Os erros inatos do metabolismo são distúrbios de natureza genética que geralmente correspondem a um defeito enzimático capaz de acarretar a interrupção de uma via metabólica

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Os erros inatos do metabolismo são distúrbios de natureza genética que geralmente correspondem a um defeito enzimático capaz de acarretar a interrupção de uma via metabólica. Tais erros do metabolismo são considerados a causa das Doenças Metabólicas Hereditárias em que a ausência de um produto esperado, acúmulo de substrato da etapa anterior a interrompida ou o surgimento de uma rota metabólica alternativa podem levar ao comprometimento dos processos celulares.
 E ainda hoje, são tidos por muitos profissionais como casos extremamente raros de se deparar durante a prática clínica sendo, muitas vezes, a última hipótese diagnóstica.
Enzimas são proteínas que atuam controlando a velocidade e regulando as reações que ocorrem no organismo. A ação das enzimas pode ser influenciada por alguns fatores, como a temperatura elevada. 
As enzimas atuam reduzindo essa energia de ativação e fazendo com que a reação ocorra de forma mais rápida do que na ausência dela. Essa capacidade catalizadora das enzimas aumenta a velocidade das reações em cerca de 1014 vezes. A ação das enzimas ocorre por sua associação temporária com as moléculas que estão reagindo, aproximando-as. Com isso, as enzimas podem enfraquecer também as ligações químicas existentes, facilitando a formação de novas ligações.
 As enzimas atuam em cadeia, sendo que diversas delas podem atuar em sequência, num determinado conjunto de reações, formando as chamadas vias metabólicas.
 As enzimas são moléculas polipeptídicas responsáveis pela catálise de reações do metabolismo de seres vivos. Elas atuam sobre moléculas específicas denominadas substratos enzimáticos, que são modificadas para dar origem aos produtos da reação. Porém, essa atividade das enzimas pode ser reduzida por diversos tipos de substâncias químicas, num processo que recebe o nome de inibição enzimática.
 Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:
 
Inibição Enzimática Reversível
Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade. Esses tipos podem ser distinguidos experimentalmente pelos efeitos do inibidor sobre a cinética de reação da enzima.
 Inibição Incompetitiva
Essas interrelações indicam que o grau de inibição pode aumentar à medida que se aumenta a concentração do substrato. Podem ser observada em reações catalisadas por enzimas que possuem mais de um substrato.
 Inibição Enzimática Irreversível
Os inibidores irreversíveis são aqueles inibidores que se ligam no sítio ativo da enzima, de modo a formar um complexo estável, ou seja, há a formação de uma ligação covalente entre o inibidor e a enzima, o que pode promover uma destruição dos grupos funcionais essenciais da enzima. Essa inibição é progressiva, aumentando com o tempo até que atinja uma máxima inibição. Nesse tipo de inibição há inibidores chamados de inibidores suicidas ou inibidores com base no mecanismo, os quais são compostos geralmente pouco ativos, até que se liguem à enzima. Eles agem de duas formas, ou é convertido em um composto muito reativo que se combina irreversivelmente com a enzima ou forma um produto que é um potente inibidor do passo seguinte da via metabólica.
Como as enzimas são também proteínas, fatores como o pH, a temperatura e a concentração de substrato irão influenciar no seu desempenho. As enzimas, como toda proteína, sofrem desnaturação em certas condições e param de funcionar.
Referências:
NELSON, David L; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 5. ed. Porto Alegre: Artmed, 2011. 1274 p.
YAMANAKA, Hideko; MARQUES, Paulo Roberto Brasil de Oliveira. Biossensores Baseados no processo de inibição enzimática. Departamento de Química Analítica, Universidade Estadual Paulista “Júlio de Mesquita Filho”, Rua Francisco Degni, s/n, 14800-900 Araraquara – SP, Brasil.