Aula_4_-_Proteínas

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Macromoléculas
Carboidratos
Lipídeos
Proteínas
Ácidos nucléicos
Aminoácidos
Fórmula estrutural
Ligação peptídica
Estrutura
Propriedades
Proteínas
• Macromoléculas orgânicas que constitutem a 
maior parte da massa celular seca.
• Forma, estrutura e função celulares• Forma, estrutura e função celulares
• Número varíável de L-aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas
Sistemas biológicos: apenas L-Aminoácidos
• O carbono α dos aminoácidos é assimétrico (quiral), porque está ligado a quatro
diferentes átomos ou grupos de átomos. Portanto os aminoácidos existem em
duas formas isoméricas, chamadas de D-aminoácidos e L-aminoácidos.
• Nas proteínas encontramos apenas aminoácidos “L”, isto é, possuem a mesma
configuração relativa que o L-gliceraldeído.
Classificação
• Proteína simples – exclusivamente Aa
• Proteínas conjugadas – Aa + parte não protéica 
(grupo prostético)
Classificação
(grupo prostético)
– Nucleoprotéinas – ácidos nucléicos
– Glicoproteínas – polissacarídeos
– Lipoproteínas – lipídeos
– Fosfoproteínas – grupos fosfato
– Metaloprotéinas – metais como o Zn (insulina) e Fe 
(ferritina)
• Proteínas globulares 
– Solúveis em água
–Desempenham diferentes funções dentro da 
célula
• Enzimas
• Proteínas fibrosas
–Alta resistência – suporte estrutural dos 
tecidos
– Insolúveis em água
Variedade de formas 
das protéinas
• 30 a > 10.000 Aa
• A maioria está 
entre 50 e 2.000 Aaentre 50 e 2.000 Aa
Aminoácidos
A grande quantidade de proteínas é resultante da 
combinação de 20 Aas diferentes
�Os aminoácidos tem um grupo funcional carboxila e um grupo funcional amino
ligados ao mesmo átomo de carbono, chamado de carbono α.
�Nos valores de pH comumente encontrados nas células, os dois grupos são
ionizados: o grupo carboxila perdeu um hidrogênio e o grupo amino ganhou um.
�Por possuírem ambos os grupos, carboxila e amino, os aminoácidos são
simultaneamente ácidos e bases.
�Ligados ao átomo de carbono α estão ainda um átomo de hidrogênio e uma
Aminoácidos: grupos ácidos e básicos
H
|
H2N — C — COOH
|
R 
aminoácido
�Ligados ao átomo de carbono α estão ainda um átomo de hidrogênio e uma
cadeia lateral ou grupo R, designado pela letra R
Forma não iônica
Forma Zwitterionica, 
predominante a pH 7,0
Ácidos
Básicos
Influência do pH na carga dos Aas
Ionização de 
aminoácidos. (a) 
Formas iônicas 
dos aminoácidos 
mostradas sem 
considerar 
qualquer ionização 
nas cadeias 
laterais. 
A forma catiônica é a de pH baixo, e a titulação de espécies catiônicas com base produz
os zwitterions e finalmente a forma aniônica. (b) Ionização da histidina (um aminoácido
com a cadeia lateral titulável).
As cadeias laterais dos aminoácidos também contêm grupos
funcionais importantes na determinação da estrutura
tridimensional e na função da macromolécula protéica
+
-
• Os cinco aminoácidos com cadeias laterais hidrofílicas carregadas
eletricamente (+1, -1) atraem água (são hidrofílicos) e íons de carga oposta
de todos os tipos.
• Os cinco aminoácidos que dispõem de cadeias laterais polares e não-carregadas são
hidrofílicos e tendem a formar pontes de hidrogênio com a água e com outras substâncias
polares ou carregadas.
• Os sete aminoácidos que dispõem de cadeias laterais hidrocarbonetos apolares ou
hidrocarbonetos levemente modificados são hidrofóbicos. No ambiente aquoso da célula,
as cadeias laterais podem agrupar-se no interior da proteína.
Prolina, Glicina e Cisteína: Casos especiais 
• A cadeia lateral da cisteína, com um grupo terminal -SH, pode reagir com outra cadeia
lateral desse aminoácido para formar uma ligação covalente, chamada ponte dissulfeto
(- S - S -)
• A cadeia lateral da glicina consiste em um único átomo de hidrogênio; é pequena o
suficiente para caber no interior de uma molécula protéica, onde uma cadeia lateral
maior não caberia.
• A prolina difere de outros aminoácidos, pois possui um grupo amino modificado
semelhante a um imidazol. O sistema de anel da prolina limita a rotação sobre seu
carbono α - curvas ou voltas das proteínas.
As pontes dissulfeto
�A formação de uma ponte dissulfeto: Os grupos -SH de duas cadeias laterais de
cisteínas reagem para formar uma ligação covalente entre os dois atómos de enxofre
resultando na formação de uma ponte dissulfeto (- S - S -).
�As pontes dissulfeto ajudam a determinar de que forma uma cadeia de proteína se
dobra. Quando a cisteína não é parte de uma ponte dissulfeto, sua cadeia lateral é
hidrofóbica.
Aminoácidos Incomuns
Coagulação
Todos são derivados de aminoácidos comuns. Os grupos funcionais
adicionais são inseridos por reação de modificação. A desmosina é formada
a partir de quatro resíduos de Lys.
Elastina
Miosina
Tiroxina
Formação de 
Proteínas
Ligação peptídica
- Síntese ou
desidrataçãodesidratação
Três tipos de ligações não 
covalentes que atuam no 
enovelamento das 
proteínas
Níveis de estruturação das Proteínas
Grau de complexidade
• Primária: é o esqueleto covalente da cadeia polipeptídica, simples sequência de 
aminoácidos
Ala – Gli – Tir – Glu – Val - Ser
Secundária
Resultante do dobramento da cadeia polipeptídica por 
meio de pontes de hidrogênio numa mesma cadeia
Atravessam a membrana facilmente atuando como proteínas 
de transporte
Terciária
Pontes de H entre as 
cadeias laterais
Pontes 2S
Interações
eletrostáticas
Estrutura terciária
•• AA αααααααα--hélicehélice ee aa folhafolha ββββββββ sãosão asas estruturasestruturas secundáriassecundárias maismais comunscomuns
encontradasencontradas nasnas proteínasproteínas..
Proteínas Estrutura terciária
• Arranjo espacial de aminoácidos que 
estão bem longe na sequência linear 
• Dobramentos da cadeia de 
aminoácidos que irá determinar o 
perfil tridimensional da proteína. 
• Quaternária: 
– Arranjo espacial
– Unidade funcional
Sub-unidades proteícas– Sub-unidades proteícas
– Tipo de ligação: 
• Pontes de hidrogênio entre as cadeias laterais
• Pontes 2S
• Interações hidrofóbicas e eletrostáticas
• Forças de Van der Walls.
Estrutura terciária
• Arranjo tridimensional 
de uma proteína.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
� Complexos proteicos: mais 
de uma subunidade 
proteica.
Podem ser caracterizadas como globulares ou fibrilares. 
‘
Alterações da estrutura 3D das Alterações da estrutura 3D das 
proteínas podem levar à formação de 
agregados que costumam danificar 
células e tecidos.
Proteínas priônicas - PrP
Alzheimer & “vaca louca” 
Chaperonas – direcionam o correto 
enovelamento das proteínas
Proteínas Globulares
Hemoglobina Hexoquinase
Proteínas Fibrosas
cabelo
Colágeno
Funções das Proteínas
Armazenamento
• armazenar pequenas moléculas ou íons (ferritina – Fe2+)
• Ovoalbumina – estoque de Aa (embriões de aves)
• Caseína – estoque de Aa no leite (mamíferos)
Sinalizadoras: transportar sinais de uma célula a outraSinalizadoras: transportar sinais de uma célula a outra
• Insulina - níveis de glicose
Motoras: gerar movimento nas células e tecidos
actina e miosina – músculo esquelético
cinesina – movimentar organelas no interior de célula
dineína – batimento de cílios e flagelos
Funções das Proteínas
Enzimáticas: catalizar as reações químicas no interior da célula
• DNA polimerase- sintese de DNA
• Ribulose – conversão de CO2 em açúcar
• Pepsina – digestão de proteínas (estômago)
• ATP sintase – sintes ede ATP (energia).
Reguladoras: regulam a expressão de DNA, tendo importante 
papel no crescimento e diferenciação das células.
Transporte: trasportar pequenas moleculas ou íons
hemoglobina – oxigênio do sangue
bombas de Ca2+ - ativar a contração muscular