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UFLA - Bioquímica 
ESTUDO DIRIGIDO - CARBOIDRATOS 
 
1. Quais as principais funções dos carboidratos no nosso organismo? 
2. Definir e dar exemplos de monossacarídeos. 
3. Os monossacarídeos podem ser classificados de acordo com o no de átomos de carbono 
em sua estrutura. Qual a hexose mais importante nos organismos? Escreva sua estrutura 
cíclica e acíclica. 
4. Definir e dar exemplos de dissacarídeos. 
5. Definir e citar exemplos de polissacarídeos estruturais e de reserva. 
6. Quais as diferenças entre o amido, a celulose e o glicogênio 
7. Descreva os dois tipos de polímeros de glicose constituintes do amido mostrando suas 
diferenças. 
8. Quais as funções das glicoproteínas. Cite exemplos. 
9. D-glicose, D-galactose e D-frutose são todos: 
1) Isômeros 
2) Epímeros 
3) Monossacarídeos 
4) Aldo-hexoses 
A melhor resposta é: 
a) 1, 2 e 3. 
b) 1 e 3. 
c) 2 e 4. 
d) Somente 4 
e) Todas. 
10. Escreva a estrutura demonstrando a ligação glicosídica entre 2 moléculas de glicose. 
 A) α 1→4 B) α 1→6 
11. Faça a ciclização da molécula de frutose e da molécula de glicose e descreva as 
diferenças. 
 
 
 
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UFLA – Bioquímica 
ESTUDO DIRIGIDO – LIPÍDIOS E MEMBRANAS 
 
1. Quais as principais funções dos lipídios nos organismos? 
2. Qual a forma de estoque dos lipídios no tecido adiposo? 
3. O que são ácidos graxos essenciais? Identifique-os e diga qual sua importância no 
nosso organismo. 
4. Defina ácido graxo saturado e insaturado. 
5. Correlacionar a consistência das gorduras animais e óleos vegetais com a estrutura dos 
ácidos graxos componentes destas substâncias. 
6. Esquematize um fosfolipídio com um ácido graxo saturado e um insaturado. 
Identifique a parte polar e a apolar da molécula. 
7. O Modelo do Mosaico Fluido foi descrito por Singer & Nicolson em 1972. Esquematize 
este modelo e identifique seus componentes. 
8. O que é temperatura de transição de fase? Como ela modifica as propriedades da 
membrana? 
9. Quais os tipos de movimentos que um fosfolipídio pode fazer dentro de uma 
bicamada? 
10. Onde se localizam e qual a função dos carboidratos na membrana? 
11. A distribuição dos lipídios e proteínas nas membranas não é homogênea. O que é este 
fenômeno e porque ele se justifica? 
12. Esquematize uma micela e um lipossoma. 
13. Caracterizar transporte ativo e transporte passivo. 
 
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UFLA - Bioquímica 
ESTUDO DIRIGIDO – ÁCIDOS NUCLÉICOS 
 
1. Qual a unidade básica dos ácidos nucléicos? 
2. Definir nucleosídio e nucleotídio. Citar os nucleotídios componentes dos ácidos nucléicos. 
3. Diferencie DNA e RNA, quanto: DNA RNA 
a) ao açúcar 
b) as bases nitrogenadas 
c) hélices (arranjo bidimensional) 
d) localização intracelular 
4. Escreva a seqüência complementar (na notação padrão 5’ - 3’) às fitas de DNA abaixo: 
a) GATCAA b) TCGAAC c) ACGCGT d) TACCAT 
5. Que ligações estabilizam as fitas individuais do DNA? 
6. Que tipos de ligações estabilizam a dupla-fita do DNA? Aponte a diferença entre 
pareamentos do tipo C-G (ou G-C) e A-T (ou T-A). 
7. Qual a importância dos nucleotídeos no metabolismo de glicídios, lipídios e proteínas? 
8. O que são histonas? 
9. Quais as diferenças entre a organização do material genético nos procariotos e nos 
eucariotos? 
10. Liste os diferentes tipos de RNA, sua localização e função. 
11. Como se chama o processo pelo qual um gene (DNA) se expressa, formando um RNA ? 
12. O que é um códon? Qual a importância dele no processo de síntese de proteínas? 
 
Obs.: O código genético é universal, ie, é o mesmo para todos os organismos vivos! 
 
13. O que é mutação? Qual a conseqüência da simples mutação glu→val na cadeia β da Hb 
humana? 
Obs. Muitas vezes, quando o material biológico para análise é muito pouco (criminalística), 
ou para amplificar um pedaço de DNA conhecido, utiliza-se a técnica de PCR (“polimerase 
chain reaction”), que produz milhares de cópias do material genético para posterior 
eletroforese da “impressão digital” ou inserção em um vetor para produção da proteína com 
alto rendimento, pela técnica do DNA recombinante. Na técnica do DNA recombinante 
(engenharia genética) o gene de uma proteína desejada é clivado com enzimas de restrição e 
inserido num vetor (geralmente um DNA circular de bactéria ou virus) que é então inserido 
na célula hospedeira, ex.: E. coli, que expressará a proteína desejada em altas 
concentrações. Duas preparações de insulina (Humulin, produzidas pela empresa Lilly) - de 
ação rápida e lenta - disponíveis no mercado são sintetizadas por esta técnica. Atualmente 
explora-se bastante o melhoramento genético de espécies. 
14. Faça uma pesquisa em jornais / revistas / rede e encontre uma aplicação da técnica de 
DNA recombinante, ligada à saude, nutrição ou agronomia. 
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UFLA – Bioquímica 
ESTUDO DIRIGIDO – AMINOÁCIDOS 
 
1. Escrever a fórmula genérica de um aminoácido. Dar exemplos de: 
a) Aminoácido com um grupamento amino e dois grupos carboxílicos. 
b) Aminoácido com um grupamento carboxílico e dois grupos amino. 
2. Dê o nome do (s) aminoácido (s) que se encaixa (m) nas afirmativas abaixo: 
a) Contém um grupo hidroxila em sua cadeia lateral. 
b) Pode formar ligações dissulfeto. 
c) Contém a menor cadeia lateral. 
d) Possui uma carga total positiva em pH fisiológico. 
e) É quase sempre encontrada encerrada na parte central de proteínas. 
f) Contém um grupo amida em sua cadeia lateral. 
g) Tem grupo R pequeno e polar contendo uma hidroxila. É importante no sítio 
ativo de algumas enzimas. 
h) O grupo R tem pKa = 10,5, tornando-o carregado positivamente em pH 
fisiológico. 
i) Possui grupo R aromático, de natureza hidrofóbica e neutro em todos os pHs. 
j) Possui grupo R aromático capaz de formar pontes de hidrogênio e com pKa 
próximo de 10. 
3. Definir ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido. 
4. Escrever as formas iônicas predominantes da glicina (pKa1 = 2,3 e pKa2 = 9,6) e suas 
cargas líquidas em pH 1, pH 2,3, pH 7,0, pH 9,6 e pH 12. Calcular o pI. 
5. Ao analisarmos a equação de Handerson-Hasselbach, o que acontece se a 
concentração do ácido HA for igual a da sua base conjugada A-? 
6. Dizer a qual ponto da curva de titulação da glicina abaixo as seguintes afirmativas se 
referem: 
a) Regiões de tamponamento. 
b) Ponto isoelétrico. 
c) Concentração de +NH3-CH2-COOH é máxima. 
d) Concentração de +NH3-CH2-COO- é máxima. 
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e) Ponto onde o pH tem valor igual ao pKa de ionização do grupo carboxila. 
f) Região onde ocorre diminuição da solubilidade da glicina. 
 
 
7. Esquematizar a ligação peptídica. 
8. Exemplifique como uma mutação poderia alterar a conformação tridimensional de uma 
proteína. 
9. Estabelecer a ordem crescente de força ácida dos ácidos de Brönsted a seguir: 
 Ka pKa 
Ácido acético 1,8 x 10-5 4,7 
Ácido carbônico 7,9 x 10-7 
6,0 x 10-11 
6,1 
10,4 
Ácido fosfórico 7,6 x 10-3 
6,3 x 10-8 
5,0 x 10-13 
2,1 
7,2 
12,3 
Íon amônio 5,5 x 10-10 9,3 
Íon metilamônio 2,5 x 10-11 10,6 
 
10. O que é sistema tampão? 
11. Escolha, entre os tampões abaixo, o mais adequado para um experimento a ser 
conduzido em pH fisiológico. Explique: 
 
CH3COOH CH3COO- + H+ ( pK = 4,7) 
H2PO4- HPO42- + H+ (pK = 7,2) 
CH2COO--NH3+ CH2COO--NH2 (pK = 9,3) 
 
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UFLA – Bioquímica 
ESTUDO DIRIGIDO - PROTEÍNAS 
 
1. Definir proteínas globulares e fibrosas. Citar exemplos 
2. Definir estrutura primária. 
3. Descrever as estruturas regulares - α hélice e conformação β - que compõe a estrutura 
secundária das proteínas globulares. 
4. Definir estrutura terciária de proteínas globulares. Esquematizar os tipos de ligações 
que as mantêm. 
5. Definir estrutura quaternária de proteínas globulares. Citar exemplos de proteínas com 
estruturas quaternárias. 
6. Estabelecer uma relação entre a disposição dos radicais polares e apolares de uma 
proteína em solução aquosa e para uma proteína de membrana. 
7. Definir ponto isoelétrico (pI) de umaproteína. Como se pode determiná-lo? 
8. Definir desnaturação de uma proteína e descrever a ação do pH extremo e 
temperatura sobre a estrutura das proteínas. 
9. Já foram descritas nos seres humanos cerca de 500 tipos de hemoglobinas diferentes 
da hemoglobia presente em adultos saudáveis (HbA). Essas hemoglobinas anormais 
apresentam substituição de um aminoácido, como mostra o quadro a seguir. Todas 
causam doenças de gravidade variável, com exceção da última, que não tem 
manifestações clínicas. 
Hemoglobina Aminoácido da HbA Aminoácido da Hb anormal 
Hb Hammersmith Fenilalanina Serina 
Hb Bristol Aspartato Valina 
Hb Bibba Leucina Prolina 
Hb Savannah Glicina Valina 
Hb Phily Tirosina Fenilalanina 
Hb E Glutamato Lisina 
 
- Que suposições podem ser feitas sobre a troca de aminoácidos na molécula protéica?