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Universidade Federal do Paraná Jean Carlos Steinmacher Lourenço Lista de exercícios, Aminoácido, proteínas e enzimas. 01- Responda as questões abaixo referentes ao peptídeo descrito abaixo: Ala-Gly-Arg-Glu-Asp-His-Asp-Val-Met-Gly-Cys-Pro-Arg-Glu-Lys-Tyr a) O aminoácido N-terminal é _______ (Ala) b) O aminoácido C-terminal é _______ (Tyr) c) A provável carga deste aminoácido em pH 7 será ______(0) d) E em pH 2? ______(+5) e) E em pH 13?_________(-5) 02- A ligação entre um aminoácido em uma proteína (cadeia polipeptídica) é denominada ligação peptídica. Descreva estas ligações em termos dos grupos funcionais dos aminoácidos envolvidos. Resposta: A ligação entre as aminoácidos que formam uma proteínas envolve os grupos funcionais -amina e acido -carboxílico. 03- As proteínas são macromoléculas formadas por unidades monoméricas chamadas aminoácidos. Cite funções biológicas exercidas pelas proteínas e exemplifique. Resposta: As enzimas desempenham as funções enzimática como sintase de ácido graxo, reserva como abulbina, transportadoras como hemoglobina, protetoras no anticorpos como no sangue, hormonais como insulina, estruturais como colágeno e contráteis como miosina. 04- Discorra sobre proteína: -Estrutura primária: constituída por ligações covalentes que são as ligações peptídicas -Estrutura secundária: não covalentes que são pontes de hidrogênio entre a carbonila e o grupamento amida da ligação peptídica. -Estrutura terciária: não covalentes (pts H, eletrostática e as de Van der Walls – dipolo-dipolo, dipolo induzido, forças de london) são os grupamentos de cadeia lateral dos resíduos da aminácidos na cadeia polipeptídica -Estrutura quartanária: não covalentes (pts H, eletrostática e as de Van der Walls –dipolo-dipolo, dipolo induzido, forças de london) entre cadeias laterais entre cadeias polipeptídica 05- Quais são os fatores que podem influenciar na desnaturação protéica? Resposta: Os fatores que podem influenciar na desnaturação protéica são altas variações de temperaturas, alta variação de pH e/ou alteração da força iônica, que sejam diferentes da condição nativa da proteína. pKa N-term=9 pKa C-term=4 pKa CL Glu=5 pKa CL Asp=5 pKa CL Lys=11 pKa CL Arg=12 pKa CL His=7,5 06- Marque verdadeiro ou falso. a) (F) Quanto mais aminoácidos na sua estrutura mais importante é a proteína. b) (F) Ligação peptídica é uma ligação covalente. Ou seja, Fraca. c) (F) A ligação peptídica ocorre sempre entre dois aminoácidos iguais. d) (V) Uma molécula de água é liberada na formação da ligação peptídica. e) (F) Proteínas podem ser desnaturadas apenas por alterações bruscas de pH. f) (F) Quanto uma proteína é desnaturada todas as ligações covalentes e não- covalentes se rompem. g) (F) Proteínas são formadas por 20 aminoácidos cada. h) (F) Todas as proteínas possuem estrutura quartanária. i) (V) A estrutura primaria de uma proteína é formada por ligações covalentes. j) (V) A estrutura secundária pode ser alfa hélice ou beta folha. k) (F) Nem todas as proteínas são formadas por aminoácidos. 07- Conceitue enzimas e explique sua importância para os seres vivos. Resposta : Enzimas são proteínas especializadas em catalisar reações biológicas ou seja, aumentar a velocidade da reação química sem ser alterada no processo de catalise. 08- Defina sitio de ligação do substrato. Resposta: É a região especifica na enzima onde o substrato irá se ligar a enzima. 09- Alguns modelos foram propostos para explicar a especificidade da enzima pelo seu substrato, explique o que é o modelo chave-fechadura. Resposta É um modelo onde cada enzima possui um substrato especifico lembrando uma chave e uma fechadura. 10- O que é energia de ativação e qual sua importem relação a atividade enzimática? Resposta: É a energia que enzima precisa para que aconteça a reação, a enzima atua diminuindo esta energia de ativação e assim aumenta a velocidade da reação. 11- Cite duas diferenças entra catalisadores químicos e catalisadores biológicos (enzimas). Resposta: As enzimas em relação aos catalisadores químicos são específicos quanto ao substrato e a reação catalisada.
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