Catabolismo dos aminoácidos

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Catabolismo dos aminoácidos
Apresentação
O metabolismo de aminoácidos é muito dinâmico devido ao alto turnover proteico (reciclagem 
proteica) e, também, ao fato de que os aminoácidos são responsáveis pela geração de 10 a 15% da 
energia metabólica utilizada no nosso corpo. Um aspecto muito interessante do catabolismo de 
aminoácidos é que ele pode acontecer nos dois principais estados metabólicos: alimentado e jejum. 
Assim, os aminoácidos constituem substratos multifuncionais no nosso organismo, podendo gerar 
proteínas e gorduras para armazenamento (estado alimentado) e, também, carboidratos e corpos 
cetônicos para atender às necessidades imediatas no estado de jejum. Nesta Unidade de 
Aprendizagem, você vai estudar os diferentes destinos metabólicos do catabolismo dos 
aminoácidos. Você vai ver a importância dos produtos gerados pela degradação dos aminoácidos 
no metabolismo intermediário, principalmente envolvendo o ciclo de Krebs. Além disso, vai 
conhecer a classificação dos aminoácidos quanto à sua via degradativa e às doenças que podem 
afetar essa via. 
Bons estudos.
Ao final desta Unidade de Aprendizagem, você deve apresentar os seguintes aprendizados:
Identificar o destino dos esqueletos carbônicos na via degradativa dos aminoácidos.•
Reconhecer os produtos finais formados no catabolismo dos aminoácidos.•
Explicar as principais aminoacidopatias que afetam essas vias metabólicas.•
Infográfico
As reações do metabolismo dos aminoácidos geralmente iniciam com a remoção do grupo amino, 
pois este protege a molécula da degradação, gerando, assim, uma cadeia carbonada que pode servir 
para vários fins. A remoção do grupo amino ocorre geralmente por reações de transaminação, que 
podem acontecer em vários estados metabólicos. Observe, no infográfico, o resumo das etapas da 
degradação dos aminoácidos e os produtos resultantes.
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Conteúdo do livro
Aminoácidos são substâncias com vários papéis no nosso organismo, sendo necessários em várias 
situações, como unidades formadoras de proteínas, neurotransmissores e, também, substratos 
energéticos. Cada aminoácido que forma as proteínas, tanto do nosso organismo quanto as 
ingeridas na dieta, possui uma cadeia lateral diferente, com uma estrutura química particular. Por 
isso, cada um é capaz de gerar uma cadeia carbonada que, por meio de modificações, pode 
ingressar em alguma rota metabólica para ser utilizado, imediatamente ou posteriormente, como 
substrato energético. Leia o capítulo Catabolismo dos aminoácidos, do livro Bioquímica sistêmica.
Conteúdo:
BIOQUÍMICA
SISTÊMICA
 Débora Guerini de Souza 
 
Catabolismo dos 
aminoácidos
Objetivos de aprendizagem
Ao final deste texto, você deve apresentar os seguintes aprendizados:
 � Identificar o destino dos esqueletos carbônicos na via degradativa 
dos aminoácidos. 
 � Reconhecer os produtos finais formados no catabolismo dos 
aminoácidos. 
 � Explicar as principais aminoacidopatias que afetam essas vias 
metabólicas. 
Introdução
O metabolismo de aminoácidos é muito dinâmico devido ao alto tur-
nover proteico (reciclagem proteica) e também devido ao fato de que 
os aminoácidos são responsáveis pela geração de 10 a 15% da energia 
metabólica utilizada no nosso corpo. Um aspecto muito interessante do 
catabolismo de aminoácidos é que ele pode acontecer nos dois prin-
cipais estados metabólicos: alimentado e jejum. Assim, os aminoácidos 
constituem substratos multifuncionais no nosso organismo, podendo 
gerar proteínas e gorduras para armazenamento (estado alimentado) e 
também carboidratos e corpos cetônicos para atender às necessidades 
imediatas no estado de jejum.
Neste capítulo, você vai estudar os diferentes destinos metabólicos 
do catabolismo dos aminoácidos. Você verá a importância dos produtos 
gerados pela degradação dos aminoácidos no metabolismo intermediá-
rio, principalmente envolvendo o ciclo de Krebs. Além disso, vai conhecer 
a classificação dos aminoácidos em relação à sua via degradativa e às 
doenças que podem afetar essa via. 
Destino dos esqueletos carbônicos 
na via degradativa dos aminoácidos
O fluxo ao longo das vias de degradação dos aminoácidos varia bastante, 
dependendo do equilíbrio entre as necessidades para a síntese de proteínas e 
outros compostos nitrogenados e a disponibilidade do aminoácido para gerar 
moléculas energéticas como ácidos graxos no estado alimentado e glicose e 
corpos cetônicos no jejum. Assim como o mesmo precursor gera diferentes 
aminoácidos através das vias biossintéticas, os vinte aminoácidos têm seu 
catabolismo convergente para a formação de seis produtos principais, sendo 
que todos podem entrar no ciclo do ácido cítrico. Alguns aminoácidos podem 
gerar apenas gorduras ou corpos cetônicos (aminoácidos cetogênicos), outros 
podem gerar intermediários do ciclo do ácido cítrico (aminoácidos glicogêni-
cos); alguns aminoácidos de cadeia lateral mais extensa são, ao mesmo tempo, 
cetogênicos e glicogênicos.
Geralmente, o primeiro passo na via degradativa dos aminoácidos é a 
reação de transaminação. Esta reação visa à remoção do grupamento α-amino, 
responsável pelo impedimento químico ao metabolismo da cadeia carbonada. 
A maioria dos aminoácidos pode sofrer esta reação, que é catalisada por 
enzimas chamadas transaminases ou aminotransferases, dependentes do 
cofator piridoxal-fosfato (vitamina B6). Quando determinado aminoácido é 
substrato de uma reação de transaminação, o grupamento amino é removido 
e, para evitar a toxicidade da amônia, é conjugado ao alfa-cetoglutarato, tendo 
como produto o glutamato e o cetoácido correspondente ao aminoácido que 
foi degradado. As reações de transaminação são importantes pois concentram 
no glutamato grande parte do metabolismo de aminoácidos.
Alguns aminoácidos geram piruvato
Seis aminoácidos podem ser convertidos total ou parcialmente em piruvato 
(Figura 1). Dependendo da célula em que a degradação está acontecendo, 
o piruvato pode ser convertido a acetil-CoA pela piruvato desidrogenase e, 
assim, alimentar o ciclo do ácido cítrico, gerando equiavalentes redutores para 
o sistema de transporte de elétrons. O piruvato também pode ser carboxilado 
Catabolismo dos aminoácidos2
a oxaloacetato e encaminhado para a gliconeogênese. Os seis aminoácidos 
que geram piruvato são a alanina, a cisteína, a glicina, a serina, a treonina e 
o triptofano. Diretamente através de reação de transaminação, a alanina gera 
piruvato. O triptofano, quando tem sua cadeia lateral clivada, produz alanina 
e, portanto, piruvato. A cisteína, através de duas etapas enzimáticas, uma das 
quais inclui a remoção do enxofre, também acaba gerando piruvato. A serina 
gera piruvato após a remoção da hidroxila e do grupo α-amino.
Figura 1. A degradação de alguns aminoácidos gera piruvato. Representação da via de 
catabolismo de treonina, glicina, serina, cisteína, triptofano e alanina com algumas enzimas 
e cofatores necessários para as reações convergirem para a geração de piruvato.
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 715).
3Catabolismo dos aminoácidos
A glicina, o único aminoácido que não possui carbono quiral, pode ser 
degradada por três vias, sendo que apenas uma delas gera piruvato. Em uma 
das vias, ela é convertida em serina e, então, segue a via de degradação da 
serina até piruvato. Na via de degradação que predomina nos animais, a 
glicina sofre clivagem oxidativa, gerando outros produtos que não piruvato 
nem acetil-CoA. Alternativamente, a glicina pode ser substrato da enzima 
D-aminoácido-oxidase, uma enzima responsável pela degradação de ami-
noácidos da série D, a qual não é a mais comum (todos os aminoácidos que 
constituem as nossas proteínas são da série L). Assim, a glicina é convertida 
em glioxilato, que pode ser oxidado gerando oxalato, eliminadona urina.
Um exemplo de metabólito da via degradativa dos aminoácidos é o oxalato, produto 
da degradação da glicina pela enzima D-aminoácido oxidase. A formação de cristais 
de oxalato de cálcio gera um precipitado insolúvel, responsável pela maioria dos casos 
de pedras nos rins ou cálculos renais.
Uma das possíveis vias de degradação da treonina gera piruvato através 
da conversão dela em glicina, sendo que esta rota representa cerca de 10 a 
30% do catabolismo da treonina. A rota mais importante de degradação deste 
aminoácido gera succinil-CoA.
Alguns aminoácidos são degradados a Acetil-CoA
Uma porção dos esqueletos de carbono de sete aminoácidos – fenilalanina, 
isoleucina, leucina, lisina, tirosina, treonina e triptofano – produz acetil-CoA 
e/ou acetoacetil-CoA, que pode ser convertida em acetil-CoA (Figura 2). De-
vido a características da cadeia lateral, as etapas finais das vias de degradação 
de alguns destes aminoácidos são similares às etapas finais da oxidação dos 
ácidos graxos.
Catabolismo dos aminoácidos4
Figura 2. A via de degradação de alguns aminoácidos gera acetoacetil-CoA e acetil-CoA. 
As vias catabólicas da isoleucina, do triptofano, da lisina, fenilalanina, tirosina e leucina 
convergem para os produtos acetoacetil-CoA e acetil-CoA, além da geração de alguns 
outros produtos como piruvato, fumarato e succinil-CoA.
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 718).
Entre os aminoácidos citados neste grupo, dois merecem especial atenção. 
A via de degradação do triptofano é a mais complexa entre todas as vias de 
catabolismo de aminoácidos. Parte da cadeia do triptofano produzirá acetil-CoA 
via acetoacetil-CoA, outras partes serão precursores na síntese de biomolé-
culas, como o nicotinato e serotonina. Apesar de ter via menos complexa, a 
degradação da fenilalanina é singular pois defeitos genéticos nas enzimas 
desta via levam a diversas doenças genéticas. A fenilalanina e a tirosina são 
degradadas em dois fragmentos, sendo que ambos podem acabar ingressando 
no ciclo do ácido cítrico: um pedaço da cadeia gera acetoacetil-CoA e, então, 
acetil-CoA, e um outro fragmento gera fumarato, intermediário do ciclo.
5Catabolismo dos aminoácidos
Alguns aminoácidos são convertidos em intermediários 
do ciclo do ácido cítrico
A arginina, o glutamato, a glutamina, a histidina e a prolina podem ser con-
vertidos em alfa-cetoglutarato (Figura 3). A prolina possui uma cadeia lateral 
cíclica que é aberta por oxidação de um dos carbonos e, posteriormente, 
gera glutamato. A glutamina também doa seu grupamento amino da cadeia 
lateral e gera glutamato. O glutamato pode sofrer desaminação oxidativa ou 
transaminação e gerar alfa-cetoglutarato. A conversão de arginina e histidina 
em glutamato é um pouco mais complexa devido às suas estruturas químicas, 
entretanto, com alguns passos enzimáticos a mais, estes aminoácidos também 
convergem para formar alfa-cetoglutarato como produto de degradação.
Figura 3. Alguns aminoácidos são catabolizados até alfa-cetoglutarato. Os aminoácidos 
prolina, arginina, histidina, glutamato e glutamina podem seguir vias degradativas que 
levam à geração de alfa-cetoglutarato.
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 721).
Catabolismo dos aminoácidos6
A isoleucina, a metionina, a treonina e a valina são aminoácidos que 
geram succinil-CoA (Figura 4). Assim como ácidos graxos de cadeia ímpar, 
a degradação destes aminoácidos gera propionil-CoA, resultando na geração 
de succinil-CoA. A isoleucina gera ainda acetil-CoA, O propionil-CoA gerado 
é convertido em succinil-CoA em uma reação dependente de vitamina B12, 
a qual é presente apenas em alimentos de origem animal.
Figura 4. Alguns aminoácidos apresentam vias degradativas que se assemelham às vias 
de degradação de ácidos graxos. Os aminoácidos metionina, treonina, isoleucina e valina 
têm seu metabolismo convergindo para a formação de succinil-CoA.
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 722).
7Catabolismo dos aminoácidos
A cadeia carbonada da asparagina e do aspartato são degradados no citosol 
a oxaloacetato (Figura 5). Em organismos simples como bactérias, ela entra 
no ciclo de ácido cítrico neste formato, entretanto, em organismos complexos 
como nosso organismo, o oxaloacetato é convertido em malato no citosol e daí 
transportado para a mitocôndria pelo transportador malato-alfa-cetoglutarato.
Da mesma forma que ocorre com outros substratos energéticos como 
carboidratos e lipídeos, a degradação dos aminoácidos resulta, ao final, na 
produção de equivalentes redutores pela ação do ciclo do ácido cítrico ou na 
produção de glicose pela via da gliconeogênese.
Figura 5. Asparagina e aspartato geram 
oxaloacetato. Asparagina e aspartato são 
aminoácidos nutricionalmente não essen-
ciais que se originam a partir da transami-
nação do oxaloacetato. Sua degradação 
gera novamente este intermediário do 
ciclo do ácido cítrico.
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 724).
Catabolismo dos aminoácidos8
Os aminoácidos de cadeia ramificada (popularmente conhecidos como BCAA, do 
inglês branched chain amino acids) não são degradados no fígado. Isoleucina, leucina 
e valina são degradados no tecido adiposo, muscular, renal e cerebral. Apesar de 
centralizar muitas reações do metabolismo dos aminoácidos, o fígado é desprovido 
da aminotransferase dos aminoácidos de cadeia ramificada, presente nestes outros 
tecidos, capaz de gerar os cetoácidos correspondentes aos BCAA. Uma doença genética 
chamada “doença do xarope de bordo” afeta o metabolismo dos BCAA e pode ter 
consequências graves se não identificada em sua fase inicial.
Produtos finais formados no catabolismo 
dos aminoácidos
Os aminoácidos possuem cadeias carbonadas que podem sofrer reações catabó-
licas e gerar produtos que permitem a classificação deles em dois grandes gru-
pos: aminoácidos cetogênicos e glicogênicos, sendo que alguns possuem cadeia 
carbonada capaz de gerar uma porção cetogênica e uma porção glicogênica. 
O alfa-cetoglutarato, o oxaloacetato, o succinil-CoA e o piruvato são 
formados pela degradação dos aminoácidos glicogênicos. Todos são capa-
zes de ingressar na via da gliconeogênese e gerar glicose para auxiliar na 
manutenção da glicemia. Em uma situação de jejum, a proteína muscular é 
mobilizada pela sinalização da adrenalina no músculo esquelético, que inicia 
a degradação dos aminoácidos para geração de energia e para exportação ao 
fígado, sendo os aminoácidos os principais substratos na síntese de glicose 
pela via da gliconeogênese. No caso do estado alimento, ocorrendo o excesso 
destes aminoácidos, se houver estoque de glicogênio suficiente, o citrato 
gerado pelo ciclo do ácido cítrico sai da mitocôndria e participa da síntese de 
ácidos graxos no citosol.
Os aminoácidos cetogênicos geram estruturas químicas que resultam na 
produção de acetil-CoA ou acetoacetato, ou seja, eles contribuem diretamente 
para a geração de energia no ciclo do ácido cítrico ou para a geração de corpos 
cetônicos, os quais são substratos energéticos importantes que o fígado exporta 
no momento de jejum prolongado. No estado alimentado, esse excesso de 
acetil-CoA gera ácido graxos para armazenamento na forma de triacilgliceróis, 
visto que não há um sistema de armazenamento de aminoácidos para fins de 
reserva metabólica no nosso organismo.
9Catabolismo dos aminoácidos
A alanina-aminotransferase (ALT; também conhecida como transaminase glutâmico-
pirúvica, TGP) e a aspartato-aminotransferase (AST; também conhecida transaminase 
glutâmico-oxaloacética, TGO) são marcadores de lesões cardíacas ou hepáticas causadas 
por infarto do miocárdio, toxicidade por drogas ou infecções. Após uma lesão severa, 
várias enzimas, incluindo essas transaminases, “vazam” das células lesionadas para a 
corrente sanguínea. Medidas das atividades séricas dessas duas transaminases pelos 
testes STGP e STGO (S de soro) podem fornecer informações sobre a gravidade da lesão. 
Principais aminoacidopatias que afetam 
as vias metabólicas
Muitos defeitos genéticos foram identificadosnas vias de degradação dos amino-
ácidos. Também conhecidos como Erros Inatos do Metabolismo, são capazes de 
levar à interrupção de vias metabólicas pela falta do funcionamento adequado de 
enzimas que dariam seguimento às reações da via. Mais especificamente, as ami-
noacidopatias são distúrbios que impedem a transformação química do aminoácido, 
seja para a sua conversão em algum produto ou degradação propriamente dita. 
Por se tratar de um problema inato, a maior parte destas doenças se mani-
festa muito cedo, podendo já dar sinais nos primeiros dias de vida do indiví-
duo. Portanto, a melhor maneira de tentar detectá-las é pela triagem neonatal 
através do teste do pezinho, capaz de identificar diversas desordens deste 
tipo. É importante ressaltar que, como há apenas um tipo de transportador de 
aminoácidos na barreira hematoencefálica, se houver acúmulo periférico de um 
único aminoácido por falha na sua rota de degradação, haverá predominância 
no transporte cerebral deste aminoácido abundante e falta dos outros aminoá-
cidos para funções básicas cerebrais, como produção de neurotransmissores e 
outros produtos nitrogenados; por esse motivo, falhas nas vias de degradação 
de aminoácidos são tão graves em termos de efeitos cerebrais.
Observe, a seguir, as principais aminoacidopatias que afetam as vias de 
degradação dos aminoácidos:
Catabolismo dos aminoácidos10
 � Acidemia metilmalônica: o processo defeituoso é a conversão de 
propionil-CoA em succinil-CoA, por defeito na enzima metilmalonil-
-CoA-mutase. Os sintomas apresentados são vômitos, convulsões, 
deficiência intelectual e morte prematura se não ocorrer a limitação 
dos nutrientes que geram mais metabólitos nesta via.
 � Alcaptonúria: o processo defeituoso é a degradação da tirosina, por 
defeito na enzima homogentisato-1,2-dioxigenase. Os sintomas apre-
sentados são a presença de pigmento escuro na urina; posteriormente, 
ocorre o desenvolvimento de artrite.
 � Doença do xarope de bordo (cetoacidúria de cadeia ramificada): 
o processo defeituoso é a degradação de isoleucina, leucina e valina, 
por defeito no complexo da desidrogenase dos α-cetoácidos de cadeia 
ramificada. Os sintomas apresentados são vômitos, convulsões, retardo 
mental e morte prematura se não ocorrer a restrição dietética dos nu-
trientes que geram mais metabólitos nesta via.
 � Fenilcetonúria: o processo defeituoso é a conversão da fenilalanina em 
tirosina, por defeito na enzima fenilalanina hidroxilase. Os sintomas apre-
sentados são vômitos e deficiência interelectual se não ocorrer a restrição 
da ingestão de fenilalanina a níveis mínimos; a tirosina deve ser fornecida.
 � Homocistinúria: o processo defeituoso é a degradação da metionina, 
por defeito na enzima cistationina-β-sintase. Os sintomas apresentados 
são desenvolvimento inadequado dos ossos, deficiência intelectual.
Acesse o link ou código a seguir para acompanhar 
uma vídeoaula sobre o catabolismo dos aminoácidos 
(UNIVESP,2017). 
https://goo.gl/sxHbw1 
11Catabolismo dos aminoácidos
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: 
Artmed, 2014. 
UNIVESP. Bioquímica - Aula 16 - Catabolismo de Aminoácidos. YouTube, 2017. Disponível 
em: <https://www.youtube.com/watch?v=epEf6icfBtk>. Acesso em: 05 out. 2017.
Leituras recomendadas
RODWELL, V. W. et al. Bioquímica ilustrada de Harper. 30. ed. Porto Alegre: Artmed, 2017. 
SMITH, C.; MARKS, A. D.; LIEBERMAN, M. Bioquímica médica básica de Marks: uma 
abordagem clínica. 2. ed. Porto Alegre: Artmed, 2007.
VOET, D.; VOET, J. G. Bioquímica. 4. ed. Porto Alegre: Artmed, 2013. 
Catabolismo dos aminoácidos12
Encerra aqui o trecho do livro disponibilizado para 
esta Unidade de Aprendizagem. Na Biblioteca Virtual 
da Instituição, você encontra a obra na íntegra.
Conteúdo:
Dica do professor
Os aminoácidos são catabolizados em vários tecidos e condições metabólicas. Assim, alguns deles 
devem servir de meio de transporte para levar a amônia não utilizada até o fígado e ser 
corretamente excretada. Veja na Dica do Professor quais são os aminoácidos de transporte e em 
quais vias eles estão inseridos.
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https://fast.player.liquidplatform.com/pApiv2/embed/cee29914fad5b594d8f5918df1e801fd/157993b9e7636492f9440e77b9039ec3
Exercícios
1) O catabolismo dos aminoácidos pode gerar substrato para várias vias metabólicas, sendo 
uma predominante sobre as outras. Nesse sentido, assinale a alternativa referente à via 
metabólica que é sempre favorecida na degradação dos aminoácidos. 
A) Beta-oxidação.
B) Via das pentoses.
C) Ciclo do ácido cítrico.
D) Via glicolítica.
E) Via dos corpos cetônicos.
2) A fenilcetonúria (PKU) é uma doença com incidência alta, aproximadamente 1:10 a 15.000 
nascidos-vivos. No teste do pezinho, são detectadas algumas possíveis doenças que a 
criança pode ter, incluindo a PKU. Qual é a principal característica laboratorial que esses 
pacientes apresentam? 
A) Aumento dos níveis plasmáticos de tirosina e fenilalanina.
B) Aumento dos níveis urinários de tirosina.
C) Diminuição dos níveis plasmáticos de fenilalanina.
D) Aumento dos níveis plasmáticos de fenilalanina e diminuição dos níveis plasmáticos de 
tirosina.
E) Diminuição dos níveis plasmáticos de tirosina e fenilalanina.
3) Alguns aminoácidos possuem cadeia lateral que pode ser catabolizada até gerar propionil-
CoA e, consequentemente, succinil-CoA. A degradação desses aminoácidos assemelha-se à 
de qual outro nutriente? 
A) Ácidos graxos.
B) Carboidratos.
C) Corpos cetônicos.
D) Colesterol.
E) Proteínas.
4) A doença do xarope do Bordo (“maple syrup urine disease”), é uma doença com diagnostico 
precoce difícil. È uma doença genética de caráter recessivo. De acordo com a Sociedade 
Americana de Pediatria, esse distúrbio acomete cerca de 1 a cada 200 nascidos vivos. Essa 
doença apresenta-se pelo acúmulo de alguns aminoácidos no organismo do paciente. 
Assinale abaixo os aminoácidos que se apresentam acumulados nesses pacientes: 
A) triptofano, leucina e valina. 
B) glicina, triptofano e prolina 
C) leucina, valina e isoleucina. 
D) serina, metionina e leucina 
E) histidina, metionina e valina 
5) Assinale a alternativa correta referente ao papel do catabolismo de aminoácidos no estado 
de jejum. 
A) Fornecem substrato para a lipogênese.
B) Fornecem substrato para a glicólise.
C) Fornecem substrato para a beta-oxidação.
D) Fornecem substrato para a glicogênese.
E) Fornecem substrato para a via da gliconeogênese.
Na prática
Alguns tipos de tumores requerem asparagina para seu desenvolvimento. A necessidade metabólica 
desse aminoácido é comum pelas células tumorais leucêmicas. As leucemias são classificadas em 
diversos subtipos, mas, de forma geral, podem ser subdivididas em agudas e crônicas.
Os leucócitos são as células afetadas em um paciente com leucemia, sendo essas células que estão 
com mutações pontuais no controle do ciclo celular e precisam de substratos energéticos para seu 
aumento clonal.
 
Saiba +
Para ampliar o seu conhecimento a respeito desse assunto, veja abaixo as sugestões do professor:
Catabolismo de aminoácidos
Assista a uma videoaula sobre catabolismoe de aminoácidos.
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Aminoacidopatias e distúrbios do ciclo da uréia
Este texto discorre sobre a triagem de aminoacidopatias e distúrbios do ciclo da uréia.
Aponte a câmera para o código e acesse o link do conteúdo ou clique no código para acessar.
https://www.youtube.com/embed/epEf6icfBtk
https://dle.com.br/links-relacionados/aminoacidopatias-e-disturbios-do-ciclo-da-ureia