Aminoácidos e Proteínas

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LI – aula 1 
Aminoácidos: 
 Micromolécula que na junção/ formação de um polímero dá origem a uma proteína. 
 Função reguladora, estrutural e energética. 
 Fragmento de proteína (hidrolise)  estrutura peptídica  aminoácidos  aa ++ aa = cadeia peptídica  
proteínas. 
 
 Moléculas constituídas por um grupamento amina, uma carboxila e uma cadeia lateral R (diferencia um 
aminoácido de outro) unidas a um único átomo de carbono – quiral. 
 
 Existem mais de 300 aa, porém, por conta do código genético, apenas 22 aminoácidos podem constituir as 
subunidades monoméricas que formar as proteínas. 
 Os aminoácidos, com exceção da glicina (não apresenta carbono quiral), apresentam isomeria optica e existem 
como um par de enantiomorfos. 
- Carbono quiral. 
- Luz que reflete; estrutura se volta para a direita (dextrogiro/ +) ou para a esquerda (levogiro/ -). 
 
 Como saber se o aminoácido é dextrogiro ou levogiro? 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Nosso organismo só consegue utilizar aminoácido para síntese de proteínas se esses forem levogiros. 
 
 Qual a isomeria dos aminoácidos sintetizados por DNA? 
 Síntese proteica – conformação levogira, porém na maioria das vezes que é ingerido aminoácido possuem as 
duas conformações (mistura racêmica). 
 Dextrogiro não tem benefício nenhum; deve-se se separar. 
 
 
 NOMENCLATURA: 
 
 CLASSIFICAÇÃO: 
 Essencial: alimentos; corpo não produz. Se não ingerir, não há síntese proteica. 
 Não essencial: corpo produz. 
 Condicionalmente essencial: ex: alguns pacientes acamados, há consumo alto de glutamina, então deve-se 
começar a ingerir. GLUTAMINA. 
 
 De acordo com a cadeia R: 
 Lipossolúvel ou apolar: 10 aa – 7 são alifáticos e 3 são aromáticos. 
 Hidrofóbico – interior da proteína. 
 Não doam ou recebem prótons. 
 Apresentam só carbono e hidrogênio em seus radicais. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Hidrossolúvel ou polar: 10 aa – 2 carregados -, 3 carregados + e 5 polares não carregados. 
 Hidrofílico – superfície da proteína. 
 Polares não carregados: 
R: sem carga, porém polares; encontra-se O2, N2, S, OH  garante polaridade. 
 
Valina, leucina e isoleucina – musculatura. 
Metionina – 1 º aa da síntese. 
Triptofano – serotonina. 
Fenilalanina – dopamina, noradrenalina, 
adrenalina. 
 
 
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 Polares com carga positiva: 
R: grupamentos carregados positivamente  pH ácido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Polares com carga negativa: 
R: grupamentos carregados negativamente  pH básico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 CARACTERISTICA: 
 Anfóteros: interage com substâncias básicas e acidas ao mesmo tempo. 
 pH ideal: positivo e negativo  se anulam. Passível de doar e receber elétrons. 
 
 
 
 
 
LI – aula 2: 
Proteínas: 
 Formadas a partir da junção de aminoácidos. 
 Presentes em todas as células dos organismos vivos  maior parte no musculo e fígado. 
 INTERESSE BIOLOGICO: 
 Peptídeos: 
 
 Proteínas: 
 
 Origem exógena: ingestão 
 Endógena: degradação de estruturas do corpo  pessoa não ingere carboidrato direito e a reserva de lipídeo está 
baixa, corpo começa a degradar proteína, principalmente do musculo para fornecer energia. 
Gliconeogênese: aminoácido  glicose (fonte energética). 
 FUNÇÕES: 
 Estrutural. 
 Anabolismo: síntese de proteínas e polipeptídios. 
 Catabolismo: degradação. 
 Produção de energia (gliconeogênese) e síntese de compostos de pequeno peso molecular. 
 Formação de enzimas, anticorpos, hormônios. 
 
 CLASSIFICAÇÃO: 
 
 
 
 
Toda enzima é uma proteína (exceto: ribozima), mas 
nem toda proteína é uma enzima. 
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 Quanto ao número: 
 
 ESTRUTURA: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 INTERAÇÃO: 
 Ligações entre os aminoácidos: ligação peptídica  grupamento amina + carboxila, sai água.7 
- Ocorre no ribossomo; forma estrutura primaria. 
- 2 aminoácidos = 1 lig. Peptídica = libera 1 água. 
- 3 aminoácidos = 2 lig. Peptídicas = libera 2 águas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Para formar as estruturas secundaria, terciaria e quaternária é necessário que os grupamentos “R” se liguem. 
- Ligação de hidrogênio  secundaria tem preferência. 
- Interações hidrofóbicas. 
- Ligações de enxofre. 
-Ligação iônica. 
 
 
 
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 CÓDIGO GENETICO: trincas de nucleotídeos (códons). 
 É universal. 
 No ribossomo ocorre síntese proteica. 
 Cada aminoácido é codificado por um códon. 
 AUG/ metionina: primeiro códon; SÓ COMEÇA SINTESE AQUI. 
 UAA, UAG, UGA: códon de parada. 
 Pode ser degenerado; um mesmo códon pode codificar diferentes aminoácidos. 
 
 
 
 
LI – aula 3: 
Enzimas: 
 Toda enzima é uma proteína, exceto: ribozima (RNA com capacidade catalítica). 
 São altamente especificas ao substrato, conseguem identificar se é dextrogiro ou levogiro. 
 Alto poder catalítico (acelera a reação – temperatura e pH ideal – e diminuem a energia de ativação). 
- Ex: degradação de carboidrato  não seria possível degradar as moléculas de glicose, se não fosse pelas enzimas. 
 Capazes de transformar substrato (reagente) em produto (resultado da catalise). 
 Regulam e catalisam as reações metabólicas – definem se a reação vai ou não ocorrer. 
- Ex: na via da glicólise  glicose em glicose-6-fosfato, quem faz isso é a enzima hexoquinase (percebe se tem muito 
ou pouco ATP formado  muito ATP: não quebra mais a glicose até todo o ATP ser consumido, então ela volta a 
funcionar). 
 As proteínas são estruturas quaternárias que possuem grupamentos R livres (responsáveis por formar o centro ativo de 
uma enzima - local da molécula da enzima onde o substrato 
se liga. 
 ESPECIFICIDADE: 
 MODELO CHAVE-FECHADURA: 
Encaixe perfeito. 
 
 
 
 
 
 
Foram feitas 3 ligações peptídicas e 
liberadas 3 moléculas de água. 
Ligação de hidrogênio: 
 AA polares. 
 Cadeia lateral à OH ou NH2. 
 
Interação hidrofóbica: 
 AA apolares. 
 
Ligações de enxofre: 
 AA com tiol (-SH). 
 Cisteína (S-S). 
 
Ligação iônica: 
 AA com cargas opostas. 
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 MODELO DE AJUSTE INDUZIVEL: 
A enzima consegue se ajustar ao substrato. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 CLASSIFICAÇÃO: 
 Monomérica: uma cadeia polipeptídica. 
São zimogênios – forma inativa depois se torna a forma ativa. 
 
 Oligomérica: mais de uma cadeia polipeptídica. 
Possuem sítio alostérico – regulam a enzima – para ou não de funcionar. 
Ex: na via da glicólise  enzima hexoquinase percebe se tem muito ou pouco ATP formado por meio do sítio 
alostérico  muito ATP: não quebra mais a glicose, enzima para de funcionar, até todo o ATP ser 
consumido, então ela volta a funcionar. 
- Efetor alostérico positivo: acelera; efetor negativo: inibe. 
- Coenzima: molécula orgânica; cofator: molécula inorgânica (substâncias que se ligam nosítio alostérico, 
auxiliando na catalise). 
 LOCALIZAÇÃO: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 TIPOS DE ENZIMAS EM RELAÇÃO A REAÇÃO CATALISADA: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 COMO AS ENZIMAS INTERFEREM NAS REAÇÕES? 
 Quando duas moléculas se colidem pode ter, ou não reação, dependendo da posição da colisão. 
 
 
 
 
 
 
 A enzima coloca os substratos na posição correta para acontecer a reação, logo o gasto de energia é menor. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 FATORES QUE INTERFEREM NA VELOCIDADE DAS REAÇÕES: 
 Concentração de substrato: quanto mais substrato, mais velocidade; até certo limiar. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Concentração da enzima: a velocidade será tão maior quanto a quantidade de enzima presente no início da 
reação. 
 Temperatura: enzima tem temperatura ideal. Dependendo da temperatura, a proteína desnatura  perde o 
sítio ativo, não reconhece o substrato para fazer catalise. 
 
 pH: enzima tem pH ideal. Dependendo do pH, a proteína desnatura. 
 
 
 
 
 
 
 CINEMATICA ENZIMATICA: 
 Determina constantes de afinidade do substrato e dos inibidores. 
 Conhece as condições ótimas da catalise. 
 Ajuda a elucidar os mecanismos de reação. 
 Determina a função de uma determinada enzima em uma rota metabólica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Existem substâncias que interferem na ação de uma enzima, tornando a velocidade da reação mais lenta: inibidores 
enzimáticos. 
 Competitivos: substrato e inibidor competem pelo sítio ativo; a ligação ao sítio ativo deve ser fraca. 
 
 Não competitivo: o inibidor se liga a um sítio diferente do substrato. Muda a conformação da enzima e altera 
sua capacidade catalítica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Irreversível: inibidor se liga fortemente a enzima, sendo assim o substrato não consegue se ligar ao sítio 
ativo. 
 
- Acetilcolina se liga a um receptor nicotínico para realizar contração, a enzima acetilcolinesterase separa o 
acetil da colina para que a contração pare. 
Dividindo Kcat/Km, acha-se que 
o melhor substrato para a 
enzima é o C. 
LI – aula 4 
Ácidos graxos 
 Ácidos orgânicos monocarboxílicos (COOH) de cadeia longa (hidrocarbonetos). 
 Números pares de carbonos  acetato. 
 Formação de 2 em 2 carbonos. 
Ex: 18 carbonos  precisa de 9 moléculas percursoras. 
 Excesso de glicose é direcionado para a síntese de lipídeos, e no ciclo de Krebs vai chegar um ponto que vai ter 
tanta glicose e ATP que vai sair, principalmente, acetato, do ciclo e começa a formar acetil-Coa, tira 2 carbonos 
para formar o ácido graxo. 
 1º ácido graxo a ser formado no nosso organismo: palmitato. 
 Ácidos graxos saturados: ligação simples  linear  interação maior; conseguem fazer mais ligações  mais 
difícil de interromper  estado solido. 
 Gorduras animais. 
 
 Ácidos graxos insaturados: ligação dupla  torção  pouca interação/ ligação  se aumentar a temperatura é 
mais fácil de romper  estado líquido 
 Óleo vegetal. 
 
 OBS: margarina é um óleo vegetal, porém se encontra no estado solido por conta do processo de 
hidrogenação  excesso de hidrogênio atacando as duplas ligações e rompe elas, e no lugar das duplas 
ligações entra os hidrogênios  por aquecimento é possível que a gordura cis pode passar a ser trans 
(prejudicial à saúde). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Insaturação no carbono 3: ômega 3. 
 
 NOMENCLATURA: 
 Delta: 
- Conta o número de carbonos começando pela porção polar do lipídio + número de duplas. 
 
 Ômega: 
- Conta o número de carbonos a partir da cauda + indicar a posição da saturação. 
 
 CLASSIFICAÇÃO: 
 Essenciais: obtidos na dieta. 
- OBS: incapaz de sintetizar ômega 3 e 6 e de converter ômega 3 em 6, por isso é importante consumir 
eles  a partir deles é possível produzir substâncias muito importantes, como os eicosapentaenoicos e 
docosaexaenoicos, importantes no processo de inflamação (ômega 3 – anti-inflamatório, ômega 6 – pró-
inflamatório. 
- Poli-insaturados. 
 Não essenciais: sintetizados. 
 
 Quanto a cadeia carbônica: 
- Saturados: 
Butirosos: 4 – 10 átomos de C. 
- Líquidos em temperatura ambiente, porque o número de carbonos é pequeno, isso diminui a força de 
interação também. 
- Até 8C são voláteis e solúveis em água. 
- Até 10C são pouco solúveis em água. 
- Acima de 10C é insolúvel em água. 
Gordurosos: 12 – 22 átomos de C. 
Cerosos: 22 – 24 átomos de C. 
Importante: 16C: Palmítico; 18C: Esteárico 
 Localização: 
- Lipídeos de membrana. 
FOSFOLIPIDEOS: glicerol + 2 ácidos graxos + fosfato ligado a um álcool. 
Obs: esfingolipídios, ao invés de usar glicerol, usa-se esfingosina (liga-se a 1 ácido graxo + fosfato) 
GLICOLIPIDEOS: glicerol + 2 ácidos graxos + mono/ dissacarídeo. 
Obs: esfingolipídios, ao invés de usar glicerol, usa-se esfingosina (liga-se a 1 ácido graxo + mono/ 
oligossacarídeo). 
 PROPRIEDADES FISICO-QUIMICAS: 
 Saturados: sólidos  gordura animal, insaturados: líquidos  óleo vegetal. 
 Quanto 9mais carbonos, maior ponto de fusão e solubilidade em solventes orgânicos e menor 
solubilidade em água. 
 Quanto mais insaturação, menor ponto de fusão  não precisa de uma temperatura tão alta para romper 
as ligações. 
 FORMAÇÃO DO TRIGLICERIDEO: 
 Junção de um glicerol + 3 ácidos graxos. 
 A ligação vai ser entre a hidroxila do glicerol e o hidrogênio do ácido graxo  saem 3 moléculas de 
água. A cada hidroxila que sair, entra um acido graxo. 
 Esse processo é denominado esterificação  forma uma ligação éster. 
 
 Triglicerídeo com todos os ácidos graxos diferentes  misto. 
 Triglicerídeo com todos os ácidos graxos iguais  simples. 
 Fornecem energia suficiente para manter o organismo por muito tempo. 
 Principal fonte energética. Quando precisamos de energia nosso corpo precisa quebrar (lipases) esses 
triglicerídeos armazenados para produzir ATP. 
Quebra de triglicerídeo  libera uma molécula de glicerol e três molécula de ácido graxo. 
 
 
 
 
 
 
 ESTEROIDES: 
 Tem em sua estrutura o ciclopentanoperidrofenantreno. 
 
 Colesterol forma alguns hormônios. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Ácido araquidônico pode originar os eicosanoicos (leucotrieno, tromboxano, prostaglandinas)  
favorece o processo inflamatório. 
 
 VITAMINAS: 
 Obtidas na alimentação. 
 Lipossolúveis: K,A,D,E. 
 
 
 Hidrossolúveis: complexo B e vitamina C. 
 
 
LI – aula 5: 
Carboidratos 
 Macromoléculas mais abundantes na terra. 
 Sinônimos: hidrato de carbono, glicídios e açúcares (sabor doce). 
 Formada e utilizada no processo de: 
 Fotossíntese  converte CO2 e H2O em carboidrato. 
 Alimentação. 
 E em alguns processos de energia para formar ATP  respiração celular (glicólise, ciclo de Krebs e 
cadeia respiratória). 
 Função: 
 Energética: utilizando glicose e reservas de glicogênio (animais) e amido (vegetais). 
 Estrutural: constituição utilizando celulose (vegetais), quitina (artrópodes) e peptideoglicanos (bactérias 
gram + e um pouco nas gram -). 
 Classificação: 
 Monossacarídeos: uma única unidade; monômero (+ simples) 
Ex: glicose, maltose, frutose. 
 Oligossacarídeos: poucas unidades (de 2 a 19 unidades). 
 Dissacarídeo é um polissacarídeo 
Ex: sacarose (frutose + glicose), rafinose(galactose + glicose + frutose). 
 Polissacarídeos: Muitas unidades (+ de 20 unidades). 
 Ex: glicogênio e amido  formados apenas por glicose. 
MONOSSACARÍDEOS: 
 (CH2O)n; n= número de carbonos. 
 Variam de 3 a 7 carbonos. 
3C → triose (metabolismo de glicose); 4C → tetrose; 5C → pentose (RNA e DNA); 
6C → hexose (glicose, frutose, galactose); 7C → heptose. 
 
 
 
 
 
 
 
 
OBS: DNA é uma exceção a fórmula  possui um oxigênio a menos  por ser a molécula que armazena todas as 
informações genéticas, não pode ser oxidado facilmente  isso mantém a sua estabilidade. 
 São solúveis em água. 
 Na presença de água, a estrutura aberta (projeção de Fischer) se fecha (projeção de Haworth). 
 Se for uma aldose  carbono 1 que se fecha  interage com a hidroxila (sai a =O, e o carbono da 
hidroxila se liga ao “O”). 
 Se for uma cetose  carbono 2 que se fecha. 
 
 
 
-  (anel de 5 átomos = furanosidico; anel de 6 átomos = piranosidico). 
 
 
 
 
 
 
 
 
Hidroxila que está do lado direito fica para 
baixo. 
Hidroxila que está do lado esquerdo fica 
para cima. 
 Carbono anomérico: carbono ligado a dois oxigênios. 
 - Caso não sobre nenhum carbono anomérico livre  açúcar não vai ser redutor. 
 
 
 
 (hidroxila para baixo  anomérico alfa; hidroxila para cima  anomérico beta). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Poliidróxidos (possuem várias hidroxilas - OH). 
 Insolúveis em solventes orgânicos. 
 Brancos e cristalinos. 
 Maioria com sabor doce. 
 Classificação quanto ao grupo funcional: 
 Aldoses. 
 Cetoses. 
 
 
 
 
 
 
 Isomeria optica: 
 Desviam a luz polarizada  D (dextrogiro) e E (levogiro). 
 São preferencialmente, dextrogiros. 
 Para saber se é dextrogiro ou levogiro: 
 Olhar penúltimo carbono (tem que ser quiral  4 ligacoes diferentes). 
 Procurar no carbono o lado da hidroxila. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Exceção: sem carbono quiral. 
 
 Como saber quantos isômeros tem? 
 Regra de Van’t Hoff. 
2n  n= número de carbonos quirais. 
 
 
 Resposta: 2n = 21 = 2 isômeros ópticos.  uma forma dextrogira e uma levogira. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Resposta: 2n = 24 = 16 isômeros ópticos.  8 formas dextrogiras e 8 levogiras. 
 
 
 
 Epímeros: monossacarídeos que diferem na posição de uma hidroxila apenas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Tautomerização: transforma um epímero em outro. Pode ter ação enzimática ou não. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
OBS: mudou a hidroxila de posição. 
 Enantiômeros: diferem na posição de todas as hidroxilas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Conseguem originar todas as outras unidades, por meio de ligação glicosídica. 
 
DISSACARIDEOS & OLIGOSSACARIDEOS: 
 Formados por ligação glicosídica. 
 Glicose + glicose = maltose, trealose (adoçante; açúcar dos insetos). 
 Galactose + glicose = lactose  açúcar do leite. 
 Glicose + frutose = sacarose  açúcar das plantas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Nomenclatura: 
 Identificar a configuração alfa ou beta. 
 Resíduo não redutor (esquerda). 
 Entre parênteses colocar os carbonos que estão se ligando. 
 Identificar o segundo resíduo. 
 
Intolerância à lactose  o indivíduo não 
possui a enzima lactase para quebrar a lactose 
em galactose e glicose  não absorve a 
lactose  vai ser acumulada no intestino  
retém líquido – diarreia. 
POLISSACARIDEOS: 
 Polímeros de alto peso molecular (< 20.000D). 
 Muitos monômeros. 
 Classificação quanto a unidade formadora: 
 Homopolissacarídeos: todos os monômeros iguais. 
Ex: glicogênio, amido e celulose  formados só por glicose. 
 
 Heteropolissacarídeos: formados por mais de um monômero. 
Ex: peptideoglicanos. 
 
 Classificação quanto a origem: 
 Zoohomopolissacarídeos: origem animal → glicogênio; 
 GLICOGÊNIO: 
- Várias moléculas de glicose que fazem ligação (alfa1→4/ (alfa1→6). 
- Ramificações: ligação a1→6. 
- Ele é ramificado por conta da presença de enzimas, as quais promovem a retirada rápida de 
 glicose das pontas quando se precisa de energia. 
 
 Zooheteropolissacarídeos: origem animal → ácido hialurônico; 
 Fitohomopolissacarídeos: origem vegetal→ celulose e amido. 
 AMIDO: 
- Formado por amilose (sequência linear, não ramificada, insolúvel em água) e amilopectina 
(sequência ramificada e solúvel em água). 
 CELULOSE: 
- Sequência linear, não ramificada, insolúvel em água. 
- Quando ingerimos um vegetal, não é possível quebrar ele para produzir energia, porque nosso 
 corpo não possui enzima para quebrar celulose. 
 Exemplo de outros polissacarídeos: 
 Quitina → exoesqueleto (N-acetilglicosamina). 
 Dextrana → leveduras e bactérias.