Enzimologia parte 2 - exercícios

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Enzimologia – parte 2 - 
exercícios 
Prof. Fabiana Lindenberg 
 
 
 
Fonte: https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY 
https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY
https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY
https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY
https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY
 
Fonte: https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY 
https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY
https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY
https://www.youtube.com/watch?v=-U5GwY55tlY
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Questão 1 
Inibição enzimática irreversível 
 Cite exemplos de inibidores irreversíveis: 
Questão 1 – resposta 
Inibição enzimática irreversível 
 Como exemplos de inibidores irreversíveis podemos citar os 
cianetos, gases tóxicos e metais pesados. 
Questão 2 
 Classifique as afirmações a seguir como: Irreversível, 
reversível competitivo, reversível não competitivo e 
reversível incompetitivo. 
 
Letra a ) 
 
 O inibidor liga-se à enzima diretamente no seu centro ativo, 
formando um complexo EI inativo, irreversível com a enzima, 
impedindo que esta se ligue ao substrato. Como exemplos 
podemos citar os cianetos, gases tóxicos e metais pesados. 
 
Letra a ) 
Inibição enzimática irreversível 
 O inibidor liga-se à enzima diretamente no seu centro ativo, 
formando um complexo EI inativo, irreversível com a enzima, 
impedindo que esta se ligue ao substrato. Como exemplos 
podemos citar os cianetos, gases tóxicos e metais pesados. 
 
Letra b) 
 Não há modelo cinético para esse tipo de inibição, pois com o 
decorrer do tempo, [EI] estará sendo acumulado e a enzima 
sendo consumida. Isso é o grande problema da inibição 
irreversível, o que leva à formação e ao acúmulo de formas 
inativas de EI. 
Letra b) Inibição enzimática 
irreversível 
 Não há modelo cinético para esse tipo de inibição, pois com o 
decorrer do tempo, [EI] estará sendo acumulado e a enzima 
sendo consumida. Isso é o grande problema da inibição 
irreversível, o que leva à formação e ao acúmulo de formas 
inativas de EI. 
Letra C) 
Letra C) resposta 
Letra d) 
 É uma molécula que compete diretamente com o substrato pelo 
sítio ativo da enzima. 
 Um inibidor desse tipo, em geral, tem suficientes semelhanças 
estruturais com o substrato para se ligar ao centro ativo, mas é 
suficientemente diferente para não reagir. 
Letra d) Inibição enzimática reversível 
competitiva 
 Um inibidor competitivo é uma molécula que compete 
diretamente com o substrato pelo sítio ativo da enzima. 
 
 Um inibidor desse tipo, em geral, tem suficientes semelhanças 
estruturais com o substrato para se ligar ao centro ativo, mas é 
suficientemente diferente para não reagir. 
Letra e) 
 O grau de inibição dependerá da relação entre as concentrações do 
inibidor e do substrato, de modo que, aumentando-se a concentração de 
substrato, o efeito pode ser revertido. 
 Isso ocorre em função de que com uma maior concentração de substrato, 
a reação será desviada no sentido de formação do complexo ES. 
Letra e) Inibição enzimática reversível 
competitiva 
 O grau de inibição dependerá da relação entre as concentrações do 
inibidor e do substrato, de modo que, aumentando-se a concentração de 
substrato, o efeito pode ser revertido. 
 Isso ocorre em função de que com uma maior concentração de substrato, 
a reação será desviada no sentido de formação do complexo ES. 
Letra f) 
 Esse tipo de inibição é identificado pela redução da porcentagem de 
inibição, por meio do aumento da concentração de substrato. 
 Pela análise cinética, que se faz por meio do uso de diversas 
concentrações de substrato em concentração fixa do inibidor, verifica-
se que o valor de km é alterado, porém, Vmáx permanece constante. 
Letra f)Inibição enzimática reversível competitiva 
 Esse tipo de inibição é identificado pela redução da porcentagem de 
inibição, por meio do aumento da concentração de substrato. 
 Pela análise cinética, que se faz por meio do uso de diversas 
concentrações de substrato em concentração fixa do inibidor, verifica-
se que o valor de km é alterado, porém, Vmáx permanece constante. 
Letra g) 
 
Letra g) Inibição enzimática reversível 
competitiva 
 
Letra h) Inibição enzimática reversível: 
 
Letra h) Inibição enzimática reversível 
competitiva 
 
Letra I) 
 
Letra I) Inibição enzimática reversível 
competitiva 
 
Letra j) 
 O inibidor com essa característica liga-se à enzima em um ponto 
diferente do centro ativo, combinando-se reversivelmente com a 
enzima ou com o complexo enzima-substrato, interferindo na 
ação de ambos. 
 
 A enzima perde a capacidade de formar ES na velocidade normal 
e a inibição não pode ser revertida pelo aumento da concentração 
de substrato, pois a reação com o inibidor produz formas inativas 
de EI e EIS. 
Letra j) enzimática reversível não 
competitiva 
 O inibidor com essa característica liga-se à enzima em um ponto 
diferente do centro ativo, combinando-se reversivelmente com a 
enzima ou com o complexo enzima-substrato, interferindo na 
ação de ambos. 
 A enzima perde a capacidade de formar ES na velocidade normal 
e a inibição não pode ser revertida pelo aumento da concentração 
de substrato, pois a reação com o inibidor produz formas inativas 
de EI e EIS. 
 
Letra L) 
 
Letra L) 
 
Letra m) 
 
Letra m) 
 
Letra n) 
 
Letra n) 
Letra o) 
Letra o)Inibição enzimática reversível não competitiva 
Letra p) 
Letra p) Inibição enzimática reversível 
incompetitiva 
Letra q) 
Letra q) Inibição enzimática reversível 
incompetitiva 
Letra r) Inibição enzimática reversível: 
Letra r) Inibição enzimática reversível 
incompetitiva 
Questão 3 
 A maior parte das enzimas apresenta temperatura ótima em 
torno de: 
Questão 3 - resposta 
 A maior parte das enzimas apresenta temperatura ótima em torno 
de 30-40oC, sofrendo rápida desnaturação térmica acima de 50o C. 
 
 A baixas temperaturas, as enzimas apresentam baixa atividade, 
sendo dificilmente inativadas. 
Questão 3 - resposta