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BIOQUÍMICA APLICADA À 
PRODUÇÃO ANIMAL
BIOQUÍMICA APLICADA À 
PRODUÇÃO ANIMALPRODUÇÃO ANIMALPRODUÇÃO ANIMAL
Prof. Dr. Fábio Erminio Mingatto
A Bioquímica é uma Ciência 
Multidisciplinar
Farmacologia Nutrição Genética Patologia
Fisiologia Endocrinologia
Bioquímica
Toxicologia
Microbiologia
Parasitologia Imunologia
Estuda as substâncias que Estuda as substâncias que 
compõem o organismo compõem o organismo 
vivo, suas funções e vivo, suas funções e 
Bioquímica EstruturalBioquímica Estrutural
vivo, suas funções e vivo, suas funções e 
propriedades. propriedades. 
Jackson Pollock, Number 3, 1949: Tiger
Bioquímica MetabólicaBioquímica Metabólica
Estuda as reações e Estuda as reações e 
transformações ligadas às transformações ligadas às 
vias de síntese e degradação vias de síntese e degradação vias de síntese e degradação vias de síntese e degradação 
das biomoléculas, bem das biomoléculas, bem 
como os seus mecanismos como os seus mecanismos 
de regulação.de regulação.
As macromoléculas são construídas com 
subunidades monoméricas:
As subunidades monoméricas nas proteínas, lipídios
ácidos nucléicos e polissacarídeos são unidas por ligações
covalentes.
Nos complexos supramoleculares, entretanto, asNos complexos supramoleculares, entretanto, as
macromoléculas são mantidas juntas por interações não
covalentes – muito mais fracas individualmente que as
ligações covalentes.
(20 a 30 kJ/mol)
(5 a 30 kJ/mol)
(5 a 10 kJ/mol)
(2 a 4 kJ/mol)
Os compostos simples têm uma função múltipla:
Aminoácidos
Proteínas
Hormônios peptídicos
Neurotransmissores
Alcalóides tóxicos
Adenina
Ácidos nucléicos
ATP
Coenzimas
Neurotransmissores
Ácido 
palmítico
Lipídios de membrana
Gordura
Ceras
Glicose
Celulose
Amido
Frutose
Manose
Sacarose
Lactose
A hierarquia estrutural na organização molecular das células:
“O Jardim do Éden”, por Jan van Kessel (1626-1679)
“Embora os seres vivos sejam todos muito
diferentes ao nível macroscópico, verifica-se
que exibem semelhanças muito pronunciadas
ao nível da sua bioquímica, nomeadamente na
forma que utilizam para guardar e transmitir a
informação genética (no DNA) e na série deinformação genética (no DNA) e na série de
reações que utilizam na produção de energia,
síntese e degradação de blocos
constituintes/biomoléculas (vias metabólicas)."
AMI$OÁCIDOS 
E E 
PEPTÍDEOS
Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por 
L-aminoácidos. 
Os D-aa aparecem somente em alguns antibióticos e em paredes de 
células bacterianas.
Quanto ao destino metabólico os aminoácidos podem ser:
Glicogênicos
Glicocetogênicos
Aminoácidos Essenciais: São aqueles que
obrigatoriamente têm de ser fornecidos na dieta, pois os
animais não conseguem sintetizá-los.
Para humanos, suínos e peixes: Fenilalanina, valina,
treonina, triptofano, isoleucina, metionina, histidina,
�� É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. 
Classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; Classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; 
assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para 
outro.outro.
treonina, triptofano, isoleucina, metionina, histidina,
arginina, lisina, leucina.
Ruminantes: “sintetizam” todos os aas que necessitam
devido à simbiose com as bactérias ruminais.
Para aves: Fenilalanina, valina, treonina,
triptofano, isoleucina, metionina, histidina,
arginina, lisina, leucina, glicina, prolina.
“A qualidade protéica dos alimentos, ao contrário 
do que se pensa, não se mede pela porcentagem 
de proteína deste alimento e sim pela quantidade, de proteína deste alimento e sim pela quantidade, 
qualidade e disposição dos aminoácidos 
na cadeia protéica.”
Outros aminoácidos, além dos 20 codificados geneticamente, podem ocorrer em proteínas e peptídeos
biologicamente ativos, ou como aminoácidos ou derivados livres.
Esses aminoácidos são produzidos enzimaticamente, por modificação pós-tradução de um dos 20
aminoácidos clássicos. Exemplos:
$eurotransmissores:
- GABA (Ác.γ-aminobutírico)
-OOC-CH2-CH2-CH2- NH3
+
- 3-hidroxi-prolina
- 4 hidroxi-prolina
(colágeno)
- 3-metil-histidina (actina)
- Ac. γ-carboxi-glutâmico
(protrombina e fatores da 
coagulação)
- Glutamato
-OOC-CH2-CH2-CH- COO
-
NH3
+
l
Os aminoácidos desempenham outras funções biológicas 
além de serem constituintes das proteínas:
Derivados da arginina e intermediários do ciclo da uréia, uma série de 
reações de importância fundamental no uso do nitrogênio pelos 
organismos vivos.
(Sedativo e calmante)
(Estimulante)
PEPTÍDEOS
Conceito: são compostos resultantes de união entre dois ou mais aminoácidos.
Esta união se dá entre o grupo carboxila de um aminoácido com o grupo
amina do outro aminoácido, ocorrendo liberação de uma molécula de água
(Reação de Condensação).
A ligação que une dois aminoácidos, denomina-se ligação peptídica ou
amídica.
Nota - O número de ligações peptídicas existentes numa seqüência de aminoácidos, será
sempre o número de aminoácidos que formam a cadeia, menos 1.
PEPTÍDEOS
Classificação: é feita de acordo com o número de
aminoácidos.
2 aminoácídos - dipeptídeo
3 aminoácídos - tripeptídeo
4 aminoácidos - tetrapeptídeo
n aminoácidos – oligo ou polipeptídeon aminoácidos – oligo ou polipeptídeo
Obs: Geralmente, usamos o termo proteína para
designar certas moléculas com um número superior a
100 aminoácidos.
PEPTÍDEOS
Funções: Os peptídeos são extremamente diversificados
em termos funcionais. Muitos atuam como hormônios ou
fatores liberadores destes, enquanto outros são
neuropeptídeos, neurotransmissores, toxinas, antibióticos
naturais, adoçantes ou substratos de proteases.
Exemplos de hormônios peptídicos:
PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO
“Compostos nitrogenados orgânicos complexos, presentes em todas
as células vivas, formados fundamentalmente por C, H, O e N.
Contêm ainda S, P, Cu, etc.. Os compostos nitrogenados que entram
na formação das proteínas são conhecidos como aminoácidos
(aas), compostos orgânicos que contêm grupo ácido (carboxílico) e
amínico”.
♣ Os comprimentos da cadeias polipeptídicas nas proteínas variam
consideravelmente e enquanto algumas proteínas consistem de uma
única cadeia polipeptídica, outras, possuem dois ou mais
polipeptídeos associados de forma não-covalente.
“Um polipeptídeo de dimensão macromolecular ou um conjunto de
polipeptídeos associados entre si constituem proteínas”.
CARACTERÍSITCAS MOLECULARES DE ALGUMAS 
PROTEÍ$AS
MM $o de resíduos $o de cadeias
Citocromo c 13.000 104 1
Ribonuclease 13.700 124 1
Lisozima 13.930 129 1
Mioglobina 16.890 153 1
Quimotripsina 21.600 241 3Quimotripsina 21.600 241 3
Hemoglobina 64.500 574 4
Albumina
do soro 68.500 609 1
Hexoquinase 102.000 972 2
Glutamina 
sintetase 619.000 5.628 12
PROTEÍ$AS
� Classificação das Proteínas de Acordo com a Função Biológica
CLASSE EXEMPLO
Enzimas Tripsina, Hexoquinase
Proteínas Transportadoras Hemoglobina, Mioglobina
Albumina do soro
Proteínas $utritivas e de reserva Ovoalbumina
Caseína do leite
Ferritina
Proteínas Contráteis e de movimento ActinaProteínas Contráteis e de movimento Actina
Miosina
Proteínas Estruturais Queratina
Colágeno
Proteínas de Defesa Anticorpos
Fibrinogênio
Trombina
Veneno de serpentes
Proteínas Hormonais ou Reguladoras Insulina
Hormônio do Crescimento
PROTEÍ$AS CO$JUGADAS
CLASSE GRUPO PROSTÉTICO EXEMPLO
Lipoproteínas Lipídios VLDL, LDL, HDL
Glicoproteínas Carboidratos Imunoglobulina G
Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseína do leite, ovoalbumina
De acordo com as características estruturais, as proteínas podem ser divididasem simples (apenas cadeias polipeptídicas) e conjugadas (cadeia polipeptídica
+ grupo prostético).
Fosfoproteínas Grupos fosfato Caseína do leite, ovoalbumina
Hemoproteínas Heme (ferro porfirina) Hemoglobina
Flavoproteínas $ucleotídeos da flavina Succinato desidrogenase
Metaloproteínas Ferro Ferritina
Zinco Álcool desidrogenase 
Cálcio Calmodulina
♣ Classificação de Acordo com a Forma: 1 – Globulares 
2 - Fibrosas
PROTEÍNAS GLOBULARES
⇒ Polipeptídeos firmemente dobrados em forma de “bola” e
solúveis em água
Ex: enzimas
albuminas (transporte)
hemoglobina (transportador de oxigênio das hemácias) Figura>
PROTEÍNAS FIBROSAS
⇒ As proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são geralmente
insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos
sistemas biológicos.
Ex: colágeno (a principal proteína do tecido conjuntivo)
queratina (cabelo, lã, escamas, unhas e penas)
elastina (encontrada nos vasos sanguíneos)
hemoglobina (transportador de oxigênio das hemácias) Figura>
<Voltar
Desnaturação de Proteínas
Temperatura
pH
Agentes desnaturantes
Proteína nativa Proteína 
desnaturada
A desnaturação pode ser irreversível: algumas proteínas, quando
desnaturadas, tornam-se insolúveis.
Ex: albumina do ovo e caseína do leite.
O príon normal tem a forma de um espiral, 
já o anormal apresenta-se em zigue-zague.
1- A membrana das células nervosas contêm proteínas em espiral.
2-Quando uma espiral se deforma, transforma-se num príon. É o início do2-Quando uma espiral se deforma, transforma-se num príon. É o início do
desenvolvimento da doença da vaca louca.
3-As outras proteínas da célula passam a imitar o príon e se deformam
também, numa reação em cadeia.
4-Sobrecarregada de príon, a célula nervosa acaba morrendo. Quanto mais
células mortas, mais grave a doença.
ENZIMAS
Enzimas são proteínas especializadas que funcionam na
aceleração de reações químicas.
Importância da catálise:
Função: catalisadores biológicos.
vexceção: grupo de RNA catalítico 
(ribozimas)
Importância da catálise:
Sem a catálise, a maioria das reações químicas nos
sistemas biológicos seria muito lenta para fornecer produtos
na proporção adequada para sustentar a vida.
* Uma enzima pode ficar, temporariamente, ligada
covalentemente à molécula que está sendo transformada
durante estágios intermediários da reação, mas no final da
reação a enzima estará na sua forma original, quando o
produto é liberado.
ENZIMAS
* As enzimas podem aumentar a velocidade de uma
reação por um fator de até 1017 vezes mais do que
a reação não catalisada.
Propriedades das Enzimas
• São catalisadores biológicos extremamente eficientes e aceleram a 
velocidade da reação, transformando de 100 a 1000 moléculas de 
substrato em produto por minuto de reação.
• Atuam em concentrações muito baixas
• Atuam em condições específicas de temperatura e pH
• Possuem todas as características das proteínas
• Podem ter sua concentração e atividade reguladas
• Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
ENZIMAS
As enzimas apresentam um alto grau de
especificidade: cada enzima possui uma
organização estrutural específica, permitindo a
ligação apenas do(s) seu(s) substrato(s).
*há enzimas que aceitam como substrato qualquer
açúcar de seis carbonos, enquanto outras só
reconhecem a glicose.
As enzimas são fundamentais para processos
bioquímicos celulares tais como:
- degradação das moléculas nutrientes;
- transformação e conservação da energia química;
- síntese de macromoléculas biológicas a partir de
moléculas precursoras simples;
reconhecem a glicose.
ENZIMAS
- condições anormais podem ser causadas pela
Importância prática do estudo das enzimas:
- em algumas doenças, especialmente nas desordens genéticas
herdadas, pode ocorrer uma deficiência ou mesmo a ausência
total de uma ou mais enzimas. Ex: fenilcetonúria (fenilalanina
hidroxilase); doença de von Gierke (glicose-6-fosfatase hepática)
- condições anormais podem ser causadas pela
atividade excessiva de uma enzima;
- medidas da atividade de enzimas no plasma
sangüíneo, eritrócitos ou amostras de tecido são
importantes no diagnóstico de várias doenças; VER
- muitos fármacos exercem seu efeito biológico por
meio de interações com as enzimas.
Enzimas na Clínica
As enzimas podem ser utilizadas nas Análises Clínicas de 2 formas 
principais:
• Como reagentes altamente específicos e sensíveis em reações
colorimétricas quantitativas
• Como indicadoras de lesão celular e tecidual: o extravasamento de
enzimas do meio intra para o meio extracelular leva a um aumento da
atividade destas no sangue; esta atividade pode ser medida e fornece
importante informação diagnóstica e de evolução de um quadro clínico. Aimportante informação diagnóstica e de evolução de um quadro clínico. A
distribuição órgão-específica de algumas destas enzimas permite a
localização da lesão com bastante precisão.
Exemplos de doenças que podem ser diagnosticadas e
acompanhadas enzimaticamente são:
• Infarto Agudo do Miocárdio (Creatina quinase, Lactato desidrogenase)
• Hepatite (Transaminases: ALT, AST)
• Pancreatite (Amilase, Lipase)
• Câncer de próstata (Fosfatase ácida prostática) VOLTAR
Nomenclatura das enzimas
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática:
• Nome Oficial: Mais complexo, nos dá informações 
precisas sobre a função metabólica da enzima. Ex: 
ATP:Glicose:Fosfo-Transferase
• Nome Clássico: Mais curto e utilizado no dia a dia de• Nome Clássico: Mais curto e utilizado no dia a dia de
quem trabalha com enzimas; utiliza o sufixo "ase" para
caracterizar a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase,
Peptidase, etc.
• Nome Trivial: Consagrados pelo uso. Ex: Tripsina,
Pepsina, Ptialina.
ENZIMAS
Classificação das Enzimas
As enzimas são divididas em seis grandes classes,
cada uma com subclasses, de acordo com o tipo de
reação que catalisam:
Classe 1: Óxido-redutases → transferência de elétrons (íons
hidreto ou átomos de H). Ex: desidrogenases, redutases, oxidases e
peroxidases.
* Oxidação do etanol pela álcool desidrogenase.
Classe 2: Transferases → reações de transferência de grupos.
Ex: quinases, transcarboxilases e aminotransferases.
* Reação catalisada por uma aminotransferase.
Classe 3: Hidrolases → reações de hidrólise. Ex: amilase, urease,
pepsina, tripsina, quimotripsina e várias peptidases e esterases.
Classe 4: Liases → adição de grupos às duplas ligações ou
formação de duplas ligações por meio de remoção de grupos.
* A reação da fumarase.
Classe 5: Isomerases → transferência de grupos dentro da mesma
molécula para formar isômeros.
Classe 6: Ligases → reações de síntese, onde duas moléculas são
unidas, às custas de uma ligação fosfato de alta energia do ATP.
* Reação da piruvato carboxilase.
ENZIMAS
Como as enzimas funcionam?
- as enzimas aceleram a velocidade das reações
por diminuir sua energia de ativação
A combinação do substrato com a enzima cria uma nova via de
reação que tem um estado de transição de menor energia do
que na ausência do substrato.
ENZIMAS
Interação enzima-substrato:
* a relação substrato-enzima não deve ser entendida
como um modelo rígido de chave-fechadura (este modelo
exemplifica a especificidade de uma enzima pelo seu
substrato, mas não explica toda a complexidade da
relação estabelecida entre eles durante a catálise);
- na verdade, a aproximação e a ligação do substrato
induz na enzima uma mudança conformacional,
tornando-a ideal para a catálise (modelo do ajuste
induzido)
relação estabelecida entre eles durante a catálise);
Modelo da chave-fechadura.
ENZIMAS
Fatores que interferem na atividade enzimática:
- a estrutura e a forma do centro ativo são uma
decorrência da estrutura tridimensional da enzima e
podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de
- portanto, a atividade enzimática é dependente das
características do meio, principalmente dopH e da
temperatura;
podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de
provocar mudanças conformacionais na proteína;
V
el
oc
id
ad
e 
d
e 
fo
rm
aç
ão
 d
o 
p
ro
d
u
to
As enzimas têm um pH ótimo (ou um intervalo de pH) no qual a sua
atividade é máxima: em um pH maior ou menor, a atividade diminui.
V
el
oc
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V
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e 
d
e 
fo
rm
aç
ão
 d
o 
p
ro
d
u
to
Fosfatase alcalina: 
pH ótimo = 10
Como ocorre com a maioria das reações químicas, a velocidade da reação
enzimática, que a 0°C apresenta valores próximos de zero, é favorecida pela
elevação da temperatura.
* O gradativo aumento da velocidade só se verifica enquanto a enzima
conservar a sua estrutura nativa.
ENZIMAS
Inibidores Enzimáticos:
- a atividade enzimática pode ser diminuída por várias
substâncias (constituintes normais ou estranhas às
células) provocando alterações significativas no
organismo;
- os inibidores normalmente encontrados nas células
constituem um mecanismo importante de controle da
atividade enzimática.
ENZIMAS
- as propriedades tóxicas de muitos inibidores possibilita
Inibidores Enzimáticos:
- muitos medicamentos de uso na prática terapêutica
baseiam suas propriedades na inibição específica de
certas enzimas;
- as propriedades tóxicas de muitos inibidores possibilita
também o seu emprego no combate contra insetos
(inseticidas);
*os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em
duas categorias, de acordo com a estabilidade de sua
ligação com a molécula de enzima, em inibidores
reversíveis e irreversíveis.
ENZIMAS
Inibidores Enzimáticos:
-os inibidores reversíveis são divididos em dois grupos:
os competitivos e os não-competitivos, baseando-se na
competição (ou não) entre o inibidor e o substrato pelo
centro ativo da enzima;
* Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro* Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro
ativo da enzima por apresentarem configuração espacial semelhante
à do substrato:
ENZIMAS
Inibidores Enzimáticos:
* Um exemplo clássico de inibição competitiva é a ação do malonato
sobre a reação catalisada pela succinato desidrogenase:
ENZIMAS
Inibidores Enzimáticos:
* Os inibidores não-competitivos não possuem qualquer semelhança
estrutural com o substrato da reação que inibem e seu efeito é
provocado pela ligação a radicais não pertencentes ao centro ativo.
*Ex: metais pesados como Hg2+, Pb2+ e Ag2+, que reagem com os
grupos -SH das proteínas.
ENZIMAS
Inibidores Enzimáticos:
-os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as
enzimas, levando a uma inativação praticamente
definitiva;
Ex: compostos organofosforados→ formam ligações covalentes comEx: compostos organofosforados→ formam ligações covalentes com
o grupo -OH de resíduos de serina
Penicilina → liga-se especificamente as enzimas da via de síntese
da parede bacteriana, tornando-as susceptíveis à lise
ENZIMAS
Cofatores são imprescindíveis para a atividade de algumas enzimas:
* Muitas enzimas necessitam da associação com outras moléculas
ou íons para exercer seu papel catalítico.
* Esses componentes da reação enzimática são genericamente
chamados cofatores, os quais podem ser íons metálicos (Ca, Mg,
Mn, Fe, Cu, Ni, Co, Zn, Se e outros) ou moléculas orgânicas, não-
protéicas (coenzimas).protéicas (coenzimas).
Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da
enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa;
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é
chamada de APOENZIMA;
Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA.
ENZIMAS
Cofatores são imprescindíveis para a atividade de algumas enzimas:
* As enzimas que precisam de íons são chamadas metaloenzimas.
*Exemplos de metaloenzimas e seus correspondentes íons:
-Anidrase carbônica (Zn2+)
-Piruvato quinase (K+ , Mg2+)-Piruvato quinase (K , Mg )
-ATPase (Na+ , Mg2+)
-Urease (Ni2+)
As coenzimas são geralmente derivadas de alguma vitamina hidrossolúvel:
I$TRODUÇÃO
-Biomoléculas mais abundantes
-Base da nutrição animal
*Os animais não são capazes de sintetizar carboidratos a partir de
CARBOIDRATOS
*Os animais não são capazes de sintetizar carboidratos a partir de
substratos simples não energéticos, precisando obtê-los por meio da
alimentação, produzindo CO2 (excretado para a atmosfera), água e
energia (utilizados nas reações intracelulares).
Os vegetais são auto-suficientes na produção de carboidratos. Os
animais precisam alimentar-se de células vegetais (ou de animais
herbívoros) para obter glicose e O2 para produzir energia para
suas reações metabólicas.
Autótrofos vs. Heterótrofos
Os outros seres que dependem
direta ou indiretamente dos “seres
verdes”.
“Seres verdes” que capturam a 
energia da luz solar.
CARBOIDRATOS
FU$ÇÕES
•E$ERGÉTICA: são os principais produtores de energia sob a
forma de ATP, cujas ligações ricas em energia são quebradas
sempre que as células precisam de energia para as reações
bioquímicas.
-É a principal função dos carboidratos, com todos os seres
vivos (com exceção dos vírus) possuindo metabolismovivos (com exceção dos vírus) possuindo metabolismo
adaptado ao consumo de glicose como substrato energético.
-Algumas bactérias consomem dissacarídeos (p.ex.: a lactose)
na ausência de glicose, porém a maioria dos seres vivos a
utiliza como principal fonte energética.
CARBOIDRATOS
FU$ÇÕES
•ESTRUTURAL:
- a parede celular dos vegetais é constituída por um
carboidrato polimerizado - a celulose;
- a carapaça dos insetos contém quitina, um polímero que dá
resistência extrema ao exo-esqueleto;resistência extrema ao exo-esqueleto;
- as células animais possuem uma série de carboidratos
circundando a membrana plasmática que dão especificidade
celular, estimulando a permanência agregada das células de
um tecido - o glicocálix.
CARBOIDRATOS
FU$ÇÕES
•RESERVA E$ERGÉTICA:
- nos vegetais, há o amido, polímero de glicose;
- nos animais, há o glicogênio, também polímero de glicose
porém com uma estrutura mais compacta e ramificada.
CARBOIDRATOS
I$TRODUÇÃO
-Quimicamente são poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, ou
substâncias que, hidrolisadas, originam estes compostos
-Fórmula geral (CH2O)n ex: glicose C6H12O6
*Alguns carboidratos, entretanto, possuem em sua estrutura
nitrogênio, fósforo ou enxofre não se adequando, portanto, à
fórmula geral.fórmula geral.
Duas Famílias: Cetoses e Aldoses
Três classes principais de acordo com o tamanho
-monossacarídeos
-oligossacarídeos
-polissacarídeos
MONOSSACARÍDEOS
-aldeídos ou cetonas com um ou mais grupos hidroxila na
molécula
-um dos carbonos é unido por dupla ligação a um oxigênio
para formar carbonila.
- carbonila na extremidade = aldose
-Carbonila em outra parte = cetose
-no de carbonos (3 a 9) = trioses, tetroses, pentoses,-no de carbonos (3 a 9) = trioses, tetroses, pentoses,
hexoses, heptoses
OLIGOSSACARÍDEOS – 2 a 10 monossacarídeos conectados por meio
de ligações glicosídicas
- um grupo hidroxila de um açúcar reage com o carbono anomérico de 
outra molécula de açúcar.
Estrutura dos oligossacarídeos mais comuns.
Galactose Glicose
Glicose Frutose
Sacarose
POLISSACARÍDEOS
-polímeros de cadeias com 10 ou mais monossacarídeos de estrutura linear 
ou ramificados
-diferem na identidade dos monossacarídeos, comprimento da cadeia, 
grau de ramificação, tipo de ligação
POLISSACARÍDEOS
- podem ser homo ou heteropolissacarídeos
AMIDO
- polissacarídeo composto por resíduos de glicose
- funciona como substância de reserva para muitas plantas
-o grânulo de amido é uma mistura de dois polissacarídeos:
amilose e amilopectina
•Amilose:
Macromolécula constituída de 50 a 5000 resíduos de glicose,
ligadas por pontes glicosídicas α-1,4, que conferem à
molécula uma estrutura helicoidal.
•Amilopectina:
Macromolécula, menos hidrossolúvel que a amilose,
constituída por mais de 106 resíduos de α-glicose ligadas por
pontes glicosídicasα-1,4, ocorrendo também ligações α-1,6 (a
cada 24 a 30 resíduos). A amilopectina constitui,
aproximadamente, 80% dos polissacarídeos existentes no
grão de amido.
GLICOGÊ$IO
-polissacarídeo de armazenamento de glicose nos animais
-ligações α(1-4) e α(1-6)
-mais ramificado (ramificação a cada 8 a 12 resíduos de glicose) e
compacto que o amido
-é sintetizado e armazenado principalmente no fígado e nos
músculosmúsculos
-o seu destino é converter-se em glicose à medida que o
organismo necessita
CELULOSE
-substância fibrosa
-cadeia longa de beta-glicose (ligações β-1,4)
-é o principal componente estrutural das plantas (parede celular)
-não é digerível pelos animais (celulase)
 
-“fibra alimentar” é uma fração complexa composta por um conjunto
de componentes presentes nos alimentos vegetais, representados
pela soma de lignina e polissacarídeos (celulose, hemicelulose,
pectina, mucilagem e goma), sendo estes classificados segundo sua
solubilidade em água, como solúveis ou insolúveis.
-a fibra se constitui basicamente de componentes da parede celular
resistentes às enzimas secretadas pelos animais.
FIBRAS
 
• hemiceluloses: são polissacarídeos complexos encontrados nas paredes das células 
vegetais, em estreita associação com celulose e lignina. São moléculas menores que a 
celulose, constituídas principalmente por unidades de xilose, arabinose, galactose, 
manose e ramnose. 
 
• lignina: é um polímero rígido derivado dos aminoácidos fenilalanina e tirosina. 
 
• pectinas: são ácidos pectínicos (cadeias de ácidos D-galacturônicos) solúveis em água e 
que formam soluções coloidais. 
 
• gomas: são polissacarídeos exudados pelas plantas com a finalidade de cobrir ferimentos 
existentes em frutos e troncos de árvores evitando o ataque de microrganismos. 
LIPÍDIOS
- classe de compostos com estrutura bastante variada, caracterizados por
uma baixa solubilidade em água e solúveis em solventes orgânicos.
Funções biológicas:
- componentes de membranas (fosfolipídeos e colesterol)
- isolantes térmicos (TAGs)
- reservas de energia (TAGs)
- proteção de órgãos internos contra choques (TAGs)
- precursores de vitaminas e hormônios esteroidais (colesterol)
ÁCIDOS GRAXOS
� Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos
- geralmente cadeia linear e n° par de átomos de C
- podem ser saturados ou insaturados
* os ácidos graxos saturados são sólidos e os insaturados são líquidos à
temperatura ambiente
- os ácidos graxos raramente são encontrados livres na natureza, mas fazem
parte de muitos lipídios de ocorrência natural
* Ácidos graxos essenciais: linoléico (ômega-6), linolênico (ômega-3) e
araquidônico (fonte principal: óleos vegetais)
Alguns ácidos graxos de ocorrência natural
Ponto de
Fusão (ºC)
ácido rumênico ácido rumênico
TRIACILGLICERÓIS
� Os triacilgliceróis são lipídios constituídos por três moléculas de ácidos graxos
esterificadas a uma molécula de glicerol
- são moléculas apolares (hidrofóbicas)
- as gorduras animais são uma mistura de TAGs que contêm mais ác. graxos
saturados e por isso são sólidas à temperatura ambiente
- os óleos vegetais são uma mistura de TAGs com mais ác. graxos insaturados,
sendo líquidos à temperatura ambiente
*a margarina é produzida pela hidrogenação dos óleos vegetais
- preparação de sabões para uso doméstico:
→é feita a partir da hidrólise dos TAGs em meio alcalino (NaOH ou KOH)
- os triacilgliceróis são os lipídios de reserva:
* 1g de gordura → 9 Kcal
* 1g de carboidrato ou proteína → 4 Kcal
- os TAGs fornecem isolamento térmico e servem de suporte e proteção das vísceras
Fig. 6.9 Triacilgliceróis são moléculas essencialmente apolares, formadas
pela esterificação de três ácidos graxos ao glicerol. Para maior clareza, foi
omitida a forma angular das cadeias insaturadas.
Gordura Óleo
Triglicerídeos
Á
ci
d
os
 g
ra
xo
s 
(%
 d
o 
to
ta
l)
saturado saturadoinsaturado
Á
ci
d
os
 g
ra
xo
s 
(%
 d
o 
to
ta
l)
Óleo de oliva 
(líquido)
Manteiga
(sólido macio)
Gordura da carne
(sólido duro)
Gorduras naturais a 25 ºC
ESTERÓIDES
→ os esteróides são lipídios que apresentam um núcleo tetracíclico característico em
sua estrutura
*o composto-chave deste grupo é o colesterol
HORMÔNIOS ESTERÓIDES
Os principais locais de síntese de hormônios esteróides são a
glândula adrenal, testículos e ovário.
Os esteróides têm diferentes propriedades fisiológicas,
relacionadas à espermatogênese, gestação, lactação, balanço
mineral e metabolismo energético.
O colesterol age como molécula moduladora em membranas, produzindo estados
intermediários de fluidez. Se as cadeias laterais acila existirem em uma fase
desordenada, o colesterol apresentará um efeito condensante; se as cadeias
laterais acila estiverem ordenadas ou em fase cristalina, o colesterol induzirá à
desordem.
LIPOPROTEÍNAS DE TRANSPORTE
Vitaminas são moléculas orgânicas que funcionam em uma grande
variedade de processos dentro do organismo. A função mais comum é
como cofatores* para as reações enzimáticas. A característica
distinguível das vitaminas é que elas geralmente não podem ser
sintetizadas pelas células de mamíferos e, portanto, devem ser
fornecidas pela dieta.
As vitaminas são de dois tipos diferentes:
Hidrossolúveis: Tiamina (B1), Riboflavina (B2),
Niacina (B3), Ácido Pantotênico (B5), Piridoxina
VITAMINAS
Niacina (B3), Ácido Pantotênico (B5), Piridoxina
(B6), Biotina (B7), Cobalamina (B12), Ácido Fólico
(B9) e Ácido Ascórbico (C).
Lipossolúveis: vitamina A, vitamina D, vitamina E
e vitamina K.
*São as vitaminas hidrossolúveis as que têm função
de coenzimas ou fazem parte de moléculas de
coenzimas.
$utrient Requirements of Beef Cattle 
http://books.nap.edu/openbook.php?record_id=9791&page=76
TIAMINA
Tiamina é também conhecida como vitamina B1.
TIAMINA TIAMINA 
PIROFOSFATO (TPP)PIROFOSFATO (TPP)
Tiamina é rapidamente convertida em sua forma ativa, tiamina
pirofosfato, TPP, no cérebro e no fígado por uma enzima específica,
tiamina difosfotransferase.
TPP é necessária como cofator para as reações catalisadas pela piruvato
descarboxilase e pela piruvato e alfa-cetoglutarato desidrogenase.
A deficiência de ingestão de tiamina leva a uma diminuição drástica na
capacidade das células em gerar energia como resultado do seu papel
importante nessas reações.
RIBOFLAVINA 
Riboflavina
Riboflavina é também conhecida como vitamina B2. Riboflavina é o
precursor para as coenzimas flavina mononucleotídeo (FMN) e flavina
adenina dinucleotídeo (FAD).
FMN FAD
FAD é sintetizado a partir da riboflavina e ATP. 
As enzimas que requerem FMN ou FAD como cofatores são denominadas
flavoproteínas. Ambas as classes de enzimas estão envolvidas em uma
grande faixa de reações redox, p.ex. succinato desidrogenase. Durante
o curso das reações enzimáticas envolvendo as flavoproteínas as formas
reduzidas da FMN e FAD são formadas, FMNH2 e FADH2, respectivamente.
Acil-CoA graxo desidrogenase
Diidrolipoil desidrogenase
Algumas Enzimas (Flavoproteínas) que 
usam Coenzimas de Nucleotídeo de 
Flavina Nucleotídeo 
de FlavinaEnzima
Diidrolipoil desidrogenase
Succinato desidrogenase
Glicerol-3-fosfato desidrogenase
NADH desidrogenase (Complexo I)
Glicolato desidrogenase
Tioredoxina redutase
NIACINA
Ácido Nicotínico Nicotinamida
Niacina é também conhecida como vitamina B3. Ambos ácido nicotínico e
nicotinamida podem servir como fonte dietética de vitamina B3.
Formas ativas da vitamina B3: nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+)
e nicotinamida adenina dinucleotídeo fosfato (NADP+).
NAD+ NADH
NADP+ NADP
H
Ambos NAD+ e NADP+ atuam como cofatores para várias desidrogenases,
p.ex., lactato e isocitrato desidrogenases.
ÁCIDO PANTOTÊNICO
Ácido Pantotênico
Ácido Pantotênico é também conhecido como vitamina B5. O Pantotenato é necessário para
a síntese de CoA: portanto, é necessário para o metabolismo de carboidratos via ciclo do
ácido cítrico (TCA) e de todas as gorduras e proteínas.
VITAMINA B6Piridoxal Piridoxamina Piridoxina
Piridoxal, piridoxamina e piridoxina são coletivamente conhecidos como vitamina B6. Todos
os três compostos são eficientemente convertidos para a forma biologicamente ativa da
vitamina B6, piridoxal fosfato.vitamina B6, piridoxal fosfato.
Piridoxal fosfato
Piridoxal fosfato atua como cofator em enzimas envolvidas nas reações de transaminação
necessárias para a síntese e catabolismo dos aminoácidos bem como na glicogenólise como
cofator para a glicogênio fosforilase.
BIOTINA
Biotina
Biotina (vitamina B ) é o cofator necessário de enzimas que estãoBiotina (vitamina B7) é o cofator necessário de enzimas que estão
envolvidas nas reações de carboxilação, p.ex. acetil-CoA carboxilase e
piruvato carboxilase.
A Biotina é encontrada em vários alimentos e também é sintetizada pelas
bactérias intestinais.
*Tratamento com antibióticos por longo período – deficiência de biotina
COBALAMINA
Cobalamina
Cobalamina é mais comumente conhecida como vitamina B12. Vitamin B12 é sintetizada
exclusivamente por microorganismos e é encontrada no fígado de animais.
Existem apenas duas reações que requerem vitamina B12 como cofator. Uma delas ocorre
durante o catabolismo dos ácidos graxos (metilmalonil-CoA mutase) e a outra, envolve a
conversão da homocisteína em metionina (metionina sintase).
Metionina 
Sintetase
ÁCIDO FÓLICO
Ácido Fólico
Ácido Fólico (vitamina B9) é obtido principalmente de leveduras e vegetais, bem
como de fígado animal.como de fígado animal.
O ácido fólico é reduzido dentro das células (principalmente no fígado, onde ele
é estocado) para tetrahidrofolato (THF) pela enzima dihidrofolato redutase
(DHFR), uma enzima que requer NADPH.
A função do tetrahidrofolato é carregar e transferir várias formas de unidades de
carbono (metil, metileno, formil) durante as reações biossintéticas.
Essas reações de transferência de carbono são necessárias na biossíntese de
serina, metionina, glicina, colina e dos nucleotídeos de purina.
ÁCIDO ASCÓRBICO
Ácido ascórbico é mais comumente conhecido como vitamina C. A forma ativa da
vitamina C é o próprio ascorbato. A principal função do ascorbato é como agente
redutor em várias reações.
A reação mais importante que requer ascorbato como cofator é a hidroxilação de
resíduos de prolina no colágeno. A vitamina C é, portanto, necessária para a
manutenção normal do tecido conjuntivo bem como para a cicatrização de
feridas uma vez que a síntese do tecido conjuntivo é o primeiro evento na
remodelação do tecido nas feridas.
A vitamina C também é necessária na remodelação dos ossos devido à presença
do tecido conjuntivo na matriz orgânica dos ossos.
VITAMINA A
Vitamina A consiste de três moléculas biologicamente ativas, retinol, retinal
(retinaldeído) e ácido retinóico.
Cada um desses três compostos é derivado de uma molécula precursora, β-
caroteno (um membro da família de moléculas conhecidas como
carotenóides).
(tem sido utilizado na renovação
da epiderme devido sua ação no
crescimento e diferenciação
celular)
Os carotenóides são produzidos pelas plantas (vegetais verdes escuros, vermelhos,
alaranjados e amarelos) e são clivados a retinol pelos animais.
VITAMINA A
Vitamina A é estocada no fígado e uma
deficiência desta vitamina só é observada após
um período prolongado de não ingestão na dieta.
O primeiro sintoma da deficiência de vitamina A é
a cegueira noturna.
A falta prolongada de vitamina A leva à
deterioração do tecido ocular por meio da
queratinização progressiva da córnea, umaqueratinização progressiva da córnea, uma
condição conhecida como xeroftalmia.
Sintomas de carência de vitamina A:
ANDRIGUETTO, J.M.; PERLY, L.; MINARDI, I.; GEMAEL, A.; FLEMMING, J.S.; SOUZA, G.A. de; BONA FILHO, A.
Nutrição animal. As bases e os fundamentos da nutrição animal: Os alimentos. São Paulo: Nobel, 4 ed., 1990. 395p.
VITAMINA D
Vitamina D é um hormônio esteróide. As suas
formas biologicamente ativas são a 1,25 -
dihidroxi vitamina D3 e a 1,25 - dihidroxi vitamina
D2.
Age principalmente na regulação da homeostase
de cálcio e fósforo. A 1,25-dihidroxi vitamina D3
ativa é derivada do 7-dehidrocholesterolativa é derivada do 7-dehidrocholesterol
(produzido na pele) e a 1,25 - dihidroxi vitamina
D2 ativa vem do ergosterol (produzido em
plantas).
Colecalciferol (vitamina D3) e ergocalciferol (vitamina D2) são
formados pela incidência dos raios ultra-violeta sobre o 7-
dehidrocolesterol e ergosterol, respectivamente. As Vitaminas
D2 e D3 são processadas a 1,25 - dihidroxi vitamina D2 e 1,25
- dihidroxi vitamina D3, respectivamente, pela mesma via
enzimática.
VITAMINA D
O principal sintoma da deficiência de vitamina D em crianças é o
raquitismo e em adultos é a osteomalácia.
O raquitismo é caracterizado pela mineralização imprópria durante o
desenvolvimento dos ossos resultando em ossos frágeis.
O raquitismo em bovinos ocorre em animais com altas taxas de
crescimento, e, em geral não se trata de enfermidade grave, a menos que
a vaca produza pouco leite.a vaca produza pouco leite.
A osteomalacia é caracterizada pela desmineralização de ossos
préviamente formados, levando ao aumento da fragilidade e
susceptibilidade de fraturas.
A osteomalácia é mais comum em vacas cujas necessidades nutricionais
encontram-se aumentadas em função de gestação ou lactação.
VITAMINA E
Vitamina E é uma mistura de vários compostos relacionados
conhecidos como tocoferóis. O alfa-tocoferol é o mais potente dos
tocoferóis.
Devido à sua natureza lipofílica, a vitamina E acumula nas membranas celulares,
A principal função da vitamina E é agir como um antioxidante natural pela
captação de radicais livres e oxigênio molecular. A vitamina E é importante na
prevenção de peroxidação de ácidos graxos poliinsaturados de membranas.
As vitaminas E e C estão interrelacionadas nas suas habilidades como
antioxidantes: o alfa-tocoferol ativo pode ser regenerado pela interação com a
vitamina C após a captação do radical livre peroxil.
Devido à sua natureza lipofílica, a vitamina E acumula nas membranas celulares,
depósitos de gorduras e outras lipoproteínas circulantes. O principal sítio de
estocagem de vitamina E é o tecido adiposo.
VITAMINA K
A Vitamina K existe naturalmente como K1 (fitilmenaquinona) nos vegetais
verdes e K2 (multiprenilmenaquinona) em bactérias intestinais.
VITAMINA K
A principal função das vitaminas K é na manutenção nos
níveis normais de proteínas da coagulação sanguínea,
fatores II, VII, IX, X e proteína C e S, as quais são
sintetizadas no fígado na forma de precursores inativos.
A conversão da forma inativa para a forma ativa dos fatores de
coagulação requer uma modificação de resíduos específicos decoagulação requer uma modificação de resíduos específicos de
glutamato. Essa modificação é uma carboxilação e a enzima responsável
requer vitamina K como cofator.
Uma vez que a vitamina K2 é sintetizada por bactérias intestinais, a
deficiência dessa vitamina em adultos é rara. Entretanto, tratamentos
prolongados com antibióticos pode levar a uma deficiência em adultos.
O intestino de recém-nascidos é estéril, portanto, a deficiência de vitamina
K na infância é possível se ela estiver ausente na dieta. O principal
sintoma da deficiência em crianças é uma síndrome hemorrágica.
Produtos contendo Vitaminas
● Suplemento 
mineral, formulado 
para gado leiteiro, 
visando promover 
máxima produção máxima produção 
de leite e excelente 
índices 
reprodutivos.
Vitaminas: A, D, E
Complexo vitamínico-mineral, energético, desintoxicante e 
hidratante. 
Princípio ativo: Cada frasco de 500 mL contém:
Tiamina (Vit. B1, sob a forma de cloridrato) ...............................10,00 mg 
Piridoxina (Vit. B6, sob a forma de cloridrato) ............................10,00 mg 
Nicotinamida ............................................................................1000,00 mg 
Dextrose ......................................................................................50,00 g 
Cloreto de sódio ............................................................................3,50g 
Cloreto de potássio .......................................................................0,20 g 
Cloreto de magnésio (hexahidratado) ...........................................0,05 g 
Cloreto de cálcio (dihidratado) ......................................................0,12 g 
Veículo q.s.p. ............................................................................500,00 mL 
Composição: (por 1.000 mL)
● Vitamina A................................... 15.000.000 UI 
Vitamina D3................................... 4.000.000 UI 
Recomendado para todas as espécies de animais, de
● Vitamina D3................................... 4.000.000 UI 
● Vitamina E............................................ 1.000 UI 
● Vitamina B1......................................... 4.000 mg 
● Vitamina B2 Fosfatada.......................... 1.500 mg 
● Vitamina B6......................................... 2.000 mg 
● Vitamina B12...................................... 4.800 mcg 
● Vitamina PP nicotinamida................... 10.000 mg 
● Veículo q.s.p......................................... 1.000 mL 
Recomendado para todas as espécies de animais, de
modo especial para os jovens e convalescentes de
doenças infecto-contagiosas e parasitárias.
Estimula o apetite e o crescimento, promovendo
maior desenvolvimento e aumento da produção.
Ótimo regulador da digestão. Reconstituinte de
ação rápida para as fêmeas gestantes ou em
lactação. $os casos de debilidades, aumenta as
defesas orgânicas contra doenças.
Estimulante da ovulação e da espermatogênese.
Ameniza os efeitos provocados pelo "Stress", que
acarretam transtornos no metabolismo animal (
desmama, mudanças de alimentação e de
alojamento, transportes, ambiente desfavorável
devido ao frio, vento, calor excessivo, vacinações,
etc.)
Profilaxia e tratamento das avitaminoses, A, D e E causadas
por alimentação defeituosa ou outras causas. Reconstituinte
geral, nos casos de debilidade orgânica e stress de qualquer
Vitaminas ADE em alta concentração
ADEVITA
FÓRMULA:
A cada 50 mL contém:
Vitamina A ............ ......................... 10.000.000 U.I.
Vitamina D3 .................................... 2.000.000 U.I.
Vitamina E. ..................................... 3.000 U.I.
Veículo q.s.p. .................................. 50 mL
geral, nos casos de debilidade orgânica e stress de qualquer
natureza. Nas convalescenças de enfermidades infecciosas.
Nos períodos de crescimento e engorda. Nas fraturas ósseas e
após operações cirúrgicas. Durante o período de gestação e
aleitamento. Prevenção e tratamento do raquitismo e de todos
os transtornos do metabolismo com ou sem deformações
ósseas, desde que associado a um tratamento de Cálcio
injetável. Favorece o aumento do índice de fertilidade e
fecundidade.
ADEVERMIN - Tetramisol + ADE + Prometazina – Injetável
• Ação anti-helmíntica, pela atividade do cloridrato de tetramisol,
vermífugo de amplo espectro( atinge com eficiência um grande número
de nematóides gastrintestinais e também pulmonares).de nematóides gastrintestinais e também pulmonares).
• Ação vitamínica desenvolvida pelas vitaminas lipossolúveis A, D e E.
- A deficiência nutricional destas vitaminas na alimentação animal, é maior na época
das secas, pois cai o teor de caroteno (pró-vitamina A) nas plantas forrageiras e
consequentemente o aporte normal de vitaminas A, no organismo.
- A vitamina D controla a deposição de cálcio e fósforo da formação óssea. Ela
potencializa a ação da vitamina A.
- A vitamina E, exerce ação anti-oxidante, protegendo certos metabólitos da oxidação,
principalmente dos ácidos graxos não saturados.
PROVIT AD3E, é um suplemento vitamínico
indicado para bovinos, suínos, eqüinos, ovinos e
caprinos. Ideal para suprir as necessidades orgânicas
dos animais em vitaminas A, D3, E, B12, durante o
período de secas, geadas ou escassez de pastagens.
Corrige ainda as deficiências nutricionais das rações.
PROVIT AD3E, auxilia no índice de fertilidade, além
da resistência dos animais às doenças infecciosas,
estimulando a produção de leite e carne. Auxilia a
natalidade, o apetite e o estado geral do rebanho.
Níveis de garantia do produto:
Veiculo Q.S.P. ..... 814,0000 g 
Vitamina B12 ..... 140,0000 MG 
Vitamina D3 ..... 3.000.000,0000 UI/kg 
Vitamina A ..... 15.000.000,0000 UI/kg 
Vitamina E ..... 5.000,0000 MG
Cada 500 mL contém:
Vitamina A (palmitato).......................20.000.000 UI
Vitamina.D3.......................................5.000.000 UI
Vitamina.E..............................................6.000 UI
Óleo Vegetal q.s.p.....................................500 mL
I$DICAÇÕES
ADE Vit pode ser utilizado em várias espécies como bovinos, eqüinos,
ovinos, caprinos, leitões. Atua como estimulante do crescimento,
engorda, fertilidade e lactação. Na prevenção do raquitismo,
osteomalácia e osteoporose. Na prevenção e cura de degeneraçõesosteomalácia e osteoporose. Na prevenção e cura de degenerações
musculares e da cegueira noturna.
PROPRIEDADES:
ADE VIT é uma associação das vitaminas A, D3 e E, em doses
balanceadas, que engloba a atividade de cada uma em particular:
Vitamina A: para a manutenção da estrutura dos tecidos epiteliais, e
seu desempenho normal; desempenha um papel de relevo na formação
dos tecidos e da estrutura óssea, além de prevenir a cegueira noturna;
Vitamina D3: é a vitamina anti-raquítica, que previne a osteomalácia e
a osteoporose através do favorecimento da absorção do cálcio e do
fósforo no intestino, mantendo taxas sanguíneas ótimas dos mesmos;
Vitamina E: regula os processos de oxidação no corpo; aumenta a
fertilidade e está indicada para os casos de distrofia muscular.
INTRODUÇÃO AO METABOLISMO
Metabolismo é o conjunto das reações químicas que
ocorrem num organismo vivo com o fim de promover a
satisfação de necessidades estruturais e energéticas.
O metabolismo tem quatro funções específicas:
(1) obter energia química pela degradação de nutrientes ricos em(1) obter energia química pela degradação de nutrientes ricos em
energia oriundos do ambiente;
(2) converter as moléculas dos nutrientes em unidades
fundamentais precursoras das macromoléculas celulares;
(3) reunir e organizar estas unidades fundamentais em proteínas,
ácidos nucléicos e outros componentes celulares;
(4) sintetizar e degradar biomoléculas necessárias às funções
especializadas das células.
O metabolismo pode ser dividido em duas "fases":
catabolismo e anabolismo.
O catabolismo é a fase degradativa do metabolismo; nela, as
moléculas orgânicas nutrientes, carboidratos, lipídios e proteínas
provenientes do ambiente ou dos reservatórios de nutrientes da própria
célula são degradados por reações consecutivas em produtos finais
menores e mais simples.
O anabolismo é uma fase sintetizante do metabolismo. É nele que asO anabolismo é uma fase sintetizante do metabolismo. É nele que as
unidades fundamentais são reunidas para formar as macromoléculas
componentes das células, como as proteínas, DNA etc..
Para ocorrer essas duas "fases" do metabolismo, é necessário um
trânsito acentuado de energia. No catabolismo, por haver a "quebra" de
moléculas, há a liberação de energia; por outro lado, o anabolismo é
uma fase de síntese, necessitando de energia para sua ocorrência.
$utrientes
fornecedores 
de energia
Carboidratos
Gorduras
Proteínas
Energia 
química
ATP
Proteínas
Polissacarídeos
Lipídeos
Ácidos nucleicos
Macromoléculas
celulares
Catabolismo Anabolismo
Produtos 
finais pobres 
em energia
CO2
H2O
$H3
ATP
$ADH
Moléculas
precursoras 
Aminoácidos
Açúcares
Ácidos graxos
Bases 
nitrogenadas
METABOLISMO BASAL
A expressão metabolismo basal designa o mínimo de energia necessária 
para regular a fisiologia normal de um organismo.
TAXA METABÓLICA BASAL = quantidade de energia necessária para a 
manutenção dos processos vitais básicos (trabalho osmótico, bombeamento do 
sangue, respiração, atividade do sistema nervoso, etc).
O Gasto Energético é Influenciado por Quatro Fatores:
- Área de superfície: estárelacionada com a perda de calor – quanto maior a área
de superfície, maior a perda de calor.
- Idade: reflete dois fatores: crescimento e massa muscular.
*jovens: maior gasto energético para o crescimento
*adultos: ↓ do tecido muscular
- Sexo: as fêmeas têm uma TMB mais baixa que os machos – menor
porcentagem de massa muscular e efeitos dos hormônios femininos.
- Nível de atividade: ↑ nível de atividade - ↑ o gasto energético
ATP é o nucleotídeo trifosfatado mais importante. Ele
participa das inúmeras reações e processos metabólicos
relacionados à transferência e conversão de tipos de
energia.
A hidrólise do radical fosfato terminal do ATP, formando difosfato de
adenosina (ADP) e fosfato inorgânico, libera energia livre de 7,3 kcal/mol. A
energia do ATP é disponibilizada para as células pelo acoplamento da hidrólise
desta substância a reações químicas que requeiram energia.
No citosol, existe apenas uma pequena reserva de ATP, de tal maneira
que, à medida que ele é utilizado, deve ser reposto por meio de reações que
fosforilam o ADP a ATP.
Existem dois mecanismos de regeneração do ATP:
O primeiro é a fosforilação ao nível de substrato, em que um radical fosfato é
transferido para o ADP por um composto intermediário, a fim de formar o ATP.
Este tipo de fosforilação pode ocorrer na ausência de oxigênio, condição
denominada de metabolismo anaeróbico. Como exemplo deste tipo de
fosforilação, temos: a glicólise.
O segundo mecanismo de produção de ATP é a fosforilação oxidativa, que ocorre
nas membranas internas das mitocôndrias, e que exige a presença de oxigênio
molecular. A fosforilação oxidativa produz a maior parte do ATP utilizado pelo
organismo. O conjunto das reações que compõem a fosforilação oxidativa é
chamado metabolismo aeróbico.
Espaço
Intermembranas
Matriz
Succinato
Fumarato
Potencial
Químico
∆∆∆∆pH
(interior 
alcalino)
Síntese de ATP 
dirigida pela 
força próton-
motora
Potencial 
Elétrico
∆ψ∆ψ∆ψ∆ψ
(interior 
negativo)
Carreadores de elétrons: NAD e FAD
- As reações metabólicas que degradam os nutrientes e
obtêm energia para a célula são do tipo oxidação-redução
(também denominada oxi-redução).
- Quando um composto químico (molécula, íon) perde elétron
ou higrogênio, diz-se que houve oxidação. Ao contrário, se
uma espécie química ganha elétron ou hidrogênio, observa-
se uma redução.se uma redução.
- Nestas reações participam substâncias conhecidas como
coenzimas. As mais importantes coenzimas carreadoras de
elétrons são a nicotinamida-adenina dinucleotídeo e a flavina-
adenina dinucleotídeo. As formas oxidadas dessas
coenzimas são abreviadas por NAD+ e FAD; as formas
reduzidas são NADH e FADH2.
FONTES DE ENERGIA METABÓLICA
Os carboidratos, gorduras e proteínasssão produtos de alto conteúdo
energético ingerido pelos animais, para os quais constituem a única
fonte energética e de compostos químicos para a construção de células.
Estes compostos seguem rotas metabólicas diferentes, que têm como
finalidade produzir compostos finais específicos e essenciais para a
vida.
GLICÓLISE
METABOLISMO DE CARBOIDRATOS
GLICÓLISE
Glicogênio, amido 
e sacarose
armazenamento
Ribose-5-fosfato
Glicose
oxidação pela via
das pentoses-fosfato
oxidação 
pela glicólise
Piruvato
DESTINOS DO PIRUVATODESTINOS DO PIRUVATO
Fermentação a lactato no Fermentação a etanol em 
condições 
aeróbicas
condições 
anaeróbicas
condições 
anaeróbicas
Glicólise (10 
reações 
sucessivas)
Fermentação a lactato no 
músculo em contração 
vigorosa, eritrócitos, algumas 
outras células e em alguns 
microorganismos
Fermentação a etanol em 
leveduras
Animais, plantas e muitas 
células microbianas sob 
condições aeróbicas
Ciclo do ácido 
cítrico
A silagem é a forragem úmida, ou parcialmente seca,
conservada em meio ácido. A ensilagem compreende o
armazenamento da forragem em ambiente anaeróbico
com o objetivo de restringir a respiração celular, que
continua ocorrendo após o corte da forrageira, e
fornecer as condições adequadas para o
desenvolvimento de bactérias produtoras de ácido
lático. Neste processo, os ácidos produzidos pela
fermentação de substratos presentes na planta
reduzem o pH da massa ensilada, inibindo a ação de
enzimas e de microrganismos capazes de promover a
sua deterioração.
Bactérias homofermentativas produzem apenas ácido lático, e as heterofermentativas, apresentam, além do ácido
lático, o etanol, ou o ácido acético adicionados ao CO2, como produtos finais da fermentação
Piruvato 
carboxilase
Kozloski, G. V. Bioquímica dos ruminantes. 2 ed.Ed. Da UFSM 2009. 216p.
Ácidos Graxos Voláteis
NAD+
CO2 + 4H2 CH4 + 2H2O
$ADH
Metabolismo dos CH
Glicose
Polissacarídeo
Ácidos Graxos Voláteis
Destino
gorduragordura
gordura
Glicose e 
Lactose
CICLO DO ÁCIDO CÍTRICOCICLO DO ÁCIDO CÍTRICO
Fig. 10.1 Ciclo de Krebs. Na reação da
succinil-CoA sintetase, o nucleosídio
trifosfato (NTP) pode ser ATP ou GTP e o
nucleosídio difosfato (NDP), ADP ou GDP.
Piruvato 
carboxilase
Acetil-CoA
+
- A mitocôndria é responsável pela síntese de quase
todo o ATP necessário à manutenção da estrutura e
função celular.
Cadeia de Transporte de Elétrons e 
Fosforilação Oxidativa
- Os elétrons doados por substratos oxidáveis à
cadeia respiratória na membrana mitocondrial
interna, por meio de NADH ou FADH2, são
transferidos ao O2 reduzindo-o a H2O (respiração
mitocondrial) e a energia livre resultante é utilizada
para a síntese de ATP (fosforilação oxidativa).
A mitocôndria é responsável 
pela síntese de quase todo o 
ATP (>90%) necessário à 
manutenção da estrutura e 
função celular. 
(Fonte: NELSON & COX, 2002).
Espaço intermembranar
citocromo c, creatina quinase
e adenilato quinase
Espaço
Intermembranas
Matriz
Succinato
Fumarato
Potencial
Químico
∆∆∆∆pH
(interior 
alcalino)
Síntese de ATP 
dirigida pela 
força próton-
motora
Potencial 
Elétrico
∆ψ∆ψ∆ψ∆ψ
(interior 
negativo)
RENDIMENTO DA OXIDAÇÃO DA GLICOSE
GLICONEOGÊNESE
•Síntese de glicose a partir de substâncias não-carboidratos.
•Ex: aminoácidos, lactato, glicerol, ácido propiônico*
*Nos animais ruminantes a glicose sanguínea é derivada
principalmente da gliconeogênese no fígado que utiliza o ácido
propiônico, um ácido graxo volátil absorvido no rúmen, como
substrato.
Gliconeogênese ocorre principalmente no fígado.
*Ocorre em menor extensão também no rim.
Utiliza muitas das mesmas enzimas da Glicólise. 
Três reações da Glicólise são irreversíveis. 
� Hexoquinase (ou Glicoquinase)
� Fosfofrutoquinase� Fosfofrutoquinase
� Piruvato quinase. 
Esses passos devem então ser contornados na
Gliconeogênese.
hexoquinase
fosfofrutoquinase
piruvato 
quinase
Glicólise e Gliconeogênese são processos espontâneos. 
Se as duas vias estiverem ativas simultaneamente em uma célula, isso constituiria
um “ciclo fútil” que gastaria energia. 
Glicólise:
glicose + 2 $AD+ + 2 ADP + 2 Pi ����
2 piruvato + 2 $ADH + 2 ATP
Gliconeogênese:Gliconeogênese:
2 piruvato + 2 $ADH + 4 ATP + 2 GTP ����
glicose + 2 $AD+ + 4 ADP + 2 GDP + 6 Pi
Fig. 14.1 Relação entre diferentes órgãos na gliconeogênese — esta via ocorre no fígado a
partir de substratos produzidos pelo músculo: lactato no esforço intenso e alanina no jejum; o
lactato origina-se, ainda, de hemácias. A maior parte da glicose sintetizada destina-se ao
cérebro.
Metabolismo do GlicogênioMetabolismo do Glicogênio
METABOLISMO DE LIPÍDIOS
β-OXIDAÇÃO DOS ÁCIDOS GRAXOS
Mobilização dos TAGs
armazenados no tecido
adiposo:
Gliconeogênese
Glicólise
Estágios da oxidação
dos ácidos graxos:
O acetil-CoA formado no fígado pode entrar no ciclo do ácido
cítrico ou pode ser convertido nos chamados corpos cetônicos:
Síntese de corpos cetônicos e sua exportação pelo fígado:
Cetose em Bovinos
Fatores predisponentes 
Jejum prolongado (cerca de 1 semana ou mais) 
Alimentação deficiente em carboidratos 
Alimentação gordurosa(não balanceada) 
Alterações hepáticas (dificuldade de metabolização e armazenamento) 
Aumento da demanda (gestação e alta produção láctea) 
*A alimentação do animal gestante deve conter carboidratos, proteínas e
gorduras que serão metabolizadas pelo fígado.
Parte será armazenada sob a forma de glicogênio (quebrado em glicose quando
o organismo necessita de E).
Se a glicose sofre uma queda em seus níveis, o organismo passa a metabolizar
as gorduras gerando os ácidos graxos que irão para a circulação, e o excesso
sendo transformados em corpos cetônicos.
Cetose em Bovinos
Etiologia: geralmente estão ligadas a altas produções leiteiras e alimentação deficiente.
Ocorrência: período pós-parto de pico de produção leiteira (2 a 6 semanas)
Sintomatologia: apatia, emagrecimento e com a evolução do quadro inapetência e queda
da produção de leite.
Diagnóstico: Baseado nos sintomas clínicos, histórico de puerpério, alta produção láctea,
indigestão e sintomas nervosos.
Exames laboratoriais: Dosagem de corpos cetônicos, cetonúria, acetonemia e
hipoglicemia.hipoglicemia.
Valores normais para corpos cetônicos:
no leite: 1 a 2 mg/100mL
na urina: 3 a 5 mg/100mL
no sangue: 5 mg/100mL
Glicose: menos que 50 mg/100mL
Prognóstico: Bom, baixa mortalidade.
Tratamento: Correção alimentar e glicose.
Lipídeos
• Bactérias não utilizam ác. graxos insaturados
• Butyrivibrio fibrisolvens e Fusocillus sp.
• Biohidrogenação - Detoxificante
Kozloski, G. V. Bioquímica dos ruminantes. 2 ed.Ed. Da UFSM 2009. 216p.
• Biohidrogenação - Detoxificante
• Concentrado na dieta = Queda de pH + 
alteração da microbiota Biohidrogenação
• Gordura na forma de sais de cálcio ( BH pois 
protege o grupo COOH)
METABOLISMO DE PROTEÍ$AS
As proteínas constituintes dos organismos estão continuamente sendo
renovadas (turnover das proteínas).
* Os aminoácidos presentes nas células animais originam-se das
proteínas da dieta (1/4) e das proteínas endógenas (3/4), constituindo
um pool.
- Esse pool de aminoácidos é usado para a síntese de proteínas
endógenas e de outras moléculas que contenham nitrogênio (bases
nitrogenadas, aminas e seus derivados, como adrenalina, histamina).nitrogenadas, aminas e seus derivados, como adrenalina, histamina).
* Os seres vivos não são capazes de armazenar aminoácidos nem
proteínas, e portanto, satisfeitas as necessidades de síntese, os
aminoácidos excedentes são degradados.
A Oxidação dos Aminoácidos e a Produção de Uréia
Nos animais, os aminoácidos podem sofrer degradação oxidativa em
três circunstâncias metabólicas diferentes:
- Durante a síntese e a degradação normais das proteínas celulares
(renovação ou “turnover” das proteínas), alguns dos aminoácidos
liberados, durante a quebra das proteínas, sofrerão degradação
oxidativa, caso não sejam necessários para a síntese de novas
proteínas.
- Quando, devido a uma dieta rica em proteínas, os aminoácidos são
ingeridos em excesso, com relação às necessidades corporais de
biossíntese de proteínas, o excedente é catabolizado, já que os
aminoácidos livres não podem ser armazenados.
- Durante o jejum severo ou o diabetes melito, quando os carboidratos
estão inacessíveis ou não são utilizados adequadamente, as proteínas
corporais serão hidrolizadas e seus aminoácidos empregados como
combustível utilizado.
Proteína 
intracelular
AminoácidosProteínas da dieta
Esqueletos 
carbônicos
αααα-cetoácidos
Biossíntese de 
aminoácidos, 
nucleotídeos e 
aminas biológicas
Carbamoil fosfato
Uréia
(produto de 
excreção do 
nitrogênio)
Oxaloacetato
Glicose
(gliconeogênese)
Ciclo
da
uréia 
Ciclo 
do ácido
cítrico
Desvio 
aspartato-
succinato 
do ciclo do 
ácido 
cítrico
REMOÇÃO DO GRUPO AMI$O DOS AMI$OÁCIDOS 
DESTI$OS DOS ESQUELETOS CARBÔ$ICOS DOS AMI$OÁCIDOS 
AMI$OÁCIDOS GLICOGÊ$ICOS E CETOGÊ$ICOS
Formas de Excreção de Nitrogênio nos Animais
Remoção do grupo amino do glutamato por desaminação e 
formação de amônia (íon NH4+ em pH fisiológico):
A amônia é tóxica para os tecidos animais, principalmente para o cérebro.
*pH alcalino e inibição do Ciclo de Krebs ( α-cetoglutarato) 
Como a amônia é tóxica e a sua
conversão em uréia acontece no fígado, o
NH4+ produzido nos outros tecidos, para
ser transportado ao fígado, é incorporado
em compostos não tóxicos e que
atravessam as membranas com facilidade:
glutamina, na maioria dos tecidos extra-
hepáticos, e alanina, no músculo.
O ciclo glicose-alanina:
- A alanina funciona como
um transportador da amônia
e do esqueleto carbônico do
piruvato desde o músculo
até o fígado. A amônia é
excretada, e o piruvato é
empregado na produção de
glicose, a qual pode retornarglicose, a qual pode retornar
ao músculo.
Metabolismo de Proteínas nos Ruminantes
1- As proteínas da dieta e o nitrogênio não-proteíco, que geralmente é ingerido na forma de uréia
adicionada na alimentação do animal, são ingeridos e chegam ao rúmen.
2- As proteínas serão degradadas pelas bactérias com a conseqüente liberação dos seus aminoácidos
constituintes, os quais são degradados formando amônia. Já a uréia, é degradada pela urease
poduzida pelas bactérias gerando amônia (NH3) e gás carbônico (CO2).
2
1
Proteína Animal
2
1
Metabolismo de Proteínas nos Ruminantes
3- Os aminoácidos e a amônia são então usados pelos microorganismos do rúmen para a síntese de suas próprias
proteínas (proteína microbiana). Esse processo é dependente de energia proveniente da degradação dos CH.
4- Lá no abomaso, essas proteínas bacterianas, juntamente com as proteínas que escaparam da ação dos
microrganismos, são digeridas e os seus aminoácidos constituintes serão liberados e absorvidos no intestino do animal.
As proteínas que não forem digeridas são excretadas nas fezes .
Proteína Animal
3
4
Metabolismo de Proteínas nos Ruminantes
5- Uma vez nos vasos sanguíneos, esses aminoácidos serão usados para a síntese de proteínas do
leite e uma parte vai para o fígado, de onde serão distribuídos para os outros tecidos.
6- Durante a degradação das proteínas nos tecidos do animal, ocorre a formação de amônia, a qual é
levada para o fígado, onde, por meio do ciclo da uréia ela é transformado em uréia.
5
Proteína Animal
6
Metabolismo de Proteínas nos Ruminantes
A uréia, que é a forma não-tóxica de excreção do nitrogênio, pode seguir dois caminhos no animal ruminante:
7- Uma parte volta para o rúmen, por meio da saliva ou por meio de vasos sanguíneos. Essa uréia, volta então a ser
degradada em amônia e CO2 e pode ser de novo usada pelos microorganismos para síntese de proteínas.
8- Outra parte é levada para os rins onde é filtrada, daí vai para a bexiga e é excretada na urina.
Proteína Animal
8
7