Bioquímica e Biologia Celular (BBC - FADEUP)

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Noções de átomos e moléculas 
 
 
 109 tipos diferentes de elementos químicos. 
 Tudo o que existe é composto por moléculas. 
 Uma molécula pode ser composta por: 
um, dois, três ou mais átomos 
com átomos do mesmo elemento químico ou com tipos diferentes 
 
Exemplo de uma molécula formada por um único tipo de elemento: 
Molécula de Hidrogênio: 
 H2 
 
 Espécie de átomo número de átomos 
(ou elemento químico) 
 
Moléculas compostas por um tipo de elemento: H2 = gás 
hidrogênio O2 = gás oxigênio 
Moléculas compostas por dois tipos de elementos: H2O = água 
 
Noções de átomos e moléculas 
Noções de átomos e moléculas 
Na ligação iônica existe a 
transferência de um 
elétron de um átomo para 
outro. Desde que o átomo 
doador possua um elétron 
excedente e o átomo 
receptor um elétron a 
menos. Assim, ambos 
unidos podem existir sob 
forma estável com 
quantidade de elétrons 
bem distribuídas na sua 
última camada de 
valência. 
 
Noções de átomos e moléculas 
Através da ligação 
covalente, cada 
átomo passa a 
“usar” um elétron 
do outro átomo, 
assim como o seu 
próprio, 
completando a 
última camada de 
valência com oito 
elétrons, como 
nos gases nobres. 
 
Noções de átomos e moléculas 
CARBOIDRATOS 
 
CARBOIDRATOS 
 
• São moléculas orgânicas mais abundantes na 
natureza 
• As plantas verdes utilizando a energia do sol 
através da fotossíntese produzem 
carboidratos. 
• A energia é armazenada em suas ligações 
químicas 
CARBOIDRATOS 
 
FOTOSSÍNTESE: 
 6 CO2 + 6 H2O C6H12O6 + 6 O2 
Os carboidratos mais abundantes da dieta dos seres humanos são 
amido, sacarose, lactose e fibras não digeríveis (celulose). O principal 
produto da digestão é a glicose e em menores quantidades a frutose a 
galactose 
 
Funções e estrutura 
Fórmula geral (CH2O)n daí o nome “hidrato de carbono”, (porém devem 
ser aldeídos ou cetonas e conter grupos hidroxilas) 
 
• Funções: 
• Fornecimento de energia 
• Depósito de energia (glicogênio nos animais e 
amido nos vegetais) 
• Sustentação (celulose nos vegetais) 
• Componente de membrana (quando estão 
ligados a lipídios ou proteínas) 
• Mossacarídeos: 
 
• Podem ser classificados de acordo com o número 
de carbonos que eles contêm (3 a 7 carbonos) 
• 
• As hexoses são os monossacarídeos mais comuns 
e mais importantes. 
 
 
• Dissacarídeos: 
• Os monossacarídeos podem ser ligados por ligações 
glicosídicas 
• 
• sacarose = glicose e frutose 
• lactose = glicose e galactose 
• maltose = glicose + glicose 
 
 
• Oligossacarídeos 
• Oligossacarídeos contêm de 3 a 12 unidades de 
monossacarídeos 
 
• Indicações 
- Como prebióticos, equilibram a flora intestinal e 
nutrem seletivamente as bactérias benéficas; 
- Eliminam patógenos com E. coli, Clostridium sp. e 
Salmonella sp., além de contaminantes alimentares, 
reduzindo o risco de câncer de cólon; 
- Reduzem triglicerídeos; 
- Mantêm estável a glicemia; 
- Favorecem a absorção dos nutrientes, aumentando a 
biodisponibilidade dos minerais e vitaminas; 
- Melhoram o volume fecal e o trânsito intestinal; 
- Fortalecem o sistema imunológico. 
 
 
 
 
 
Polissacarídeos 
Polissacarídeos contêm mais que 12 unidades de 
monossacarídeos podendo chegar a centenas de 
unidades. 
 
 
 
 
 
Amido 
Nos vegetais o polímero de glicose utilizado como 
reserva é o amido, que tem estrutura similar à do 
glicogênio, porém muito menos ramificada. 
• Glicogênio 
• O glicogênio é um polissacarídeo altamente ramificado, 
com a vantagem de ocupar menor espaço. 
• Sintetizado principalmente pelo fígado e músculo 
quando o aporte de glicose é elevado. 
• O glicogênio hepático mantém a normoglicemia. 
• O glicogênio muscular é utilizado por esse tecido 
quando a atividade muscular é intensa. 
• Celulose 
• A celulose é formada por cadeias lineares de glicose. 
• Por possuir ligações ß-1, 4 não pode ser digerida pelo 
homem que não possui enzimas que hidrolisam esta 
ligação. 
 
PROTEÍNAS 
AMINOÁCIDO 
 
• Cada aminoácido contém ligado ao um carbono alfa: 
 um grupo amina - NH2 
 um grupo carboxílico - COOH 
 um átomo de hidrogênio - H 
 uma cadeia lateral - R 
 
• O que difere um aminoácido de outro é sua cadeia 
lateral. 
• Existem 20 tipos de aminoácidos, diferindo apenas 
quanto a cadeia lateral. 
 
 
• Não essenciais 
• Alanina 
• Arginina 
• Asparagina 
• Aspartato 
• Cisteína 
• Glicina 
• Glutamato 
• Glutamina 
• Prolina 
• Serina 
• Tirosina 
 
• Essenciais 
• Fenilalanina 
• Histidina 
• Isoleucina 
• Leucina 
• Lisina 
• Metionina 
• Treonina 
• Triptofano 
• Valina 
 
Aminoácidos essenciais e não essenciais 
Conseguimos sintetizar 11 aminoácidos  não essenciais 
Provenientes da dieta 9 aminoácidos  essenciais 
 
PROTEÍNAS 
• Proteínas são constituídas a partir de um repertório 
de 20 aminoácidos 
 
• Funções das proteínas: 
• Aceleram reações químicas (enzimas) 
• Transporte e armazenamento (ex. Hemoglobina e 
transferrina) 
• Movimento (músculos) 
• Sustentação mecânica (colágeno) 
• Proteção imunitária (anticorpos) 
• Geração e transmissão de impulsos nervosos 
(receptores) 
• Controle do crescimento e da diferenciação 
(hormônios) 
 
Dois aminoácidos podem sofrer uma reação entre o grupo carboxílico 
de uma molécula e o grupo amina de outra. Nesta reação de 
condensação uma molécula de água é liberada  LIGAÇÃO 
PEPTÍDICA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Dois aminoácidos unidos por uma ligação 
peptídica formam um dipeptídeo. 
 
• Até 19 aminoácidos peptídeo 
 
• Mais aminoácidos formam uma proteína. 
 
Tipos de proteínas 
• - Proteína fibrosa (insolúveis em água e resistente à 
digestão, ex. colágeno - principal componente do 
tecido de sustentação e conjuntivo). Constituídas 
por várias cadeias polipeptídicas paralelas que 
estão espiraladas e alongadas. 
 
• Colágeno  tripla hélice, longas, finas, mas rígidas. 
Ligações cruzadas dão força resultante extra. 
 
• Queratina  proteção à camada externa da pele, 
pêlos e unhas. 
 
• Proteínas globulares (polipeptídeos dobrados na 
forma de uma esfera e solúveis em água e realizam 
processos químicos no nosso corpo) 
 
• Propriedades das proteínas 
 
• Cada proteína tem uma forma normal chamada 
conformação nativa. 
• Este rearranjo é requerido para a proteína realizar 
sua função biológica. 
• A desorganização da estrutura de uma proteína é 
chamada de desnaturação. 
• Embora as ligações peptídicas não sejam 
quebradas, as estruturas secundárias e terciárias 
são perdidas, perdendo sua função biológica. 
 
 
• Pode-se desnaturar proteínas pelos seguintes fatores: 
• Calor (rompimento de ligações fracas) 
• Álcool e outros solventes orgânicos (alteração do meio 
aquoso) 
• Ácidos e bases (alteram a distribuição de cargas positivas e 
negativas) 
• Íons metálicos (ligam-se fortemente rompendo ligações 
fracas) 
• Agentes oxidantes e redutores (alteram ligações fracas
como 
pontes dissulfeto) 
 
ENZIMAS 
 
• São proteínas que aceleram reações químicas em 
sistemas biológicos 
• Muitas reações necessárias à vida não 
aconteceriam em velocidades adequadas sem a 
ação das enzimas 
 
• Enzimas possuem alto grau de especificidade 
• A molécula que é alterada pela reação química 
catalisada pela enzima é chamada de substrato 
• O alto grau de especificidade está relacionado a 
um local da enzima chamado sítio ativo 
• Substrato  Produto 
 ENZIMA 
 
Exemplos: 
Óxido-redutases  aceleram (catalisam) reações de óxido redução 
(Desidrogenase, Oxidase, Redutase, Peroxidase, Catalese, Oxigenase e 
Hidrolase) 
Transferase  transferem grupos funcionais entre doadores e 
aceptores(Transaldolase, Transcetolase, Quinases, Fosfomutase, Acil, metil, 
glicosil e fosforitransferase) 
Hidrolase  transferem um grupo funcional do doador para a água(Esterase, 
Glicosidades, Peptidases, Fosfatases, Tiolases, Fosfolipases, Amidases, 
Desaminases e Ribonucleases) 
Liases  adicionam ou removem os elementos da água, amônio ou de dióxido 
de carbono(Descarboxilases, Aldolases, Hidratases, Desidratases, Sintases e 
Liases) 
Isomerases  transferem grupos funcionais na molécula 
(Racemases, Epimerases, Isomerases e Mutases) 
Ligases  aceleram reações de síntese 
(Sintetases e Carboxilases) 
• LOCALIZAÇÃO DENTRO DA CÉLULA  
 muitas enzimas estão localizadas em organelas 
 
• REGULAÇÃO  a atividade enzimática pode ser regulada 
dependendo da necessidade (podem ser ativadas, inativadas ou 
moduladas) 
• Fatores que afetam a velocidade da reação  concentração do 
substrato, temperatura e pH) 
 
• ENZIMAS SIMPLES E CONJUGADAS 
• COFATORES  moléculas não protéicas que ajudam a enzima e 
exercer sua atividade 
• Enzima inativa + cofator  enzima ativa 
– Inorgânicos (íons metálicos  Zn2+, Fe2+) 
– Orgânicos (coenzimas)  moléculas pequenas freqüentemente 
derivadas de vitaminas (NAD+, FAD, coenzima A) 
• Coenzima  age como segundo substrato ou ela precisa se ligar no 
sítio ativo 
• Várias coenzimas são derivadas das vitaminas B Vitamina B6 
 
 
LIPÍDEOS 
• Funções 
• Componentes de membrana 
• Isolantes térmicos 
• Reservas de energia 
• Vitaminas 
• Hormônios 
 
• * Muitos lipídios são compostos anfipáticos 
(moléculas com porção polar e apolar) 
 
• Ácido graxo 
• São ácidos carboxílicos com: 
• longa cadeia carbônica 
• sem ramificações 
• podendo ser saturada ou conter uma ou mais 
insaturações 
 
• Ácidos graxos mais comuns contêm 14, 16 ou 18 
átomos de carbono. 
• Ácido palmítico e o ácido esteárico são os mais 
abundantes 
 
• Grupo carboxila constitui a região polar 
• Cadeia carbônica a parte apolar 
 
• Propriedades físicas dos ácidos graxos dependem 
de seu comprimento e insaturações na cadeia de 
hidrocarboneto 
 
• Cadeias saturadas: flexíveis e distendidas, podendo 
associar-se umas com as outras através de 
interações hidrofóbicas 
 
• Cadeias insaturadas: possuem duplas ligações, com 
isso forma-se uma dobra rígida na cadeia, o que 
determina a formação de agregados menos 
compactos e menos estáveis. 
 
• A presença de insaturações 
influencia o ponto de fusão 
do ácido graxo. 
 
• À temperatura ambiente 
ácidos graxos saturados 
são sólidos, já os 
insaturados são líquidos. 
 
• A fluidez das membranas 
celulares é determinada 
pelo tipo de ácido graxo 
constituinte. 
 
• Os ácidos graxos no sangue são encontrados 
associados ao glicerol ou a esfingosina 
(formando triacilglicerol, glicerofosfolipídios 
ou esfingolipídios) 
 
 
 
• Triacilglicerois são formas de armazenamento 
de ácidos graxos, os glicerofosfolipídios e 
esfingolipídios juntamente com o colesterol 
fazem parte das membranas celulares. 
 
Triacilglicerol ou triglicerídeos 
• Os lipídios derivados de ácidos graxos mais 
abundantes na natureza são os triacilgliceróis, que 
são constituídos por 3 moléculas de ácidos graxos 
ligados a uma molécula de glicerol. 
 
• São moléculas muito hidrofóbicas. 
• As gorduras animais e os óleos vegetais são 
misturas de triacilgliceróis, que diferem na 
composição dos ácidos graxos e do ponto de fusão. 
 
• Gordura animal  ricos em ácidos graxos saturados 
• Óleo vegetais  insaturados 
 
• Óleo poliinsaturado  com muitas insaturações. 
 
• American Heart Association  recomenda 
substituir gorduras saturadas por óleo insaturados 
 
• Fosfolipídios 
• São lipídios que contêm fósforo na forma de radical fosfato. 
• Diferem dos triglicerídeos por ter um dos grupos hidroxila do 
glicerol esterificado com ácido fosfórico em vez de um ácido 
graxo. 
• Nos organismos superiores, as membranas celulares são 
constituídas basicamente por fosfolipídios 
(glicerofosfolipídios e esfingomielinas) 
 
• Colesterol 
• São lipídios que servem como precursor a hormônios, sais 
biliares e vitamina D 
• Possuem função estrutural importante nas membranas de 
células animais. 
• Determinante na determinante da fluidez das membranas. 
• Apesar de desempenhar funções essenciais, é muito 
conhecido por sua associação com doenças cardíacas 
 
 
• Lipoproteínas 
• Os lipídios insolúveis na água são transportados no 
sangue em agregados moleculares hidrossolúveis 
(anfipáticos e proteínas) formando lipoproteínas 
plasmáticas 
 
• O plasma sanguíneo contém cerca de 500mg de 
lipídios por 100mL. 
44% deste total é colesterol, 32% é fosfolipídio e 24% 
triacilglierol. 
• Os ácidos graxos são mobilizados associados à 
albumina sérica. 
 
 
• A associação a moléculas polares viabiliza a 
distribuição aos tecidos dos lipídios provenientes da 
dieta e daqueles sintetizados endogenamente. 
 
 
• VLDL  tem origem hepática e transportam 
triacilglicerois e colesterol para os outros tecidos 
• LDL  originadas a partir do VLDL, principal fonte 
de colesterol para os tecidos 
• HDL  removem colesterol dos tecidos para o 
fígado 
Bioenergética 
Transferência de Energia 
Produção de NADH e 
FADH2 e H+ 
 
Produção de ATP 
 
Produção da Ácido Lático 
 
Produção de Piruvato 
Bioenergética 
Bioenergética 
Produção de Transportadores 
de energia NADH e FADH2 e H+ 
 
Produção de ATP 
Bioenergética 
Transferência de 
Elétrons 
 
Liberação de 
energia 
 
Produção de 
ATP 
 
Produção de 
Água 
Bioenergética 
Utilização dos 
Macronutrientes na 
produção de ATP 
 
Produção de Acetil-CoA 
pelos ácidos graxos 
 
Produção de amônia, 
uréia e ácido úrico 
Bioenergética 
Estoques de Energia no corpo 
Metabolismo Hepático 
B-oxidação..doc
β-oxidação.
	
Existem 4 passos importantes na β-oxidação:
Fatty acyl-CoA saturado pela acção fatty acyl desidrogenase é oxidada formando FADH2 e fatty acyl-CoA insaturado.
Fatty acyl-CoA insaturado é hidratado pela Enol hydrase e forma-se β-Hidroxyalcyl-CoA.
β-Hidroxyalcyl-CoA é oxidado pela hidroxyalcyl desidrogenase formando-se NADH e β-cetoacil-CoA.
Tiolise 
β-cetoacil-CoA é clivado ao reagir com o grupo CoA. Esta reacção
é catalizada pela tiolase, que leva à formação de acetil-CoA de um ácido gordo com menos 2C.
O acetil-CoA vai para o ciclo de Krebs.
	O ciclo repete-se consoante a cadeia de carbonos por exemplo: 14 carbonos = 7 acetil-CoA.
β-oxidação de números ímpares de ácidos gordos.
Se o número de carbonos for par o produto da β-oxidação é o Acety-CoA, caso contrário é o succinyl CoA e entra no ciclo de Krebs.
Cadeia Transportadora de Electrões.doc
Cadeia Transportadora de Electrões
	O H+ dos equivalentes reduzidos formados no Ciclo de Krebs, têm protões e electrões. Os seus electrões vão ser dados a outros complexos proteicos da membrana interna:
O NADH cede os seus electrões ao complexo I.
O complexo I cede os electrões ao complexo II e do FADH (resultante da formação a partir do succinato).
O complexo II cede os seus electrões ao ubiquinona (Coenzima Q) que os cede ao complexo III.
O complexo III cede os seus electrões ao citocromo C, que por sua vez cede os electrões ao complexo IV.
O complexo IV cede os seus electrões ao O2, formando H2O. A importância da passagem dos electrões de complexo em complexo é que essa passagem é acompanhada pelo bombardeamento de protões para o espaço intermembranar, que fica carregado positivamente, gerando um gradiente electroquímico. Este gradiente faz com que os protões tenham tendência em movimentar-se do local com mais protões para o local que tem menos protões, ou seja do espaço intermenbranar para a matriz através do complexo V (situado na membrana interna). A passagem dos protões no complexo V, gera energia decorrente do movimento rotacional das suas subunidades que permite a fosforilação do ADP em ATP.
Ciclo de Krebs.doc
Ciclo de Krebs
	O Piruvato (3C) sintetiza o Acetil-CoA (2C). A enzima que entra nesta reacção é a piruvato desidrogenase, ocorrendo uma descarboxilação oxidativa. Descarboxilação porque é libertada uma molécula de CO2, e oxidativa uma vez que NAD+ é reduzido NADH. No entanto, estas reacções não fazem parte do ciclo de Krebs. 
	O Acetil-CoA (2C) vai-se juntar com o Oxalocetato (4C) e pela acção da enzima citrato sintetase vai formar o citrato (6C). O citrato é isomerado em isocitrato que por sua vez é descarboxilado oxidativamente em α-cetoglutarato (5C) pela enzima isocitric desidrogenase.
	O α-cetoglutamato é descarbolixado oxidativamente em succinil-CoA (4C) pela enzima α-cetoglutaric desidrogenase. O succinil-CoA é transformado em succinato pela succinil-CoA synthetase. O Succinato (4C) é transformado em Fumarato (4C) pela succinic desodregenase onde ocorre mais uma oxidação (FAD ( FADH). O Fumarato (4C) é hidratado em Malato (4C), sendo este oxidado em Oxalocetato (4C) que se vai juntar novamente ao Acetil-CoA (2C) para iniciar novo ciclo.
Balanço:
2 moléculas de CO2.
3 moléculas de NADH;
1 molécula de FADH2;
1 molécula de GTP;
Ocorrem duas descarboxilações (2 CO2);
Ocorrem 4 oxidações (3 NADH + 1 FADH2).
Ciclo de Ureia.doc
O ciclo de Ureia
O NH4+ é sintetizado pela enzima carbomyl phosphate synthetase I dando origem ao Fosfato Carbomilo. Esta reacção gasta energia: 2ATP ( 2ADP + Pi.
O Fosfato Carbomilo entra no ciclo de ureia juntando-se à Ornitina formando, assim, a Citrulina dando a esta o segundo grupo amina. Assim, o segundo passo é o seguinte: Fosfato Carbomilo + Ornitina ( Citrulina. Estas reacções ocorrem dentro da mitocôndria.
Contudo, a Citrulina sai da mitocôndria e passa para o citoplasma. No citoplasma, esta vai-se juntar com o Aspartato (resultante de uma reacção TGO (Glutamate + Oxalocetato ( Aspartato + α-cetoglutarato)) formando Argininosuccinato. Esta reacção gasta uma molécula de ATP. Assim, sendo o terceiro passo é o seguinte: Citrulina + Aspartato ( Argininosuccinato.
O Argininossucinato dissocia-se em fumarato que vai para o ciclo de Krebs e em arginina que continua o ciclo.
A arginina dissocia-se em Ornitina que vai para o novo ciclo de ureia e, também, em ureia que contem os dois grupos de amina. A ureia é excretada sob a forma de urina para limpar o organismo de amónia ou dos grupos de amina.
Corpos Cetonicos.doc
Corpos Cetónicos
	No fígado, uma porção de CoA pode transformar-se em corpos cetónicos.
	Certos tecidos como o sistema nervoso central são muito dependentes de um fornecimento constante de glicose.
Têm de existir mecanismos que assegurem um fornecimento mínimo de glicose, utilizando outros substratos como os corpos cetónicos, para a oxidação com fornecimento de energia.
	
Quando a glicose baixa (jejum), os ácidos gordos aumentam no sangue, provocando uma maior produção de corpos cetónicos.
Fornecem aos tecidos um combustível.
Quando há uma acumulação excessiva de corpos cetónicos nos pacientes com diabetes grave, cria-se uma situação patológica grave – cetose diabética.
Cetogénese (formação de corpos cetónicos)
Condições fisiológicas ( jejum, diabetes, exercício prolongado.
Impacto bioquímico ( diminuição do glicogénio, excesso de β-oxidações
Cetógenese ( fígado
Corpos cetónicos ( acetoacetate
Cetose ( acidose metabólica.
Resumos Biologia Celular.pdf
BIOQUÍMICA E BIOLOGIA CELULAR
Apontamentos – Resumo da Matéria
Faculdade de Desporto da Universidade do Porto
Ciências do Desporto 1ºANO 1ºSemestre 2010/2011
Mário Miguel Barata Pimenta Fernandes, 1ºE
1
A CÉLULA EUCARIÓTICA ANIMAL 
ESTRUTURA, ORGANIZAÇÃO E FUNÇÃO
Célula Procariótica (Prokaryontic)
Antes do núcleo
• Sem núcleo – Tem nucleóide (O DNA não se 
encontra envolvido em nenhum invólucro);
• Mais pequena que a célula eucariótica (1-10 µm);
• Não tem presença de histonas - Proteínas de 
compactação do DNA;
• Ausência de muitos organitos (p.e: citoesqueleto);
• Seres unicelulares ou coloniais. 1 – Pilli
2 – Nucleóide
3 - Ribossomas
4 – Membrana plasmática
5 – Parede celular
6 - Cápsula
7 – Flagelos
8 – CromossomasATENÇÃO: Nucleóide Nucléolo
2
Célula eucariótica (eukaryontic)
Depois do núcleo
• Com núcleo –O DNA tem o seu próprio invólucro;
• Maior que a célula procariótica (5-100 µm);
• Presença de histonas - Proteínas de compactação 
do DNA;
• Com citoesqueleto, associado à mudança de 
forma, dá estrutura e integra os processos de 
polimerização e despolimerização;
• Podem ser animais ou vegetais;
• Seres unicelulares ou pluricelulares.
Actina (mais finos) – Microfilamentos associados às vilosidades.
Citoesqueleto (filamentos) Intermédios
Microtúbulos (mais espessos) – Associam-se ao fuso mitótico, na mitose. 3
FORMAÇÃO DE CÉLULAS EUCARIÓTICAS
4
Apesar de todas as diferenças, os mesmos
mecanismos básicos moleculares governam a vida de
ambos os tipos de células, indicando que todas as células
existentes na actualidade descendem de um ancestral
primordial único.
Nesse, os blocos monoméricos de construção de
macromoléculas demonstravam a sua polimerização
espontânea sobre condições extremas. Apenas uma
macromolécula capaz de dirigir a síntese de novas cópias
de si mesma seria capaz de se reproduzir e,
consequentemente, evoluir. Nos dias de hoje, apenas os
ácidos nucleicos têm essa capacidade, já que servem de
molde à sua própria síntese como resultado de
emparelhamento de bases específico entre nucleótidos
complementares, 5
As células eucarióticas são originárias de associações simbióticas entre seres
procariontes, sendo que o seu genoma poderá ter
resultado da fusão dos genomas
eubacterial e archaebacterial.
A hipótese das células eucarióticas envolvidas pela endossimbiose está
particularmente bem suportada por estudos das mitocôndrias e dos cloroplastos:
♠ Mitocôndrias e cloroplastos contém os seus próprios sistemas genéticos, sendo eles
distintos dos do genoma nuclear da célula;
♠ A sua associação endossimbiótica era altamente vantajosa para os seus parceiros;
♠ O genoma dos eucariontes, portanto, parece consistir em alguns genomas derivados da
eubacteria e outros da archaebacteria, mais que reflectir o genoma de um ancestral
eubacterial ou archaebacterial.
6
FORMAÇÃO DA CÉLULA EUCARIÓTICA AERÓBIA
“Envaginamento” da membrana externa para o interior, criando um invólucro
nuclear na célula, desenvolvendo até à célula eucariótica.
7
Os primeiros constituintes celulares que surgiram na célula procariótica
ancestral foram a membrana plasmática, o citoplasma e o DNA.
Com o decorrer do tempo, a célula procariótica sofreu uma deformação na
membrana plasmática, surgindo o retículo endoplasmático, o núcleo e o seu invólucro.
De seguida apareceram os organelos procarióticos aeróbios heterotróficos que
evoluíram para mitocôndrias, formando a célula eucariótica heterotrófica. Finalmente,
surgiram organelos fotossintéticos procarióticos que mais tarde seriam os cloroplastos
formando, deste modo, a célula eucariótica fotossintética.
8
A transformação de uma metamorfose das células procarióticas foi a base da evolução das células eucarióticas.
9
CÉLULAS PROCARIÓTICAS VS CÉLULAS EUCARIÓTICAS
10
CÉLULA ANIMAL VS CÉLULA VEGETAL
11
CÉLULA VEGETAL
Possuem:
a. Parede Celular;
b. Membrana Plasmática;
c. Citoplasma;
d. Plasmodesmo;
e. Vacúolo (grande);
f. Mitocôndrias;
g. Citoesqueleto (Microtúbulos);
h. Cloroplastos;
i. Lisossomas;
j. Complexo de Golgi;
k. Núcleo
a. Poro nuclear
b. Invólucro nuclear
c. DNA
d. Nucléolo
e. Cromatina;
l. Retículo Endoplasmático Rugoso;
m. Retículo Endoplasmático Liso;
n. Ribossomas livres;
o. (Flagelos) – raro;
p. Peroxissomas.
12
PAREDE CELULAR
13
◘ Estrutura rígida;
◘ Composta por polissacarídeos complexos –
celulose;
◘ Localiza-se fora da membrana plasmática;
◘ Remove a capacidade de movimento;
◘ Confere protecção e suporte à célula;
◘ Protege contra a pressão osmótica;
◘ Presença de plasmodesmos para 
comunicação com células vizinhas.
CLOROPLASTO
14
◊ Organelo fotossintético;
◊ Reproduzem-se, dividindo-se em dois
(divisão celular);
◊ Contém o seu própria DNA;
◊ Fundamental para a respiração celular;
◊ Transforma luz solar em energia química
(açúcar);
◊ Transforma dióxido de carbono em
oxigénio;
◊ Estão rodeados por uma dupla
membrana, onde se encontram os
pigmentos envolvidos na fotossíntese;
◊ Têm uma membrana interna tilacóide,
local de transporte de electrões e
generação quimiosmótica do ATP.
VACÚOLO CENTRAL
15
∞ Constituído por água, proteínas e açúcar;
∞ Armazena compostos orgânicos, proteínas, 
pigmentos ou gases;
∞ Regula o fluxo de água e iões;
∞ Digere partículas nutritivas (macromoléculas);
∞ Mantém a forma da célula pela pressão 
osmótica;
∞ De grandes dimensões nas células vegetais e de 
pequenas nas animais.
ORGANIZAÇÃO CELULAR
16
A célula contém
vários tipos de moléculas
complexas, incluindo
cromossomas. Os
cromossomas consistem
em macromoléculas de
DNA e de algumas
proteínas.
ESTRUTURA E FUNÇÃO DOS ORGANELOS CELULARES
A funcionalidade das células está dependente de, quando reage a um determinado
estímulo, o sintetizar e moldar rapidamente, compatíveis com a sua função.
Quando os núcleos se encontram na zona central do músculo, é porque se
encontra em regeneração.
Cápsula – Camada viscosa que se localiza externamente à parede celular dos seres
procariontes, confere resistência à fagocitose por parte dos glóbulos brancos.
17
18
CITOESQUELETO
√ Mantém a forma da célula – É
o esqueleto da célula;
√ Capaz de mudar a forma da
célula;
√ Organiza a distribuição celular;
√ É composto por três
filamentos:
√ Actina ;
√ Intermédios;
√ Microtúbulos.
19
ESTRUTURA MOLECULAR DOS MICROTÚBULOS
20
Longos cilindros
constituídos por tibulina,
são uma estrutura mais
rígida que a actina e
encontram-se em
constante polimerização e
despolimerização.
PROTEÍNAS MOTORAS DOS MICROTÚBULOS
21
As cinesinas mudam-se para a zona do pólo positivo do microtúbulo,
enquanto as dineinas se movem no sentido contrário, na direcção do pólo negativo.
As proteínas motoras existem em diversas formas, sendo cada uma delas
concebida para transporte de diferentes “cargos”.
PROTEÍNAS MOTORAS DO CITOESQUELETO
22
Complexo proteico cuja função é a
mobilidade.
Energia fornecida pelo ATP.
Leva até aos receptores dos organelos e
elementos do citoesqueleto.
FILAMENTOS INTERMÉDIOS
23
As fibras são constituídas por
proteínas insolúveis com alta
resistência à tensão.
Resistente a forças de tensão,
ajuda na formação de
desmossomas, sendo que
compõe a lamina nuclear.
FILAMENTOS DE ACTINA
24
Duas cadeias de polímeros de
proteínas de actina.
Flexível e estrutura dinâmicas,
encontra-se dispersa mas altamente
localizada perto do córtex para reforçar
a superfície da célula.
CENTROSSOMA E CENTRÍOLOS
O centrossoma é um organelo perto
do núcleo que serve como centro
organizador de microtúbulos e regulador da
progressão do ciclo celular. Composto por
centríolos e microtúbulos.
Os centríolos são pequenos
organelos tubulares localizados nos
centrossomas e têm um papel fundamental
na divisão celular. São perpendiculares
entre si.
São responsáveis pela organização
mitótica durante a mitose.
Formam as bases dos cílios e
flagelos.
25
NÚCLEO
Θ Dupla membrana selectivamente permeável,
que contém poros;
Θ Nucleoplasma gelatinoso, que contém solutos
essenciais;
Θ A membrana externa é contínua com o retículo
endoplasmático rugoso e é ligada aos
ribossomas;
Θ A membrana interna é ligada à lamina nuclear,
que mantém a forma nuclear;
Θ O complexo poroso regula o transporte de
grandes moléculas para dentro e fora do
núcleo > Factores de transcrição;
Θ Controla a actividade celular;
Θ Regula a transcrição dos genes.
26
O DNA humano tem, aproximadamente, 2
metros de largura, sendo “empacotado” pelas histonas
até cerca de poucos nanómetros, formando a cromatina.
 Estrutura nuclear
 Distingue procariontes de eucariontes;
 Reposição de material genético;
 Replicação do DNA, transcrição e processamento do RNA;
 Invólucro nuclear permite a expressão do gene regulada por mecanismos de transcrição (nos procariontes,
mRNA é traduzido enquanto ocorre a transcrição);
 Ao limitar o acesso de proteínas seleccionadas a material genético, o invólucro nuclear também promove
oportunidades para o controlo da expressão do gene ao nível da transcrição (factores de transcrição).
 Poro nuclear – Transporte específico de RNA e proteínas.
 Nucléolo – Transcrição do rRNA. Há biossíntese de
ribossomas e contém várias células.
 Cromatina – Complexo agregado de DNA e histonas. Porção de material genético
compactado e que descreve o ser que o contém.
27
HETEROCROMATINA
Encontra-se na periferia do núcleo e tem maior densidade > Como o DNA está muito
empacotado, é difícil o seu desempacotamento, logo é difícil originar proteínas;
O DNA não origina proteínas.
EUCROMATINA
Encontra-se mais no centro do núcleo e tem uma densidade mais baixa > O DNA está
mais liberto, sendo o seu desempacotamento mais fácil e, consequentemente, mais fácil de
originar proteínas;
O DNA origina proteínas (Genes activos ou inactivos);
Possui cromossomas.
“Cross talk” – Comunicação entre organelos próximos.
28
29
30
LAMINA NUCLEAR
A membrana interna do núcleo contém algumas proteínas integrais, como
emerina e receptor de lamina B, que interagem com a lamina nuclear. Esta última
também interage com a cromatina.
31
A função dos organelos não é unificante, isto é,
não conseguem ser funcionais apenas por si só.
Gene – Sequência de DNA transcrito em mRNA e proteína;
Alélo – Diferente forma de um gene, que pode dar maior relevo
aos diferentes fenótipos;
Genoma – Complemento total de genes num organismo ou
célula;
Telómero - Porções das moléculas de DNA (sequências)
repetidas que vão diminuindo à medida que as moléculas se vão
replicando, com o avanço da vida. Protege os cromossomas da sua
destruição e duplicação com erros. Não codifica qualquer proteína.
Previne o cancro.
CROMOSSOMAS
Única e longa hélix de DNA aonde milhares de genes são codificadas.
Locus – Região de uma cromossoma aonde um gene específico está localizado.
Centrómero – Região de DNA que, tipicamente, se encontra perto do meio de um
cromossoma, onde dois cromatídeos “irmãos” estão em contacto, através dele. Está
envolvido na divisão celular, especialmente no fuso mitótico e no controlo da expressão
do gene.
32
SISTEMA ENDOMEMBRANAR
Membrana do invólucro nuclear, Retículo Endoplasmático e Complexo de Golgi.
Está relacionado com os processos de digestão celular em que há uma relação
funcional entre os seus constituintes e, particularmente, entre o Retículo
Endoplasmático, o Complexo de Golgi e os lisossomas.
33
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
Conjunto de cisternas achatadas, túbulos e
vesículas esféricas, juntas pelo citoesqueleto,
formando um sistema contínuo entre a membrana
plasmática e o invólucro nuclear.
Podemos dividi-lo em dois tipos:
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO (RER):
o Maior organelo em maioria das células;
o Síntese de proteínas – Metade das proteínas são originadas
aqui;
o Movimento/tráfico de proteínas – É a partir daqui que as
proteínas são “distribuídas”;
o Prova de proteínas – As proteínas são analisadas, sabendo se
estão em condições de avançar ou não.
34
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO (SER):
 Não possui ribossomas, daí o seu aspecto liso;
 Intervém na síntese de lípidos – fosfolípidos – e na elaboração de novas membranas lipídicas.
Funções principais – Dependem do tipo exacto e do género de células onde reside:
1. Facilita o “empacotamento” da proteína – Empacotamento correcto das proteínas recém-formadas é
possível pelos chaperons do Retículo Endoplasmático;
2. Transporte de proteínas sintetizadas em sacúolos chamadas cisternas;
3. Inserção de proteínas na membrana do Retículo Endoplasmático;
4. Formação e reordenação da fronteira disulfídica – Estabiliza as estruturas terciárias e quaternárias de
muitas proteínas;
5. Criação de pontes de sulfito;
6. Facilita a organização proteica;
7. Correcção das proteínas danificadas.
35
Ponte de sulfito – Se está em falta, o núcleo recebe a informação e o RER vai
alterá-la, para que fique com a forma necessária para ser funcional.
Retículo sacroplasmático – Retículo que se encontra numa fibra muscular.
Proteínas destinadas para secreção ou incorporação no RE, Complexo de Golgi,
lisossomas ou membrana plasmática são alvos do Retículo Endoplasmático. As proteínas
sintetizadas nos ribossomas da membrana são translocadas para o retículo, enquanto a
sua translocação está a decorrer.
Pelo contrário, proteínas destinadas a manterem-se no cytosol ou para serem
incorporadas no núcleo, mitocôndrias, cloroplastos ou peroxissomas são sintetizados em
ribossomas livres e “soltas” para o cytosol quando a translocação está completa.
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37
TRAJECTÓRIA CO-TRANSLACIONAL DE PROTEÍNAS 
SECRETORAS PARA O RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
A partícula de reconhecimento do sinal vai ter ao encontro do sinal que se
encontra na ribossoma, levando-o até ao seu receptor. Aí, deixa o sinal e parte para o seu
ciclo, para servir de proteína reconhecedora do próximo sinal. Quanto ao ribossoma,
agora presente no receptor SRP, vai passar pela membrana, é sintetizada pela peptidase,
retirando a informação não importante, sendo que a proteína genérica se encontra no
lúmen do RE.
A partícula de chaperon “desliga-se” das proteínas internas, deslocando-se e
ligando-se às novas proteínas.
SRP - Signal Recognition Particle
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39
RECONHECIMENTO DE PROTEÍNAS RESIDENTES NO 
RETÍCULO
Proteínas destinadas a manterem-se
no lúmen do Retículo Endoplasmático são
marcadas por uma sequência (KDEL) no
seu terminal carboxílico.
Essas proteínas são exportadas do
retículo para o Golgi, mas são reconhecidas
pelo receptor na ERGIC ou Complexo de
Golgi e, selectivamente, voltam para o
Retículo Endoplasmático.
40
TRANSPORTE VESICULAR DO RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO ATÉ 
AO COMPLEXO DE GOLGI
Proteínas e lípidos são levados desde o Retículo Endoplasmático até ao Complexo
de Golgi em vesículas de transporte que surgem da membrana do Retículo
Endoplasmático Transicional, fundem-se para formar as vesículas e túbulos do
compartimento intermédio Retículo Endoplasmático-Complexo de Golgi (ERGIC) e são
depois levadas até ao Golgi. Proteínas do retículo lumenal são levadas pelas vesículas e
libertadas no lúmen do Golgi. Proteínas membranares mantém a mesma orientação
tanto no Complexo de Golgi como no Retículo Endoplasmático.
ERGIC – Endoplasmatic Reticulum-Golgi Intermediate Compartment – Permite o
transporte entre o Retículo Endoplasmático e o Complexo de Golgi e ainda do Golgi às
vesículas.
41
42
TRAJECTÓRIA PÓS-TRANSLACIONAL DE PROTEÍNAS PARA O 
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO
Proteínas destinadas para importação translacional para o Retículo Endoplasmático
são sintetizadas em ribossomas livres e mantidas numa conformação não guardada pelos
chaperons do citoplasma. As suas sequências de sinal são reconhecidas pelo complexo
Sec62/63, que está associado com o translocador na membrana do Retículo
Endoplasmático. A proteína Sec63 está também associada com a proteína chaperone (BiP),
que actua como um “rocket” molecular que leva a proteína de translação até ao Retículo
Endoplasmático.
43
44
ARMAZENAMENTO PROTEICO NO RETÍCULO 
ENDOPLASMÁTICO
O chaperone molecular BiP junta-se à cadeia polipeptídica quando ambos
atravessam a membrana do Retículo Endoplasmático e facilita o armazenamento
proteico e associação dentro do Retículo Endoplasmático.
45
RESPOSTA DAS PROTEÍNAS NÃO ARMAZENADAS
A proteína chaperone, BiP, participa no armazenamento de proteínas no lúmen do
Retículo Endoplasmático.
 Numa célula não-stressada, há suficientes BiP’s disponíveis para largarem as
proteínas recém-sintetizadas e manter diversos tipos de moléculas inactivas de sinal na
membrana do retículo;
 O stress celular, como o calor, infecção viral ou insulto químico, interfere com o
armazenamento proteico, logo as proteínas desenvolvidas acumulam no Retículo
Endoplasmático, o BiP tem uma maior afinidade para proteínas desenvolvidas que para
as moléculas de sinal da membrana do retículo, portanto as últimas são soltas para se
tornarem activas e iniciarem a resposta/reacção da proteína desenvolvida.
46
47
TOPOLOGIA DO “CAMINHO” DE SECREÇÃO
Os lúmens do Retículo Endoplasmático e do aparelho de Golgi são equivalentes ao
exterior da célula. Consequentemente, essas porções de cadeias polipeptídicas que são
translocadas para o Retículo Endoplasmático são expostas na superfície da célula
seguindo transporte para a membrana plasmática.
48
COMPLEXO DE GOLGI
Conjunto de cisternas achatadas(4 a 6)
e de vesículas, que intervêm em fenómenos de
secreção (ou produção) de proteínas e
lisossomas.
 Localização junto ao Núcleo e ao Retículo
Endoplasmático;
 Cada um apresenta duas faces distintas: cis – entrada e
trans – saída;
 Síntese de hidratos de carbono;
 Estação modificadora, distribuidora e armazenadora de
macromoléculas para segregação ou entrega a outros
organelos.
49
Estrutura
3 elementos da membrana:
i. Cisternas ou sacúolos (dictiossomas);
ii. Vesículas;
iii. Vacúolos.
 Funções principais
 Maturação da proteína pós-translacional;
 Armazenamento de proteínas para exportação;
 “Glicolisação” das proteínas;
 Segregação dos produtos secretados;
 Biogénese membranar;
 Maturação hormonal;
 Ordem dos lisossomas.
O Complexo de Golgi é usualmente considerado o departamento de distribuição e
envio para os produtos químicos da célula. Modifica proteínas e lípidos (gordos) que
foram sintetizados no Retículo Endoplasmático e prepara-os para a exportação para
fora da célula ou para transporte para outros locais na célula.
50
TRANSPORTE DE PROTEÍNAS DESDE O COMPLEXO DE GOLGI
51
LISOSSOMAS
Estruturas esféricas que intervêm na decomposição de moléculas e estruturas
celulares, que degradam e destroem nutrientes, organitos envelhecidos e bactérias,
servindo como limpeza.
Os lisossomas podem participar:
o Endocitose (Incorporação de material na célula) – Degradação do material que entra nas células
pelos lisossomas pouco maduros;
o Fagocitose – Incorporam os fagoendossomas, degradando-os;
o Autofagia – Incorporam os autofagossomas, degradando-os.
52
Funções dos lisossomas:
 Digestão da comida ou invasores celulares;
 Reciclagem das componentes celulares;
 Suicídio celular (Mau para as células, bom para nós);
 Não são encontradas em células vegetais.
 Artilharia enzimática dos lisossomas:
 Nucleases;
 Proteases;
 Glicosidases;
 Lipases;
 Fosfatases;
 Sulfatases;
 Fosfolipases.
53
54
VIAS DE DEGRADAÇÃO NOS LISOSSOMAS
PEROXISSOMAS
 Local de utilização de oxigénio na célula;
 Vestígios de antigos organelos que “aguentavam”
com todo o metabolismo do oxigénio nos ancestrais
primitivos das células eucarióticas;
 Contêm enzimas (urate oxidase e catalase) que
usam moléculas de oxigénio para desintoxicar
substâncias orgânicas que produzem água oxigenada
(H2O2).
 Quando há acumulação de água oxigenada, a
catalase converte-o para água;
 Envolvido na β-oxidação (ácidos gordos – acetil
CoA);
 Catabolismo de longas cadeias de ácidos gordos,
purinas, prostagladinos e leucotrienos;
 Síntese de colesterol e de outros lípidos;
 Formação do ácido úrico;
 Desintoxição do álcool no fígado.
55
Forma variada, usualmente esférica e envolvida pela membrana. Organelos ricos
em oxidase produzindo água oxigenada e catalase.
Aparência semelhante a outros microcorpos, como lisossomas. São gerados por
auto-replicação, enquanto estes últimos são sintetizados pelo Complexo de Golgi.
Não têm DNA, portanto importam a totalidade das suas proteínas.
Têm uma estrutura microtubular cristalina no seu interior – Nucleóide onde o ácido
úrico oxidase está presente – uricase.
Humanos não têm nem uricase nem nucleóide em peroxissomas do fígado.
56
RIBOSSOMAS
 Fundamentais para a síntese de
proteínas / produção de proteínas;
 Existentes no retículo
endoplasmático rugoso e no
citoplasma (livres);
 Grânulos que contém proteínas e
rRNA;
 Os livres sintetizam proteínas
solúveis;
 Membranares sintetizam proteínas
para serem incorporadas em
membranas ou exportadas para fora
da célula;
 O seu conjunto, envolvido na
tradução do mesmo mRNA, é
designado por polissomas.
57
MITOCÔNDRIAS
Envolvidas em processos de
obtenção de energia por parte da
célula, são responsáveis pela
respiração celular. Contêm genes que
influenciam a morfologia do cérebro e
o comportamento.
O seu genoma tem uma
molécula de DNA localizada na matriz
da mitocôndria e os produtos
resultantes da transcrição
mitocôndrial ficam no seu organelo.
58
A mitocôndria utiliza oxigénio para
degradar a glicose e o seu DNA está ligado ao
processo de “morte celular” programada ou
apoptose (suícidio celular – Mau para as células,
bom para nós).
 Funções das mitocôndrias
 Central energética da célula;
 Reguladores osmóticos;
 Reguladores das homeostases cálcicas da célula;
 Activadores da apoptose;
 Possui DNA para a síntese proteica.
59
Numa célula existe DNA Nuclear e DNA Mitocôndrial, sendo que existe bem
mais no núcleo. Porém, o último é essencial para a vida – É a partir deste que se realiza
a síntese proteica (Duplicação do DNA > RNA > Transcrição de uma proteína > Proteína).
MACRONUTRIENTES
 Proteínas
 Lípidos
 Hidratos de Carbono
O oxigénio é utilizado com os macronutrientes para produzir energia, sendo que
esta reacção se dá na mitocôndria.
Endossomas – Vão-se ligar aos lisossomas
Proteínas Secreção constitutiva Fora da célula
Secreção regulada
60
Ao fazermos exercício, estimulamos genes a nível nuclear, logo a síntese proteica,
para serem criadas mais proteínas e, consequentemente, massa muscular.
À custa da estimulação num maratonista, há maior concentração de mitocôndrias,
de modo a ser fornecido mais energia, através do oxigénio e de uma acção aeróbia. Esta
maior concentração das mitocôndrias é devido à sua multiplicação por fissão.
A existência de células eucarióticas aeróbias resulta da simbiose de fusão de
mitocôndrias com células procarióticas anaeróbias. Mitocôndrias estas que possuem
uma dupla membrana, aumentando assim a área de produção de energia.
Mesmo tendo DNA Mitocôndrial, apenas são sintetizadas a partir do DNA Nuclear
algumas proteínas. Portanto, não têm vida independente, não sendo assim possível fazer
cultura das mesmas.
61
ESTRUTURAS DAS MEMBRANAS, FUNÇÕES E 
TRANSPORTES.
ESTRUTURA E FUNÇÃO DO CITOESQUELETO.
Membrana de dulpo folheto
62
Região polar (com carga) – Cabeça
Região apolar (sem carga) - Cauda
63
Os fosfolípidos
são cilíndricos e têm a
mesma área circular na
cabeça e na cauda.
Eles intercalam
com as várias proteínas
que se encontram à
“superfície” da membrana
celular.
MEMBRANA PLASMÁTICA
64
Ω Separa a célula do meio envolvente;
Ω Bicamada lípidica anfipática – Cabeça
hidrofílica e cauda hidrofóbica;
Ω As diversas proteínas membranares aí
presentes dão a cada membrana uma
função e identidade específicas;
Ω Forma compartimentos que permitem
a especialização;
Ω Regula o transporte;
Ω Detecção de sinais;
Ω Identidade celular;
Ω Comunicações célula-célula;
Ω Mantém a integridade celular.
Constituída por:
Ω Glicolípidos;
Ω Proteínas;
Ω Fosfolípidos;
Ω Glicoproteínas;
Ω Colestrol.
Fluída, que confere permeabilidade a alguns elementos – Barreira selecitiva.
Compactação de fosfolípidos.
65
Fosfolípido:
i. Grupo de ácidos gordos – Normalmente dois;
i. Saturados – Esqueleto de carbono com duas ligações ao hidrogénio por cada carbono;
ii. Insaturados – Alguns não têm duas ligações ao hidrogénio, formando uma ligação dupla entre dois átomos de
carbono.
Molécula de glicerol;
Grupo fosfato;
Grupo polar.
66
Fosfatidil-…… (p.e: colina)
Antes de se formar o fosfolípido, 
temos o ácido fosfatidílico.
“Flip flop” – Passagem do folheto exterior (superior) ou interior (inferior). Muito raro de
acontecer.
- Apenas resulta da síntese de novos fosfolípidos – Dá-se no Retículo
Endoplasmático e no folheto endoplasmático do retículo.
A zona polar, cabeça dos fosfolípidos, permite que tenham afinidade com a água –
hidrofílica – estando a cauda na zona apolar – hidrofóbica. Assim, temos uma membrana
anfipática.
67
68
69
O colestrol:
1. Reduz a mobilidade dos fosfolípidos;
2. Diminui a permeabilidade da
membrana;
3. Previne a cristalização a baixas
temperaturas.
As suas moléculas tinham
maior facilidade em realizar o
“flip-flop” que os fosfolípidos.
Esfingomielina – Associado às membranas das células do sistema
nervoso.
A membrana plasmática é assimétrica.
Grupos polares:
 Serina – Folheto interno;
 Linositol – Folheto interno;
 Etanolamina – 30% da membrana, essencialmente no folheto
interno;
 Colina – 27% da membrana, essencialmente no folheto externo.
70
Também engloba esfingomielina, colestrol e glicolípidos
O folheto externo expõe, através de sinais, a sua localização, algo que o folheto
interno não faz. Fundamental para a intervenção do sistema imunitário.
A síntese de novos fosfolípidos dá-se no Retículo Endoplasmático. A acumulação
dá-se no folheto externo deste, permitindo o “flip-flop” (flipase) dos fosfolípidos no
Retículo Endoplasmático.
A fluidez da membrana depende de:
a. Saturação das caudas dos ácidos gordos;
b. Tamanho das caudas dos ácidos gordos;
c. Concentração de colestrol.
71
Receptores da membrana
“Lipid rafts” ou rafting lipídico – Conjunto de fosfolípidos e proteínas que se
movimentam pela membrana, em grupo, para cumprir uma dada função.
Membrana 50% da massa – Lípidos (Mais leves que as proteínas, logo há em maior
quantidade)
50% da massa - Proteínas
72
Funções das proteínas integrais:
i. Canais de transporte;
ii. Reacções enzimáticas;
iii. Receptores;
iv. Identidade da célula;
v. Ligação ao citoesqueleto e à matriz extracelular (ECM);
vi. Moléculas de aderência – Adesão celular.
Enzimas – Proteínas que catalisam reacções.
Desnaturação proteica – Elevadas ou baixas temperaturas que não permitem às
proteínas funcionarem, pois só trabalham a temperaturas muito restritas.
73
Filamentos de actina ligam-se a uma das membranas externas, conferindo suporte
(efeito de âncora).
Padrões de organização da membrana proteica:
- α-helix – Hélice;
- β-sheet – Folhada – Vários formam um canal (p.e: purina)
Glicocálix – Receptor carbonatado da membrana
• Proteínas membranares com pequena cauda de oligossacarídeos (açúcares) formam glicoproteínas;
• Um ou mais longos polissacarídeos ligam-se a elas, formando proteoglicanos;
• Juntos com glicolípidos formam o glicocálix;
• O Glicocálix protege a superfície da célula e está envolvido no reconhecimento da célula e adesão.
74
75
Permeabilidades das bicamadas fosfolipídicas
o Gases;
o Moléculas hidrofóbicas; Passam pela membrana (Esta é permeável)
o Moléculas polares pequenas;
o Moléculas polares grandes;
o Moléculas com cargas. Apenas com transporte. A membrana é impermeável
A membrana regula os gradientes do fluido intracelular e extracelular. A regulação
dá-se através das células da membrana.
76
Gradientes – Existe devido à selectividade da membrana e pela bomba de sódio e
potássio por transporte activo.
Extrema importância na regulação, por exemplo, na concentração de cálcio nos
músculos (dentro da célula) – contracção – e fora dos músculos (fora da célula) –
relaxamento.
77
SISTEMAS DE TRANSPORTE TRANSMEMBRANAR BASEADOS 
NO DISPÊNDIO DE ENERGIA
Difusão simples
Transporte passivo (A favor do gradiente)
Difusão facilitada ou não mediado – Apenas para a DS
Gradiente electroquímico
Transporte activo (Contra o gradiente) - Com gasto de energia
78
Há necessidade de que certas substâncias atravessem a membrana
plasmática para um bom funcionamento das células.
79
TRANSPORTE PASSIVO (OU NÃO MEDIADO)
Movimento de substâncias onde não intervêm moléculas transportadoras, como a
osmose e a difusão simples. A difusão facilitada é um tipo de transporte mediado –
utiliza uma molécula transportadora - porém é passivo – não utiliza energia suplementar
e dá-se no sentido do gradiente.
80
DIFUSÃO SIMPLES
Processo de transporte em que, numa solução, o soluto se movimenta segundo o
gradiente de concentração. Os solutos passam pela membrana plasmática sem qualquer
problema e sem que seja necessário qualquer tipo de proteína transportadora ou gasto
de energia.
81
OSMOSE
Mecanismo que assenta nas concentrações de soluto de duas soluções separadas
por uma membrana selectivamente permeável. A água transporta a membrana
plasmática devido a fenómenos físicos derivados das concentrações de soluto.
Bebidas Isotónicas – A sua concentração de iões é igual à do nosso corpo.
MEIO:
i. Hipertónico - A concentração de água tende a sair da célula;
ii. Isotónico - A concentração de água dentro da célula é semelhante à
concentração de água fora da célula;
iii. Hipotónico - A concentração de água tende a entrar para a célula.
82
Nas células animais e vegetais, os mecanismos de transporte da água são
semelhantes, porém a ausência de parede celular nos animais faz com que o seu
comportamento seja diferente.
83
DIFUSÃO FACILITADA
Processo que se realiza a favor do gradiente de concentração, que conta com a
ajuda de uma proteína transportadora, sem requerer gasto de energia pela célula.
 Canal – Ocorre sempre no sentido do gradiente, forma poros abertos, de tamanho
específico, de modo a tornar a membrana selectiva;
 Transportador – Muda de forma, podendo mediar transporte activo.
Propriedades dos canais iónicos:
I. Selectividade iónica;
II. Canais iónicos estão protegidos – Estímulo específico que abre ou fecha o canal;
III. Taxa de transporte;
IV. Maior velocidade (tal como os transportadores), comparativamente à difusão passiva, pela membrana.
84
TRANSPORTE ACTIVO (OU MEDIADO)
Ocorre com intervenção de proteínas específicas da membrana. Estão aqui
incluídos o transporte activo e a bomba de sódio e potássio.
85
TRANSPORTE ACTIVO
Processo realizado contra o gradiente de concentração, com participação de
proteínas transportadoras localizadas na membrana plasmática, que envolve gasto de
energia. As mudanças de forma nas proteínas transportadoras relacionam-se com a
mobilização de energia celular, mas também de energia electroquímica.
86
 Primário
 Uso de ATP;
 Constante, também devido à difusão
facilitada que ocorre no sentido inverso,
mesmo com menor taxa de velocidade –
Ciclo > Membrana sempre em movimento.
 Bomba de Sódio e Potássio (Secundário)
 Não há gasto de energia – Não há gasto directo 
de ATP;
 À diferença de gradiente electroquímico criada 
pela expulsão (bombardear) de iões é usada 
para transportar outra molécula.
87
PROPRIEDADES DOS CANAIS IÓNICOS
88
SISTEMA DE TRANSPORTE NAS MEMBRANAS
89
90
TRANSPORTE DE GRANDES PARTÍCULAS
91
 Especializações da membrana
Áreas da membrana que têm uma função específica. São elas:
• Cílios e flagelos (fornecem mutilidade aos espermatozóides) – Organitos com função
locomotora;
• Microvilosidades;
• Estereocílios;
• Junções intercelulares – União das células, havendo 5 tipos diferentes.
Polimerização – Soma de moléculas para formar um filamento.
92
CÍLIOS
Circulares, têm extensões celulares móveis nas superfícies externas de
determinadas células. Movem substâncias pela superfície celular em apenas uma
direcção – De fora para dentro.
São comuns nas superfícies de alguns tecidos, como os que formam a linhagem
interna de traqueia respiratória.
93
MICROVILOSIDADES
94
JUNÇÕES INTERCELULARES
• Junções apertadas – Selos (“folha” epitelital) que unem as membranas de duas células.
Servem para impedir a infiltração entre duas células (evitam permeabilidade). Proteínas
que promovem estas junções: claudinas e ocludinas;
• Junções de aderência – Reflectem a invasão de uma célula. Junta uma banda de actina
de uma célula a uma banda semelhante na célula vizinha;
• Junções de ancoragem (célula-célula) / Hemidesmossomas – Trabalho conjunto das
células que promovem a força mecânica – Promovidas pela família das caderinas –
Associadas às placas proteicas, que estão ligadas à actina para reforçar a estrutura;
• Desmossomas/Enidesmossomas (Ligação das células aos capilares) – Junta os
filamentos intermédios de uma célula aos da célula vizinha;
• Junções comunicantes – Contactos e trocas de soluto e iões solúveis na água entre duas
células. Canais selectivos ao sinal. Permite a passagem de sinais químicos ou eléctricos.
Proteínas de ligação: conexinas;
95
96
JUNÇÕES APERTADAS
97
JUNÇÕES DE ANCORAGEM
98
JUNÇÕES COMUNICANTES
99
100
DIFERENTES TIPOS DE COMUNICAÇÃO DE CÉLULA PARA 
CÉLULA
101
TEORIA CELULAR (HOOKE, 1665)
 As células são as unidades estruturais;
 As células são as unidades funcionais – Conjunto de funções vitais para os organismos – trocam
matéria e energia com o exterior, através de transportes activo e passivo, obtém energia através de
processos como a respiração celular e produzem matéria orgânica;
 As células são as unidades reprodutoras;
 As células são as unidades hereditárias / genéticas.
102
NOÇÃO BÁSICA DE GENÉTICA
 Princípios gerais da genética:
 Estrutura do DNA;
 Replicação do DNA;
 Transcrição do DNA;
 Tradução;
 Síntese proteica.
103
ESTRUTURA MOLECULAR DO DNA
 DNA: Grupo fosfato + Base + Desoxiribose (Açúcar)
 Pirimidinas: Timina e Citosina
 Purinas: Adenina e Guanina
 RNA: Grupo fosfato + Base + Ribose (Açúcar)
 Pirimidinas: Uracilo e Citosina
 Purinas: Adenina e Guanina
Cadeias anti-paralelas e de dupla hélice, de 5’ para 3’ numa e 3’ para 5’ noutra.
104
3 pontes de hidrogénio 
3 pontes de hidrogénio 
2 pontes de hidrogénio 
2 pontes de hidrogénio 
Formação do mRNA a partir da cadeia original do DNA, esta de 5’ para 3’. A RNA
polimerase transcreve a informação desta última, ou seja, da cadeia que servirá de
molde para a síntese de uma cadeia de mRNA.
A condensação elevada da cromatina vai levar a que haja uma maior dificuldade
na replicação do DNA.
105
REPLICAÇÃO DO DNA
106
Duplicação da
informação
genética.
Mesmo DNA.
Desde que o
DNA se replique
na Interfase, a
célula mantém
duas cópias
idênticas de
cada
cromossoma
que entra na
mitose.
107
 Cadeia avançada – A replicação é feita continuamente;
 Cadeia atrasada – A replicação é feita descontinuamente, deixando buracos e havendo adição de
pequenos fragmentos de DNA – fragmentos de Okazaki. Necessita de orientação, utilizando para tal efeito o
Primer (sequência de algumas bases de RNA), sintetizados pelo DNA polimerase;
 DNA polimerase – Pode ter várias isoformas. Só adiciona nucleótidos complementares de 3’ para 5’ na
cadeia-filha, sendo 5’ para 3’ a cadeia-mãe, pois apenas consegue “ler” neste último sentido, tendo que
originar nova cadeia no primeiro. Esta adição da bases na cadeia avançada é contínua;
 DNA ligase – Liga os fragmentos de Okazaki e preenche os espaços – Exclusão dos Primers;
 DNA Helicase – Permite a separação das cadeias complementares, sendo que vai quebrar as pontes de
hidrogénio;
 DNA Topoisomerase – “Distorce” a molécula, mantendo a possibilidade da multiplicação contínua a
acontecer. Permite rotação livre da molécula de DNA durante o decurso da replicação.
 Primase – Enzima responsável pela síntese do Primer de RNA;
 Proteínas ligantes de cadeia única – Impedem que haja uma re-união das duas cadeias.
108
“FORCA DE REPLICAÇÃO”
Replicação contínua (cadeia avançada) e descontínua (cadeia atrasada), permite
que se realize em vários locais e em poucas horas – Diminuição substancial do tempo.
A cadeia na direcção da replicação é a cadeia avançada, sendo na direcção oposta
a cadeia atrasada, descontínua, copiando pequenos fragmentos (fragmentos de Okazaki)
perto da forca de replicação. Iniciação de replicações contínuas e descontínuas depende
da síntese do Primer pela DNA Primase. Os fragmentos de Okazaki da cadeia atrasada
são continuamente ligados pela DNA Ligase.
A remoção de Primers de RNA pelo DNA – pela polimerase I em procariontes,
actuando como exonuclease de 5’ para 3’; nos eucariontes são exonuclease de 5’ para
3’ combinada como RNase H (uma enzima que degrada e remove o RNA), permitindo a
reposição dos ribonucleótidos pelos desoxirribonucleótidos.
109
ACÇÃO DAS HELICASES E PROTEÍNAS LIGANTES DE CADEIA ÚNICA
Helicases desunem as duas cadeias do
DNA parental à frente da forca de replicação.
As cadeias de DNA são então estabilizadas
pelas proteínas ligantes de cadeia única, de
modo a poderem servir como moldes para a
nova síntese de DNA.
110
TOPOISOMERASES
Assim que as duas cadeias de
DNA original se desunem, o DNA à frente
da forca de replicação é forçado a rodar
na direcção oposta, causando moléculas
circulares a se tornarem enroladas à sua
volta.
Este problema é resolvido pelas
topoisomerases,
que catalisam a quebra
reversível e re-união das cadeias de
DNA. As pausas transientes introduzidas
por estas enzimas servem como
rodadoras, que permite que as duas
cadeias de DNA rodem livremente à
volta de cada uma.
111
SÍNTESE DAS CADEIAS AVANÇADA E ATRASADA NA FORCA DE REPLICAÇÃO
A cadeia avançada é sintetizada continuamente na direcção do movimento da
forca de replicação. A cadeia atrasada é sintetizada em pequenas porções (fragmentos
de Okazaki), ao contrário da direcção habitual da replicação. Os fragmentos de Okazaki
são depois ligados pela acção da DNA ligase.
112
SÍNTESE DO PRIMER DE RNA
113
Curtos fragmentos de RNA servem como Primers, que podem ser ampliados
pela DNA polimerase.
REMOÇÃO DE PRIMERS DE RNA E JUNÇÃO DOS FRAGMENTOS DE OKAZAKI
114
Primers de RNA são removidos e a DNA polimerase preenche os espçaos
entre os fragmentos de Okazaki com DNA. Os fragmentos de DNA resultantes podem
ser juntos pelo DNA ligase.
REPLICAÇÃO DO DNA – PASSOS IMPORTANTES
As proteínas acessórias da DNA polimerase aumentam a actividade das
polimerases e mantém-nas ligadas à cadeia original do DNA.
A DNA polimerase actua como exonuclease de 3’ para 5’ na direcção oposta à
síntese do DNA, excluindo os nucleótidos desemparelhados incorporados por erro –
prova.
Processo altamente regulado – ARS (Sequências autonomamente replicadas) e
ORC (Complexo de reconhecimento da origem) > Co-adjuvantes da DNA polimerase.
115
Como as DNA polimerases apenas extendem
Primers na direcção 5’ para 3’, eles estão
indisponíveis de copiar extremos dos finais 5’ dos
cromossomas. São necessários mecanismos
especiais para replicar telómeros (Sequência
repetida de nucleótidos terminando cromossomas).
Telomerase sintetiza telómeros na ausência
da cadeia original de DNA (transcriptase contrária
que sintetiza DNA da cadeia original de RNA). Junta
a sua própria cadeia de RNA nas estações terminais
da molécula.
116
SÍNTESE E PROCESSAMENTO DO RNA
Temos proteínas que funcionam como enzimas, aumentando a velocidade das
reacções fundamentais para a vida.
Replicação do DNA permite a manutenção do DNA genómico, visto como um
conjunto de instruções genéticas que governam todas as actividades celulares. Estas
instruções são implementadas via RNA e síntese proteica.
Regulação da expressão genética permite que as células se adaptem às mudanças
no seu ambiente.
RNA polimerase – Catalisa a polimerização de ribonucleoside 5’-trifosfato da cadeia
original de DNA. Não requer Primer para iniciar a síntese de RNA.
Transcrição inicia-se no início dos genes.
117
FACTORES DE TRANSCRIÇÃO
118
Factores de transcrição – Proteínas que se ligam à região
promotora exigida pela RNA polimerase II para iniciar a
transcrição.
Promotor – Sequência de iniciação da transcrição do gene –
Aumenta a velocidade de transcrição do RNA; Auxilia a regular a
transcrição do RNA.
Sequência codificadora de RNA – Cadeia complementar à transcrição.
Terminador – Final da transcrição do gene.
119
Os promotores de alguns genes transcritos pela RNA polimerase II contêm: 
 Sequência similar a TATAA localizada 25-30 nucleotídeos (TATA box);
 Sequencia inicial;
 TATA-binding protein (TBP); 
 Outra subunidades de proteínas; 
 Complexo mediador. 
mRNA NOS PROCARIONTES 
A cadeia de RNA é traduzida para um polipeptídio – proteína.
A sequência de uma proteína procariótica codificadora de genes é colinear com o
mRNA traduzido, isto é, a transcrição do gene é a molécula que é traduzida no
polipeptídio.
120
mRNA NOS EUCARIONTES - REMOÇÃO DE INTRÕES
Sequências de base de mRNA que não têm interesse a nível de informação
genética (intrões) que são excluídas das células, através do mecanismo de “splicing”.
Os passos do pré-mRNA “splicing (remoção de intrões) são os seguintes:
i. O intrão salta fora como snRNPs (pequenas partículas nucleares ribonucluoproteicas,
complexos de snRNAs e proteínas) ligados para formar spliceossomas;
ii. Os intrões são extraídos e os exões são ligados entre eles;
iii. O mRNA maduro resultante deve então abandonar o núcleo e ser traduzido no
citoplasma.
121
Remoção alternativa de intrões
Combinações diferentes de exões diferentes podem originar proteínas diferentes >
Forma como se dá a maturação do mRNA.
1º passo da expressão genética – Transcrição do DNA em RNA;
mRNA – Serve como moléculas originais para a síntese proteica;
tRNA e rRNA funcionam na tradução do mRNA.
122
MOLÉCULAS DE RNA
123
Há 4 tipos de moléculas de RNA, cada um
codificado pelo seu próprio tipo de gene:
 RNA mensageiro – Codifica a sequência de aminoácido de
um polipeptídio;
 RNA transferência – Transporta aminoácidos para os
ribossomas durante a tradução;
 RNA ribossómico – Com proteínas ribossimais, dá origem a
ribossomas, os organelos que traduzem o mRNA;
 RNA de pequeno núcleo (snRNA) – Com proteínas, forma
complexos que são usados no processamento do RNA em
eucariontes.
TRADUÇÃO
Consiste na leitura da mensagem do
mRNA, da qual resulta a produção de uma
sequência de aminoácidos que, em cadeia,
constitui a proteína.
Nesta etapa de síntese proteica
intervêm: o mRNA, que veio do interior do
núcleo, os ribossomas, o tRNA, enzimas e o
ATP, que fornece energia necessária ao
processo. O tRNA possui uma sequência de
três nucleótidos – anticodão, que, ligando-se
ao codão, permite adição do aminoácido
específico que transporta à cadeia
polipeptídica em formação.
124
PROLIFERAÇÃO CELULAR E REGULAÇÃO DO CICLO CELULAR
Proliferação
Células diferenciadas – Têm funções específicas,
dependendo do tecido onde se encontram. Algumas delas não
são capazes de realizar divisão celular (mitose). Estas são
produzidas durante o desenvolvimento embriónico e retidas
ao longo da vida do organismo.
Células indiferenciadas (estaminais) – Ainda podem
assumir as características de um tecido em especial, não
tendo funções específicas de momento.
Células endoteliais – Células que reforçam os
vasos sanguíneos.
125
 Célula indiferenciada Divisão celular – A célula-filha mantém indiferenciada
126
Volta a ser célula estaminal
DIFERENCIAÇÃO CELULAR
Células 
diferenciadasProcesso no qual células estaminais não específicas dão origem a células diferenciadas
 Células estaminais:
 Não especializadas;
 Capazes de se dividir e se renovarem em largos
períodos;
 Podem assumir diversos tipos de células
diferenciadas.
Células totipotentes – Células da mórula
– Células estaminais com maior capacidade de
especialização. Podem originar qualquer tipo de
tecido ou célula
Células pluripotentes – Podem originar
qualquer tipo de tecido do organismo, excepto a
placenta.
Células multipotentes – Capazes de formar
células da mesma linhagem.
Células unipotentes – Só pode originar um
tipo de célula específico.
127
Embroblasto (embrionárias) – Células
da massa interior
Trofoblasto (placenta) –
Células da massa exterior
Célula satélite – Célula estaminal unipotente do músculo esquelético.
Células hematopoiéticas – Células multipotentes do sistema imunológico.
Leucemia – Cura através da cultura de células estaminais multipotentes do
sistema imunológico.
128
CICLO CELULAR
129
O ciclo demora cerca de 24
horas.
À fase correspondente às sub-
fases G1, S e G2, damos o nome de
interfase, sendo a fase que engloba a
mitose e a citocinese a fase mitótica.
A fase G1 corresponde a 40%
do tempo gasto pelo ciclo, tendo a fase S
39% e a G2 19%. Por fim, a fase mitótica
corresponde a apenas 2% do tempo total
do ciclo.
Esta engloba a mitose,
constituída pela prófase, metáfase,
anáfase e telófase, e a citocinese.
130
Fase quiscente (G0) – Célula em
estado “zen” ou “stand by”, preparada para a
ocorrência de algo que motive a sua entrada
em ciclo celular.
Necessita sempre de um estímulo.
DIFERENTES CHECKPOINTS E SUA IMPORTÂNCIA NO CICLO CELULAR
131
132
COMPLEXO CINASE DEPENDENTE DE CICLINA E CICLINA (CdK) 
133
Cinases dependentes de ciclinas – Actuam depois da mitose.
Proteínas
Fosforilar outra proteína - Doar um grupo
fosfato, de modo a torná-la activa.
Actuam nas fases G1,
S e G2.
Actividade M-CdK muito
maior na mitose, bem como a
concentração de M-ciclina, importante
para que esta ocorra, sem ultrapassar
o limiar.
134
MPF – Factor de promoção de maturação
Cdk – Ciclina degradada
Para que a cinase funcione, é preciso
que a concentração de ciclina aumente.
A diminuição de ciclinas leva a que o
complexo deixe de ser activo.
Existem diversos tipos, pois cada um
deles tem uma função e timing específicos:
G1: Ciclinas D + CdK 4 + CdK 6 ; Junta-se Ciclina-S e forma S-CdK
G1 > S: Ciclina E + CdK 2
S: Ciclina A + CdK 2 ; Degrada-se Ciclina-S
G2: Cdk 1 + Ciclina A ; Ciclina-M liga-se a
CdK > Formam complexo M-CdK
Mitose: Ciclina-M degrada-se
MECANISMOS QUE REGULAM OS CdKs
 Associação com ciclinas;
 Associação com inibidores de CdK (CKI);
 Fosforilação inibidora de tereonina-14 e tirosina-15;
 Activação de fosforilação de tereonina à volta da posição 160.
135
ACÇÃO DAS KINASES E FOSFATASES PARA ACTIVAR OS CdKs
136
Kinase – Tipo de enzima que transfere grupos fosfato para moléculas-alvo específicas –
Fosforilação.
Fosfatase – Proteína/Enzima que retira um grupo fosfato do seu substrato.
REGULAÇÃO DOS CdKs POR FEEDBACK POSITIVO
137
ACTIVAÇÃO DE CDKS E DEGRADAÇÃO DE CICLINAS NO PROTEOSOMA
138
139
Factores de transcrição > Síntese de ciclinas-D
(CdK 4,6 > Ciclina-D)
Angiogénese – Crescimento de novos capilares (em
caso de hipoxia, onde há pouco oxigénio a chegar às células).
Retinoblastoma – Proteína que bloqueia a transcrição
do DNA.
Os complexos ciclinas-cinases dependentes de
ciclinas (CdKs) fosforilam as retinoblastomas,
permitindo que o ciclo se torne activo,
desbloqueando-o.
140
TIPOS DE DIVISÃO CELULAR
Método pelo qual uma célula origina duas. Temos dois tipos de divisão celular:
 Mitose
 Crescimento do tecido muscular e substituição celular;
 O número de cromossomas é preservado.
141
142
 Meiose
 Células para reprodução sexual;
 O número de cromossomas é reduzido para metade.
143
Quatro células 
haplóides
CLASSES DE MICROTÚBULOS NO FUSO MITÓTICO
144
Microtúbulos polares – São nucleados a partir
dos centrossomas e estendem-se em direcção ao
fuso e sobrepõem-se na parte central. São
responsáveis por interacções com proteínas.
Microtúbulos cinetocorianos – Envolvidos na
organização da placa equatorial e na segregação de
cromatídeos.
Microtúbulos astrais – São nucleados. Crescem
em direcção ao cortex. Estão envolvidos no
posicionamento global do fuso mitótico e na
separação dos pólos durante a anáfase B.
APC “DESTRÓI” AS COESINAS PARA SEPARAR OS CROMATÍDEOS
145
CICLO CELULAR 
146
147
A introdução de anti-corpos, proteínas que se ligam aos organelos, permite que
seja possível a citoscopia por fluorescência, através da luminosidade que transmitem.
Mutações genéticas no organismo humano são muito usuais, porém o nosso
organismo corrige-as. Se não houver destruição automática da célula geneticamente
alterada, a sua multiplicação inicia-se e produz mais células “más”.
148
NOTAS
Resumos Bioquimica.doc
Bioquímica
Mecanismos de Obtenção de energia
Os hidratos de carbono, os lípidos e as proteínas que ingerimos vão sofrer alterações dando origem aos substratos que são usados nos mecanismos de obtenção de energia por parte das células. Existem diferentes mecanismos de obtenção de energia e, conforme as necessidades energéticas, uns mecanismos são mais apropriados que outros. Por exemplo: numa prova de velocidade, as necessidades energéticas são diferentes das necessárias numa prova de resistência, sendo que no primeiro caso é mais adequado um mecanismo rápido de produção de energia enquanto que no 2º caso é mais adequado um mecanismo não tão rápido mas que produz maior quantidade de energia. 
No entanto, nenhum sistema de energia ocorre isoladamente. Quando um sistema de energia, sendo o mais apropriado face às necessidades, estão em funcionamento todos os outros, embora numa taxa mais reduzida.
ATP – adenina tri-fosfato; resulta da quebra de ligações fosfato.
ACP – Adenina creatina-fosfato
Duas características que diferem nos mecanismos de produção de energia são:
Potência: velocidade de produção de energia
Capacidade: quantidade de energia produzida por unidade de tempo
Os sistemas de produção de energia muito potentes, de rápida produção, têm pouca capacidade, ou seja, geram pouca energia e vice-versa. Por outras palavras, apesar de produzirem rapidamente energia, produzem pouca quantidade. Existem três tipos de vias de produção de energia em forma de ATP:
Via dos fosfatos de alta energia
Respiração Celular (Glicólise Anaeróbia e Glicólise Aeróbia – ciclo de krebs e cadeia transportadora de electrões)
Metabolismo dos lípidos
Via dos fosfatos de alta energia
Através da degradação do ATP, pela quebra de ligações fosfato ocorre libertação de energia. A fosfocreatina regenera ATP que pode voltar a produzir energia aquando da sua degradação. Para isso, a fosfocreatina tem que ser degradada pela creatina cinase (do citosol), doando ao ADP (resultante da degradação do ATP) um grupo fosfato, ressintetizando assim ATP e formando uma molécula de creatina. 
Associado à ressíntese de ATP, que implica a degradação de fosfocreatina, existe um mecanismo de ressíntese da mesma. Assim, a creatina (resultante da degradação da fosfocreatina) é fosforilada por uma creatina cinase mitocondrial (isoforma da creatina cinase citosolica) que lhe cede um grupo fosfato (proveniente da degradação de um ATP na mitocôndria) formando-se fosfocreatina e ADP.
Respiração Celular
Glicólise Anaeróbia
A glicose proveniente essencialmente dos hidratos de carbono que ingerimos (pode também ser proveniente dos substratos usados na gliconeogénese) é degradada no citosol produzindo energia e compostos que podem ser armazenados. Se a sua degradação não for necessária, a glicose armazena-se no músculo esquelético e no fígado sob a forma de glicogéneo através da glicogénese. 
A via da glicólise é uma sequência de reacções enzimáticas que ocorrem no citoplasma através das quais uma molécula de glicose, com 6 carbonos, é transformada e clivada, originando duas moléculas de piruvato ou ácido pirúvico, com 3 carbonos cada uma, e é gerada pouca quantidade de ATP. O piruvato gerado na via glicolítica pode ser catabolisado aerobiamente no complexo