p1 lista de exercicios 1

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Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro (UFRRJ) 
Instituto de Química (IQ) 
Departamento de Bioquímica (DBQ) 
Prof. Cristiano Riger 
 
 
 
 
1) O aspartame é uma molécula utilizada em todo o mundo como 
adoçante. Esta molécula é metabolizada no organismo como se 
viesse de alimentos comuns. Observando a sua estrutura básica; 
a) Explique por que esta molécula provavelmente não é estranha 
para o organismo humano; 
b) Calcule o ponto isoelétrico do peptídeo mais polar e represente 
a sua estrutura predominante em pH 1,0. 
 
 
 
 
 
2) Dois, dentre os compostos listados abaixo, não são exemplos dos 20 aminoácidos que formam proteínas 
nos seres vivos. (a) quais são estes dois aminoácidos? (b) como você pode dizer isto sem necessitar do 
uso de nenhuma lista ou tabela? 
 
3) Qual é a diferença entre desnaturação e hidrólise de uma proteína? 
 
 
4) O ácido glutâmico ou glutamato é um neurotransmissor excitatório do sistema nervoso, o mais comum 
em mamíferos. Este aminoácido é armazenado em vesículas nas sinapses, onde o impulso nervoso causa 
a libertação de glutamato no neurônio pré-sináptico. Na célula pós-sináptica existem receptores (como os 
receptores NMDA) que ligam o glutamato e se ativam. Pensa-se que o glutamato esteja envolvido em 
funções cognitivas no cérebro, como a aprendizagem e a memória. Escreva as formas iônicas 
predominantes do ácido glutâmico em pH = 1.00, pH = 4.07, pH = 7.00 e pH = 12.00). Calcule o PI do ácido 
glutâmico. 
 
 
5) Considere o tripeptídeo Arg-Gli-Leu e escreva a estrutura molecular deste peptídeo em pH fisiológico (pH 
 7,4). 
 
http://pt.wikipedia.org/wiki/Neurotransmissor
http://pt.wikipedia.org/wiki/Sistema_nervoso
http://pt.wikipedia.org/wiki/Mam%C3%ADferos
http://pt.wikipedia.org/wiki/Ves%C3%ADcula
http://pt.wikipedia.org/wiki/Sinapse
http://pt.wikipedia.org/wiki/Impulso_nervoso
http://pt.wikipedia.org/wiki/Neur%C3%B3nio
http://pt.wikipedia.org/wiki/Receptor_NMDA
http://pt.wikipedia.org/wiki/Cogni%C3%A7%C3%A3o
http://pt.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9rebro
http://pt.wikipedia.org/wiki/Aprendizagem
http://pt.wikipedia.org/wiki/Mem%C3%B3ria
 
6) A tirosina é um aminoácido não essencial, que o corpo sintetiza a partir da fenilalanina, outro 
aminoácido. A tirosina é importante para a estrutura de todas as proteínas do corpo. Também é um 
precursor de muitos neurotransmissores, como a L-dopa, dopamina e norepinefirina. Devido ao seu 
efeito nos neurotransmissores, ela pode ajudar em muitas condições neurológicas, como a doença de 
Parkinson, depressão e outras desordens. Estudos preliminares indicam que, a tirosina e outros 
aminoácidos, podem ajudar pessoas com demência e com doenças de Alzheimer. Também pode ajudar 
no stress. Determine o PI da tirosina e escreva a sua estrutura predominante nos pHs 9.0 e 10.0. 
 
7) A cadeia lateral do aminoácido lisina (Lys) possui um grupo amino (NH2) em sua extremidade enquanto a 
cadeia lateral do ácido glutâmico (Glu) possui uma carboxila (COOH). Polipeptídeos formados apenas por 
lisina (poli-Lys) ou apenas por ácido glutâmico (poli-Glu) não apresentam estrutura secundária definida 
em pH neutro (pH = 7.0), mas a poli-Lys adota a estrutura de α-hélice em pH suficientemente básico (pH = 
13.0). Explique por que isto ocorre nos diferentes pHs citados. 
 
 
8) Uma proteína apresenta uma alteração em sua sequência de aminoácidos, com a substituição de duas 
valinas e um ácido glutâmico por uma glicina, uma leucina e um ácido aspártico, respectivamente. Estas 
alterações oriundas de mutações no código genético da pessoa não torna a proteína disfuncional. 
Explique por que mesmo com a alteração de 3 aminoácidos a proteína ainda consegue realizar sua 
função. 
 
 
9) Explique como é possível que todas as proteínas existentes na natureza (sejam em espécies animais, 
vegetais ou até em microrganismos) sejam formadas por apenas 20 aminoácidos diferentes. E porque 
mesmo quando desnaturada a proteína não perde seu valor nutricional. 
 
 
10) As histonas são proteínas encontradas no núcleo das células eucarióticas, fortemente ligadas ao DNA, que 
possui muitos grupos fosfatos. O PI das histonas é muito alto, cerca de 10,8. Que resíduos de aminoácidos 
devem estar presentes em números relativamente altos nas histonas? 
 
 
11) Como a estrutura primária de uma proteína pode influenciar suas estruturas secundária e terciária? 
 
 
12) A maior parte das proteínas puras são pouco solúveis em 
água destilada, mas a sua solubilidade aumenta em soluções 
diluídas de sal. Contudo, a adição de elevadas concentrações 
de sal a uma solução aquosa de proteínas acarretará na sua 
precipitação. Explique a variação da solubilidade das 
proteínas A e B em função da concentração de sais. 
 
 
13) As proteínas são moléculas constituídas basicamente de 
aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Sobre essas 
macromoléculas e seus constituintes aponte a alternativa 
correta e justifique porque as outras estão incorretas: 
 
A) os grupamentos amino- e carbóxi-terminais são os únicos grupos ionizáveis que conferem cargas às 
proteínas. 
B) as propriedades físico-químicas das proteínas dependem principalmente dos grupos laterais dos 
aminoácidos. 
C) as proteínas apresentam maior solubilidade no seu ponto isoelétrico. 
D) a solubilidade de uma proteína em solução aumenta de maneira ilimitada com o aumento da 
concentração de sal, fenômeno conhecido como salting-in. 
E) a desnaturação de proteínas acarreta uma drástica alteração tanto nas suas conformações 
tridimensionais quanto nas suas estruturas primárias. 
 
 
14) O sabor doce de um milho recém-colhido é devido ao alto nível de açúcar nas sementes. Milho 
armazenado não é tão doce porque cerca de 50% do açúcar livre é convertido em amido dentro de um 
dia após a coleta. Para preservar a doçura do milho fresco, as espigas podem ser imersas em água 
fervendo por alguns minutos e depois resfriadas. Explique a base bioquímica desse processo. 
 
 
15) Uma eletroforese unidimensional foi realizada e os resultados obtidos através da revelação ao lado. 
Responda as questões abaixo com base na técnica utilizada e nos resultados 
obtidos. 
a) Explique qual o objetivo deste experimento; 
b) Explique o que são as bandas da 1ª coluna e o seu objetivo no 
experimento; 
c) Explique a função do composto 2-mercaptoetanol e a diferença nos 
resultados obtidos na 2ª e 3ª colunas. 
 
 
 
 
 
16) Explique a importância do fato da hemoglobina ser uma proteína alostérica. 
 
 
 
 
 
 
 
17) Uma amostra que contém quatro proteínas (PI das proteínas: A = 5.2; B = 6.4; C = 7.0; D = 9.2) diluídas em 
uma solução tampão com pH 6,4 será submetida a campo elétrico para separação e identificação. Sobre o 
comportamento migratório dessas proteínas, assinale a opção correta explicando sua resposta. 
 
(a) A migrará para o polo negativo, B não migrará e C e D migrarão para o polo positivo. 
(b) A e B migrarão para o polo negativo e C e D para o polo positivo. 
(c) A e B migrarão para o polo positivo e C e D migrarão para o polo negativo. 
(d) todas as proteínas migrarão para o polo positivo, pois no pH de 6,4 elas terão carga global negativa. 
(e) A migrará para o polo positivo, B não migrará e C e D migrarão para o polo negativo. 
 
 
18) O oxalacetato é o substrato da enzima oxalacetato 
desidrogenase. Por que a molécula de oxalato pode ser 
considerada um potente inibidor dessa enzima? 
 
 
19) O KM de certa enzima de comportamento michaeliano é igual 
a 1 x 10-5 M. Numa concentração de substrato igual a 0,1 M, a 
velocidade inicial experimental foi igual a 37 mmol/min para 
uma certa concentração da enzima. No entanto, diminuindo a concentração do substrato para 0,01 M, 
observou-se que a velocidade de reação permaneceu sendo igual a 37 mmol/min. Por que uma redução 
de dez vezes na concentração do substrato não produziu nenhuma variação perceptível na velocidade da 
reação? Explique. 
 
 
20) Uma enzima purificada foi incubada com seu substrato em concentração saturantee a velocidade 
máxima da reação foi determinada. A adição de uma substância X ao meio de reação reduziu a velocidade 
da reação. No entanto, a velocidade máxima da reação na presença do inibidor foi muito próxima aquela 
obtida na sua ausência, quando a concentração de substrato foi elevada em 10 vezes. 
a) Explique o provável mecanismo de inibição enzimática promovida pela substância X? 
b) Explique o provável efeito deste inibidor sobre o km e sobre a velocidade máxima da reação? 
 
 
21) Sabendo-se que a uréia (NH2 – CO – NH2) pode ser decomposta em CO2 (gás carbônico) e NH3 (amônia), 
um estudante interessado em obter NH3 rapidamente a partir da uréia, preparou uma série de tubos e 
incubou-os a 30 ºC por 10 minutos; com exceção do tubo 9, que foi incubado a 100 ºC. Após este período, 
dosou a amônia nos tubos. A composição dos tubos (com volume de 1mL) e os resultados de suas 
dosagens foram: 
Tubos Uréia Urease NH3 
1 2,5mM 0,1μg 0,21 μmoles 
2 5,0mM 0,1μg 0,42 μmoles 
3 10mM 0,1μg 0,59 μmoles 
4 15mM 0,1μg 0,67 μmoles 
5 25mM 0,1μg 0,73 μmoles 
6 50mM 0,1μg 0,78 μmoles 
7 100mM 0,1μg 0,79 μmoles 
8 200mM 0,1μg 0,78 μmoles 
9 200mM 0,1μg 0,00 μmoles 
 Responda as perguntas, justificando suas respostas: 
A) Por que não houve formação de NH3 no tubo 9? 
B) De que dependeu a velocidade de reação neste experimento? 
C) O que se pode dizer sobre a velocidade de reação nos tubos 5 a 8? 
D) Como obter velocidades de reação maiores? 
 
 
22) Imagine que você, desejando caracterizar uma enzima recém isolada, preparou diversos tubos de ensaio, 
cada qual contendo 0,1 μM da enzima, com concentrações crescentes de substrato. Após um período de 
incubação na temperatura adequada, você mediu as concentrações do produto formado e obteve os 
dados como na tabela abaixo. 
 [S] (mM) Vo (μmol/min) 
 0 0 
 2 25 
 4 38 
 6 43 
 8 47 
 10 48 
 12 49 
 
 Sem realizar nenhum cálculo utilizando a equação de Michaelis-Menten, estime os valores da velocidade 
máxima da reação e da constante de Michaelis-Menten para este processo explicando o seu raciocínio. 
 
 
23) A anidrase carbônica é fortemente inibida pela droga acetozolamida, que é usada como um diurético (ou 
seja, para aumentar a produção de urina) e para diminuir a pressão excessiva alta nos olhos (devido ao 
acúmulo de fluido intra-ocular) no glaucoma. A anidrase carbônica desempenha um papel importante 
nesses e em outros processos de secreção, 
porque ela participa na regulação do pH e do 
conteúdo de bicarbonato de vários fluidos 
biológicos. A curva experimental da velocidade 
inicial da reação (como porcentagem da Vmax) 
versus [S] para a reação da anidrase carbônica é 
ilustrada ao lado (curva superior "No 
inhibitor"). Quando o experimento é repetido 
na presença de acetozolamida, a curva inferior 
é obtida. A partir de uma inspeção das curvas e 
do seu conhecimento das propriedades 
cinéticas dos inibidores competitivos e mistos 
das enzimas, determine a natureza da inibição 
pela acetozolamida explicando seu raciocínio e 
estime os valores de Km e Vmáx. 
 
 
24) O soro sanguíneo humano contém uma classe de enzimas conhecidas como fosfatases ácidas, que 
hidrolisam ésteres fosfato biológicos sob condições levemente ácidas (pH 5,0). As fosfatases ácidas são 
produzidas pelas hemácias, fígado, rim, baço e glândula prostática. A enzima da glândula prostática é 
importante clinicamente, porque o aumento de sua atividade no sangue pode ser uma indicação de 
câncer de próstata. A fosfatase da glândula prostática 
é fortemente inibida pelo íon tartarato, mas as 
fosfatases ácidas de outros tecidos não. Como essa 
informação pode ser usada para desenvolver um 
procedimento específico para medir a atividade da fosfatase ácida da glândula prostática no soro 
sanguíneo humano? 
 
 
25) A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose. Ambas 
são enzimas intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). Dependendo da 
enzima produtora, a G6P pode ser degradada na via 
da glicólise para gerar energia ou então ser usada 
para síntese de glicogênio. A glicólise ocorre nos 
tecidos em geral e a síntese de glicogênio ocorre 
principalmente no fígado. A síntese do glicogênio 
somente acontece quando existe excesso de glicose 
no sangue. Essa é uma forma de armazenar esse 
açúcar. Observe a figura a seguir, que apresenta as 
velocidades de reação dessas duas enzimas em 
função da concentração da glicose. Níveis normais de 
glicose no sangue estão ao redor de 4mM. 
 
 
Qual das duas enzimas gera G6P para síntese de 
glicogênio hepático como estoque de glicose no corpo? Justifique sua resposta. 
 
 
26) Um novo medicamento para o tratamento da hipercolesterolemia foi desenvolvido. O medicamento é um 
inibidor de uma enzima envolvida na biossíntese do colesterol. O gráfico do duplo-recíproco da enzima 
que é inibida pelo medicamento na presença e ausência do medicamento está mostrado abaixo. Assinale 
a alternativa correta e apresente 
uma justificativa. 
 
(a) O KM na presença e ausência do 
medicamento é igual e apresenta o 
valor de 2 uM/s. 
(b) O medicamento deve ser um 
inibidor não competitivo já que ele 
não altera o KM da enzima. 
(c) O medicamento deve apresentar 
semelhança estrutural com o 
substrato. 
d) O medicamento reduz o KM da 
enzima de 4 mM para 1 mM. 
 
 
 
 
 
 
27) Analise os dados da tabela abaixo onde uma enzima e três substratos foram incubados juntos. 
 
 
Utilizando os seus conhecimentos sobre KM, explique a diferença encontrada na quantidade total de 
Glicose-6-fosfato e Frutose-6-fosfato formadas.