(EXERCÍCIOS) Enzimas

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Exercício Enzimas
Bioquímica A - Medicina Veterinária 
 Nome: Helena Degrandi Cordeiro Bandas Matrícula: 202010711 
1. Como as enzimas aumentam a velocidade de uma reação química?
As enzimas aumentam a velocidade diminuindo a energia de ativação,
graças à interação enzima-substrato. 
2. O que é desnaturação?
A desnaturação ocorre quando há perda de função pela enzima e sua
atividade catalítica é destruída, devido à temperatura elevada, pH alterado. 
3. O que são co-fatores? Qual a diferença entre co-fator e coenzima?
Cofatores são moléculas que se ligam à enzima para garantir sua
atividade ótima, sendo necessário que ocorra interação com a enzima. 
Geralmente, são íons metálicos. As coenzimas são moléculas pequenas 
derivadas de vitaminas, e nem sempre é necessário que essas sofram 
alterações durante a reação enzimática. 
4. Qual a principal diferença entre os 2 modelos de interação de
uma enzima e seu substrato? Explique de maneira resumida cada um
deles.
A principal diferença é que na chave e fechadura, a enzima e o 
substrato já apresentam conformação definida; no encaixe induzido, essa 
conformação é induzida. 
Chave e fechadura: o substrato se ajusta à enzima como uma chave 
se ajusta à sua fechadura. Para isso ocorrer, enzima e substrato devem se 
encaixar, ou seja, possuir formas complementaes. Substâncias que não se 
encaixam não reagem. 
Encaixe induzido: os sítios ativos dessas enzimas não estão 
completamente pré-formados e podem sofrer modificações até todo o 
substrato ligar-se. A interação inicial do substrato com a enzima induz à 
alteração conformacional na enzima, reorientando os aminoácidos 
catalíticos. 
5. O que é estado de transição e energia livre de ativação?
O estado de transição é o complexo ativado, o ponto de mais alta energia
da reação. Para atingi-lo, necessita-se da energia livre de ativação (∆G), a 
energia minima para a reação química ocorrer. 
6. Compare a energia de ativação de
uma reação catalisada e de uma reação
não-catalisada.
A reação catalisada tem sua energia de 
ativação diminuida, devido à presença da 
enzima. A reação não-catalisada tem uma 
grande energia de ativação, o que diminui a 
velocidade da reação. 
7. Escreva a reação de formação de produto (P) a partir de enzima
(E) e substrato (S).
Enzima (E) 
Substrato (S) -------------- Produto (P) 
8. Defina a constante de Michaelis-Menten (Km) e mostre a relação
entre o seu valor e a afinidade da enzima pelo seu substrato.
A constante de Michaelis-Menten (Km) é a concentração de substrato 
para quando a velocidade inicial é igual à metade da Vmax. Quando Km é 
baixo, há alta afinidade da enzima pelo substrato. Quando Km é alto, há baixa 
afinidade da enzima pelo substrato. 
9. O que é inibição enzimática irreversível?
A inibição enzimática irreversível causa modificações químicas na
enzima, causando uma inativação definitiva. Ocorre a ligação do inibidor, por 
meio de ligação covalente, ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do 
substrato. 
10. Defina inibidor enzimático competitivo e não competitivo.
Indique quais as variações que ocorrem no Km e na Vmáx de cada tipo
de inibição.
A estrutura química do inibidor competitivo assemelha-se à estrutura do 
substrato, desse modo, este se liga ao sítio ativo da enzima, impedindo a 
ligação do substrato. Como o substrato e o inibidor competem pelo mesmo 
sítio de ligação na enzima, o Km para o substrato aumenta (mais substrato é 
necessário para atingir a metade da Vmax). Não há alteração na Vmax quando 
a concentração do substrato é suficientemente elevada. 
Já o inibidor não competitivo pode ligar-se à enzima e ao complexo 
enzima substrato (ES). Não bloqueia a ligação ao substrato, mas muda a 
conformação da enzima e não forma produto. O inibidor reduz a 
concentração da enzima ativa e, assim, diminui a Vmax aparente. Nesses 
casos, o inibidor não afeta o Km para o substrato. 
11. Defina regulação enzimática alostérica, explicando o que são
efetores positivos e efetores negativos.
A regulação alostérica ocorre quando os efetores/modulares ligam-se à 
enzima em um lugar diferente do sítio ativo, no sítio alostérico. A afinidade 
da ligação enzima-substrato é modificada por esses efetores, unidos por 
ligação não-covalentes aos sítios alostéricos, que podem ser: efetores 
alostéricos positivos: aumentam a afinidade da enzima pelo substrato, 
aumentando a velocidade da reação; ou efetores alostéricos negativos: 
reduzem a afinidade da enzima pelo substrato e diminuem a velocidade da 
reação. 
A) A enzima lipase se expressa no intestino e seu pH ótimo está em
tomo de 7,0. Quando em pH 8,5 ela fica inativa.
B) A enzima pepsina trabalha em pH ácido e se expressa no intestino;
atua hidrolisando proteínas.
C) A ptialina ou amilase é uma enzima que trabalha em pH 8,5 e ativa
no intestino.
D) Ambas ptialina e pepsina atuam sobre o amido.
E) A enzima ptialina estará ativa no estômago.
13. Sobre as enzimas e seu funcionamento marque V para as
afirmações corretas e F, justificando as falsas.
(V) As enzimas alostéricas são importantes reguladoras do
metabolismo, porque podem ser a ativadas ou inibidas de acordo com 
as necessidades do organismo. 
(V) A estrutura terciária de uma enzima pode ser influenciada pelo pH
que pode romper a estrutura primária, desfazendo a interação das 
cadeias laterais dos aminoácidos. 
(F) O Km corresponde a concentração de substrato onde a enzima
apresenta metade da velocidade máxima. Um valor de Km baixo indica 
urna baixa afinidade da enzima com o substrato. Quando Km é baixo, há alta 
afinidade da enzima pelo substrato. 
(V) A especificidade pelo substrato é muito importante para a eficiência
catalítica. As enzimas apresentam esta propriedade, devido à interação 
do sítio ativo da enzima com o substrato. 
(F) As enzimas melhoram o desempenho das reações, mas podem ser
substituídas por outras proteínas, que serão consumidas durante a 
reação. Nem toda proteína é uma enzima. A enzima deve ter especificidade 
com o substrato; não podem ser consumidas/alteradas durante a reção; 
necessitam de cofatores e coenzimas; não alteram equilíbrio químico da reação 
e aumentam de 106 a 1012 vezes a velocidade da reação. 
12. Observe a figura abaixo e marque a alternativa que melhor explica 
o funcionamento das enzimas mostradas abaixo: