ENZIMAS BQ 20181-1

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ENZIMAS 
Profa Fatima Ventura Pereira Meirelles 
 PONTO DE VISTA BIOLÓGICO/BIOQUÍMICO 
 moléculas que permitem que as reações 
metabólicas ocorram a uma velocidade 
apreciável. 
 
 PROTEÍNAS RNA 
 
 
ENZIMAS: DEFINIÇÃO 
 PONTO DE VISTA TECNOLÓGICO 
 catalisadores de processos de transformação de 
matérias primas em produtos úteis. 
ENZIMAS: DEFINIÇÃO 
VANTAGENS CATÁLISE ENZIMÁTICA 
 Altas taxas de reações: 106 - 1012 vezes maior que a 
reação não catalisada 
 Condições de operação brandas: 
 - T baixas (< 100ºC); 
 - Patm; 
 - pH neutro 
• Grande especificidade: em relação a S e P 
• Geram poucos subprodutos 
• São catalisadores quirais 
• Podem ser imobilizadas para realização de processos 
contínuos e eficientes Biblioteca de proteínas 
 
E
E
S
ES
+
ES
Emil Fischer - Modelo 
da chave -fechadura 
 Capacidade de regulação: 
 - da atividade da enzima 
 pela [S] e/ou [P]; 
 pela [efetores] (geralmente alostéricos); 
 por modificação covalente 
 propriedades cinéticas das enzimas (pH, 
 T, ...) 
 - da quantidade de enzima 
 síntese/degradação 
 Enzimas não dirigem reações . Elas permitem que 
reações favoráveis ocorram mais rapidamente. 
VANTAGENS CATÁLISE ENZIMÁTICA 
LIMITAÇÕES CATÁLISE ENZIMÁTICA 
 Nem todas as reações podem ser catalisadas 
enzimaticamente 
 
 O catalisador é sensível a variações nas condições 
(pH, T,...) experimentais, exceto aquele provenientes 
de organismos extremófilos/adaptados 
è ENERGIA DE ATIVAÇÃO 
 
Ex: glicose  CO2 e H2O G’< 0 (-686.000 cal/mol) 
 
 instável (termodinamicamente) 
estável (cineticamente) 
 
 
v = f (nº de moléculas que alcançam o estado 
 intermediário / unidade de tempo 
 
 
è ENERGIA DE ATIVAÇÃO 
 
Em sistemas biológicos T  cte   Ea (enzimas) 
Enzimas não alteram o G’ ou a K’eq, apenas a velocidade. 
Assim: No equilíbrio 
 
][][ 11 PKvSKv rf  K
P
S
K
K
eq'
[ ]
[ ]
 

1
1
 
 
Na presença da Enzima, K1 e K-1 aumentam na mesma 
proporção de modo que K’eq e G’= cte. 
 
 
 Enzimas não dirigem reações . Elas permitem que 
reações favoráveis ocorram mais rapidamente pelo 
abaixamento da energia de ativação 
LIPASE: O SÍTIO ATIVO 
Estrutura tridimensional do sítio ativo 
da lipase de P.aeruginosa (modelo 
proposto por Noble e col, 1993). Em 
destaque observa-se a posição da 
tampa constituída pela -hélice e do 
sítio ativo da enzima: SER82; HIS251; 
ASP229 (reproduzido de Jaeger e col., 
1994). 
 
Esquema representativo das conformações “fechada” (A) e “aberta” (B) da lipase de 
Rhizomucor miehei adaptado de Jääskeläinen et al. (1998). 
ENZIMAS: MODO DE AÇÃO – 
ENCAIXE INDUZIDO 
 
 
 
 CO-FATORES 
 
 
• Algumas enzimas requerem co-fatores 
• Grupamentos funcionais que participam da catálise enzimática. Podem 
ser: 
 Co-enzimas Grupos prostéticos 
 
 transitoriamente permanentemente 
 associados à enzima associados à enzima 
 
 são regenerados na podem ser regenerados em 
 própria reação* reações paralelas ou acopladas 
 
* Exceto NAD+ (pode ser regenerado por outras reações) 
 HOLOENZIMA = APOENZIMA+ COFATOR 
 (ativa) (inativa) 
OBS : Muitas VITAMINAS, 
solúveis em água, são 
precursores destas moléculas e 
devem ser ingeridas pois o 
organismo não pode sintetizar. 
CLASSIFICAÇÃO INTERNACIONAL DAS ENZIMAS 
(nome das classes, números de códigos e tipos de reações catalisadas) 
1 - Óxido redutases (reações de óxido-redução) 
 1.1. Agindo em > CH - OH 
 1.2. Agindo em > C = O 
 1.3. Agindo em > C = CH 
 1.4. Agindo em > CH - NH2 
 1.5. Agindo em > CH - NH - 
 1.6. Agindo em NADH;NADPH 
2. Transferases (transferência 
 de grupos funcionais) 
 2.1. Grupos de C 
 2.2. Grupos aldeídicos ou 
 cetônicos 
 2.3. Grupos acila 
 2.4. Grupo glicosila 
 2.5. Grupo fosfato 
 2.6. Grupo contendo S 
3. Hidrolases (reações de hidrólise) 
 3.1. Ésteres 
 3.2. Ligações glicosídicas 
 3.3. Éter 
 3.4. Ligações peptídicas 
 3.5. Anidridos ácidos 
 
4. Liases (adição a duplas ligações - eliminação de 
grupos para formar duplas) 
 4.1. >C = C< 
 4.2. > C = O 
 4.3. > C = N 
5. Isomerases (reações de isomerização) 
 5.1. Racemases e epimerases 
 5.2. Cis-trans isomerases 
 5.3. Oxidoredutase intramolecular 
 5.4. Transferase intramolecular 
6. Ligases (formação de ligação com 
desdobramento do ATP) 
 6.1. C - O 
 6.2. C - S 
 6.3. C - N 
 6.4. C - C 
Ex: peptidil-L amino acido hidrolase/ 
Carboxipeptidase A ( EC.3.4.17.1) 
EC = Enzyme Commission 
3 - hidrolase 
4 - subclasse (C – N ) 
17 - subclasse - metalocarboxipeptidase (Zn2+) 
1 - número de série (arbitrário) 
 Grande especificidade: em relação a S e P 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESPECIFICIDADE: Alta  Absoluta 
 
 glicose  glicose 6P 
 frutose  frutose 6P 
Hexoquinase manose  manose 6P 
 
 
Glicose  glicose 6P hexoquinase 
 glicoquinase 
 
1 E : 3 S 
1S : 2E 
VANTAGENS CATÁLISE ENZIMÁTICA 
ESPECIFICIDADE 
 
 SELETIVIDADE x ESPECIFICIDADE 
(Ader et al, 1997: Methods in Enzymology 286,351-386) 
VANTAGENS CATÁLISE ENZIMÁTICA 
ESPECIFICIDADE 
R O
O
O R
O
O R
O
R O
O
OH
O R
O
R O
O
O R
O
OH
OH OH
O R
O
OH O R
O
OH
OH OH
OH
 LIPASE 
RE > 90% - 1,3 específica 
70 < RE< 90% - 1,3 seletiva 
RE< 70% - não específica 
Em determinadas condições as proporções entre os diferentes 
produtos é variada 
RE = excesso regioisomérico 
 (%r.e) 
= % 1,3 DAG - % 1,2 DAG 
= % 1(3) MAG - % 2 MAG 
Nomenclature 
Enzyme Names 
EC Number 
Common/ Recommended 
Name 
Systematic Name 
Synonyms 
CAS Registry Number 
 
Isolation & Preparation 
Purification 
Cloned 
Renatured 
Crystallization 
Reaction & Specificity 
Pathway 
Catalysed Reaction 
Reaction Type 
Natural Substrates and 
Products 
Substrates and Products 
Substrates 
Natural Substrate 
Products 
Natural Product 
Inhibitors 
Cofactors 
Metals/Ions 
Activating Compounds 
Ligands 
Functional Parameters 
Km Value 
Ki Value 
Turnover Number 
Specific Activity 
pH Optimum 
pH Range 
Temperature Optimum 
Temperature Range 
 
Disease & References 
 Disease 
References 
Stability 
pH Stability 
Temperature Stability 
General Stability 
Organic Solvent Stability 
Oxidation Stability 
Storage Stability 
Enzyme Structure 
Sequence/ SwissProt link 
3D-Structure/ PDB link 
Molecular Weight 
Subunits 
Posttranslational 
Modification 
Application & 
Engineering 
Engineering 
Application 
mailto:c.ebeling@uni-koeln.deWebmaster: Christian Ebeling 
- ENZIMAS - Curva de Progresso (diferentes S e E), 
curva de v x [E] e v x t, 
 - CINÉTICA ENZIMÁTICA: Equação de Michaelis- 
Menten, curva de v x [S] , gráfico de Lineweaver- 
 Burk, Importância do Km. Ordem de Reação, 
- ENZIMAS: Inibição, grau de inibição 
NO QUADRO 
CATÁLISE ENZIMÁTICA 
EQUAÇÃO DA VELOCIDADE 
 
ESTADO ESTACIONÁRIO (DEDUÇÃO NO QUADRO) 
 ES é praticamente constante ao longo do tempo: d[ES]=0 
 dt 
 vf (ES) = vd (ES)  k1[E].[S] = (k-1 + kp) [ES] 
ou seja = [E].[S] = (k-1+ kp) = KM = [E].[S] ou [ES] = [E][S] ’ 
 [ES] k1 [ES] KM 
Considerando que 
v = Kp [ES] [E]t = [E] + [ES] Vmax = Kp [E]t 
Substituindo [ES] ’ em V, dividindo ambos os lados por [E]t tem-se que 
 v = Kp [S] 
 [E]t KM + [S] 
Substituindo Vmax tem-se que v = Vmax [S] 
 KM + [S] 
 
 
 k1 kp 
 E + S ESE + P 
 k-1 
 
• ESTADO ESTACIONÁRIO (DEDUÇÃO NO QUADRO) 
 v = Vmax [S] 
 KM + [S] 
 k1 kp 
 E + S ES E + P 
 k-1 
 v 
 Vmax 
 
 
 
 
 Vmax/2 
 KM [S] 
EQUAÇÃO DA VELOCIDADE 
 Invertendo a equação de Michaelis Menten: 
 
 1 = KM + 1 1/v 
 v Vmax Vmax 1/ Vmax 
 
 Lineweaver Burk 
 
 
 k1 kp 
 E + S ES E + P 
 k-1 
- 1/KM 1/[S] 
KM [S] 
 v 
 
Ordem 1 Ordem 0 
EQUAÇÃO DA VELOCIDADE 
KM 
• estabelece valor aproximado para o nível de S intracelular 
 (é improvável que este nível seja >> ou << que KM) 
 A: Se [S] >> KM v1 ([S] = KM) = Vmax /2 
 v2 ([S] = 1000 KM) * 1 Vmax 
 v não pode exceder Vmax, não justifica o aumento [S] 
 B: Se [S] << KM 
 v seria muito sensível à variação de S e a maior 
 parte do potencial enzimático seria desperdiçada. 
 v seria << Vmax 
• KM é característico para cada enzima / substrato * permite a comparação de 
diferentes tecidos e organismos 
• Variação do KM permite alterar o modo de regulação de uma enzima 
(diferentes valores “in vivo” e “in vitro”) 
• Se conhecemos o KM podemos ajustar as condições para determinação 
do Vmax e conseqüentemente da [E], conhecido o Kp 
• Indica a ADEQUACIDADE entre S e E. 
 S com baixo KM tem alta afinidade pela enzima e 
 S com alto KM tem baixa afinidade pela enzima. 
 
 ligação do I impede a ligação do S 
 ligação de S e I são mutuamente excludentes 
 
 E + S ES E + P 
 + 
 I 
 
 EI 
 v 
 Vmax 
 
 
 Vmax/2 
KM Kmap [S] 
 - 1/KM - 1/Kmap 1/[S] 
1/v 
 
1/Vmax 
v = Vmax [S] 
 KMap + [S] 
Onde KMap = KM [1+ ([i]/ki)] 
INIBIÇÃO COMPETITIVA 
INIBIÇÃO COMPETITIVA 
 - ligação do I impede a 
 ligação do S 
 - ligação de S e I são 
 mutuamente excludentes 
 
• S e I competem pelo mesmo 
sítio (A) 
• OU 
 ligação de I impede a ligação de 
 S (em sítios não 
 necessariamente iguais) 
 COM MUDANÇA 
 CONFORMACIONAL (B) 
 
 SEM MUDANÇA 
 CONFORMACIONAL (C) 
 
 
 
 I S 
 C 
 B 
 A 
 não tem efeito na ligação do S 
 E se liga tanto ao S quanto ao I 
 sendo ESI incapaz de gerar P, o nível de ES no equilíbrio diminui pois existirá 
sempre alguma E na forma de ESI. É como se existisse menos enzima 
presente 
 
 E + S ES E + P 
 + + 
 i I 
 
 EI + S ESI 
 - 1/KM 1/[S] 
 1/v 
1/Vmaxap 
 
 
 v 
 Vmax 
 
 Vmaxap 
 Vmax/2 
 Vmax/2 
KM [S] 
INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA 
v = Vmaxap [S] 
 KM + [S] 
Onde Vmaxap = Vmax / [1+ ([i]/ki)] 
_ I se liga irreversivelmente à ES, formando ESI inativo 
_ A presença de ESI desloca a reação E + S  ES para a 
direita, de modo que KM diminui 
 
 E + S ES E + P 
 + 
 I 
 
 ESI 
 - 1/KMap - 1/KM 1/[S] 
 1/v 
 1/Vmaxap 
 1/Vmax 
 v 
 Vmax 
 Vmaxap 
 Vmax/2 
 Vmax/2 
KM ap KM [S] 
INIBIÇÃO ACOMPETITIVA 
v = Vmaxap [S] onde 
 KMap + [S] 
Vmaxap = Vmax / [1+ ([i]/ki)] 
KMap = KM / [1+ ([i]/ki)] 
 Vm 
 
 
 T 
 Vm2 
 Vm1 
 1 1 
 T2 T1 
 Vm 
 
 
 Tótima T 
 Altera a constante de velocidade da 
reação Kp 
 Equação de Arrhenius: Kp = 
F. e-A/RT 
 onde F = cte, A = energia de ativação, 
 T = temperatura absoluta e 
 R = cte dos gases 
EFEITO DA TEMPERATURA NA 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
Vm = Kp.Et Vm = F. Et. e-A/RT 
F.Et = G = cte 
T aumenta a Vm exponencialmente 
lnVm = -A . 1 + ln G 
 R T 
Para cada T temos: 
 lnVm2 = -A . 1 
 + ln G 
 R T2 
 Vm2 lnVm1 = -A . 1 
 + ln G 
 R T1 
 Subtraindo: lnVm2 = - A . 1 - 1 
 Vm R T1 T2 
No caso das enzimas, o aumento 
da T leva à desnaturação. 
Admitindo que altere, apenas o 
fator G se modifica, 
EFEITO DA TEMPERATURA NA ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
 
0
20
40
60
80
100
120
10 30 50 70
Lip
ase
 (%
)
Temperatura (ºC)
0
20
40
60
80
100
120
0 100 200 300
Ati
vid
ad
e (
%)
tempo (min)
22
30
37
45
55
EFEITO DA TEMPERATURA NA ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
VER GRÁFICOS 
SEMELHANTES NOS 
ARTIGOS EM ANEXO (EAD) 
• Sobre a estrutura da enzima: 
 faixas extremas desnaturação/inativação 
 faixas intermediárias protonação e desprotonação da enzima. 
• Sobre a catálise: 
 Uma vez que tanto a enzima quanto o substrato podem conter grupamentos ionizáveis, o pH 
pode influenciar na interação entre tais grupamentos e consequentemente na catálise. 
 Ex: Enzima E tem no centro catalítico grupamento com pK = 6,0, 
 substrato S tem grupamento ionizável com pK = 4,0: 
 EH E- EH E- 
 ativa 4 5 6 
 SH+ S- SH+ S 
 S real 
 De acordo com o esquema: A atividade será máxima em pH 5,0 
 
• A possibilidade de existir mais de 1 grupamento ionizável dificulta a previsão do perfil de v x 
pH. 
 
• A estabilidade da enzima em relação ao pH depende de vários fatores, entre elee, podemos 
citar: 
 Temperatura, força iônica, natureza do tampão, presença de conservantes e/ou íons 
contaminantes, [S] e/ou cofatores, [E] 
 
 
EFEITO DO pH NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
 
0
20
40
60
80
100
120
140
160
180
0 10 20 30 40
Ati
vid
ad
e 
(%
)
tempo (min)
FOSFATO 7
FOSFATO 8
TRIS 8
TRIS 9
CHES 9
CHES 10
0
20
40
60
80
100
120
1 3 5 7 9 11
Ati
vid
ad
e (
%)
pH
CITRATO
FOSFATO
TRIS
CHES
EFEITO DO pH NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
EFEITO DO pH NA ATIVIDADE E NA 
ESTABILIDADE ENZIMÁTICA 
VER GRÁFICOS 
SEMELHANTES NOS 
ARTIGOS EM ANEXO 
(EAD) 
FONTES DE ENZIMAS INDUSTRIAIS 
 VEGETAIS 
Papaína - protease extraída do mamão e utilizada nos 
processos de amaciamento de carnes. 
Bromelina - protease extraída do abacaxi e utilizada nos 
processos de amaciamento de carnes. 
 ou malto-amilase - enzima extraída a partir do grão de 
cevada germinado e utilizada nas indústrias cervejeiras, 
panificadora e de alimentos em geral. 
Desvantagem: 
 a produção de uma quantidade relativamente pequena de 
enzima requer o cultivo de uma grande quantidade de 
plantas 
 
o processo industrialsó é economicamente viável em 
países onde os custos operacionais e da terra não 
sejam altos. 
• ANIMAIS 
Renina - obtida a partir da mucosa estomacal de 
bezerros e utilizada na manufatura de queijos. 
Pancreatina - obtida, em geral, do pâncreas suíno e 
usada no tratamento do couro, na hidrólise das 
proteínas do soro do queijo e na síntese de 
peptídeos. 
Pepsina - geralmente obtida do estômago do porco. 
Catalase - enzima obtida a partir do fígado bovino 
ou suíno, usada na remoção de H2O2 do leite. 
Desvantagem: 
 Estas enzimas são obtidas em geral, a partir de 
subprodutos da indústria de carne, tendo portanto 
suprimento limitado no mercado. 
FONTES DE ENZIMAS INDUSTRIAIS 
• MICROBIANAS 
Alguns exemplos são as enzimas que atuam sobre: 
Monossacarídeos Glicose oxidase 
 Glicose isomerase 
Dissacarídeos Lactase 
 Invertase 
Polissacarídeos Amilases 
 Celulase 
 Pectinases 
Proteínas Proteases 
Lipídeos Lipases 
FONTES DE ENZIMAS INDUSTRIAIS 
• MICROBIANAS 
Vantagens: 
 grande variedade de funções catalíticas; 
 baixo custo de manutenção do microrga-nismo; 
 frquência regular (não é sazonal); 
 facilmente produzido em grande escala; 
 enzimas usualmente mais estáveis que suas equivalentes 
em plantas e animais 
 menor tempo de geração; 
 requerimentos nutricionais relativamente simples; 
 obtenção de maiores quantidades por manipulação 
genética ou variação das condições de cultivo; 
 ... 
FONTES DE ENZIMAS INDUSTRIAIS 
MERCADOS TRADICIONAIS 
 
INDÚSTRIAS - ADITIVOS/ 
 CATALISADORES DE 
PROCESSO 
−alimentícia 
−de bebidas 
−de ração 
−agropecuária 
−de detergentes 
−química - 
polímeros/biocatálise 
− farmacêutica 
−oleoquímica 
−de papel 
−de couro 
− textil 
 USO ANALÍTICO 
− kits diagnóstico 
− sensores enzimáticos 
 
 USO CLÍNICO 
− agente antiinflamatório 
− tratamento de ferimentos 
− agente antibacteriano 
− Antineoplásicas 
SÍNTESE ENZIMÁTICA 
TERAPIA ENZIMÁTICA 
 - substituir enzima ausente ou deficiente 
MEIO AMBIENTE 
ENZIMAS NA TDR (FERRAMENTAS): 
- isolamento e purificação de ácidos nucléicos 
- clivagem de DNA 
- união de fragmentos de DNA 
- reação em cadeia da polimerase 
- transformação e outros métodos de transferência 
gênica 
- seleção e isolamento de recombinantes 
- sondas de ácidos nucléicos e hibridização 
- sequenciamento de DNA 
- mutagênese sítio dirigida 
 
NOVOS MERCADOS 
SOLVAY ENZIMAS
MILAR
Natureza Organismo
do Produto Produtor
Proteases
Protease alcalina Bacillus licheniformis
Protease bacteriana de alta alcalinidade Bacillus alcalophilus
Protease fungica Aspergillus oryzae
Protease bacteriana neutra Bacillus amiloliquefaciens
Sistema enzimático Bacillus amiloliquefaciens
Protease vegetal Papaya
Sistema enzimático
α-Amilases
α-Amilase bacteriana termoestable Bacillus licheniformis
α-Amilase bacteriana Bacillus amililiquefaciens
α-Amilase bacteriana fungica Arpergillus oryzae
α-Amilase bacteriana fungica Arpergillus oryzae
α-Amilase bacteriana Bacillus amiloliquefaciens
Glucoamilases
Glucomilase Aspergillus niger var
Sistema enzimático
Pectinases
Pectinase fungica Aspergillus niger var
Pectinase fungica Aspergillus niger var
Sistema enzimático
Pectinase fungica Aspergillus niger var
Pectinase fungica Aspergillus niger var
Sistema enzimático
Sistema enzimático
Sistema enzimático
Coagulantes
Sistema enzimático Mucor miehei
Outras enzimas
Glicose isomerase Microbacterium arborescen
Glicose oxidase Aspergillus niger var
Sistema enzimático Trichoderma resei
β-Glucanas Bacillus amiloliquefaciens
Lactase Klueoveromyces lactis
Celulase Aspergillus niger var
Lipase Microbianos varios
Invertase Saccharomyces cerevicea
Dextranas Chaetonium gracile
Xilanase Microbianos varios
INDUSTRIAS: ADITIVOS/ 
CATALISADORES DE PROCESSO 
OPTIMASE 7,0 - 10 20 - 60 ºC
OPTICLEAN 8,0 - 11,5 15 - 60 ºC
FUNGAL PROTEASA 4,5 - 9,0 45 - 55 ºC
HT PROTEOLÍTICO 6,5 - 9,0 30 - 55 ºC
BEERZYME 6,5 - 9,0 30 - 55 ºC
PAPAINA 3,5 - 9,0 10 - 90 ºC
OPTIMASE PAG 6,0 - 10 15 - 60 ºC
TAKATHERM 5,5 - 8,0 80 - 95 ºC
TENASE 5,0 - 7,5 65 - 75 ºC
FUNGAL AMILASA 4,0 - 6,0 45 - 55 ºC
CLARASE 4,0 - 6,6 40 - 60 ºC
TAKATEX 5,0 - 7,5 65 - 75 ºC
DIAZYME 3,5 - 6,0 30 - 65 ºC
DIAZYME GA-PU 4,5 - 6,0 30 - 65 ºC
CLAREX 2,5 - 5,5 2 - 60 ºC
REAREX 2,5 - 5,5 2 - 60 ºC
MACEREX 3,0 - 5,5 10 - 60 ºC
PECTINASE AT 2,5 - 5,5 37 - 60 ºC
PECTINASE HPG 3,5 - 5,5 2 - 60 ºC
TROPIMAX 2,5 - 5,5 20 - 60 ºC
SUPEREX 3,0 - 5,5 10 - 60 ºC
OLEOMAX 2,5 - 5,5 2 - 60 ºC
MR 5,0 - 7,0 30 - 40 ºC
TAKASWEET 6,5 - 8,0 55 - 65 ºC
DEEO 3,5 - 7,5 20 - 70 ºC
CELULASA 5,0 - 7,0 40 - 60 ºC
GLUCANEX 6,0 - 7,0 50 - 70 ºC
LACTASA GYNL 6,0 - 8,0 34 - 35 ºC
CELULASA AC 3,5 - 7,0 25 - 60 ºC
LIPASA 5,0 - 7,0 30 - 40 ºC
INVERTASA 3,0 - 7,0 40 - 65 ºC
DEXTRANASA 5,0 - 6,0 50 - 60 ºC
XILANASA 4,8 - 8,0 30 - 60 ºC
Pr
od
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Nome do 
Produto
Fa
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In
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en
to
 d
e 
Ef
lu
en
te
s
INDUSTRIAS: ADITIVOS/ 
CATALISADORES DE PROCESSO 
Enzima Modificação Novas 
Propriedades 
Lisozima T4 Isoleucina 3 
por cisteína 
Aumento da 
termoestabilidade 
Tripsina Glicina 226 
por alanina 
Mudança de 
especificidade 
Amilase Leucina 84 
por triptofano 
Atividade reversa 
 
 
Enzima Microrganismo Companhia
Renina
(estômago
de
bezerros)
Kluveromyces
marxianus
Aspergillus niger
Escherichia coli
Gist
Brocades
Genencor
Pfizer
Malto
amilase
(cevada)
Bacillus subtilis Novo
ENZIMAS: MUTAGENES SITIO 
DIRIGIDA 
ENZIMAS PRODUZIDAS POR TDR 
• Fontes de extremofílicos 
• Fundo de oceanos com altas pressões 
• Ambientes de alta concentração salina 
• Fontes termais 
• Exemplos 
− Lagoa quente, rica em S, que é 
 convertido a ácido sulfúrico, por 
 espécies de Archaea. 
 
– Lago hipersalino no Egito, rico em 
carbonato de sódio. O pH destas 
 águas encontra-se na faixa de 10. 
 
Algumas Enzimas Termoestáveis de Interesse 
PROTEASES CELULASES QUITINASES 
ENZIMAS AMILOLÍTICAS XILANASES 
 
ENZIMAS DE ORGANISMOS 
EXTREMÓFILOS