Enzimas

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Enzimas
Enzimas são proteínas que atuam
controlando a velocidade e regulando as
reações que ocorrem no organismo. Elas
catalisam reações químicas específicas
atuando sobre substratos específicos e
em locais específicos desses substratos
(ribozimas: rna - não são proteínas).
● São proteínas terciárias ou
quaternárias (menos ribozimas: rna),
● São orgânicas
● Muito específicas: chave-fechadura
(encaixe induzido)
● Nosso corpo produz
● Células e fluidos do corpo
Funções:
● Catalisadores de reações nos
sistemas biológicos.
● Grande eficiência catalítica.
● Alto grau de especificidade por seus
substratos.
● Funcionam:
- em soluções aquosas.
- em pH e temperaturas fisiológicas.
Nomenclatura
No século XIX adicionava-se sufixo ASE
ao nome do substrato.
● Enzima que hidrolisam:
Gorduras (lipo - grego) - LIPASE
Amido (amylon - grego) - AMILASE
Proteínas - PROTEASE
● Nomes arbitrários:
Tripsina e pepsina - proteases
Catalase - H2O2
Propriedades:
● Catalisadores:
Aumentam a velocidade das reações
(quant. de reagentes).
Atuam diminuindo a energia de
ativação.
● Necessária para atingirem o estado
de TRANSIÇÃO:
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As enzimas aceleram reações químicas,
usando pouca quantidade de energia
(sem elas seria uma quantidade maior de
energia e mais tempo). Ex:
Componentes da Reação Enzimática
E + S - E S - E + P
E - Enzima
S - Substrato(s)
ES - Complexo Enzima -Substrato
P – Produto(s)
Como acontece:
A enzima não é consumida na reação, ela
funciona quebrando os substratos pelo
sítio ativo, e assim, separando os
produtos. Após o processo, ela fica
disponível para uma nova reação.
Ex:
Modelo Chave-Fechadura: fazem o
encaixe perfeito do substrato, podendo
ser modificados.
Centro Catalítico / Sítio Ativo
● Região da molécula enzimática que
participa da reação com o substrato
● Pode possuir componentes não
protéicos • cofatores
Cofatores: Moléculas orgânicas ou
inorgânicas que condicionam a atividade
das enzimas
Co-fator: inorgânico (sais minerais)
Coenzima: orgânico (vitaminas)
Apoenzima: antes de receber a molécula
para encaixar o substrato.
Holoenzima: depois de receber a
molécula, está pronta para quebrar o
substrato.
Ion: cofator normal.
Ex: A apoenzima não encaixa no
substrato, e por isso, precisa da ajuda do
cofator ou coenzima, assim que recebe
essa ajuda, se transforma em holoenzima
e consegue fazer a quebra do substrato
normalmente.
Cofatores Íons
● Cofatores inorgânicos
Exemplos:
Magnésio - Reações de fosforilação
Manganês- Superóxido dismutase
mitocondrial
Zinco - Anidrase carbônica,
Carboxipeptidase
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Cofatores Coenzimas
● Cofatores orgânicos
• Maioria deriva de vitaminas
hidrossolúveis
• Classificam-se em:
– transportadoras de hidrogênio
– transportadoras de grupos químicos
Coenzimas transportadoras de
hidrogênio (H)
Coenzimas transportadoras de grupos
químicos
Ação Enzimática (fatores que
influenciam)
Temperatura: quanto muito alta, inativa o
funcionamento das enzimas (situações de
febre e etc, devem ser controlados).
pH: cada enzima precisa especificamente
de um pH para funcionar.
Mecanismos de Regulação
Enzimática
Controle em nível gênico: controlam as
enzimas
–indução
–repressão
Quantidade de enzima: velocidade de de
catalisadores
Atividade da enzima: torna mais ativa,
ou menos ativa.
● Enzimas alostéricas
● Modificação covalente
● Clivagem proteolítica de pró-enzimas
● Regulação Hormonal
Inibidores enzimáticos
Irreversíveis: a enzima não volta a
funcionar (venenos e etc).
Reversíveis: pode voltar a funcionar.
- Competitivo: o inibidor se encaixa no
sítio, impedindo o substrato.
- Não competitivo (alostérico): o inibidor
deforma a enzima e impede o encaixe do
substrato.
Regulação da Atividade Enzimática
Enzimas Alostéricas (1º mecanismo)
- Ligam moléculas exclusivas nos sítios.
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● Moduladores Alostéricos
Combinam com a enzima nos sítios
alostéricos, alterando a sua estrutura de
organização, com isso a atividade
enzimática será alterada.
● Modulador alostérico positivo:
melhora e ativa a enzima.
● Modulador alostérico negativo: piora e
lenta enzima.
Modificação Covalente (2º mecanismo)
Fosforilação: adc. de fosfalto (P)
amp+p > adp+p = atp
Desfosforilação: perda de P
Clivagem Proteolítica (3º mecanismo)
A protease é uma enzima capaz de
quebrar (hidrolisar) ligações peptídicas
entre os aminoácidos das proteínas. O
processo é denominado clivagem
proteolítica, um mecanismo comum de
ativação ou inativação de enzimas
envolvidas principalmente na digestão e
na coagulação sanguínea. Como uma
molécula de água é utilizada no processo,
as proteases são classificadas como
hidrolases