EXERCÍCIOS - BIOQUÍMICA II

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CURSO DE BIOQUÍMICA - EXERCÍCIOS
AULA: BIOQUÍMICA II
1. LIPÍDEOS
1. Em relação às funções biológicas dos lipídeos, é CORRETO afirmar que:
A. Os hormônios sexuais são sintetizados a partir do amido, uma classe de lipídeos.
Os hormônios testosterona e progesterona, por exemplo, são sintetizados a partir do
colesterol.
B. Não influenciam na temperatura corporal.
Têm função de isolamento térmico. O tecido adiposo que é repleto de triacilgliceróis
evita a perda de calor.
C. A vitamina E é um antioxidante e tem característica de ser hidrossolúvel.
Essa vitamina atua na membrana plasmática e evita a lipoperoxidação, tornando-se
um importante antioxidante, porém é lipossolúvel.
D. A membrana plasmática exclui os lipídeos, mantendo moléculas hidrossolúveis que a
compõe e que controlam a passagem de substâncias.
Os lipídeos são componentes da membrana plasmática, sendo os fosfolipídeos os
principais representantes na composição dessa organela.
E. Os lipídeos são armazenados no tecido adiposo na forma de triacilgliceróis.
Os lipídeos são armazenados na forma de triacilgliceróis no tecido adiposo. O
glicogênio é a forma de armazenamento de glicose.
2. É correto afirmar sobre os ácidos graxos saturados e sobre os insaturados:
A. Em temperatura ambiente, os saturados são sólidos e os insaturados são líquidos.
Devido a propriedades fisico-químicas, os ácidos graxos saturados apresentam-se
como sólidos a temperatura ambiente (25 graus Celsius), enquanto que os ácidos graxos
insaturados são líquidos.
B. Possuem em sua estrutura ligações duplas e simples, diferindo apenas pela fonte de
cada um deles, sendo os saturados produzidos principalmente por animais e os insaturados
produzidos por vegetais.
Apenas ácidos graxos insaturados possuem ligações duplas em sua estrutura.
Entretanto, é correto afirmar que ácidos graxos saturados são produzidos principalmente
por animais e ácidos graxos insaturados por vegetais.
C. Tanto os saturados quanto os insaturados, de qualquer configuração, podem ser
produzidos em animais e em vegetais.
Os animais não são capazes de produzir alguns ácidos graxos insaturados, por isso
os mesmos são ditos "ácidos graxos essenciais".
D. Possuem em sua estrutura apenas ligações simples, porém os insaturados apresentam
cadeia carbonada aromática.
Os ácidos graxos insaturados apresentam ligações simples e duplas e não
apresentam cadeia carbonada aromática.
E. Não diferem em características da sua estrutura química, apenas no seu papel nos
sistemas biológicos.
Os tipos de ácidos graxos mencionados possuem diferenças em sua estrutura
química, bem como em seu papel nos sistemas biológicos. Por exemplo, os saturados
geralmente cumprem funções de armazenamento e precursores de outros produtos. Já os
insaturados podem ser utilizados nas membranas biológicas e na síntese de moléculas
sinalizadoras.
3. Sobre a função dos lipídeos na estrutura das membranas celulares, escolha a alternativa
correta:
A. Têm o papel de fornecer energia para a estrutura das membranas.
B. Têm o papel de formar canais iônicos.
C. Têm o papel de receptores de moléculas de comunicação celular, como hormônios.
D. Têm o papel de separar as organelas e as células pela sua imiscibilidade com o meio
aquoso.
Os lipídeos das membranas celulares (por exemplo, fosfolipídeos, esfingolipídeos e
colesterol) têm o papel de separar as células e as organelas em compartimentos
controlados, evitando o influxo e o efluxo de qualquer molécula polar que não tenha um
transportador específico, como, por exemplo, a Coezima A.
E. Têm o papel de atuar como antioxidantes.
4.Assinale a alternativa CORRETA sobre o processo de hidrogenação.
A. É um processo industrial, em que hidrogênios são adicionados em ácidos graxos
insaturados para alterar sua estrutura de líquida para sólida.
Margarinas de baixo custo realizam essa adição de hidrogênios nos ácidos graxos
insaturados. Esse processo transforma a conformação entre os ácidos graxos de cis para
trans, o que aumenta o risco de problemas cardiovasculares para quem ingere alimentos
processados desta forma.
B. É um processo industrial, em que hidrogênios são adicionados em ácidos graxos
saturados para alterar sua estrutura de sólida para líquida. Muito comum em manteigas.
É um processo industrial, em que hidrogênios são adicionados em ácidos graxos
insaturados para alterar sua estrutura de líquida para sólida. Muito comum em margarinas
de baixo custo.
C. É um processo que retira ácidos graxos na conformação trans.
Esse processo muitas vezes altera a conformação de cis para trans. Não retira a
conformação trans.
D. É um processo que adiciona hidroxilas em ácidos graxos saturados.
É um processo industrial, em que hidrogênios são adicionados em ácidos graxos
insaturados para alterar sua estrutura de líquida para sólida. Muito comum em margarinas
de baixo custo.
E. É um processo que adiciona carboxilas em ácidos graxos saturados.
É um processo industrial, em que hidrogênios são adicionados em ácidos graxos
insaturados para alterar sua estrutura de líquida para sólida. Muito comum em margarinas
de baixo custo.
5. O tecido adiposo tem algumas funções essenciais para o funcionamento do metabolismo,
dentre elas está a secreção de alguns hormônios e o armazenamento de substratos e
A. Ácido graxo saturado.
Os ácidos graxos (AG) são componentes dos triacilglicerol, o qual é composto de
três AG e um glicerol.
B. Ácido graxo insaturado.
O lipídeo armazenado é o triacilglicerol (TAG), composto de três ácidos graxos e
glycerol, podendo ser saturado ou insaturado.
C. Fosfolipídeos.
Componente da membrana plasmática, não é utilizado para armazenar lipídeos.
D. Colesterol.
O colesterol é utilizado para sintetizar hormônios esteróides. A bile também é
componente da membrana plasmática. O lipídeo armazenado é o triacilglicerol (TAG),
composto de três ácidos graxos e glicerol. Esse TAG é utilizado quando o organismo
precisa de fonte energética, por exemplo, no jejum ou durante exercício prolongado.
E. Triacilglicerol.
O TAG é utilizado quando o organismo precisa de fonte energética, por exemplo, no
jejum ou durante exercício prolongado.
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2 - CATÁLISE ENZIMÁTICA
1. Sobre as enzimas, é correto afirmar que:
A. São moléculas lipossolúveis.
B. São constituídas por moléculas de glicose.
C. São, na maioria das vezes, proteínas por natureza.
São moléculas solúveis em água e possuem uma alta especificidade em seu
substrato. A eficiência das enzimas é bem elevada, sendo que uma molécula de enzima é
capaz de produzir uma altíssima quantidade de produto. São proteínas com atividade
catalítica e as enzimas são proteínas na sua maioria, portanto, são constituídas por
aminoácidos.
D. Não têm uma especificidade elevada.
E. A eficiência da enzima é baixa em comparação a reações espontâneas.
2. Quais são os componentes gerais de uma reação enzimática simples?
A. Enzima e produto.
B. Substrato e produto.
C. Enzima e substrato.
D. Enzima, substrato e produto.
Sem a enzima e o substrato essa reação não acontece. A enzima seliga ao
substrato e forma o complexo ES, em que se dissocia em produto e enzima. A enzima não
é alterada na reação e fica disponível para uma nova reação. A enzima e o substrato são
partes iniciais da reação enzimática, porém, após formar o complexo ES, o substrato é
convertido em produto. Sem a enzima, não é possível essa conversão, sendo necessário o
substrato para ser convertido em produto.
E. Somente o produto.
3. Sobre a ligação da enzima ao seu substrato, é correto afirmar que:
A. Existem quatro modelos propostos aceitos.
B. O modelo chave-fechadura é o modelo mais bem aceito, pois permite gerar uma grande
variedade de produtos.
C. O modelo encaixe-induzido se baseia na complementaridade geométrica entre a enzima
e o substrato
D. Existem dois modelos propostos: chave-fechadura e encaixe-induzido. Entretanto,
nenhum desses modelos é eficiente.
E. O modelo encaixe-induzidopermite uma grande flexibilidade entre a enzima e o substrato
para que possam reagir e gerar o produto
Existem somente dois modelos. O chave-fechadura não é tão bem aceito quanto o
modelo encaixe-induzido, pois este se baseia, exclusivamente, na forma geométrica da
enzima com seu substrato. A complementaridade geométrica é sobre o modelo
chave-fechadura. Atualmente, o modelo encaixe induzido é o mais aceito para explicar a
dinâmica que acontece no sítio ativo entre a enzima e o substrato. Essa flexibilidade permite
a quebra e a síntese de novas ligações que acontecem no sítio ativo. Isso é necessário para
a conversão do substrato em produto.
4. Sobre os cofatores, é correto afirmar que:
A. São exclusivamente derivados de vitaminas.
B. Existem dois grupos de cofatores: íons inorgânicos (p.ex., ferro, selênio, magnésio) e
coenzimas (derivadas de vitaminas).
Podem ser derivados de íons inorgânicos, como, por exemplo, ferro, magnésio,
selênio, etc, bem como de coenzimas (derivado de vitaminas), que são denominados
cofatores. Nem todas as enzimas precisam de cofatores. Algumas enzimas só conseguem
alcançar sua atividade máxima e funcionar adequadamente com cofatores. Várias doenças
podem ser causadas pela escassez vitamínica, exemplo disso é a falta de vitamina C, que
causa o escorbuto, ou a falta de niacina (vitamina B3), que leva à pelagra.
C. Todas as enzimas necessitam de cofatores.
D. Os cofatores são opcionais nas reações enzimáticas, pois as enzimas podem funcionar
na sua atividade máxima sem elas.
E. A falta de uma coenzima, derivada de vitaminas não é capaz de gerar uma deficiência no
indivíduo
5. Em relação à classificação das enzimas, assinale a alternativa correta:
A. Existem mais de 2 mil classes de enzimas.
B. Essas classificações somente dificultam a identificação das enzimas.
C. As isomerases são um ótimo exemplo para demonstrar a especificidade das enzimas.
Existem apenas 6 grandes classes de enzimas. Essas classificações facilitam a sua
identificação, pois existem descritas atualmente mais de 2 mil enzimas. Um isômero tem a
mesma fórmula molecular, por exemplo, e glicose tem a mesma fórmula que a frutose e a
galactose (C6H12O6). Porém, possuem pequenas diferenças de grupos químicos (cetona e
aldeído) e posições de hidroxilas. Portanto, as isomerases são um exemplo clássico para
demonstrar como as enzimas são específicas na hora de selecionar seu substrato.
D. Para a ação das hidrolases é necessário uma molécula de ATP.
E. As ligases realizam reações de transferências de grupos químicos.
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3 - CINÉTICA E PROPRIEDADES ENZIMÁTICAS
1. É propriedade das enzimas:
A. Sofrer alterações nas reações enzimáticas.
B. Atuar em grandes concentrações.
C. Alterar o equilíbrio das reações.
D. Acelerar as reações bioquímicas.
As enzimas são catalisadores capazes de acelerar reações em concentrações
ínfimas e sem modificar o estado de equilíbrio por agirem nos dois sentidos da reação. As
enzimas catalisadoras não são consumidas nem transformadas durante a reação química.
E. Diminuir a velocidade das reações enzimáticas.
2. Em relação a constante de Michaelis-Menten (Km), é verdadeiro afirmar que:
A. Refere-se à concentração de substrato necessária para que a velocidade da reação seja
metade da velocidade máxima.
O Km da enzima é igual à concentração do substrato quando a velocidade da
reação for igual à metade da velocidade máxima. Quanto maior o Km de uma enzima,
menor será sua afinidade pelo seu substrato. E ele é expresso pela concentração do
substrato em moles por litro.
B. Corresponde, numericamente, à metade da concentração de substrato na qual a
velocidade da reação é metade da velocidade máxima.
C. A constante não reflete a afinidade da enzima pelo seu substrato.
D. Quanto maior o Km de uma enzima, maior será sua afinidade pelo seu substrato.
E. Quanto menor o Km de uma enzima, menor será sua afinidade pelo seu substrato.
3. Em uma reação de inibição competitiva, é CORRETO afirmar sobre os parâmetros:
A. Km aumenta e a velocidade máxima diminui.
B. Km diminui e a velocidade máxima aumenta.
C. Km aumenta e a velocidade máxima não é alterada.
Na reação de inibição competitiva, o substrato e o inibidor são análogos, ou seja,
muito parecidos quimicamente. Eles competirão, então, pelo sítio ativo e a afinidade diminui,
Km aumenta. Porém, adicionando uma concentração crescente de substrato, o inibidor será
deslocado do sítio ativo e a atividade da enzima não será alterada.
D. Km e velocidade máxima aumentam.
E. Km e velocidade máxima diminuem.
4. Sobre a ligação de um inibidor não competitivo na enzima, é CORRETO afirmar que:
A. Liga-se no sítio ativo.
B. Não altera a afinidade da enzima (Km) com seu substrato porque liga-se em um sítio
diferente do centro catalítico, porém diminui a velocidade máxima da reação.
A ligação de um inibidor não competitivo altera a estrutura tridimensional da enzima
afetando a conversão do substrato em produto, ou seja, diminuindo a velocidade máxima.
C. Não tem nenhum sítio de ligação com a enzima.
D. Compete com o substrato.
E. Liga-se em um sítio diferente do substrato e, portanto, aumenta o Km.
5. A pepsina é uma enzima gástrica que faz a digestão de proteínas. Por ser encontrada no
estômago, que possui um pH em torno de 2, esta enzima tem um funcionamento ótimo em
pHs mais ácidos. Se colocarmos esta enzima em um pH=8 e tentarmos utilizá-la para
catalisar a digestão de uma proteína, o resultado será:
A. A enzima catalisará a reação de melhor forma visto que o aumento do pH favorece a
catálise.
B. O mesmo, porque o pH não interfere na catálise.
C. A enzima diminuirá a velocidade de reação devido à mudança do pH.
D. Nulo, porque a enzima estará desnaturada pela mudança do pH.
Como a enzima está exposta em um pH muito acima do ótimo, a enzima sofrerá
desnaturação e não catalisará a reação. Lembre-se sempre que os pHs elevados não
inibem a reação da catálise e apesar do pH interferir na atividade enzimática, ele não
diminuirá nem melhorará a catálise.
E. Nulo, porque pHs elevados podem inibi-la.
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4 - MECANISMOS DE REGULAÇÃO DA ATIVIDADE DE ENZIMAS
1. Um dos mecanismos de regulação da enzima hexocinase IV (glicocinase), presente nos
hepatócitos, ocorre através da ligação de uma proteína reguladora (quando os níveis de
frutose-6-fosfato estão elevados na célula). Essa proteína carrega a glicocinase para o
núcleo, e somente é liberada de volta para o citosol quando os níveis de glicose na célula
se elevam.Qual tipo de regulação da atividade enzimática está exemplificado acima?
A. Regulação alostérica.
B. Fosforilação.
C. Regulação por zimogênios.
D. Regulação por compartimentalização.
Na regulação por compartimentalização, as enzimas estão localizadas em um
compartimento (organela) diferente daquele em que a rota metabólica geralmente ocorre. A
regulação alostérica ocorre por mudanças na conformação da enzima em resposta à
ligação de moduladores em sítios alostéricos. A regulação por fosforilação é um tipo de
modulação enzimática que ocorre por modificação covalente reversível, que neste caso é a
adição de um grupo fosfato a um sítio específico da enzima. A regulação por zimogênios
ocorre quando a enzima é sintetizada na forma de um precursor inativo, denominado
zimogênio, o qual necessita sofrer uma clivagem para que o sítio ativo da enzima seja
exposto e a enzima seja ativada. A regulação por transcrição gênica ocorre quando fatores
de transcrição induzem a expressão de um gene que codifica uma enzima e, portanto,
regulam a atividade enzimática por meio do controle da disponibilidade da enzima (síntese
proteica).
E. Regulação por transcrição gênica.
2. As células utilizam diferentes mecanismos para regular a atividade das enzimas. Um
desses mecanismos ocorre quando determinado produto (P), no fim de umarota
metabólica, tem sua concentração elevada devido à velocidade acelerada de sua produção.
Quando isso acontece, a molécula “P” se liga a uma enzima que catalisa etapas anteriores
à sua própria produção, inibindo a atividade da enzima (redução da velocidade de catálise)
e, consequentemente, diminuindo a taxa de sua própria síntese.A descrição acima refere-se
a qual tipo de regulação da atividade enzimática?
A. Regulação alostérica positiva por interação homotrópica.
A regulação alostérica positiva por interação homotrópica acontece quando o próprio
substrato se liga a um sítio alostérico da enzima e modula sua atividade (regulação
homotrópica) por meio do aumento da velocidade de catálise (regulação positiva).
B. Regulação alostérica positiva por interação heterotrópica.
A regulação alostérica positiva por interação heterotrópica acontece quando outra
molécula que não o substrato se liga a um sítio alostérico da enzima e modula sua atividade
(regulação heterotrópica) por meio do aumento da velocidade de catálise (regulação
positiva).
C. Regulação alostérica negativa por interação heterotrópica.
A regulação alostérica negativa por interação heterotrópica acontece quando outra
molécula que não o substrato se liga a um sítio alostérico da enzima e modula sua atividade
(regulação heterotrópica) por meio da redução da velocidade de catálise (regulação
negativa), como é o caso das enzimas reguladas por feedback negativo.
D. Modulação covalente reversível por hidroxilação.
A regulação por hidroxilação é um tipo de modulação enzimática que ocorre por
modificação covalente reversível, que neste caso é a adição de um grupo hidroxil (OH-) a
um sítio específico da enzima.
E. Regulação por zimogênios.
A regulação por zimogênios ocorre quando a enzima é sintetizada na forma de um
precursor inativo, denominado zimogênio, o qual necessita sofrer uma clivagem para que o
sítio ativo da enzima seja exposto e a enzima seja ativada.
3. Um efetor alostérico positivo altera a estrutura tridimensional da enzima alostérica e
causa:
A. Perda da atividade catalítica e proteólise enzimática.
Não ocorre a perda da atividade catalítica.
B. Aumenta a atividade da enzima.
O ligante aumenta a afinidade entre enzima e substrato.
C. Diminui a atividade da enzima.
A atividade da enzima alostérica não é diminuída nesse processo.
D. Perda da afinidade da enzima substrato.
Aumento da afinidade enzima-substrato.
E. Síntese proteica.
Não tem efeito sobre a síntese de enzimas.
4. Modificações covalentes são frequentemente empregadas para regular a atividade
catalítica das enzimas. Sobre a fosforilação é correto afirmar que:
A. Sempre vão ativar uma enzima.
Nem sempre vai ocorrer a ativação de uma enzima.
B. Sempre vão inativar uma enzima.
Nem sempre vai ocorrer a inativação de uma enzima.
C. Dependendo da enzima fosforilada, poderá ocorrer uma ativação ou inativação
enzimática.
Isso ocorre para regular enzimas marcapasso de vias metabólicas, por exemplo, enzimas
reguladoras da glicogenólise estão fosforiladas e ativas enquanto que enzimas da via
oposta (glicólise) estão inativadas fosforiladas.
D. Está diretamente correlacionada com a proteólise enzimática.
A fosforilação não tem relação com a proteólise.
E. São secretadas como pró-enzimas inativas e, posteriormente, são hidrolisadas e
ativadas.
A esse tipo de regulação é dado o nome de zimogênios.
5. A síntese e a secreção das proteases acontece de pró-enzimas inativas em enzimas
ativas. Qual das alternativas representa uma enzima na forma de zimogênios:
A. Pepsina.
Já está ativa. Secretado pelo estômago e atua na digestão proteica.
B. Quimiotripsina.
Já está na forma ativa. Secretada pelo pâncreas exócrino.
C. Tripsina.
Já está ativa. É secretada pelo pâncreas no intestino delgado. Atua em proteínas.
D. Quimiotripsinogênio.
É um zimogênio e sua forma é a quimiotripsina.
E. Ptialina.
É secretada na saliva já na sua forma ativa. Atua na digestão de carboidratos na boca.