Digestão e Absorção de Proteínas

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Proteínas 
Raquel Barcelos 
FB I – MED 107 
16/03/2022 
DIGESTÃO E ABSORÇÃO DE PROTEÍNAS 
O estômago secreta o sulco gástrico, que contém o ácido 
clorídrico e a proenzima pepsinogênio: o ácido desnatura 
proteínas da dieta e ativa o pepsinogênio, formando pepsina. 
O pepsinogênio é ativado também por outras moléculas de 
pepsina já ativas. A pepsina libera peptídeos e alguns 
aminoácidos livres das proteínas da dieta. 
*Célula parietal: secreta ácido gástrico e fator intrínseco. 
*Célula principal: pepsinogênio 
*CCK faz o relaxamento do esfíncter de Oddi e a contração da 
vesícula biliar. 
O pH deve ser 2, ácido, para o funcionamento ótimo da enzima pepsina. Os movimentos peristálticos 
ocorrem para aumentar a interação substrato-enzima e para empurrar o quimo para o próximo local 
do TGI, o intestino delgado, no jejuno. 
Chegando ao duodeno, o pH sobe pela ação do bicarbonato produzido pelo pâncreas. O pâncreas 
também libera enzimas pancreáticas para continuar a digestão (quimotripsina, tripsina, 
procarboxipeptidase, proelastase). 
*oligopeptideos = 3 a 10 aas / *polipeptídeos = até 100 aas / *proteínas = mais de 100 aas 
*proenzimas/ zimogênio: não estão ativadas 
Ao entrar no intestino delgado, os polipeptídeos grandes produzidos no estômago pela ação da 
pepsina são subsequentemente clivados a oligopeptídeos e aminoácidos por um grupo de proteases 
pancreáticas: tripsina, quimiotripsina, elastase, carboxipeptidase, todas secretadas na forma de 
proenzimas e ativadas pela pepsina. 
A liberação e ativação das proenzimas pancreáticas é mediada pela secreção de colecistocinina e 
secretina. 
Aas livres e dipeptídeos são absorvidos pelas 
células epiteliais intestinais, onde os 
dipeptídeos são hidrolisados antes de 
entrarem na corrente sanguínea. 
Os aas são metabolizados pelo fígado. 
 
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*Aas e peptídeos só atravessam a membrana com ptn 
transportadora (difusão facilitada ou transporte ativo). 
*Armazenamento de aminoácidos: proteínas teciduais 
(como no músculo esquelético). 
*Metabolismo = anabolismo + catabolismo 
*Problema da dieta proteica: nitrogênio. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
Desidratação = Hidrólise enzimática. 
Ligação peptídica = peptídeo + peptídeo = 
dipeptídeo 
 
OBJETIVOS 
- Exemplificar o metabolismo proteico e o clico da ureia 
- Descrever os elementos das estruturas primárias, secundárias, 
terciárias e quaternárias das proteínas 
- Classificar os tipos de proteínas 
- Exemplificar a importância médica das proteínas 
 
DO DNA À PROTEÍNA 
Aas (dieta) e Alanina (Músculo) conversão a glutamato (citosol) que entra na mitocôndria hepática. 
Glutamina traz o grupo amino de outros tecidos entra na mitocôndria e é convertida a glutamato. 
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Glutamato deixa a amônia (neurotóxica) que com bicarbonato + ATP vira carbamoilfosfato que entra 
no ciclo da ureia. 
O ciclo da ureia consiste em quatro passos: 
1 Formação de citrulina a partir de ornitina e carbamoil-fosfato (entrada 
do primeiro grupo amina); a citrulina passa para o citosol. 
2 Produção de arginino-succinato, via um intermediário citrulil-AMP 
(entrada do segundo grupo amino). 
 3 Formação da arginina a partir do arginino-succinato; essa reação 
libera fumarato, que entra no ciclo do ácido cítrico. 
 4 Formação de ureia; esta reação também regenera a ornitina. 
Glutamina vira glutamato assim como alanina vira glutamato. O 
glutamato entra na matriz mitocondrial. Amônia e bicarbonato viram 
carbamoil-fosfato. O carbamoil reage com a ornitina e vira citrulina (sai da mitocôndria). A citrulina 
passa por um intermediário e vira arginina. A arginina deixa a ureia e vira ornitina. A ornitina entra na 
mitocôndria e vira carbamoil-fostato. 
Objetivo = desintoxicação. 
Arginina, citrulina e ornitina são aminoácidos incomuns = não formam ptn. 
 
 
 PROTEÍNAS 
As proteínas são macromoléculas compostas de uma sequência linear de até 21 1 α-Laminoácidos 
diferentes, ligados por ligações peptídicas (amídicas). As cadeias laterais dos aminoácidos 
determinam a carga, a polaridade e participam das ligações cruzadas intra e intercadeias. 
As proteínas se enovelam em estruturas complexas tridimensionais com estruturas características da 
hélice, de folha pregueada e de domínios, 
determinadas por ligações cruzadas covalentes, 
ligações de hidrogênio, pontes salinas e 
interações hidrofóbicas entre cadeias laterais de 
aminoácidos. 
As ptn multiméricas podem ser formadas pela 
associação de unidades monoméricas. 
A ptn é produto do gene. 
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LIGAÇÕES CRUZADAS COVALENTES 
Ligações dissulfeto e interações intermoleculares 
*Metionina é convertida a homocisteína a partir da ação da B12. 
 
Peptídeos 
 
PEPTÍDEO DE IMPORTÂNCIA MÉDICA 
Glutationa: glicina + ácido glutâmico + cisteína. Ação antioxidante. 
Bradicinina e angiotensina. 
PROTEÍNAS 
 
 
 
 
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ESTRUTURA PROTEICA 
Estrutura secundária 
Alfa-helice Folha Beta 
 
DESNATURAÇÃO 
A desnaturação resulta no desdobramento e na 
desorganização das estruturas proteicas 
secundária e terciária, sem que haja hidrólise 
das ligações peptídicas. Os agentes 
desnaturantes incluem calor, ureia, solventes 
orgânicos, ácidos ou bases fortes, detergentes 
e íons de metais pesados, como chumbo. 
 
TIPOS DE PROTEÍNAS 
Globulares: O arranjo dessas cadeias polipeptídicas é feito de maneira esférica ou globular. Essas 
proteínas são solúveis na água e estão associadas a atividades de regulação, são enzimas, proteínas 
transportadoras e imunoglobulinas. Exemplos: hemoglobina e mioglobina. 
Fibrosas: As cadeias de polipeptídios são organizadas em filamentos. Essas proteínas são pouco 
solúveis na água e estão associadas a funções mais estruturais, fornecendo suporte, forma, 
flexibilidade e proteção quanto a fatores externos. Exemplos: colágeno, queratina e elastina. 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO A COMPOSIÇÃO 
Proteínas simples: formadas apenas por aminoácidos. 
Proteínas conjugadas: quando sofrem hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico. Esse 
radical é denominado de grupo prostético. 
Proteínas derivadas: não são encontradas na natureza e são obtidas pela degradação, por meio da 
ação de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou conjugadas. 
 
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FUNÇÕES 
Funcionam como catalisadores de reações químicas. Atuam na defesa do organismo, uma vez que 
os anticorpos são proteínas. Atuam na comunicação celular. Garantem o transporte de substâncias, 
como é o caso da hemoglobina, que atua no transporte de oxigênio. Atuam no movimento e contração 
de certas estruturas, como as proteínas responsáveis pela movimentação de cílios e flagelos. 
Promovem sustentação, como o colágeno, que atua na sustentação da pele. 
• Estrutural • Energética • Transporte • Tampão • Defesa • Hormonal • Enzimática 
ELETROFORESE 
Técnica bioquímica que separa as proteínas por peso e por carga. 
Para auxiliar no diagnóstico de mieloma múltiplo e de diversas outras 
doenças que afetam absorção, produção e perda de proteínas, como em 
doenças graves e na desnutrição. 
 
 
 
ALZHEIMER 
Proteína TAU estabiliza o neurofilamento. Sem sinapse gerada pela 
acetilcolina o neurônio se degenera. 
 
 
DOENÇA DA VACA LOUCA – PRÍONS 
Encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET), incluindo a doença de Creutzfeldt-Jakob. 
Nas EET, o agente infeccioso é uma versão alterada da proteína do príon normal, que age como 
“molde” por fazer a proteína normal assumir conformação patogênica. 
ANEMIA FALCIFORME 
Ácido glutâmico substituído pela valina. 
 
 
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PROTEÍNAS PLASMÁTICAS 30/03/2022 
Importância do sangue:transporte dos nutrientes para os tecidos e remoção dos metabólitos. 
Via de comunicação e sinais de longa distância – hormônios até a célula-alvo. 
Funções dos componentes do sangue: 
- Defesa do corpo contra patógenos externos 
- Cicatrização de feridas 
- Reparo tissular 
Ao coagular há soro. Sem coagulação há o plasma. 
EDTA: anticoagulante famoso. Sem cálcio não há coagulação, 
pois ele é necessário na cascata de ativação. 
 
 
As proteínas plasmáticas são classificadas em dois grupos: a albumina e as 
globulinas, que são heterogêneas. Os principais componentes das 
globulinas são as imunoglobulinas, produzidas pelos plasmócitos da medula 
óssea. 
METABOLISMO DAS PROTEÍNAS 
Três principais fatores irão determinar a concentração das proteínas: velocidade de síntese, 
velocidade do catabolismo e o volume de líquido no qual as proteínas estão distribuídas. 
Metabolismo = anabolismo + catabolismo 
Síntese: grande parte das proteínas plasmáticas são sintetizadas no fígado. Outras são produzidas 
pelos linfócitos (imunoglobulinas), enterócitos (apoliproteínas) e beta 2 microglobulina (proteína de 
superfície celular. 
[PTN] = massa/volume 
Massa maior = maior concentração 
Volume maior = menor concentração 
 
 
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PCR mede a inflamação aguda. Quanto maior, mais intensa é a inflamação. 
Pré-albumina segura uma ptn que transporta 
vitamina A. Assim se evita perda pelos rins. 
A albumina transporta muitas substâncias pela 
corrente sanguínea. Em casos que afetam o 
hepatócito, como em fibrose cística, os níveis de 
albumina diminuem por diminuir a síntese. 
Constitui 50% das ptns do plasma. Sua 
concentração normal é de 35 a 45 g/L, e sua meia-
vida é aproximadamente 20 dias. Hipoalbuminemia 
(queda dos níveis de albumina). Comprometimento 
de sua síntese (p. ex., desnutrição, má absorção. 
Perdas (p. ex., ascites, nefropatia ou enteropatia 
com perda proteica). Resulta em sério desequilíbrio 
da pressão oncótica intravascular. Essa perda se 
manifesta clinicamente pelo desenvolvimento de 
edema periférico. A hiperalbuminemia é muito rara, 
exceto em caso de desidratação. 
A hipoalbuminemia acontece principalmente por hepatopatias e síndrome nefrótica. 
Alfa1-antitripsina possui função de proteção alveolar atuando como antiprotease evitando o enfisema 
mediado pelas elastases liberadas pelos leucócitos. Inativa a elastase dos neutrófilos, enzima liberada 
durante a fagocitose, que destrói a parede alveolar. É sintetizada predominantemente nos hepatócitos. 
Baixa de antitripsina = enfisema (destruição alveolar). 
Alfa1-fetoproteína faz a função da albumina durante o desenvolvimento embriológico. É sintetizada 
pelo fígado e usada como marcador tumoral. Presente em até 75% das hepatopatias (cirrose, hepatite 
alcóolica, doenças inflamatórias intestinais e colite ulcerativa. 
Alfa2-Ceruloplasmina é responsável por transportar 90% do cobre. 
O cobre é importante para reagir com a transferrina, proteína que 
transporte o ferro (Fe2+ para Fe3+). O ferro é importante para a 
hematopoese, produção dos eritrócitos. Essa proteína se apresenta 
elevada em infecções, doenças malignas e traumas. Importante no 
diagnóstico da doença de Wilson (diminuição de CER levando a 
redução da incorporação do cobre na apoproteína, elevando a 
deposição nos rins, fígado e cérebro). 
Alfa2-haptoglobina atua como marcador da hemólise. A concentração sérica de haptoglobina 
aumenta em resposta ao estresse, infecções, inflamação aguda ou necrose tecidual, possivelmente 
em decorrência da estimulação de sua síntese. Após um episódio hemolítico, a concentração de 
haptoglobina cai, à medida que os complexos haptoglobina-hemoglobina são eliminados da 
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circulação. Baixas concentrações de haptoglobina podem ser detectadas na doença hepática, quando 
há comprometimento de sua síntese. 
O baço é o principal órgão para destruir as hemácias. Depois é o fígado. 
BETA1-TRANSFERRINA proteína transportadora de ferro, a sua avaliação é útil no diagnóstico da 
anemia ferropênica. Na deficiência de ferro, o teor de TRF está aumentado devido a elevação da 
síntese. Contudo, a TRF está menos saturada com o ferro. 
FIBRINOGÊNIO sintetizado no fígado, é o substrato 
da enzima trombina. Importante para a coagulação. 
Valores reduzidos, levam a coagulação 
intravascular descompensada, resultando em 
episódios esporádicos de sangramento. O 
fibrinogênio é encontrado no plasma, pois no 
soro ele virou fibrina. 
PROTEÍNA C REATIVA PCR (REGIÃO GAMA) 
Sintetizada pelo fígado, está presente no plasma de pacientes com patologias agudas. Marcador não 
específico, de resposta da fase aguda. Está associado com sistema autoimune e atua na ativação do 
complemento e fagocitose. 
IMUNOGLOBULINAS (REGIÃO GAMA) 
As imunoglobulinas são glicoproteínas (anticorpos) secretadas por 
linfócitos B. Reconhecem imunógenos, definidos pelos antígenos 
que é reconhecido por um anticorpo. As imunoglobulinas grupo 
diversificado de moléculas que reconhecem e reagem com uma 
ampla gama de estruturas antigênicas específicas (epítopos) e dão 
origem a uma série de efeitos que levam à eliminação do antígeno 
apresentado. Algumas imunoglobulinas têm outras funções 
efetoras; a IgG, por exemplo, participa da ativação do sistema 
complemento.