Tipos de Inibição (Cinética Enzimática)

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Inibição competitiva
O inibidor competitivo compete com o
susbtrato pelo sítio de ligação na
enzima.
Como a concentração de enzima
não é afetada, pois é um processo
reversível, temos que a Vmáx não
é alterada.
Mas o inibidor interfere no Km,
prejudicando a ligação do substrato
a enzima, isso reduz a afinidade E-
S, portanto Km aumentado.
O inibidor não competitivo não interfere
na ligação da enzima ao substrato, ele se
liga num sítio diferente.
Quanto mais inibidor tiver presente,
menos enzima trabalhando da maneira
que devia, Vmáx diminui.
Como a ligação substrato-enzima não é
alterada, Km permanece o mesmo.
Inibição acompetitiva
Inibidor só se liga ao complexo
enzima-substrato.
A adição do inibidor diminuí ES
conforme forma ESI, alterando o
equilíbrio para formação de mais
interação entre enzima e substrato.
Portanto, o inibidor acompetitivo
aumenta a afinidade entre E e S,
diminuíndo o Km.
Como existe muita enzima inativa
pela ligação ESI, o Vmáx diminui.
Inibição irreversível
Inibidores que se ligam
irreversivelmente às enzimas. quanto
mais inibidor menos enzima ativa,
Vmáx diminuído
A afinidade das outras enzimas que
sobraram (pois uma vez que o inibidor é
colocado ele vai interagir com uma
porcentagem só de enzimas, não
podendo interagir com outras =
irreversível) continuará igual, não vai
mudar a afinidade pelo susbtrato = Km
permanece o mesmo.
Inibição não competitiva