes 
para a formação das proteínas – estas, por sua vez, 
indispensáveis a praticamente todos os processos vitais. 
Composição: No centro, possuem um carbono, 
chamado carbono alfa. Este é, geralmente, um carbono 
quiral, possuindo isomeria óptica. Nesse carbono há 
quatro ligações: um hidrogênio, um grupo amina (NH2), 
um grupo carboxíla (COOH) e um grupo chamado 
radical (R). O Grupo R varia para cada aminoácido, ou 
seja, o grupo R que irá definir o aminoácido formado. 
 
Os aminoácidos se ligam por meio de ligações 
peptídicas, liberando uma molécula de água. Isso ocorre 
quando um grupo amino de um aminoácido se liga a um 
grupo carboxílico de outro aminoácido, formando, assim, 
dipeptídeos, tripeptídeos e polipeptídeos. 
Classificação dos aminoácidos 
 Não essenciais: os aminoácidos desse grupo são 
produzidos pelo organismo, ou seja, não dependem 
de ingestão. Entre os aminoácidos não essenciais 
temos: glutamato, glutamina, glicina, prolina, 
aspartato, asparagina, alanina, serina, tirosina e 
cisteína. 
 Essenciais: os aminoácidos desse grupo não são 
produzidos pelo organismo e dependem da 
ingestão. Nesse caso, podemos citar: triptofano, 
valina, treonina, fenilalanina, isoleucina, metionina, 
histidina, arginina, lisina e leucina. 
Além disso, os aminoácidos também podem ser 
classificados como glicogênicos e cetogênicos. Os 
glicogênicos são aqueles cujo catabolismo produz 
piruvato ou outros intermediários do ciclo de Krebs. 
Esses intermediários são substratos para a 
gliconeogênese e podem, portanto, originar a formação 
de glicose ou de glicogênio no fígado e de glicogênio no 
músculo. Os cetogênicos são aminoácidos cujo 
catabolismo produz acetoacetato, ou um de seus 
precursores (acetil-CoA ou acetoacetil-CoA). Leucina e 
lisina são os únicos aminoácidos exclusivamente 
cetogênicos – seus esqueletos carbonados não são 
substrato para gliconeogênese e para a formação de 
glicogênio. 
A importância dos aminoácidos nos processos 
metabólicos do organismo 
Os aminoácidos participam de várias etapas 
fundamentais nos processos biológicos, com funções 
distintas. Temos a produção e proliferação celular, 
síntese de proteínas, nucleotídeos, lipídeos, a produção 
de enzimas – inclusive de enzimas antioxidantes, como 
a glutationa – e o reabastecimento de carbonos no ciclo 
do ácido cítrico. Um aminoácido importante, a tirosina, é 
fonte de neurotransmissores excitatórios e dos 
hormônios catecolaminas, como a adrenalina e a 
dopamina. Ainda envolvendo neurotransmissores e 
hormônios, temos a serotonina, a qual está associada a 
produção de serotonina e melatonina, regulando o 
humor, apetite e sono. Já a histidina está envolvida nos 
processos imunológicos (anti-histamínicos) e mediador 
inflamatório. O glutamato é fonte do ácido gama-amino-
butírico (GABA). Junto com a cisteína e a glicina, o 
glutamato está envolvido no combate aos radicais livres. 
Objetivo 2: Analisar como ocorre a digestão de 
proteínas. 
A digestão de proteínas começa no estômago, a partir 
de dois aspectos: produção do HCl e produção da 
pepsina, pela ativação do pepsinogênio sobre a ação do 
HCl. O HCl tem a função de desnaturar as proteínas, e 
sua produção é estimulada quando o alimento chega no 
estômago. Então os aminoácidos que chegam no 
estômago estimulam a célula G a produzir a gastrina, 
que atua diretamente sobre as células parietais, 
estimulando assim a produção de HCL, mas a gastrina 
também ache sobre outro tipo de célula, a 
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enterocromafim, uma célula produtora de histamina que 
age sobre célula parietal também estimulando a 
produção de HCL. Também temos um estimulo nervoso 
através do nervo vago que é induzido pela visão, cheiro 
ou alimento na boca a produzir acetilcolina que também 
estimula a célula enterocormafim que vai estimular a 
célula parietal a produzir HCL. 
Quando o alimento passa pelo estômago e chega na 
região do fundo e do antro do estomago, há a 
necessidade de inibição da secreção ácida do 
estômago, uma vez que o alimento vai depois para o 
intestino delgado e suas enzimas só atuam em ph 
alcalino. E essa inibição ocorre quando o ácido clorídrico 
estimula outro tipo celular localizado no fundo e no antro, 
chamado de célula d que vai produzir somatostatina, e 
assim inibe a célula g a produzir gastrina, e sem gastrina 
não há produção de HCL, assim diminui a acidez do 
alimento que vai chegar no intestino delgado. 
A digestão pela pepsina ajuda a produzir um quimo mais 
homogêneo, mas ela não é essencial para a digestão 
completa de proteínas que ocorre no intestino delgado, 
mesmo em pessoas submetidas a uma gastrectomia 
total. 
 Na gastrectomia total, é removido todo o 
estômago e linfonodos, podendo incluir, ainda, a 
remoção de outros órgãos adjacentes, como baço, 
em casos específicos. A extremidade do esôfago é 
então ligada a uma parte do intestino delgado, 
criando um novo caminho para descer para o trato 
intestinal. 
o Se algum alimento chegar com ph ácido ela vai 
estimular a célula S a produzir a secretina, que atua 
no pâncreas a produzir NaHCO3 (Bicarbonato), 
porque neutraliza a acidez. 
Posteriormente o alimento parcialmente digerido, 
adentra ao duodeno – primeira parte do intestino 
delgado, quando sofre ação das enzimas pancreáticas: 
tripsinogênio, que sofre ação da enteropeptidase e se 
transforma em tripsina, o quimiotripsinogenio que sofre 
ação da tripsina e transforma em quimiotripsina, que vão 
atuar sobre as proteínas promovendo uma maior 
digestão, ou seja, fragmentação das ligações peptídicas 
no interior da cadeia peptídica. Essas enzimas são 
agrupadas sob a denominação de endopeptidases. 
Em contraste, as enzimas que removem aminoácidos 
das extremidades das cadeias polipeptídicas são 
denominadas exopeptidases. Elas incluem a enzima do 
suco pancreático carboxipeptidase, que remove 
aminoácidos da extremidade do terminal carboxil das 
cadeias polipeptídicas, e a enzima amino peptidase que 
cliva aminoácidos da extremidade do terminal amino das 
cadeias polipeptídicas. 
Como consequência da ação dessas enzimas, as 
cadeias polipeptídicas são digeridas em aminoácidos 
livres, dipepti ́dios e tripeptídios. Os aminoácidos livres 
são absorvidos pelo co-transporte com o Na+ para o 
interior das células epiteliais e são secretados para o 
interior dos capilares sanguíneos. Os dipepti ́dios e os 
tripepti ́dios entram nas células epiteliais pela ação de 
um carreador de membrana. Esse carreador atua no 
transporte ativo secundário, utilizando um gradiente de 
H+ para transportar dipepti ́dios e tripepti ́dios para o 
interior do citoplasma celular. No citoplasma, os 
dipepti ́dios e os tripepti ́dios são hidrolisados em 
aminoácidos livres, que são secretados para a corrente 
sanguínea. 
Parece que os neonatos são capazes de absorver uma 
quantidade substancial de proteínas não digeridas (por 
essa razão, eles podem absorver anticorpos do leite 
inicial produzido pela mãe). Contudo, nos adultos, 
somente os aminoácidos livres entram na veia porta. 
Proteínas alimentares estranhas, que seriam muito 
antigênicas, normalmente não entram no sangue. Uma 
exceção interessante e ́ a toxina proteica que causa o 
botulismo, produzidapela bactéria Clostridium 
botulinum. Essa proteína é resistente à digestão e, 
consequentemente, permanece intacta quando ela e ́ 
absorvida pela corrente sanguínea. 
Objetivo 3: Citar as doenças do teste do pezinho 
(SUS x privado), destacando as relacionadas aos 
aminoácidos. 
O Programa Nacional de Triagem Neonatal (PNTN) 
conhecido como "Teste do Pezinho", tem o objetivo de 
diagnosticar precocemente as doenças que 
habitualmente não apresentam sintomas no período 
neonatal e assim intervir no seu curso natural, como a 
Fenilcetonúria, Hipotireoidismo Congênito, Fibrose 
Cística, Anemia Falciforme e outras Hemoglobinopatias. 
Para o "Teste do Pezinho" o ideal é que a amostra de 
sangue seja colhida entre 48 horas e sete dias após o 
nascimento, sendo aceitável até o 30o dia. E passou a 
ser chamado e conhecido como “Teste do Pezinho”, 
devido ao local da punção capilar para coleta do 
sangue ser o calcanhar do bebê. 
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Objetivo 4: Explicar como surge a fenilcetonúria e 
suas consequências. 
 
A fenilcetonúria (FCU) é um erro genético do 
metabolismo de proteínas caracterizado por níveis 
sanguíneos elevados do aminoácido fenilalanina. A 
maior parte das crianças com fenilcetonúria apresenta 
uma mutação no gene que codifica a enzima fenilalanina 
hidroxilase, a enzima necessária para a conversão de 
fenilalanina no aminoácido tirosina, que pode entrar no 
ciclo de Krebs. Como essa enzima é deficiente, a 
fenilalanina não pode ser metabolizada e o que não é 
utilizado para a síntese proteica se acumula no sangue. 
Se não for tratado, o distúrbio causa vômitos, rupturas 
cutâneas, convulsões, deficiência de crescimento e 
retardo mental grave. Os recém-nascidos são testados 
para FCU e o retardo mental pode ser evitado 
restringindo as crianças afetadas a uma dieta que 
forneça apenas a quantidade de fenilalanina necessária 
para o crescimento, mesmo assim ainda podem ocorrer 
problemas de aprendizado. Como o adoçante artificial 
aspartame contém fenilalanina, seu consumo deve ser 
evitado pelas crianças com FCU. 
 
Referências: 
 
 Anatomia e Fisiologia Humana-Tortora. 
 
 Mendonça, Ana C., et al. "Muito além do" Teste 
do Pezinho"." Revista Brasileira de 
Hematologia e Hemoterapia 31 (2009): 88-93. 
 DA SILVA, Marly Bittencourt Gervásio 
MARTON, and Maria Ribeiro LACERDA. 
"“TESTE DO PEZINHO”: POR QUE COLETAR 
NA ALTA HOSPITALAR?." Revista Eletrônica 
de Enfermagem 5.2 (2003). 
 Fox, Stuart I. Fisiologia Humana . Disponível 
em: Minha Biblioteca, (7ª edição). Editora 
Manole, 2007. 
 Carvalho, Talita Giacomet, D. et al. Bioquímica 
Humana. Disponível em: Minha Biblioteca, 
Grupo A, 2018.