AD2 2022.2 Bioquímica 1

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1. Faça um texto de, no mínimo, 10 linhas (usando fonte Calibri 10) descrevendo a atividade
enzimática, usando os seguintes termos, na ordem que desejar: Enzima | inibidor
competitivo | inibidor não-competitivo | sítio ativo | vitaminas | substrato | Constante de
Michaelis (Km) | Velocidade máxima (Vmax) | afinidade | velocidade inicial de reação. [1,5]
Dentro do grupo de proteínas globulares, existem as enzimas. As enzimas são catalisadores biológicos que
aumentam a velocidade da reação, diminuindo a energia de ativação. Como a maioria das enzimas são proteínas, a sua
estrutura é de uma proteína com uma parte específica denominada de sítio ativo, no qual, o substrato irá se ligar,
formando o complexo enzima-substrato (ES) que, ao final da reação, gera um produto e libera a enzima para um novo
trabalho. Em um gráfico, é possível analisar o trabalho da enzima, que tem sua velocidade inicial de reação = 0 e, a
medida que a concentração de substrato é aumentada, a velocidade de trabalho da enzima se altera até chegar um
ponto em que a enzima fica saturada e nesse momento, a velocidade máxima (Vmax) foi atingida.
A Constante de Michaelis (Km) é utilizada para descrever a relação entre a concentração de substrato e a
velocidade da reação, assim, Km é a concentração de substrato necessária para a reação alcançar a metade de sua
velocidade máxima, tendo relação com a afinidade da enzima pelo substrato, onde enzimas com baixo Km possuem
alta afinidade pelo substrato e enzimas com alto Km possuem baixa afinidade pelo substrato.
Os fatores que afetam a atividade enzimática são: como já mencionado, a enzima e o substrato, o pH, a
temperatura e inibidores. Os inibidores são moléculas que se ligam ao sítio ativo da enzima, podendo ser irreversíveis
e reversíveis, divididos em competitivos e não-competitivos. O inibidor competitivo se liga ao sítio ativo, diminui a
afinidade da enzima pelo substrato, aumentando Km e se houver o grande aumento da concentração de substrato, ele
consegue se ligar novamente ao sítio ativo. O inibidor não-competitivo se liga à enzima ou ao complexo
enzima-substrato (ES), atrapalhando a função enzimática, diminuindo a Vmax da reação e mantendo o Km.
Algumas enzimas necessitam de elementos extras para realização de sua atividade, pois existem reações que
não podem ser realizadas pelos nove aminoácidos mediadores, com isso, as enzimas necessitam de coenzimas, que
são moléculas que auxiliarão na catálise, algumas dessas moléculas são as vitaminas, que em maioria são precursoras
de coenzimas ou são realmente coenzimas. As vitaminas são moléculas que não são produzidas pelo organismo, mas
são necessárias para seu funcionamento, sendo obtidas através da alimentação.
2. Algumas enzimas catalisam as reações com o auxílio de coenzimas. Descreva o papel
das coenzimas, citando como uma enzima é chamada quando não estão ligadas à coenzima
e quando estão ligadas a essa e o que isso significa em termos de atividade. Dê exemplos.
[1,0]
As coenzimas são moléculas orgânicas que têm o papel de auxiliar a enzima na atividade
catalítica. A enzima, antes de se ligar a coenzima, é chamada de apoenzima e quando ligada a
coenzima, é chamada de holoenzima. Quando as reações não podem ser realizadas por nenhum
dos nove aminoácidos que formam os sítios ativos, as coenzimas entram em ação, se ligando ao
sítio ativo das enzimas para realização da catálise. Como exemplos, a vitamina B1 (tiamina) que
irá dar origem a coenzima tiamina pirofosfato e o ácido lipóico que atua como coenzima na
descarboxilação de cetoácidos.
3. Descreva o que acontece quando há falta de vitaminas no nosso organismo. [1,0] A falta
de vitaminas pode ser classificada de duas formas: carência primária, quando não ocorre a
obtenção suficiente de vitaminas através da alimentação e carência secundária, na qual acontece
a perda ou redução na capacidade de absorção das vitaminas ingeridas, geralmente estando
relacionada a hábitos de vida prejudiciais. A carência de vitaminas pode causar diversas doenças
e apresentar diferentes sintomas, a depender de qual vitamina falta.
4. Liste 4 doenças que ocorrem devido à falta de vitaminas, indicando as vitaminas
envolvidas. Escolha uma das doenças e descreva o que ocorre quando há a falta da
vitamina. [1,0]
a) Raquitismo - falta de vitamina D
b) Anemia perniciosa - falta de vitamina B12 (cobalamina)
c) Beribéri - falta de vitamina B1 (tiamina)
d) Escorbuto - falta de vitamina C (ácido ascórbico) - Essa vitamina colabora como co-fator na
reação de transformação de prolina em hidroxiprolina, participando na síntese do colágeno. A
carência de vitamina C leva ao inchaço da gengiva, hemorragia, problemas de fixação dentária e
problemas na cicatrização de feridas pelo corpo.
5. Defina temperatura ótima e pH ótimo de enzimas, fazendo uma correlação com sua
estrutura – o que queremos saber é o que ocorre nas proteínas com atividade catalítica, em
termos estruturais, quando alteramos o pH e a temperatura da reação. [1,5] Cada enzima
apresenta uma temperatura ótima e pH ótimo para sua atividade, esses fatores afetam o momento
de máxima atividade enzimática e o aumento da velocidade de reação. A alteração desses fatores
faz com que ocorra a quebra das estruturas secundária e terciária das proteínas, causando a
desnaturação da enzima. A temperatura ótima está relacionada ao aquecimento da reação,
facilitando a colisão das moléculas e gerando o produto, porém, quando o aquecimento ultrapassa
a temperatura ótima, acontece a desnaturação da enzima, onde o calor irá romper as ligações
fracas que mantém a enzima, diminuindo sua atividade. O pH ótimo é importante para o
funcionamento da atividade enzimática, porque se houver alguma alteração, pode mudar a carga
dos resíduos de aminoácidos presentes na enzima, e assim, a enzima perde sua forma e sua
função.
6. Defina carboidratos simples e complexos e dê exemplos. [1,0]
Carboidratos simples possuem uma unidade monossacarídica, são usados para obtenção de
energia e na síntese de compostos não glicídicos pelos organismos. Ex.: D-glicose e D-ribose.
Carboidratos complexos são formados por mais de uma unidade monossacarídica, tem função de
estruturar e proteger paredes celulares, são componentes do tecido conjuntivo e funcionam como
material de reserva. Ex.: Celulose e amido.
7. Descreva as possíveis ligações químicas que levam à formação de dissacarídeos,
oligossacarídeos e polissacarídeos, explicando qual a ligação responsável pela formação
de cadeias lineares e qual a ligação responsável pela formação de ramificações. Qual a
importância nutricional das moléculas com cada um desses tipos de ligações? [1,5]
As ligações que formam os dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos são ligações
covalentes chamadas de ligações glicosídicas, onde monossacarídeos se unem uns aos outros.
Nesse processo de união, duas hidroxilas se associam, liberam uma molécula de água e formam
um novo composto. Como essas ligações envolvem as hidroxilas dos carbonos e estes tem seu
posicionamento e numeração, as ligações responsáveis pela formação das cadeias lineares
podem ser do tipo 1-2, como exemplo, na sacarose, formada pela ligação da hidroxila do carbono
1 da glicose e hidroxila do carbono 2 da frutose, ou do tipo 1-4, como na lactose, formada pela
ligação da hidroxila do carbono 1 da galactose e hidroxila do carbono 4 da glicose. Glicídeos desse
tipo podem ser usados como fonte de energia.
Já nos pontos de ramificações as ligações responsáveis são as do tipo 1-6, como exemplo, na
amilopectina do amido. Glicídeos desse tipo geralmente têm função estrutural ou de reserva.
8. a) Quais são os produtos da hidrólise (quebra) da lactose?
Galactose e Glicose.
b) Classifique os carboidratos que são produtos da hidrólise em termos funcionais e de
tamanho de cadeia.
Galactose e glicose são monossacarídeos, porque são formados apenas por uma unidade
monossacarídica e aldohexoses, pois possuem 1 carbono formando um aldeído, os outros 5
carbonos ligados a uma hidroxila,onde 4 destes são assimétricos, totalizando 6 carbonos em sua
estrutura.
c) Analisando a tabela ao lado, você espera que o sabor do leite seja alterado após a ação
da lactase? Por que?
Sim, porque a quebra da lactose gera galactose e glicose, monossacarídeos que tem seu poder
adoçante maior que a lactose, assim, o leite ficará mais doce.
Referências Bibliográficas
DA POIAN, Andrea et al. Bioquímica I. v.2 / 5.ed. rev. – Rio de Janeiro: Fundação
CECIERJ, 2010.
DA POIAN, Andrea et al. Bioquímica I. v.3 / 1.ed. – Rio de Janeiro: Fundação CECIERJ, 2009.