Estrutura e Classificação de Proteínas

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Proteínas
São polímeros formados por 20 tipos de aminoácidos ligados por ligação
As proteínas são formados por 100 ou mais aminoácidos (chamados de
Não armazena-se no corpo.
Monômeros: aminoácidos – macromoléculas.
Macronutrientes – 15 a 20% VET.
Composto por C H O N
1g – 4 kcal
São 20 tipos de aminoácidos (aas)
peptídica.
padrão)
Estrutura do aminoácido
Classificação nutricional dos aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
de acordo com a solubilidade da cadeia lateral em pH=7 
Os aminoácidos classificados
como polares:
- NEUTRO: sem carga –
asparagina, glutamina,
cisteína, serina, treonina e
tirosina
- CARGA POSITIVA: básica
(amina no radical) – lisina,
arginina e histidina
- CARGA NEGATIVA: ácido
(carboxila no radical) –
aspartato e glutamato
Ligação Peptídica
Ligação covalente que une os aminoácidos para formar os peptídios e as proteínas
Une a carboxila de um aminoácido à amina do seguinte, com remoção de uma
molécula de água
Após a ligação peptídica, o aminoácido passa a ser chamado de resíduo
Proteínas – polímeros de aminoácidos
São polímeros formados por 20 tipos de aminoácidos ligados por ligação peptídica;
As proteínas são formados por 100 ou mais aminoácidos;
Não armazena-se no corpo proteína ou aminoácido
As proteínas podem ser formadas por uma ou mais cadeia polipepitídica ou
subunidades;
Dipeptídeo – 2 aminoácidos
Tripeptídeo – 3 aminoácidos
Oligopeptídeo – 4 a 10 aminoácidos
Polipeptídeo – mais de 10 aminoácidos
Peptideos: < 50 aminoácidos muitos com atividade biológica
Polipeptidios: >50 e <100 aminoácidos
Proteínas: a priori > 100 aminoácidos
Classificação de Proteínas
As proteínas podem ser classificadas das seguintes formas:
Classificação de Proteínas – quanto a composição
Formadas apenas por aminoácidos.
Exemplos: insulina, albumina, queratina, fibrinogênio.
Proteínas simples
Quando sofrem hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico.
Esse radical é denominado de grupo prostético, como, por exemplo, as
glicoproteínas e lipoproteínas, cujos grupos prostéticos são, respectivamente, um
glicídio e um lipídio
Exemplos: glicoproteínas, lipoproteínas 
Proteínas conjugadas
Não são encontradas na natureza e são obtidas pela degradação, por meio da ação
de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou conjugadas.
Exemplos: proteoses e as peptonas formadas durante a digestão.
Proteínas derivadas
Classificação de Proteínas – quanto ao número de cadeias
polipeptídicas
Proteínas Monoméricas
Formadas apenas por UMA cadeia polipeptídica.
Exemplos: mioglobina, albumina, caseína.
Proteínas Oligoméricas
De estrutura e função mais complexas.
Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.
EXEMPLOS:
hemoglobina, enzima, alostéricas
Classificação de Proteínas – quanto a forma
Maioria são insolúveis em água e tem alto peso molecular.
Formadas normalmente por longas moléculas de formato quase retilíneo e paralelas
ao eixo da fibra.
Exemplos (proteínas estruturais): colágeno do tecido conjuntivo, a queratina do 
 cabelo, a miosina dos músculos
Possuem estrutura espacial mais complexa e são esféricas.
Geralmente são solúveis em meio aquoso. 
Exemplos: proteínas ativas, como as enzimas e as transportadoras, como a
hemoglobina.
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulares
Níveis de organização das proteínas
Estrutura primária de glucagon
A cadeia principal da proteína formada pela
ligação dos aminoácidos e que mostra a
sequência em que eles aparecem é chamada
de estrutura primária da proteína. É a mais
simples.
Estrutura secundária – queratina e colágeno
A estrutura secundária geralmente é resultante de
ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio
do grupo – NH e o oxigênio do grupo C ═ O.
Assim, formam-se estruturas como as mostradas a
seguir, que são parecidas com uma mola (um exemplo
ocorre com a queratina de nossos cabelos)
Estrutura terciária – mioglobina
Quando as estruturas primárias das proteínas dobramse sobre si
mesmas, elas dão origem a uma
disposição espacial denominada de estrutura terciária.
Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre,
conhecidas como pontes dissulfetos
(estabiliza a proteína)
Ponte dissulfeto é formada entre dois resíduos de cisteína, por uma
reação de oxidação catalisada por enzimas específicas.
Frequentes no meio extracelular – insulina (estrutura molecular
consiste em duas cadeias polipeptídicas ligadas por três pontes
dissulfeto. Tais ligações mostram-se essenciais, uma vez que sua
ruptura irá provocar a perda total da atividade biológica da
molécula de Insulina.
Estrutura quaternária - hemoglobina
A estrutura quaternária corresponde a duas ou
mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não,
que se agrupam e se ajustam para formar a
estrutura total da proteína.
Por exemplo, a molécula da insulina é composta
por duas cadeias interligadas. Enquanto, a
hemoglobina é composta por quatro cadeias
polipeptídicas.
Desnaturação proteica
Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as
proteínas precisam apresentar sua
O calor, acidez, concentração de sais, entre outras condições
ambientais podem alterar a estrutura
Quando isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas.
A desnaturação não afeta as ligações peptídicas entre os
aminoácidos, a estrutura primária é mantida.
conformação natural.
espacial das proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas
desenrolam e perdem a conformação natural.
Quando usamos o álcool como desinfetante, ele penetra e dissolve
permanentemente a estrutura
Ovo frito ou cozido -no seu aquecimento ocorre a aglutinação e a precipitação da
albumina, que é a proteína da clara do ovo, é por isso que ela se torna branca.
Outro exemplo ocorre quando fervemos o leite, a nata é proteína desnaturada
Quando nossa temperatura corpórea se eleva muito na febre, é preciso controlá-la
para que não haja perda de funções em proteínas essenciais em nossas vias
metabólicas. Temperaturas acima de quarenta graus podem levar a inatividade de
algumas enzimas, causando danos irreversíveis ao nosso corpo
Situações comuns:
proteica de uma bactéria.
Algumas proteínas globulares desnaturadas conseguem voltar à sua estrutura terciária
natural, quando expostas às condições nativas para sua atividade. É o processo de
renaturação.
Ex: experimento da ribonuclease que perde sua função na presença do solvente
orgânico e dobra espontaneamente à sua estrutura tridimensional, quando ele é retirado
do meio
Destinos protéicos
As proteínas fornecem aminoácidos que terão três destinos:
– Catabolismo: fornecimento de energia: 4 Kcal/g;
– Anabolismo: síntese protéica, reparação tecidual, etc;
– Síntese de compostos de pequeno peso molecular: creatina
(fosfato muscular), carnitina( transporte de AG para mitocôndrias).
Funções das proteínas
Reparação de tecidos;
Construção de novos tecidos;
Formação de fluidos e secreções (muco, leite, esperma);
Manutenção do balanço osmótico;
Manutenção do equilíbrio ácido-base do sangue e tecidos.
diminuição das proteínas plasmáticas hipoproteinemia edema) - ALBUMINA
Papel biológico da proteína
Catalíticas (enzimas):
Estrutural:
- catalisam as reações bioquímicas (reações intra ou extracelulares
importantes que ocorrem nos animais e vegetais).
- sem as enzimas, essas reações não ocorreriam num tempo hábil e a
vida acabaria.
- Ex.: amilase (amido); pepsina (proteína); lipase (triglicerídeo).
- constituintes básicos das fibras musculares, cabelo, ossos, dentes e
pele, com função de sustentação e/ou proteção.
- Exemplo: colágeno, queratina, elastina.
- A fenilalanina é precursora da tirosina, que produz a melanina,
molécula responsável pela cor dos cabelos e da pele.
Papel biológico da proteína
Defesa:
Regulatória:
Transporte:
- anticorpos/imunoglobulinas
- coagulação sanguínea - fibrina e fibrinogênio
- Regulam a atividade celular ou fisiológica
- Ex.: insulina, glucagon, hormônio do crescimento
- no sangue (hemoglobina – O2; lipoproteína – lipídeos)
- na membrana (transportadores de moléculas para dentro ou para fora das células –
chamadasproteína de membrana – aminoácidos, glicose,
Na+ , K+)
Armazenamento ou reserva:
Contrátil:
- Ferritina (ferro) - localizada essencialmente no fígado. A ferritina é a mais importante
proteína de reserva do ferro e é encontrada em todas as células, especialmente
naquelas envolvidas na síntese de compostos férricos e no metabolismo e na reserva do
ferro.
- responsável pelo movimento, permitindo que as fibras dos músculos se contraiam.
- Ex.: actina e miosina.
Fontes alimentares
Carnes, aves, peixes
Leite e derivados
Ovos
Leguminosas
Cereais
Proteínas nos alimentos
Quantidade
Qualidade
Biodisponibilidade
Quantidade de aminoácidos essenciais
Digestibilidade proteica (biodisponibilidade)
Qualidade
Proporção de NITROGÊNIO que será absorvido após a digestão
↑ PROTEÍNAS ANIMAIS X ↓PROTEÍNAS VEGETAIS 
As proteínas de origem animal são normalmente de melhor qualidade (Valor
Biológico):
- Melhor distribuição aminoácidica (qualidade e quantidade)
- Melhor digestibilidade.
A síntese proteica não vai acontecer na falta de um dos aas.
Existe uma quantidade adequada de aas no organismo
O aas que estiver em menor proporção será o aminoácido limitante da dieta.
Proteína Complementar: 2 ou + fontes que juntas “cobrem” as deficiências.
Ex: Cereais + Leguminosas:
Cereais → arroz (baixo teor de lisina)
Leguminosas → feijão (baixo teor de metionina)
A combinação de cereais e leguminosas resulta em uma proteína final de melhor
qualidade nutricional
DIETA BRASILEIRA
Recomendações
DRI (2002): 10 a 35% do VET;
SBAN (1990): 10 a 12% do VET;
OMS (2003): 10 a 15% do VET;
DRI-RDA (2002) 0,8 a 1,0g/Kg/dia.
Atletas de elite: 1,2 a 2,0 g/kg/dia
1 concha de feijão cozido c/ caldo (86g) = 9g.
1 unidade de bife grelhado (90g) = 32,3g.
1 copo de leite integral = 7,6g.
1 fatia de queijo tipo minas = 8,7g. 
Total = 57,6g