Regulacao Enzimatica

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Regulação enzimática
As células do nosso corpo são capazes de fabricar diversas enzimas diferentes.
Necessidades e condições variam de célula para célula e mudam em células individuais ao longo do tempo. 
Por exemplo, células do estômago precisam de enzimas diferentes das de células armazenadoras de gordura, células da pele, células sanguíneas ou células nervosas. Ademais, uma célula digestiva trabalha muito mais intensamente para processar e quebrar os nutrientes durante o tempo que se segue a uma refeição quando comparado a muitas horas depois da refeição. Conforme essas demandas e condições celulares mudam, também mudam as quantidades e funcionalidades de diferentes enzimas.
Como as enzimas guiam e regulam o metabolismo de uma célula, elas tendem a ser cuidadosamente controladas.
- Moléculas reguladoras: A atividade enzimática pode ser "aumentada" ou "diminuída" por moléculas ativadoras e inibidoras que se ligam especificamente às enzimas. De Modo Competitivo ou não competitivo: Os inibidores reversíveis são divididos em grupos com base em seu comportamento de ligação. Um inibidor pode se ligar a uma enzima e bloquear a ligação do substrato, por exemplo, ao se ligar ao sítio ativo. Isso é chamado de inibição competitiva, pois o inibidor "compete" com o substrato pela enzima. Na inibição não competitiva, o inibidor não impede o substrato de se ligar ao sítio ativo. Em vez disso, ele se liga a outro sítio e impede a enzima de realizar seu trabalho, o inibidor e o substrato podem ambos estar ligados à enzima ao mesmo tempo.
 
- Um inibidor competitivo, diminui a taxa de reação quando as concentrações de substrato forem baixas, mas pode ser superado se houver adição de grandes quantidades de substrato. Ou seja, a enzima pode ainda alcançar sua taxa máxima de reação se houver bastante substrato, porque quase todos os sítios ativos de quase todas as moléculas de enzima estarão ocupados pelo substrato e não pelo inibidor.
- Um inibidor não competitivo, a reação catalisada por enzima nunca chegará à sua velocidade máxima normal mesmo com muito substrato. Isso acontece porque as moléculas de enzimas ligadas a inibidores não competitivos estão "envenenadas" e não conseguem realizar uma catálise eficiente, não obstante a quantidade de substrato disponível.
Regulação alostérica: qualquer forma de regulação em que a molécula reguladora (um ativador ou inibidor) se liga a uma enzima em algum lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde o regulador se liga é chamado de sítio alostérico.
- Cofatores e Coenzimas
Cofatores: moléculas não protéicas auxiliares.
Coenzimas: são um subconjunto de cofatores, as fontes mais comuns de coenzimas são as vitaminas nutricionais. Algumas vitaminas são precursoras de coenzimas e outras agem diretamentoe como comeximas, exemplo: vitamina C.
Tipos que regulação:
1- inibição retroativa/ por feedback :o produto final de uma via metabólica age na enzima chave que regula a entrada a essa via, evitando que mais do produto final seja fabricado.
2- ativação por antecipação: ocorre quando um metabólito, produzido no início da uma via metabólica , ativa uma enzima que cataliza uma reação que ocorre mais abaixo na mesma via.