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Resumo - Proteínas e Ácidos Nucleicos

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Transcrição da Aula 4 – Proteínas e Ácidos Nucleicos
Camilla Ribeiro de Oliveira
Proteínas
Aminoácidos fazem parte da estrutura de peptídeos e proteínas.
Todo aminoácido possui uma estrutura básica: um carbono α, um grupamento α-carboxílico, um grupamento α-amínico (sempre está na posição esquerda, pois entra nesta posição na cadeia proteica, no ribossomo, para dar origem a cadeia proteica), um átomo de hidrogênio e um grupamento R. O grupamento R é o grupamento que diferencia um aminoácido de outro aminoácido. Portanto, o que diferencia um aminoácido de outro é o grupamento R, a sua polaridade, se é alifático ou cíclico, ou seja, a estrutura do grupamento R.
Os aminoácidos podem ser classificados em aminoácidos essenciais e aminoácidos não-essenciais. O organismo humano tem a capacidade de sintetizar os aminoácidos não-essenciais, os aminoácidos essenciais precisam ser ingeridos através da alimentação para que se possa obtê-los.
Os aminoácidos se classificam também por meio do grupamento R. Existem aminoácidos que possuem o grupamento R apolar e alifático (cadeia aberta), como a glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina e a metionina.
O único aminoácido que não apresenta carbono α que não é assimétrico, ou seja, que não apresenta carbono α quiral, é a glicina. Isso ocorre já que a glicina é um aminoácido que possui como seu grupamento R um hidrogênio e, consequentemente, por já apresentar hidrogênio na sua estrutura, a glicina apresenta duas ramificações iguais, não apresentando quiralidade. Todos os outros aminoácidos possuem o carbono α assimétrico e, assim, possuem isomeria óptica. Desse modo, os aminoácidos podem ser classificados em D-aminoácidos (dextrogiros, desviam a luz para a direita) ou L-aminoácidos (levogiros, desviam a luz para a esquerda). Nosso organismo só metaboliza aminoácidos da série L.
Quando uma proteína é rica em aminoácidos com grupamento R apolar e esses aminoácidos estão na superfície da proteína, essa proteína tem característica de insolubilidade na água. São exemplos as proteínas fibrosas (α-proteína, α-queratina, β-queratina, actina, miosina e colágeno).
Se esses aminoácidos apolares estiverem no interior da proteína, eles serão ligados e, assim, estabilizados, através de ligações hidrofóbicas. Se os aminoácidos apolares estiverem no interior da proteína e na superfície tiver aminoácidos polares, essa proteína será solúvel em água.
Por isso classificam-se os aminoácidos mediante o seu grupamento R, para saber a sua polaridade e, desse modo, a sua capacidade de ser solúvel ou não em água.
Metionina é um aminoácido com grupamento R apolar e alifático e é o principal aminoácido responsável pela síntese de uma proteína. Qualquer proteína apresenta a metionina como primeiro aminoácido da sua cadeia. Portanto, a metionina é o aminoácido iniciador da síntese proteica.
Existem determinados medicamentos, como os hepatoprotetores (engove, epocler,...), que apresentam metionina na sua composição, pois como ela participa da síntese proteica, ao tomá-lo você irá acelerar a síntese de proteínas no fígado e, consequentemente, aumentará a proteção hepática.
A metionina apresenta no seu grupamento R um enxofre e como o enxofre está participando de 2 ligações, a metionina é considerada pouco reativa. Pouco reativa porque o enxofre já está participando de duas ligações e, devido a isto, não está livre para fazer outras ligações.
A cisteína é um aminoácido polar que devido ao seu grupamento R apresentar enxofre livre na sua estrutura para fazer ligações, a cisteína é considerada muito reativa ou com grupamento muito reativo. A cisteína é o único aminoácido capaz de realizar ligações do tipo pontes de sulfeto com outros aminoácidos.
Qualquer proteína que apresentar aminoácidos polares em sua superfície e que não sejam carregados apresentará solubilidade em água.
Existem aminoácidos com grupo R aromático, são exemplos: fenilalanina, tirosina e triptofano.
Fenilcetonúria é uma doença que ocorre em indivíduos que tem dificuldade em metabolizar fenilalanina. Então, esses pacientes possuem uma deficiência na enzima chamada fenilalanina-hidroxilase, não metabolizando fenilalanina. Devido ao fato do indivíduo não metabolizar esse aminoácido, a fenilalanina se acumula no organismo podendo causar lesões no sistema nervoso central, acarretando em deficiência mental. Por isso, recém-nascidos realizam o Teste do Pezinho para verificar a sua capacidade de metabolizar fenilalanina. Pacientes com fenilcetonúria não devem ingerir alimentos que possuem fenilalanina, como o aspartame (adoçante).
Tirosina é um aminoácido essencial para a formação de melanina. A tirosina serve de substrato para a produção de melanina. Pacientes albinos ou que possuem vitiligo apresentam deficiência na enzima produtora de melanina, ou seja, a enzima responsável por fabricar melanina tem silenciamento genético. O paciente não tem atividade enzimática para essa enzima produtora de melanina.
Triptofano: proteínas que apresentam grandes quantidades de triptofano apresentam enovelamento muito compacto. Devido ao fato de apresentarem o grupamento R aromático e muito grande, proteínas que apresentam esse aminoácido conseguem se tornar mais enoveladas e, por conseguinte, mais compactas. Diferentemente de proteínas que possuem a prolina, apresentando, assim, menor enovelamento ou enovelamento mais frouxo.
Existem aminoácidos que apresentam grupamentos R carregados positivamente ou negativamente, como aspartame e glutamato. 
O glutamato ou ácido glutâmico age como neurotransmissor no nosso organismo. Esse aminoácido é considerado um neurotransmissor excitatório. Quando o glutamato se liga aos seus receptores, ocorre na célula (como o neurônio) a entrada de cargas positivas por um canal iônico. Quando essas cargas positivas entram, ocorre o fenômeno chamado de despolarização celular, tornando a célula mais excitada. Toda vez que entra cargas positivas na célula, a célula fica excitada e o neurotransmissor é excitatório. Quando entra cargas negativas, a célula fica inibida, ocorre o processo de hiperpolarização celular e o neurotransmissor é inibitório.
Aminoácidos se ligam entre si para formarem peptídeos e proteínas
Peptídeo é a união de pequena quantidade de aminoácidos (até 50 unidades).
Proteína é a união de grande quantidade de aminoácidos (mais de 50 unidades).
Aminoácidos ligam entre si através de ligação peptídica. Ligação peptídica também é uma ligação de desidratação. Portanto, ocorre a liberação de uma molécula de água na sua formação. A ligação peptídica envolve uma hidroxila da α-carboxila e um hidrogênio da α-amina formando uma molécula de água.
A ligação peptídica é covalente e é uma ligação rígida e planar, ou seja, a ligação peptídica não se move no espaço, não é flexível.
Ocitocina é um peptídeo formado por 9 aminoácidos e é responsável pela contração muscular, como a contração do útero. Assim, a ocitocina se liga a receptores presentes no musculo uterino, promovendo o processo de contração do útero. Este peptídeo não provoca contrações em outros locais, como no diafragma, pois não possui receptores nesses locais. Ocitocina é um peptídeo pequeno, porém de grande importância para o organismo humano.
Glucagon é um peptídeo formado por 19 aminoácidos que é sintetizado pelas células α pancreáticas (células β pancreáticas sintetizam insulina). Glucagon é um hormônio liberado no organismo quando este apresenta um quadro de hipoglicemia, tendo a capacidade de aumentar a quebra de glicogênio hepático em glicose sanguínea.
Angiotensina são outros peptídeos importantes. A angiotensina é derivada do angiotensinogênio. O angiotensinogênio é inativo, ou seja, não possui nenhuma atividade no nosso organismo. Ele sofre ação de algumas enzimas, como a renina. A renina é a enzima responsável por transformar angiotensinogênio inativo em angiotensina 1. Portanto, o angiotensinogênio é um peptídeo que apresenta um número maior de aminoácidos e quando sofre ação de enzimas, sendo a renina um exemplo,ocorre a formação de angiotensina 1. A angiotensina 1 sofre ação de outra enzima denominada ECA (Enzima Conversora de Angiotensina), sendo convertida em angiotensina 2. A angiotensina 2 tem a importante função no organismo humano de vasoconstrição. Hipertensão é uma grande pressão do sangue contra as paredes dos vasos sanguíneos devido ao fato deles estarem contraídos. Sendo assim, trata-se da hipertensão diminuindo a quantidade de angiotensina 2 no organismo.
Aspartame é um peptídeo que apresenta um ácido aspártico e fenilalanina na sua estrutura. Por isso, pacientes com fenilcetonúria não devem consumir aspartame por conter fenilalanina.
Vasopressina é um peptídeo que é um hormônio antidiurético (ADH).
Aminoácidos podem formar ligações peptídicas entre si para formarem proteínas. Proteínas apresentam 4 níveis de estrutura. Toda proteína apresenta estrutura primária, secundária e terciária. Somente proteínas de células evoluídas possuem proteínas com estrutura quaternária.
Estrutura primária é a sequência de aminoácidos codificada geneticamente e ligados por ligações peptídicas. Se ocorrer mudança de um aminoácido na estrutura primária de uma proteína pode ocorrer uma mutação proteica, pois a alteração de um aminoácido pode prejudicar o enovelamento correto da proteína, a sua forma correta.
Estrutura secundária é formada devido a ligações entre aminoácidos próximos entre si na cadeia polipeptídica. Portanto, a estrutura secundária existe de duas formas: na forma de alfa-hélice ou na forma de folhas beta. Proteínas para estarem na forma de alfa-hélice precisam conter o grupamento R pequeno para poderem se contorcer (cada volta da alfa-hélice possui 3,6 aminoácidos). Essas estruturas secundárias em alfa-hélice são estabilizadas por ligações de hidrogênio INTRACADEIAS. Diferentemente das proteínas que estão na forma de folhas beta que são estabilizadas por ligações de hidrogênio INTERCADEIAS (entre cadeias polipeptídicas diferentes).
A proteína após formar a estrutura secundária irá passar para a estrutura terciária. A estrutura terciária é devido a ligações ou interações entre aminoácidos distantes entre si.
Portanto, o enovelamento, a forma, a posição da proteína depende da sequência de aminoácidos. Então, se houver alteração de um aminoácido, pode ocorrer a mudança da estrutura da proteína, podendo inibir a sua função, já que a proteína só tem atividade, só funciona, se estiver na sua forma correta.
Estruturas quaternárias são formadas por cadeias polipeptídicas diferentes. Cada cadeia polipeptídica é chamada de protômero.
Existem proteínas formadas por monômeros. Proteína monomérica é a proteína que possui apenas um protômero. Existem proteínas tetraméricas, que possuem 4 protômeros, como as hemoglobinas. As mioglobinas são proteínas monoméricas.
Quanto mais proteínas na forma quaternária a célula tiver, mais evoluída ela será.
Se em uma proteína tiver aminoácidos que podem se ligar entre si através de pontes de hidrogênio, ligações hidrofóbicas, ligações iônicas ou pontes de sulfeto (únicas capazes de formar pontes de sulfeto são as cisteínas), estas ligações ocorrerão.
As ligações isoladas de uma proteína são fracas, porém dentro de uma cadeia polipeptídica, o conjunto de ligações se fortalece, dando estabilidade para a proteína continuar naquela estrutura.
As proteínas fibrosas são proteínas que possuem grande quantidade de aminoácidos com grupamento R hidrofóbico na superfície da proteína. Normalmente, proteínas fibrosas possuem uma estrutura mais simples, ou seja, com uma menor variedade de aminoácidos.
As proteínas globulares são o contrário das proteínas fibrosas. Apresentam aminoácidos apolares no interior da proteína e na superfície contém aminoácidos com característica polar. São proteínas consideradas complexas, em outras palavras, possuem uma maior variedade de aminoácidos.
Mioglobina é uma proteína globular monomérica responsável por estocar oxigênio no músculo. A mioglobina apresenta um grupamento heme que contém ferro na sua constituição, possui ferro no seu estado reduzido Fe2+. Este ferro possui afinidade por oxigênio formando, consequentemente, ligações com ele. Isto ocorre já que a mioglobina é responsável por estocar oxigênio, só liberando em situações extremas. A mioglobina ou o grupamento heme provoca a coloração escura do músculo, por isso animais que realizam mais esforço físico, como a baleia, e precisam estocar maior quantidade de oxigênio no músculo, possuem a carne mais avermelhada devido a grande quantidade de mioglobinas. Animais, como os pássaros, que realizam pouca atividade física possuem a carne mais branca devido a pequena quantidade de mioglobinas. O grupamento heme da mioglobina é metabolizado no fígado.
Hemoglobina é formada por quatro protômeros, sendo uma proteína tetramérica. É formada por 2 unidades α (α1 e α2) e 2 unidades β (β1 e β2), responsáveis pelo transporte de oxigênio. A hemoglobina, portanto, também possui o grupamento heme e dependendo do local em que a hemoglobina está no nosso organismo, a sua afinidade por oxigênio aumenta ou diminui (a afinidade aumenta nos pulmões, local onde o pH é um pouco mais elevado, por volta de 7,6, transformando-se em oxihemoglobinas; enquanto que nos tecidos onde o pH é um pouco mais baixo, por volta de 7,2, a afinidade é menor, ocorrendo a liberação de oxigênio e a formação de carbohemoglobina). Esse efeito de maior e menor afinidade da hemoglobina com o oxigênio é devido ao pH e é chamado de Efeito Bahr.
Ácidos Nucleicos
DNA possui a função de informar ou armazenar a informação genética. Formado em dupla-hélice.
RNA participa da síntese proteica, através do RNA mensageiro (possui o código genético para a síntese de proteínas) e RNA transportador (transporta aminoácidos que se ligam ao RNA mensageiro para formarem a proteína).
DNA é formado por uma pentose, que é um açúcar, uma base nitrogenada e um grupamento fosfato.
A diferença entre o DNA e o RNA é a presença da hidroxila OH. O DNA possui uma desoxirribose e o RNA, uma ribose.
Bases púricas: Adenina e Guanina e Bases Pirimídicas: Timina, Citosina e Uracila.
Desoxirribose forma uma ligação entre o carbono 1 da desoxirribose com a base nitrogenada e também ao grupamento fosfato, produzindo o DNA.
O sentido do DNA e do RNA é de 3’ 5’, porque o carbono que fica livre na base nitrogenada é o 5 e em baixo é o carbono 3.
Pontes de hidrogênio unem as duas fitas de DNA entre si
A = T
C ≡ G

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