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Macromoléculas como Constituintes Celulares- Aminoácidos: Estrutura e Função. Aline Gonzaga Cunha As Células Contêm 4 Famílias Principais de Moléculas Orgânicas Pequenas MOLÉCULAS ORGÂNICAS PEQUENAS • São formadas por átomos de carbono; • Contém de 30 ou + mais átomos C; • Monômeros Macromoléculas; • Menos abundantes. MONÔMEROS- POLÍMEROS AÇÚCARES- POLISSACARÍDEOS ÁCIDOS GRAXOS- LIPÍDEOS, MEMBRANAS AMINOÁCIDOS- PROTEÍNAS NUCLEOTÍDEOS- ÁCIDOS NUCLÉICOS Os aminoácidos são as subunidades das proteínas • Possuem um grupamento carboxílico e um grupo amino; • Ligados ao carbono alfa; • Qual a importância dos aminoácidos para as células? • 20 aminoácidos, agrupados segundo suas cadeias laterais. Os aminoácidos formam a chamada ligação peptídica, originando polipeptídeos • C terminal e N terminal • Cadeia principal e cadeia lateral Cadeias laterais apolares Cadeia lateral apolar Cadeias laterais polares não- carregadas Cadeias laterais polares não- carregadas Cadeias laterais aromáticas Cadeias laterais ácidas Cadeias laterais básicas Cadeias laterais sulfurosas Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, existem como isômeros ópticos nas formas D e L • D-aminoácidos: podem ocorrer na parede de bactérias e em alguns antibióticos. Função das proteínas • Enzimas: pepsina; • Proteínas estruturais: colágeno (tendões); • Proteínas transportadoras (hemoglobina); • Proteínas motoras (miosina e actina); • Proteínas de armazenamento (ferritina –fígado, caseína); • Proteínas sinalizadoras (insulina); • Proteínas receptoras; • Proteínas de finalidades específicas (prot. anticongelantes, proteínas adesivas). A forma de uma proteína é determinada por sua seqüência de aminoácidos • Cada proteína tem uma seqüência única de aminoácidos; • Cada cadeia polipeptídica consiste em uma cadeia principal que sustentam as cadeias laterais dos aminoácidos; • As cadeias laterais não participam da ligação peptídica e conferem propriedades únicas aos aminoácidos; • As cadeias polipeptídicas são flexíveis- enovelar de várias formas; • Ligações: a estabilidade. • O enovelamento de uma proteína é regido pelas cadeias laterais polares ou apolares dos aminoácidos. • Fenilalanina, leucina, valina e triptofano: agrupam no interior da proteína enovelada; • Arginina, glutamina e histidina: parte mais externa da proteína. As proteínas se enovelam em uma conformação de energia mínima • A seqüência de aminoácidos é responsável pela estrutura tridimensional. OBS; Chaperonas- tornam o processo de enovelamento + eficiente. As proteínas existem em uma variedade de formas complicadas Ainda não existe uma técnica que permita a predição confiável da estr. tridimensional de uma proteína. A α-hélices e as folhas β são padrões comuns de enovelamento PONTES DE HIDROGÊNIO NA CADEIA PRINCIPAL DE POLIPEPTÍDEOS PONTES DE HIDROGÊNIO ENTRE CADEIAS POLIPEPTÍDICAS LADO A LADO Folhas β paralelas Folhas β antiparalelas As hélices se formam em estruturas biológicas ESPIRA ENROLADA. EX, ALFA QUERATINA, MIOSINA As proteínas podem se agregar formando filamentos, lâminas ou esferas Hélice de actina, formada por várias proteínas As proteínas possuem vários níveis de organização MUITAS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS POR DOMÍNIOS FUNCIONALMENTE SEPARADOS Dentre as muitas cadeias polipeptídicas possíveis, poucas serão úteis • 20x20x20x20=160.000; • Peptídeo com n aminoácidos; • Somente terá a função aquele peptídeo cuja estrutura tridimensional esteja correta. As moléculas grandes de proteínas contêm normalmente mais de uma cadeia polipeptídica 2 subunidades beta globina 2 subunidades alfa globina HEME As proteínas podem ser classificadas em famílias • Possuem algumas seqüências de aminoácidos diferentes, mas similaridades tridimensionais. • Essas poucas diferenças de AA são capazes de mudar suas atividades enzimáticas, garantindo o especificidade ao seu substrato ELASTASE QUIMOTRIPSINA FAMÍLIA SERINA PROTEASES Como as proteínas funcionam • União entre estrutura, química e atividade; • Forma e função estão intrinsecamente ligadas; A ligação de uma proteína a outra molécula é extremamente seletiva Sítios de ligação permitem ligações específicas Cada anticorpo se liga a um alvo particular: havendo bilhões de antígenos produzimos bilhões de anticorpos A lisozima cliva cadeias polissacarídicas • As enzimas são catalisadores potentes e altamente específicos -Permite a formação e a quebra de ligações covalentes. CADEIA POLIPEPTÍDICA Como as proteínas são controladas MUITAS PROTEÍNAS NÃO TRABALHAM DE FORMA CONTÍNUA A ATIVIDADE DE ENZIMAS E PROTEÍNAS É CONTROLADA, A FIM DE SE ATINGIR O EQUILÍBRIO E PERMITIR QUE A CÉLULA NÃO GASTE ENERGIA O FEEDBACK NEGATIVO REGULA O FLUXO POR UMA VIA BIOSSINTÉTICA O produto em excesso liga-se a enzima, diminuindo sua atividade catalítica Quando as conc. de determinado produto diminuem, a via assume sua rota original . O QUE ACONTECERÁ SE, EM VEZ DO FEEDBACK INDICADO: 1. O controle negativo de Z afetar apenas o passo B C? 2. O controle negativo de Z afetar o passo Y Z? 3. Z for um controlador positivo do passo B X? 4. Z for um controlador positivo do passo B C? OBS; CONTROLE POSITIVO: ATIVIDADE DA ENZIMA É ESTIMULADA Resumindo
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