2020 ED 04 Estrutura de Proteina

Prévia do material em texto

UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO JOÃO DEL-REI – UFSJ 
CAMPUS CENTRO OESTES DONA LINDU 
CURSO DE BIOQUÍMICA 
 
UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO JOÃO DEL-REI – UFSJ 
CAMPUS CENTRO OESTES DONA LINDU 
CURSO DE BIOQUÍMICA 
 
UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO JOÃO DEL-REI – UFSJ 
CAMPUS CENTRO OESTES DONA LINDU 
CURSO DE BIOQUÍMICA 
 
	Atividade Assíncrona 04 – ESTRUTURA DE PROTEINA 
	
	Essa atividade deverá ser entregue até 
	05/07 até às 12:00 h
	 e os resultados serão discutidos na próxima aula. 
 
ROTEIROS DE ESTUDOS 
 
01. A estrutura protéica não forma um colar linear de resíduos de aminoácidos, algumas proteínas podem apresentar até mais de 500 resíduos, seria impossível acomodar estas proteínas no interior celular se não houvesse um dobramento desta seqüência linear. 
a) Defina o que vem a ser a estrutura secundária. Cite e comente sobre as três principais tipos de estrutura secundária. 
R: Estrutura secundária são as conformações que as proteínas acabam formando por conta das interações entre os aminoácidos, sendo alfa-hélice quando há interações de ligação de hidrogênio formando hélices, beta pregueada quando estão formando interações de hidrogênio porém de forma paralela ou antiparalela e por Indefinida (Voltas β, loops, coils, turns).
b) Conceitue as interações do tipo ligações de hidrogênio. 
R: É uma interação intermolecular que se dá entre átomos de hidrogênio de uma molécula com átomos de elementos altamente eletronegativos, que geralmente não O, F ou N de forma que o hidrogênio torne uma união temporária entre esses átomos sem que faça uma ligação covalente.
c) É mais provável encontrar Trp ou Asp na superfície de uma proteína? Por quê? 
R: O Asp, pois terá sua carboxila há superfície facilitando uma interação de ligação de hidrogênio.
d) É menos provável encontrar Ser ou Leu no interior de uma proteína? Por quê? 
R: Ser, por ser polar.
e) É menos provável encontrar Leu ou Ile no meio de uma alfa-hélice? Por quê? 
R: Leu, pois por ser um grupo favorável na formação de alfa-hélice, ele se encontrará mais próximos das extremidades para manter a estabilidade.
f) Um peptídeo formado por 6 aminoácidos, apresenta quantas ligações peptídicas? 
R: Apresenta 5 ligações peptídicas.
 
 
 
 
 
 
 
02. A estrutura protéica não forma um colar linear de resíduos de aminoácidos, algumas proteínas podem apresentar até mais de 500 resíduos, seria impossível acomodar estas proteínas no interior celular se não houvesse um dobramento desta seqüência linear. 
a) É mais provável encontrar Cys ou Ser em uma folha beta? 
R: Cys.
b) Como se dá o arranjo das pontes de hidrogênio para manter a estrutura de a-hélice e folha b pregueada. 
R: Pelos grupos funcionais carboxílicos ou hidroxilas e hidrogênio das aminas presentes nas extremidades.
c) Descreva as forças que estabilizam as proteínas. 
R: Ligação de hidrogênio por interação entre o hidrogênio de uma amina/amida com o oxigênio de uma carboxila, Ligação eletrostática ou iônica que se da por interação de grupos de carga positiva com os de carga negativa, Camada de Solvatação que é quando um íon dipolo interage com a água e ponte dissulfeto uma ligação covalente entre cadeias laterais através de dois grupos SH de cisteína por desidrogenação. Sendo esses presentes nas estruras primarias, secundarias e terciarias das proteínas.
d) É possível uma proteína nativa se apresentar inteiramente irregular, isto é, sem alfa-hélices, folhas beta ou outras estruturas secundárias repetitivas? 
R: Não pois não teria função. Só é possível ser irregular sofrendo algum tipo de desnaturação.
e) Por que as voltas e alças ocorrem mais freqüentemente na superfície das proteínas? 
R: Pois desempenham função de reconhecimento celular.
 
 
 
 
 
 
 
03. As proteínas são macromoléculas compostas por uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma possuindo uma seqüência de aminoácidos e peso molecular característico. Estas exercem papéis cruciais em virtualmente todos os processos biológicos. Sua importância e sua notável gama de atividades são exemplificadas em várias funções que são intimamente dependentes de sua estrutura. a) Definir estrutura terciária das proteínas globulares. 
b) É possível encontrar as estrutura de a-hélice e folha b pregueada na mesma proteína? 
R: Sim, e formam estruturas secundarias das proteínas.
c) Onde são encontrados os aminoácidos hidrofóbicos na estrutura terciária? 
R: No interior da proteína onde ocorre as interações hidrofóbicas, e os aminoácidos hidrofílicos no exterior para interagir com as moléculas de água do entorno.
d) Esquematizar os outros tipos de ligações que a mantêm a integridade da estrutura terciária. 
e) Qual a importância do aminoácido cisteína na estabilidade da estrutura terciária? 
R: Na cisteina esta presente o grupo tiol, que contem SH (enxofre gidrogenio) esse grupo é responsável por fazer a ligação covalente ponte dissulfeto que é uma ligação forte e da resistência a estrutura terciaria.
 
 
 
 
 
 
 
01. Proteínas são formadas por várias cadeias peptídicas que se mantêm unidas através de ligações, formando uma estrutura complexa, como a esquematizada a seguir: 
 
a) Explique de que tipo são as ligações assinaladas no esquema da proteína. 
b) Qual ligação é mais estável? Por quê? 
 
 
 
 
 
 
 
 
02. Proteínas são formadas por várias cadeias peptídicas que se mantêm unidas através de ligações, formando uma estrutura complexa, como a esquematizada a seguir: 
 
 
a) Explique de que tipo são as ligações 1, 2, 3, 4, 5, e 6 assinaladas no esquema da proteína. 
b) Considerando as figuras a e b, Qual das estruturas acima é a mais estável? Justifique. 
 
 
 
 
 
 
 
 
03. A lectina é uma proteína que reconhece carboidratos e necessitam íons de Ca2+essencial para sua função. Um aluno de dotourado purificou três proteínas, Pr1, Pr2 e Pr3, que apresentam as seguintes propriedades: 
I. Pr1 tem um grupo alfa-carboxila, Pr2 tem dois, mas uma ponte de dissulfetos entre cadeias e Pr3 tem três. II. Pr1 e Pr2 desnaturam-se com pequenas variações de pH, enquanto Pr3 mantem-se estável em uma faixa grande de pH 
III. O ponto Isoeletrico: pI de Pr1>pI de Pr2>pI de Pr3. 
 
Que hipótese podem ser feitas sobre: (valor da questão 0.4) 
a) A estrutura quaternária das três proteínas? Por quê? 
b) As ligações que mantém sua estrutura terciária? 
c) Sua composição em aminoácido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
04. As folhas β, portanto, podem acontecer entre diversos resíduos de aminoácidos de uma seqüência primária. Sua ocorrência é importante por proporcionar à proteína uma estrutura mais resistente; dependendo da função desta proteína, isso pode ser fundamental. Você aprendeu que as fitas β são formadas pela ligação entre dois trechos distantes da seqüência da proteína. A seguir, você verá dois pequenos trechos de uma proteína que, após esta começar a assumir uma conformação tridimensional, ficaram lado a lado (valor da questão 0.5): 
 
 
a. Qual desses dois trechos não forma uma fita β? Justifique sua resposta. 
b. Que tipo de ligação é necessário que aconteça para que se forme uma fita (ou folha) β? 
c. No trecho que forma fita β, quais são as orientações destas fitas (paralelas ou antiparalelas)? 
 
 
 
 
 
 
 
05. Um peptídeo de cincos resíduos de aminoácidos formados apenas com resíduos apoloares, em solução em pH 7,0 (valor da questão 0.5). 
H3+N-leucina-histidina-valina-fenilalanina-alanina-COO- 
 
Podemos dizer que são quatros os fatores que facilitam ou dificultam a formação de uma α-hélice: 
 
1 A repulsão ou a atração eletrônica entre resíduos carregados positiva e/ou negativamente; 
2 O tamanho das cadeias laterais de resíduos vizinhos; 
3 As interações entre resíduos hidrofóbicos separados entre si três ou quatro aminoácidos de distância na seqüência primária (interações hidrofóbicas); 4 A presença de prolinas e glicinas. 
 
a) Considere os quatro tópicos sobre fatores acima, que facilitam ou dificultam a formação de α-hélices. A partir deles, analise a seqüência: 
b) Esta seqüência pode formar umaα-hélice? Por quê? Justifique com base nos quatro itens discriminados. Relembrando as características dos aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
2+ 
06. A termolisina é uma proteína (enzima que degrada proteínas) que contém um íon de Zn essencial para sua função. A posição correta desse íon na proteína é mantida pela interação com as cadeias laterais de três resíduos de aminoácidos: H142, H146 e E166, com base no enuciado: 
 
a) Descreva a proteína em termos estruturais (estrutura secundária e terciária).
 
b) Explique como os aminoácidos em posições distantes da cadeia polipeptídica (142, 146 e 166), se aproxima, podendo manter a interação com o Zn+2?.