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25/06/2023, 00:19 Cosmos · Cosmos
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Enzimologia
Professor(a): Rayza Morganna Farias Cavalcanti (Doutorado)
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As enzimas são moléculas orgânicas formadas, geralmente, por resíduos de aminoácidos,
mas muitas também requerem pequenos compostos adicionais para que a catálise ocorra,
denominados de cofatores enzimáticos. Os cofatores são moléculas orgânicas ou inorgânicas
associadas às enzimas de forma permanente ou transitória e atuam como agentes ativadores
das atividades enzimáticas.
Sobre os cofatores enzimáticos, assinale a alternativa correta.
Alternativas:
Código da questão: 71662
Uma empresa do ramo de biotecnologia, voltada para a produção de enzimas de interesse
industrial, analisou a imobilização da enzima pectinase, aplicada na clarificação de sucos, por
adsorção física, aprisionamento e ligação covalente nos suportes resíduo de girassol, quitosana
e casca de ovo ativada com glutaraldeído, respectivamente. Um dos experimentos principais foi
investigar a reutilização do biocatalisador por diferentes ciclos operacionais, como apresentado
no Gráfico.
Gráfico – Ciclo de reutilização da enzima pectinase imobilizada nos suportes resíduo de girassol,
quitosana e casca de ovo.
Sobre a estabilidade operacional, analise as assertivas a seguir e identifique as corretas:
I. A pectinase reduziu sua atividade em resíduo de girassol após ser reutilizada por 8 ciclos
devido a problemas difusionais relacionados à liberação do produto.
II. No suporte casca de ovo com glutaraldeído, a enzima reteve sua atividade enzimática após 8
ciclos possivelmente porque a imobilização por ligação covalente promove uma rigidez que
dificulta a mudança na conformação nativa, mantendo-se, então, estável ao longo dos ciclos de
reutilização.
A maioria das vitaminas atua como coenzimas, transferindo prótons dos substratos para
outras moléculas.
A holoenzima é uma enzima funcionalmente ativa. CORRETO
Uma apoenzima que necessita de Mg para ser cataliticamente ativa é denominada de
coenzima.
2+
A apoenzima é a enzima associada ao seu cofator.
Coenzima é um componente químico inorgânico essencial para a enzima exercer sua
atividade catalítica.
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III. No método de aprisionamento, pode ter ocorrido perda da atividade ao longo da
reutilização devido ao vazamento da pectinase pelos poros da matriz. 
IV. As ligações cruzadas entre as moléculas de pectinase imobilizada em quitosana foram
desfeitas ao longo dos ciclos de reutilização, o que provocou a redução da atividade após 8
ciclos.
V. Na imobilização por adsorção, a perda progressiva da atividade enzimática pode ter sido
causada devido à redução das forças das interações que promoviam a imobilização da enzima
no suporte.
São verdadeiras:
Alternativas:
Código da questão: 71676
Como catalisadores biológicos, as enzimas realizam as transformações químicas necessárias
para os organismos e são indispensáveis em inúmeros processos industriais, devido a sua
especificidade e versatilidade.
Sobre as características e as propriedades das enzimas, assinale a alternativa correta.
Alternativas:
Código da questão: 71657
A purificação de enzimas é realizada a partir de diversas etapas subsequentes. A purificação
de baixa resolução proporciona a separação e a concentração da enzima de interesse. Os
métodos cromatográficos, por sua vez, são de alta resolução e proporcionam o aumento do
grau de pureza da amostra. Sobre as metodologias de purificação aplicadas para enzimas de
interesse industrial, analise as afirmativas a seguir e assinale-as com V (verdadeiro) ou F (falso):
(  ) A técnica de salting in aplica uma solução com baixa concentração de sais para promover a
agregação de proteínas na matriz (fase estacionária) devido a interações iônicas. Após a
aplicação de um gradiente de sal, a enzima adsorvida na matriz é liberada.
(  ) A filtração em membrana é uma metodologia de concentração de biomoléculas na qual a
solução é bombeada tangencialmente ao longo da superfície da membrana. Na microfiltração,
na ultrafiltração e na nanofiltração, as enzimas de interesse são separadas com base no
tamanho, aplicando um gradiente de pressão.
(  ) A cromatografia de exclusão molecular é aplicada para separar moléculas de acordo com o
seu tamanho. Enzimas com maior massa molecular percorrem a coluna de forma mais lenta,
enquanto enzimas de menor tamanho são eluídas rapidamente.
(   ) A cromatografia por afinidade permite a separação de biomoléculas de acordo com a
afinidade biológica pelo ligante presente na matriz. Enzimas podem ser separadas nesse tipo de
cromatografia aplicando um composto não reativo análogo ao substrato.
I, IV e V, apenas.
I, III, IV e V, apenas.
II, III e V, apenas. CORRETO
II, III, IV e V, apenas.
I, II e IV, apenas.
As enzimas diminuem a energia de ativação das reações, tornando-as mais
rápidas. CORRETO
As proteases são enzimas que atuam nos aminoácidos e são responsáveis pela síntese de
proteínas.
Catalisadores químicos apresentam maior especificidade aos reagentes do que os
catalisadores biológicos.
As enzimas são constituídas por monossacarídeos unidos entre si por ligação peptídica.
Enzimas são caraterizadas por aumentar a energia de ativação necessária para iniciar uma
reação, diminuir o equilibro termodinâmico e acelerar a velocidade da catálise.
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(  ) As cromatografias de exclusão molecular e de interação hidrofóbica são dependentes da
hidrofobicidade da molécula de interesse. Ambas utilizam um gradiente de solvente orgânico
ou uma solução de alta força iônica como eluente.
Assinale a alternativa que contenha a sequência correta de V e F:
Alternativas:
Código da questão: 71669
Uma pesquisadora da área de biotecnologia analisou os parâmetros cinéticos da enzima
quitinase produzida por três microrganismos diferentes (M1, M2 e M3). Os ensaios da cinética
enzimática foram conduzidos empregando o substrato 4-nitrofenil-N-Acetil-β-D
glucosaminideo nas condições ótimas de temperatura e pH de cada enzima. Os valores de K ,
V e Coeficiente de Hill estão apresentados na Tabela a seguir.
Tabela – Parâmetros cinéticos da enzima quitinase
Sobre os parâmetros cinéticos calculados, analise as assertivas a seguir e identifique as corretas:
I. A quitinase produzida por M1 apresentou comportamento Michaeliano.
II. A enzima de M2 apresenta maior afinidade ao substrato do que a enzima de M3.
III. As quitinases de M2 e M3 são enzimas que apresentam uma curva sigmoide quando
analisada a influência da concentração de substrato na atividade.
IV. A substituição por outro substrato, também utilizado para quantificar quitinase, modificaria
os valores de K e V apresentados.
V. O modulador da enzima de M1 tem efeito positivo na atividade enzimática.
São verdadeiras:
Alternativas:
Código da questão: 71661
A manutenção estrutural das enzimas durante as reações bioquímicas é um desafio para a
aplicação industrial dos biocatalisadores. Para superar esse desafio, uma alternativa são
enzimas imobilizadas com eficiência funcional. Os métodos de imobilização empregam
diferentes princípios para confinar ou reter as enzimas nos suportes. Analise as afirmativas a
seguir e assinale-as com V (verdadeiro) ou F (falso):
(  ) No método de imobilização por ligação covalente, a imobilização depende dos grupos
funcionais naturalmente presentes na superfície daenzima.
F – V – F – V – F. CORRETO
V – F – F – V – V.
F – V – F – V – V.
V – V – V – F – F.
F – F – F – V – F.
m
máx 
m máx
II, III e V, apenas.
II, III e IV, apenas.
I, II e IV, apenas.
II, IV e V, apenas.
I, III e V, apenas. INCORRETO
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(  ) Na imobilização por reticulação, as enzimas são imobilizadas por meio de ligações cruzadas
com o suporte, as quais estabilizam a estrutura enzimática.
(  ) O aprisionamento ou a encapsulação geralmente requer a síntese da matriz polimérica
(suporte) na presença da enzima.
(  ) Independentemente de efeitos difusionais do substrato e do produto, os parâmetros
cinéticos de uma enzima imobilizada em um suporte de rede polimérica por encapsulação são
iguais aos da enzima livre.
(  ) A adsorção física é um método não covalente de imobilização, o qual não necessita de
reagentes de acoplamento adicionais ou modificação prévia da enzima de interesse.
Assinale a alternativa que contenha a sequência correta de V e F:
Alternativas:
Código da questão: 71674
Inibidores são agentes que diminuem a atividade enzimática, interagindo com os grupos
específicos da enzima responsáveis pela ação catalítica ou sua regulação. As inibições afetam a
cinética e os mecanismos de reação das enzimas. Os inibidores atuam de diferentes formas de
acordo com a ligação estabelecida e o local específico que interage com a enzima. Diante do
exposto, leia e associe as colunas.
Assinale a alternativa que traz a associação correta entre as duas colunas:
Alternativas:
Código da questão: 71665
O ___________ é um componente fundamental na imobilização, pois suas características
influenciam nas propriedades da enzima imobilizada. As resinas cromatográficas, como a DEAE-
Sepharose, são exemplos de _____________ utilizados na imobilização por ______________. O
alginato é um tipo de ___________ utilizado para imobilização de enzimas pelo método de
aprisionamento, por exemplo.
Assinale a alternativa que completa adequadamente as lacunas:
Alternativas:
V – V – F – F – V.
V – V – F – V – F.
V – F – V – F – V. CORRETO
F – V – F – V – F.
F – F – V – V – V
I-A; II-C; III-B
I-C; II-A; III-B. CORRETO
I-B; II-A; III-C.
I-A; II-B; III-C.
I-C; II- B; III-A
Método de imobilização; polímeros naturais; adsorção física; suporte inorgânico.
Método de imobilização; polímeros sintéticos; reticulação; suporte inorgânico.
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10)
Código da questão: 71673
A integridade da conformação nativa das enzimas é indispensável para o seu desempenho
catalítico. No entanto, algumas condições do meio reacional podem promover a desnaturação
enzimática. Sobre essa questão, analise as afirmativas a seguir e assinale-as com V (verdadeiro)
ou F (falso):
(   ) A desnaturação enzimática pode ser revertida aumentando a temperatura de reação acima
da temperatura ideal.
(   ) A atividade máxima de uma enzima depende do pH e da temperatura do meio reacional.
(   ) Modificações tridimensionais na enzima durante a formação do complexo enzima-substrato
causam perda da atividade enzimática.
(   ) A concentração de substrato influencia na atividade enzimática, e, desse modo, altas
concentrações promovem desnaturação enzimática.
(   ) As enzimas sofrem desnaturação em pH ácido e temperatura acima de 60ºC.
Assinale a alternativa que contenha a sequência correta de V e F:
Alternativas:
Código da questão: 71659
Uma pesquisadora deseja separar duas enzimas por cromatografia de troca iônica, seguida
por exclusão molecular. No pH da fase móvel a ser utilizado na coluna, a enzima A possui uma
carga final de –5 e massa molecular de 50 kDa, enquanto a enzima B tem carga final de 7 e
massa molecular de 100 kDa.
Sobre a purificação de enzimas, analise as assertivas a seguir e identifique as corretas:
I. Aplicando uma resina de troca iônica de cargas negativas, a enzima B irá interagir
fortemente, enquanto a enzima A será eluída primeiro.
II. Na cromatografia por exclusão molecular, a enzima A terá seu percurso retardado e será
eluída após a enzima B.
III. A enzima B irá se ligar fortemente à matriz trocadora de ânions na cromatografia de troca
iônica e percorrerá lentamente a matriz da cromatografia de exclusão molecular, quando
comparada à enzima A.
IV. Na SDS-PAGE, a enzima A migrará rapidamente no gel, enquanto a enzima B migrará
lentamente.
V. No cromatograma da exclusão molecular, o pico I representará a enzima A, com menor
tempo de retenção, e o pico II representará a enzima B, com maior tempo de retenção na
coluna.
São verdadeiras:
Alternativas:
Polímero orgânico; suportes inorgânicos; ligação iônica; polímero sintético.
Suporte; polímeros sintéticos; ligação iônica; polímero natural. CORRETO
Suporte; suportes inorgânicos; ligação covalente; polímero natural.
F – F – V – V – V
F – V – F – F – F. CORRETO
F – V – F – V – F.
V – V – V – F – F
V – F – F – V – V.
II, III e IV, apenas
I, II e V, apenas.
I, II e III, apenas. INCORRETO
I, II e IV, apenas.
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Código da questão: 71671
III, IV e V, apenas.
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