Água, Sais Minerais e Proteínas

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Bioquímica 1
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Bioquímica 
 
Água
Composto inorgânico 
Formada a partir de dois átomos de Hidrogênio e uma de Oxigênio 
Molécula polar
pelo fato de que o oxigênio não compartilha todos os elétrons 
com o hidrogênio, caracterizando a presença de um par de 
elétrons desemparelhados. 
Propriedades físico - químicas
1. Termorreguladores 
alto calor latente e ponto de fusão 
2. Solvente Universal 
(propriedade devido a sua polaridade)
3. Transporte de Substancias
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4. Coesão e adesão 
coesão - união entre moléculas (tensão superficial) “não molha”
adesão - capacidade de grudar (capilares) “molha” 
5. Meio Metabólico - Reações químicas
anabolismo = construção 
catabolismo = degradação
Função da agua no organismo:
participa das reações química e indispensáveis para o 
metabolismo 
Fatores que influencia a quantidade de água no organismo
Idade, espécie e metabolismo
💦 “Quanto mais velho for o organismo, menos agua ele terá” 
Fatores que influencia a perda de água no organismo
transpiração ,fusão da pele, suor, urina e fezes
*perda de 10 % causa a morte : ) 
Ligações químicas que a agua faz 
-Hidrofóbica
“fobia” não afinidade com a água 
-Hidrofílica 
c/ afinidade com a água 
-Pontes de Hidrogênio
ligação polar de H entre F, O e N
-Ligação Covalente 
compartilhamento de elétrons 
Sais Minerais 
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Composto inorgânico 
Formada por íons 
Reguladores do metabolismo celular 
Obtenção pela alimentação 
Elementos Funções Fontes
Cálcio (Ca2+)
Composição dos ossos e dos dentes
Coagulação sanguínea
Funcionamento de nervos e músculos
Vegetais Leites e derivados
Cloro (Cl-)
Composição do ácido clorídrico
Auxilia a digestão
Sal de cozinha
Cobalto(CO²+)
Componente da vitamina B12
(cobalamina) Produção de hemácias
Carnes e laticínios
Enxofre Controle da atividade metabólica Ovos, carnes e legumes
Ferro (Fe²+)
Componente da hemoglobina
Respiração celular
Carne, legumes e ovos
Flúor Componente dos ossos e dos dentes Frutos do mar
Fósforo (PO3-) Componente dos ossos e dos dentes Ovos, legumes e cereais
Iodo
Componente dos hormônios da
tireoide Estimulam o metabolismo
Sal de cozinha e frutos do mar
Magnésio (Mg2+) Componente da clorofila Fotossíntese Vegetais em gera
Potássio (K)
Condução dos impulsos nervosos
Equilíbrio osmótico
Frutas, carnes e laticínios
Sódio (Na+)
Condução dos impulsos nervosos
Equilíbrio osmótico
Sal de cozinha e frutos do mar
Zinco
Componente de várias enzimas
Metabolismo
Carnes, ovos, frutos do mar
Proteína 
Sequencia de aminoácidos unidos por uma ligação peptídica
com função decorrente a forma 
Aminoácidos 
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 importância 
fornecem as unidades monométricas sintetizadas ao longo da ligação 
peptídica 
formula geral se diferencia apenas pelo radical - grupo R classificação 
segundo sua polaridade
Classificação 
Aminoácidos essenciais (12) = organismo não sintetizam 
Aminoácidos naturais (8) = organismo produz 
(SE DIFERANCIAM PELO GURPO R)
Característica de cada grupo 
NH2 - amino, base fraca, receptor de prótons H+ , se liga com O - do ác. 
carboxílico
COO- - carboxila, ácido fraco, doa prótons, se liga com 2H da amina
-R - cadeia lateral, se altera, define a polaridade do AA 
 
Ligação peptídica 
é o nome dado para a interação entre duas ou mais 
moléculas menores (monômeros) de aminoácidos, formando, 
dessa maneira, uma macromolécula denominada proteína.
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Estrutura não plana 
Cada ligação peptídica libera uma molécula de água 
Solubilidade da Proteína 
Determinada, fundamentalmente, pela estrutura primária, que define a relação 
espacial entre os aa na estrutura tridimensional e sua interação com a água. 
Características do meio pode interferir na solubilidade da proteína : pH; 
Concentração de sais; Constante dielétrica
Função das proteínas
estrutural - citoesqueleto 
transportadora - hemoglobina
plástica - colágeno
hormonal - insulina 
defesa/imunidade - anticorpos 
energética - 2º fonte alternativa de energia 
aceleram reações - enzimática/catalisadores 
Tipos de proteína
Primaria 
sequência de aa ao longo da cadeia pp com ligação covalente 
Secundária 
É o arranjo do esqueleto da cadeia polipeptídica, mantido por 
ligação de hidrogênio
-alfa - hélice
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Conformação secundária mais simples com Ligações de hidrogênio.
-Beta - folha/pregueada 
interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de cadeias 
diferentes
Terciária 
formato 3D, com uma cadeia polipeptídica 
Formada pelo dobramento final da cadeia polipeptídica
Quaternária
mais de uma cadeia polipeptídica 
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) 
polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária
Desnaturação da Proteína 
tirar a proteína do seu estado natural
causas: temperatura, PH, salinidade 
exemplo: ovo/febre, enzimas estomacais, carne charque 
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💭 Perda da estrutura secundária e terciária da proteína 
fazendo com que a mesma mude a sua estrutura 
tridimensional natural (conformação nativa ou funcional) 
para uma estrutura ao acaso
Reações e interações químicas que formam a proteína
são fatores que participam do enovelamento de uma proteína 
em função das interações entre aa
Ponte Peptídica: ligação de dois aa liberando uma molécula de agua 
Ligação Hidrofóbica: reação de interações polares e apolares 
Ligação de enxofre (ponte de sulfeto): ligação covalente entre dois átomos 
de enxofre
ligação iônica: troca de elétrons de metais e ametais 
Ligação covalente: compartilhamento de elétrons