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Bioquímica II

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estar sincronizados. Pois se o organismo quer sintetizar glicogênio vamos desviar 
intermediários da glicólise. 
Pesando no dilema da célula - A glicose pode servir para duas coisas: energia ou estoque. 
Sendo assim a célula precisa balancear o quanto vai para energia e o quanto vai para estoque. 
(Energia = glicólise; Estoque = glicogênio). Portanto a regulação dessas duas vias tem que ser 
coordenadas para que primeiro possamos fazer energia suficiente e depois sim estoca-la. No 
momento de degradação o produto da quebra do glicogênio vai para a glicólise se ela estiver 
ocorrendo no e se ela estiver inibida como é o caso do a glicose vai ser exportada. músculo fígado
Vivian Rocha 
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AULA 3 - REGULAÇÃO DA GLICÓLISE E DO 
METABOLISMO DO GLICOGÊNIO 
Primeira Regulação - Hexoquinase 
A primeira regulação é a da enzima hexoquinase, essa se da pelaregulação quantidade de 
. Existem duas enzimas que fazem essa regulação, a produto que é hexoquinase regulada pela 
 e a concentração de produto que glicoquinase será . não regulada pela concentração de produto
Apenas o apresenta estas duas enzimas, os demais tecidos terão somente a fígado
hexoquinase. 
A hexoquinase é uma enzima que funciona bem em concentrações baixas de substrato, 
sendo regulada pela concentração de produto, ou seja, se houver muito produto sendo feito, 
diminui-se a atividade dela, permitindo que a via faça um fluxo mais homogêneo. 
No tem se uma segunda enzima a fígado que torna isso praticamente uma glicoquinase
mentira, uma vez que esta enzima continua produzindo glicose 6-fosfato, por ser pela não regulada
concentração de produto. O fígado consume muito a sua glicose e sem que haja uma regulação 
porque este pode dar muitos destinos para essa glicose. Enquanto que o , por exemplo, músculo
apresenta opções limitadas, visto que a glicose que entra no músculo serve para estocar glicogênio, 
gerar energia e um pouco de aminoácido. 
Além de estocar glicogênio, de gerar energia e de sintetizar aminoácidos o também fígado
pode sintetizar lipídios a partir dessa glicose. Ou seja, o fígado pode ter uma enzima que continua 
convertendo glicose em glicose 6-fosfato dando seguimento a via glicolítica ou a outras vias que 
necessitem de energia, pois ele consegue dar vazão a isso. 
Segunda Regulação - PFK 1 
A outra enzima que será regulada é a PFK 1. A regulação alostérica mais comum é a 
regulação por ATP ou por carga energética, pois além do ATP existem outras moléculas energéticas 
que irão regular a PFK 1. 
Altas concentrações de ATP (carga energética) diminuem a ação da enzima PFK 1 
(diminuindo-se a atividade da glicólise). A partir disso podemos concluir que o é um ATP inibidor 
da . Isso quer dizer que o pode servir como para essa enzima, mas ele também PFK 1 ATP substrato
pode funcionar como . Isso porque a PFK 1 apresenta dois sítios de ligação para o ATP, inibidor
sendo um para substrato e outro para regulação (onde o ATP se liga inibindo a ação dessa enzima). 
Quando há muito ATP no meio, este se liga ao sitio regulatório, inibindo a eficiência da 
enzima, fazendo com que esta funcione de maneira menos eficiente. 
Em uma situação onde a concentração de ATP é zero não haverá reação nenhuma, pois não 
terá ATP nem para ser utilizado como substrato. Se tivermos baixas concentrações de ATP, isso 
será o suficiente para que ele seja substrato, mas não o suficiente para que ele se ligue ao sitio 
regulatório (inibitório). 
Esse mesmo raciocínio pode ser aplicado para qualquer molécula que faça regulação 
 (por carga de energia). alostérica
Vivian Rocha 
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Sendo assim como o é um ATP o inibidor será um ADP . Com isso podemos ativador
concluir que em de a funcionaria com . altas concentrações ADP PFK 1 mais eficiência
O da enzima principal regulador PFK 1 é o açúcar , a ação dele é frutose 2,6-bifosfato
capaz de sobrepor à regulação de quase todas as moléculas. A frutose 2,6-bifosfato subjuga o efeito 
de inibição do ATP, fazendo com que este não consiga mais inibir, pois ele é o regulador 
majoritário. Ela (frutose-2,6-bifosfato) diz para a glicólise continuar funcionando mesmo que a 
carga energética (ATP) seja suficiente na célula. 
Esse açúcar regulador também pode se ligar ao sitio regulatório da PFK 1. 
O açúcar é produzido pela enzima , que é sintetizada a partir da frutose 2,6-bifosfato PFK 2
. frutose 6-fosfato
Esquema: 
Frutose 6-fosfato PFK 1 Frutose 1,6-bifosfato Glicólise 
 
(ativada) PFK 2 Frutose 2,6-bifosfato (regulador). 
A PFK 1 transforma a frutose 6-fosfato em frutose 1,6-bifosfato e isso segue a glicólise. Já a 
enzima PFK 2 pega a frutose 6-fosfato e a transforma em frutose 2,6-bifosfato, que funciona 
somente como um regulador. Sendo assim a PFK 2 faz uma reação muito parecida com a PFK 1. 
A diferença da PFK 2 para a PFK 1 é que a primeira produz apenas um regulador (essa 
molécula não possui destino nenhum a não ser ativar a PFK1). 
Altas concentrações de vão a . frutose 2,6-bifosfato ativar PFK 1
A PFK 2 é uma enzima que , mas esta sempre ali ao lado (não não participa da glicólise
rouba substrato da glicólise). Uma molécula regulatória não precisa estar presente em grandes 
concentrações, podendo estar presente em pequenas concentrações que será o suficiente para ativar 
a via onde ela atuará. 
 PFK 1 produz frutose 1,6-bifosfato e a PFK 2 produz frutose 2,6-bifosfato! Obs.:
 A enzima PFK 2 é ativada produzindo o açúcar frutose 2,6-bifosfato que ativa Resumindo:
a PFK 1 e isso permite que a glicólise seja ativada. Ou seja, quando a frutose 2,6-bifosfato esta 
presente a enzima funciona com mais eficiência e quando ela estiver ausente essa enzima 
praticamente não funcionará. 
A é quando estamos , sendo assim algum evento relacionado ao glicólise ativa alimentados
estado alimentado ou a ausência do hormônio de jejum (um desses dois eventos) irá a regular
enzima . PFK 2
O que ativa a PFK 2? 
A enzima que produz frutose 2,6-bifosfato é a mesma que degrada. Ela possui dois sítios 
catalíticos que fazem reações exatamente opostas. Quando um sítio esta ativo o outro estará inativo 
e vice-versa. 
Quando a enzima funciona fosforilando ela é chamada de , fosfofrutoquinase 2 (PFK 2)
pois ela põe o fosfato na posição 2. Quando ela retira o fosfato da posição 2 ela é chamada de 
. frutose 2,6-bifosfatase
A diferença da enzima para a é a presença de PFK 2 ativa frutose 2,6-bifosfatase ativa
um fosfato preso na estrutura da enzima, esse fosfato esta preso no momento de (glucagon). jejum
Vivian Rocha 
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Como isso ocorre? O glucagon liga-se no receptor, esse receptor muda de conformação e 
ativa uma enzima que fosforila vários alvos. Essa enzima é chamada de proteína quinase A 
, um desses alvos dessa enzima é a (PKA) . Quando a PKA fosforila a PFK 2 ela promove PFK 2
uma mudança de atividade. 
 O Obs.: (adrenalina e glucagon) sempre . Em qualquer tecido estado de jejum ativa a PKA
que esse hormônio funcionar ele irá ativar a PKA é isso muda o perfil de ação da PFK 2. 
O estado de (sinal de glucagon) jejum ativa a fosforilação da enzima pela PKA, PFK 2
consequentemente a esta e a esta . Sendo assim função fosfatase ativa função quinase inativa
quando houver sinal de a , mas há outras proteínas fosfatases ativas. As insulina PKA não esta ativa
fosfatases vão mudar a regulação da minha enzima retirando o fosfato da enzima , fazendo PFK 2
com que ela volte a sua forma e onde a fica . ativa frutose 2,6-bifosfatase inativa
No a função esta e a esta , estado alimentado PFK 2 ativa frutose 2,6-bisfosfatose inativa
sendo assim a presença de leva a . insulina ativação da glicólise
A atividade catalítica a minha enzima é alterada colocando ou removendo fosfatos da sua 
estrutura proteica, isso é regulado por sinais hormonais através de uma extensa via de sinalização. 
Resumindo:

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