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PROTEÍNAS DO LEITE Caseínas ⇨ 80 % é caseína ⇨ 20% é proteína do soro É diferente no colostro onde sua função é imunidade e nutrir, logo o colostro possui mais imunoglobulinas, onde teremos mais proteínas do soro e menos caseína, porque o objetivo aí não é o processo tecnológico, mas sim nutrir e imunizar. Com o leite de transição vai ocorrendo essa mudança gradual até que no leite teremos mais caseína e quase nada de imunoglobulina, com apenas 20% de proteínas do soro no total. ⇨ Para um processo tecnológico o que mais importa é a caseína, por exemplo, quando produzimos um queijo temos um concentrado proteico gorduroso, onde essa fração proteica é basicamente caseína, porque quando formamos o coágulo do queijo ele expulsa o soro, nesse soro sai às proteínas do soro, havendo concentração de caseína e gordura. ⇨ Das caseínas que há no leite temos: Alfa S1, Alfa S2, Beta (A1 e A2), K (capa) ⇨ Toda vez que falarmos em tipo de caseína iremos falar Alfa, Beta e Kapa. ⇨ Nesse caso em que há A1 e A2, trata-se de variantes genéticas. O leite A2 é um produto mais caro que estava vindo ao mercado. Quando trata-se de genética e as formas alélicas, tratando-se de alelos basicamente. Aqui o A1 e A2 são justamente isso, formas alélicas. ⇨ O que aconteceu: a Beta caseína A2 sofreu uma mutação que houve apenas em vacas que foi relatado, e com isso hoje temos a Beta caseína A1. Essa mutação foi a mudança de um aminoácido na posição 67 ⇨ logo o que antes era prolina passou a ser histidina. Antes da mutação, os bovinos produziam apenas a B-caseína A2, e a partir disso alguns bovinos passaram a produzir a forma A1 da B-caseína. A única diferença entre elas é que na posição 67 da A2 teremos um aminoácido chamado de Prolina e na A1 teremos um aminoácido chamado de Histidina. O grande problema disso está no momento em que serão metabolizadas, digeridas elas produziram compostos diferentes, quando digerida a A1 essa produzirá um peptídeo ativo chamado de BCM7 (Betacasomorfina-7), enquanto que a caseína A2 não irá produzir. Na Beta caseína A2 tinha Prolina, aí sofreu essa mutação e formou-se a Histidina ao invés de prolina. E o que isso provoca? A histidina nessa posição 67 da cadeia, favorece uma quebra da beta caseína nessa região, formando a chamada Beta-casomorfina-7, que é um peptídeo bioativo, ou seja, é um peptídeo que tem função biológica no nosso organismo, que possui função opióide, como o próprio nome já diz, tem ação opióide semelhante aos efeitos da morfina. O nosso organismos é cheio de receptores, no intestino há um receptor do tipo U (mu) para opióides, é um receptor presente nas células intestinais, esses receptores quando ligados por opióides, iram causar um retardo da velocidade intestinal, assim como um retardo na força de contração da musculatura que faz o peristaltismo. Logo, os efeitos colaterais desse peptídeos morfina será a diminuição da motilidade intestinal (constipação intestinal), com isso as fezes vão ficar mais tempo no nosso intestino, vai aumentar o tempo de trânsito intestinal, com as fezes mais tempo no intestino o que acontece: favorece a fermentação da lactose, com essa fermentação há a produção de gás, então dá aquele desconforto gástrico intestinal. E como as fezes ficam por mais tempo no intestino, isso puxa água, logo as fezes serão mais moles ⇨ isso é a chamada intolerância ao leite (que é diferente da intolerância a lactose), intolerância a qual algumas pessoas possuem ao consumir o leite A1, mas isso não significa que todos que consomem leite A1 terão esses efeitos de intolerância. Se uma vaca for homozigota A1A1 irá produzir o leite unicamente A1, se eu tiver uma vaca heterozigota A1A2 irá produzir um leite que terá tanto Beta caseína A1 quanto A2, mas esse continua sendo chamado de leite A1. Só iremos chamar de leite A2 quando as vacas são homozigotas para A2. Então como houve essa mutação, tem que ser trabalhado com o melhoramento genético para que minhas vacas sejam homozigotas A2 e produzirem somente leite A2. Informação: Quem tem intolerância a lactose continua não podendo consumir leite A2, essa pessoa não tem a enzima lactase que degrada a lactose, essas pessoas só precisam consumir produtos zero lactose e o problema está resolvido, não é necessário comprar leite A2. Mas como com o leite A1 há uma reação inflamatória local no intestino em função das fezes que ficaram ali paradas, isso vai afetar a produção da lactase, enzima chamada como da borda em escova, logo ela é produzida nas vilosidades intestinais, e esse problema intestinal vai atrapalhar a produção dessa enzima. Então pessoas intolerantes ao leite A1, como terão essa reação inflamatória local, vão acabar tendo intolerância a lactose em decorrência da reação inflamatória no intestino, havendo diminuição na produção da enzima lactase. Um problema acaba levando a outro, mas são coisas diferentes. ⇨ Quem tem alergia também não tem que consumir leite A2, porque a pessoa com alergia pode ter alergia a um tipo ou vários tipos de proteínas do leite, mas não necessariamente da beta caseína. Então quem tiver alergia não deve consumir leite. ⇨ É indicado o consumo do leite A2 para as pessoas que possuem esse incômodo ao consumir o leite A1, porém que não tenham intolerância e não tenham alergia ao leite. O leite tipo A pasteurizado no mercado já é mais caro. Ainda falando sobre as proteínas do leite: Comentamos que a propriedade da gordura é importante para produzir manteiga, a gordura faz a nata subir. E agora iremos falar sobre a propriedade da proteína que são importantes para o processo tecnológico. O que leva a produção de um coágulo quando vamos fazer queijo ou leite fermentado: é o ponto isoelétrico das caseínas. As caseínas tem carga negativa, são carregadas negativamente no pH do leite (pH normal do leite é de 6,6 a 6,8), mas ele não varia com muita facilidade, tanto que não é realizado a análise de pH do leite, é feito análise de acidez, que é uma análise que vai detectar a presença de ácidos no leite principalmente ácido lático, e aí é mais sensível a variações, diferente do phmetro. Então no pH normal do leite, as caseínas têm carga negativa. E o que isso faz? promove a estabilidade do leite, relembrando que o leite é uma mistura homogênea de componentes e substâncias, logo essa estabilidade da fração proteica, se deve a essa carga negativa, pois cargas iguais se repelem, e como nesse caso tenho cargas iguais irá ficar cada caseína no seu lugar e não iram se juntar para formar grumos, esse é o leite normal homogêneo pelas caseínas. Mas na medida que iremos diminuindo o pH a gente vai aumentando a quantidade de cargas positivas (H+), e com isso irei diminuindo a quantidade de carga negativa, até que chegue no pH de 4,6 no ponto isoelétrico (mesma quantidade de cargas positivas e negativas) como terei o mesmo número de cargas positivas e negativas a carga total é nula, assim se eu coloco as caseínas em um campo elétrico elas não iram migrar, pois a carga total é nula. Antes elas estavam se repelindo, agora com a carga nula elas iram se precipitar levando a formação do coágulo. Então quando eu quero produzir um leite fermentado, um iogurte, eu preciso que o leite coagule, quando eu vou produzir um queijo por coagulação ácida, eu preciso formar um coágulo, então eu preciso chegar em um ponto isoelétrico para que as caseínas, que é a fração proteica importante para os processos tecnológicos, precipitem e formem o coágulo, deixando de ficar ali de forma homogênea no leite para formar o coágulo, então esse é o ponto isoelétrico. Resumindo: No pH normal do leite as caseínas são carregadas negativamente, no ponto isoelétrico, que é um pH mais baixo de 4,6 como aumenta a quantidade de carga positivas H+ a carga total é nula, não havendo mais repulsão sobre as caseínas elas acabam se precipitando levando a formação do coágulo.(pH isoelétrico das caseínas é no pH de 4,6). Então por exemplo, quero produzir iogurte, iram adicionar cultura láctea para degradar a lactose, produzir ácido lático para reduzir o pH, ai o o iogurte ainda em base branca sem adição de corantes e saborizadores vai pro laboratório para análise de pH, dando 4,6 para a fermentação e o iogurte está pronto. Para a produção de queijos temos dois tipos de coagulação temos a coagulação ácida (que é diminuindo o pH até o ponto isoelétrico, irei formar um coágulo que é mais frágil, como o queijo tipo quark, que na verdade são gruminhos ácidos), e tem o queijo de coagulação enzimática, onde eu adiciono uma enzima para produzir o coágulo, um coágulo mais firme, esse queijo por coagulação enzimática não está relacionado com o ponto isoelétrico das caseínas. Problemas do leite ácido: eu ordenho o leite sem higiene e não uso refrigeração adequada, logo irá acontecer contaminação bacteriana, essas bactérias iram fermentar a lactose e vão produzir ácido lático, esse ácido irá aumentar a acidez e diminuir o pH do leite. Então como tem uma diminuição do pH, da mesma forma vai acontecer a chegada do ponto isoelétrico para ocorrer a coagulação, formando aquele leite grumado, coalhado que nada mais é do que o leite ácido. Mas nesse caso vai alterar o sabor, odor por conta da contaminação. Então o leite ácido, coagula e gruma porque diminui o pH aumentando a quantidade de carga positiva e com isso a fração proteica perde a estabilidade, com isso ocorre a precipitação na forma de grumos. O ponto isoelétrico das caseínas vai ser importante para a produção de leites fermentados e para a produção de queijos de coagulação ácida. MODELO MICELAR DAS MICELAS DE CASEÍNA Relembrando que 80% da fração do leite se dá pelas caseínas, e a grande maiorias dessas caseínas (Alfa S1 e S2, Beta A1 e A2, Kapa) estão em forma de micelas Não confundir: A gordura está em glóbulos, as caseínas estão em sua grande maioria em forma de micelas. ● Gordura - glóbulos ● Caseínas - micelas Há vários modelos micelares propostos na literatura, mas o mais aceito é que as micelas estão unidas sob forma de submicelas, que são essas bolinhas do desenho. Legenda: A - As bolinhas azuis são as submicelas B - Cadeias proteicas C - Fosfato de cálcio D - k-caseina E - Grupo fosfato Cada bola azul do primeiro desenho é uma submicela, a submicela é formada pelas caseínas alfa, beta e kapa como mostra no segundo desenhos, várias submicelas formam a micela de caseína. ⇨ Essas submicelas são unidas por fosfato de cálcio (como na outra foto), e dentro dessa micela o que há de minerais é: fósforo, cálcio e magnésio principalmente que ajudam nas ligações e estabilidade.. ⇨ Esses minerais fazem a ligação entre as submicelas deixando a micela estável. ⇨ No lado de fora está a kapa caseína ⇨ E esses cabelinhos que aparecem na imagem, é a porção C-terminal da kapa caseína (é uma porção que tem aminoácidos, ao qual quando adiciono a enzima para produção do queijo, a enzima vai quebrar nessa região c-terminal entre os aminoácidos 105 e 106) é aqui que a enzima que o coalho vai agir - quando eu adiciono o coalho que é uma enzima proteolítica, ela vai atuar na porção C-terminal da kapa caseína que é aquele cabelinho, ele vai quebrando a ligação entre os aminoácidos 105 e 106, então no momento em que adiciono o coalho e ele quebra a ligação, é como se a micela abrisse, todas as micelas estão se abrindo e se abraçando formando um rearranjo para depois incorporam a gordura, formando aquele coágulo lindo, pois o queijo é um concentrado proteico gorduroso. Isso é diferente da coagulação ácida que falamos anteriormente. ⇨ Então para produção de queijo pela coagulação ácida eu adiciono um ácido ou adiciono cultura para diminuir o pH até o ponto isoelétrico, isso irá precipitar a proteína, mas vai formar um coágulo fraco, se eu for apertar não consigo manipular, prensar esse coágulo, pois são aqueles grumos. ⇨ É bem diferente do queijo de coagulação enzimática que eu adiciono a enzima, quebro ligação, rearranjo e fecho de novo, assim fica um coágulo firme que pode ser manipulado, depois cortamos para expulsar o soro, ele é tão firme que o soro fica retido ali. Então temos dois tipos de maneira de coagulação para fazer queijo: ● Coagulação ácida ● Coagulação enzimática pelo coalho (+) O equilíbrio mineral é muito importante para a estabilidade do leite, então se a alimentação das vacas não está muito boa, irá mexer na estabilidade da micela. Já ouviram falar de LINA (leite instável não ácido)? Já por ser instável significa que irá perder a estabilidade, mas ele não é ácido. O que acontece é que no leite ácido sua acidez, ou seja, o aumento das cargas positivas H+ irá mexer na repulsão até aquele ponto isoelétrico onde o leite precipita, além disso a acidez enfraquece essas ligações das submicelas, ficando muito mais fácil desse micela se desmontar e com isso vai coagular o leite. Então a acidez mexe na estabilidade. Só que o leite não ácido não é instável. O que mexe nessa estabilidade pode ser fator genético que está envolvido, pois há vacas que geneticamente produzem uma proteína mais instável, mas a questão mais importante tratando-se de LINA é questão da nutrição em função do equilíbrio mineral é preciso que tenha equilíbrio de minerais para que minha fração de caseína - logo minha micela seja estável, pois toda essa micela tem que estar tudo bem juntinho com as subpartes que vimos bem unidas. A micela de caseína vai ser carregada negativamente e ela precisa ficar se repelido da micela vizinha, cada micela em seu canto para o leite não se precipitar Então, eu preciso do cabelinho, da porção C-terminal da kapa caseína livre para a produção de queijo. Por que o que acontece: eu tenho as proteínas do soro que estão ali dissolvidas no soro do leite. Quando eu submeto o leite a tratamento térmico, o que acontece é a desnaturação das proteínas do soro, logo as caseínas possuem maior resistência térmica quando comparadas às proteínas do soro, essas proteínas são termolábeis e iram se desnaturam quando expostas ao calor, como comentado, quando fervemos o leite desnatado a capinha que forma em cima não é nata, são as proteína do soro desnaturadas. Então a proteína é toda dobradinha, quando eu desnaturo a proteína ela vai se desenrolar, então quando eu submeto o leite ao tratamento térmico logo as proteínas do soro iram desnaturar. A proteína do soro chamada de betalactoglobulina, é produzida na glândula mamária, quando eu submeto o leite ao tratamento térmico eu desnaturo as proteínas do soro (as betalactoglobulinas), com essas proteínas desnaturadas haverá a formação de complexos com a kappa-caseína, as betalactoglobulinas desnaturadas irão se ligar na porção C-terminal da kapa-caseína (então a betalactoglobulina desnaturada se liga na porção C-terminal da kapa caseína). Se eu realizar a pasteurização do leite, ocorrerá a desnaturação de algumas proteínas, que irão se ligar na porção c-terminal, mas ainda haverá um monte de porção c-terminal disponível que se eu adicionar o coalho será possível fazer o queijo. Mas por outro lado, se eu submeter a processo UHT que a temperatura é muito maior lá por 130-150 °C há a desnaturação de muitas betalactoglobulinas, logo quando for adicionado o coalho (enzima proteolítica) para formação do queijo, nesse leite UHT, onde essa enzima irá se ligar? ela NÃO vai se ligar, justamente pois quanto mais betalacoglobulinas desnaturadas mais ligações com a porção C-terminal das kapa caseínas elas iram fazer, não havendo mais porções disponíveis para o coalho agir e formar o coágulo. Isso explica porque não conseguimos fazer queijo com leite UHT, só consigo fazer queijo com leite cru e com leite pasteurizado. A explicação para a não formação do coágulo no leite UHT é que há desnaturação intensa de proteína dosoro como betalactoglobulinas, consequentemente tem formação intensa de complexos entre betalactoglobulina desnaturada e kapa caseína, ocupando os sítios que seriam ocupados onde ocorreria a quebra da enzima proteolítica. O que é mais viscoço, um leite refrigerado ou um leite morno? O leite refrigerado. Ainda se tratando da B-caseína, quando eu refrigero tanto o leite morno quanto o refrigerado eles tem diferença na viscosidade (viscosidade é resistência de um líquido, ao fluxo de um líquido). A refrigeração também afeta essas ligações por fosfato de cálcio, a refrigeração afeta a estabilidade do leite deixando as ligações mais fracas, logo a B-caseína que está ali do meio da micela, irá para fora dessa micela e ficam dissolvidas no soro junto com as demais proteínas do soro, e como essas B-caseínas são maiores do que as demais proteínas do soro, elas acabam aumentando a viscosidade do leite, mas isso é um processo reversível depois com aquecimento ela volta. E o enfraquece as ligações de fosfato de cálcio entre as submicelas: acidez e refrigeração AINDA TRATANDO DE MICELAS DE CASEÍNA ESTABILIDADE DAS MICELAS: Repulsão eletrostática + estérica A estabilidade da micela de caseína se dá principalmente pela repulsão eletrostática, então carregada negativamente tem a força repulsiva fazendo com que não se aproximem. Mas se há algo no pH que faz com que elas se aproximem, teremos uma outra força que irá atuar na estabilidade que é a repulsão estérica. E o que é essa repulsão? temos a micela com aqueles cabelinhos, então quando elas se aproximam esses cabelinhos vão se aproximar. Nessa região em azul que tem os cabelinhos sobrepostos vai acabar aumentando a concentração nessa região, aumentando a pressão osmótica, logo isso irá puxar a água, e quando vem a água afasta essas micelas. Resumindo: temos a repulsão eletrostática que mantém as micelas longe, deu alguma alteração de pH que permitiu que se aproximasse um pouco e pela repulsão estérica elas se afastam, mas isso vai atuar até não ter uma redução drástica no pH, no momento que baixamos mais o pH teremos carga nula que precipita ou mais carga positivas que iram fazer uma nova repulsão, então vou aumentando carga positiva, tenho carga negativa e no momento que vou diminuindo o pH eu vou aumentando as cargas positivas H+, então posso permitir essa aproximação, só que pela repulsão estérica, pelo aumento da pressão osmótica nessa região do cabelinho puxa a água e afasta elas. Então a repulsão eletrostática e a estérica iram manter as micelas separadas para manter a estabilidade do leite, mas se o pH baixar não tem o que segure irá formar grumo e irá precipitar. Resumindo de outra forma: Tenho o pH normal do leite de 6,6 a 6,8 com cargas negativas, cada micela no seu lugar. Quando vai diminuindo o pH vai aumentando as cargas positivas pelo H+, vai permitindo uma certa aproximação entre as micelas, mas o pH não ta muito baixo ainda, não é um leite ácido ainda, só ta mexendo um pouco no pH, com isso as micelas acabam se aproximando e vai acabar mexendo na repulsão eletrostática, vai permitir que as micelas se aproximem. Quando as micelas se aproximam, os cabelinhos das micelas iram se aproximar e nessa região dos cabelinhos vai aumentar a pressão osmótica e irá puxar líquido. E quando vem esse líquido as micelas acabam se afastando, essa água vindo vai separar as micelas impedindo que elas se unam, pois se elas se unirem o leite vai perder estabilidade e vai coagular. Logo a repulsão eletrostática e a repulsão estérica são forças de repulsão que iram manter as micelas de caseína distante uma das outras. A repulsão estérica é complementar a repulsão eletrostática, não é a principal, o que mantém mesmo a estabilidade da fração protéica é a repulsão eletrostática porque as micelas de caseína são carregadas negativamente, com isso elas vão se manter afastadas. ⇨ Repulsão ocorre se as partículas se aproximarem o suficiente para as cadeias se sobreporem ⇨ Sobreposição das cadeias ⇨ Repulsão ocorre pelo solvente: a concentração do polímero aumenta = aumenta a pressão osmótica = solvente impulsiona as partículas: ⇨ Força repulsiva ⇨ AUMENTA com a diminuição da distância entre as partículas PROTEÍNAS DO SORO ⇨ 20% da composição. ⇨Alfa-lactoalbumina,Beta-lactoglobulina (essas duas são produzidas na glândula mamária) ⇨ Soroalbumina bovina, Ig (propriedade imunológicas - vêm do plasma sanguíneo) São proteínas do soro pois estão dissolvidas ali no leite. No leite temos algumas partículas em emulsão que são os glóbulos de gordura, em suspensão que são as caseínas, e partículas dissolvidas que são a lactose, proteínas do soro e vitaminas, que vão estar ali dissolvidas. Então as proteínas do soro estão ali dissolvidas, mas temos algumas produzidas pela glândula mamária e outras que vêm do sangue. É importante saber disso pois quando se tem mastite, o que é produzido na glândula mamária diminui e o que vem do sangue aumenta, porque com a lesão das células do epitélio mamário, obviamente o que é para ser produzido não será. E por conta da reação inflamatória presente ali, teremos um aumento da permeabilidade vascular, e com isso o que vem do sangue irá passar para o leite. Por isso é importante separar, a alfa-lactoalbumina e beta-lactoglobulina são proteínas do soro que em casos de mastite iram diminuir, pois são produzidas na glândula mamária. Já a soroalbumina bovina e Ig iram acabar aumentado porque vêm do plasma. E quando falamos de imunoglobulinas (Ig) o destaque para elas é o colostro. As proteínas do soro são termolábeis, ou seja, elas vão desnaturar com o tratamento térmico, quanto mais intenso o tratamento térmico, mais desnaturação se têm. Devemos lembrar sobre a desnaturação das proteínas do soro e formação de complexos kapa-caseína + beta-lactoglobulina já explicado anteriormente. O problema do soro é que ele é rico em lactose, além das proteínas do soro, sendo um grande problema para os intolerantes à lactose. ENZIMAS PRESENTE NO LEITE ⇨Tecido mamário, plasma sanguíneo e leucócitos do sangue ⇨ Baixas concentrações ⇨ alterações importantes no leite; ● Hidrólise dos componentes do leite ● Controle do tratamento térmico (sensibilidade ao calor) No leite temos enzimas que fazem a hidrólise dos componentes, temos no leite lipase e proteases (estas são endógenas). Como comentamos nos psicotrópicos e suas enzimas: lipases e proteases (estas exógenas). Microrganismos psicrotróficos são termolábeis, ou seja, as bactérias eu mato, mas as enzimas produzidas são termoestáveis - uma vez produzidas iram ficar ativas no leite após o processo térmico - isso tratando de lipases e proteases exógenas. Agora iremos falar de lipases e proteases endógenas presentes no leite. Então o que acontece, a lipase endógena diferente da lipase exógena produzida por bactérias, ela é termolábil e será inativada por tratamento térmico, comum de ser inativada em tratamentos térmicos na indústria, porém por exemplo a produção caseira da manteiga, onde pegamos um leite não pasteurizado e não houve a inativação da lipase e fazemos a batedura, expus a gordura já que é um produto rico em gordura, e essa manteiga vai ter ação da lipase que não foi inativada, por isso muitas vezes a manteiga caseira fica rançosa. Mas ok, a lipase endógena é inativada em altas temperaturas, um problema que temos fácil solução. A protease endógena também chamada de plasmina, ela é termoestável, e ela é produzida por células somáticas, então se eu tenho um leite com baixa contagem de células somáticas eu irei ter pouca protease, então não vai alterar o sabor do meu leite para amargo e também não vai coagular meu leite, já que a protease quebrar as proteínas, e além de alterar o sabor, vai deixar o leite coagulado. Só que se eu tenho um leite com alta contagem de células somáticas eu terei muita plasmina, ou seja, tereimuita protease no leite, com isso terei problemas. Coagulação doce: um defeito do leite UHT, leva esse nome pois não é um leite ácido, sendo que o ácido irá coagular. Aqui vai ter coagulação, mas vai ser por ação de enzimas e não de bactérias. E vai ser por ação de enzimas, a enzima protease vai coagular meu leite. Então processei uma amostra com alta CCS, logo terei protease endógena. Fiz o leite UHT, fica 4-5 meses na prateleira, nessa esterilização feito no UHT elimino 99,99% dos microrganismos patogênicos, porém a enzima vai estar ali, vai passando o tempo, essa protease vai quebrando proteína e com isso vai formar um coágulo, só que não é ácida. Esse coágulo formado não terá cheiro pois não é ácido. Então o defeito do leite UHT é a geleificação, a coagulação decorrente de proteases. Mas claro que as proteases podem ser exógenas também se não houve controle de qualidade que não será inativada no processo. Curiosidade: não é legal comprar caixas de leite amassadas pois dizem que o contato com alumínio faz mal a saúde, o alumínio em contato com o leite por muito tempo pode gerar problemas. Se a caixa não está amassada acreditamos que esteja tudo ok pois o alumínio é protegido por camadas de polietileno Perfi� e�imátic� d� leit� Temos enzimas presentes no leite que iram ajudar no controle do tratamento térmico: ● Fosfatase alcalina ● Peroxidase ou lactoperoxidase Essas duas enzimas estão presentes no leite cru. Nas temperaturas de pasteurização de 72 a 75°C por 15-20 segundos, e nesse tempo e temperatura a fosfatase alcalina não aguenta, ela é inativada, já a peroxidase aguenta (leite Pasteurizado tem Peroxidase Positiva), isso mostra que meu leite foi adequadamente pasteurizado. ⇨ Tanto que a legislação diz que o perfil enzimático do leite pasteurizado é: ● Peroxidase positiva ● Fosfatase negativa. Caso der fosfatase positiva em testes após a pasteurização significa que não foi realizada a pasteurização de forma adequada. Lembrando que a pasteurização é um tratamento mínimo para assegurar que meu produto é seguro, e que está livre de organismos patogênicos. (fosfatase negativa, peroxidase positiva) Se o leite for cru, o perfil enzimático tem que ser com os dois positivos: ● Fosfatase positiva ● Peroxidase positiva. Se chega para análise um leite que deu fosfatase negativa e peroxidase negativas, o que houve? Excedeu o tempo e/ou temperatura, e nesse caso não é um leite pasteurizado. E problemas que podem gerar é a demora maior para coagulação para produção de determinados produtos como queijo, isso não pode ocorrer para a indústria. Na legislação temos o perfil enzimático do leite cru e do pasteurizado, por que não temos do leite UHT? pois nesse caso irá inativas as duas enzimas, não tendo nenhuma das duas. Na prova, quando for pedido sobre perfil enzimático do leite cru ou do leite pasteurizado, trata-se das enzimas que fazem o controle do tratamento térmico. Para o leite ser destinado para o consumo humano, em questão de saúde pública - é somente o leite com fosfatase negativa e peroxidase positiva, se eu não atingir a temperatura mínima para eliminar microrganismos patogênicos no leite, e essa seria a combinação mínima de temperatura que elimina, no caso do pasteurizado é o mínimo o básico, Só como forma de comparativo, o leite UHT vai até 130 a 150C por 2-4 segundos vejam que a temperatura é menor mas a temperatura é maior.
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