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AULA-07-BIOQUÍMICA

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BIOQUÍMICA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AULA 7 – METABOLISMO 
DAS PROTEÍNAS 
Olá! 
 
O termo proteína vem do grego proteios, que significa “de primeira 
importância”, isto é, ela é fundamental para a formação e a conservação do 
organismo, que não funcionaria sem elas. As proteínas cumprem os mais 
diversos papéis no corpo humano, podendo funcionar como hormônios, 
enzimas e até na coagulação do sangue, além de exercerem funções no 
carreamento de compostos, na imunidade e na regulação hídrica. 
Nesta aula, iremos abordar sobre os aminoácidos e as proteínas, 
diferenciando os essenciais e os não essenciais e observando como funciona 
seu metabolismo. 
 
Bons estudos! 
 
 
7 PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS 
Podemos conceituar as proteínas como macromoléculas orgânicas 
estruturadas pela conexão entre aminoácidos por meio de ligações peptídicas. Na 
fórmula molecular das proteínas, encontramos hidrogênio, carbono e oxigênio, similar 
aos lipídios e carboidratos, no entanto, as proteínas são as únicas que contém 
nitrogênio. 
Diversos compostos de nosso organismo são formados por proteínas, por 
exemplo, a massa magra é formada por água (maior parte) e proteínas, 
representando, aproximadamente, 17% do peso corporal. Dependendo da quantidade 
de aminoácidos, podemos separar as proteínas em: 
 
⮚ Dipeptídeo: Proteína com dois aminoácidos; 
⮚ Tripeptídeo: Proteína com três aminoácidos; 
⮚ Oligopeptídeo: Proteína que contém pouca quantidade de aminoácidos em 
sua estrutura, entre 4 e 10; 
⮚ Polipeptídeo: Proteínas com muitos aminoácidos em sua estrutura, superando 
10 aminoácidos. 
 
Além disso, Gropper, Smith e Groff (2012) classificam as proteínas em 
exógenas (provenientes da alimentação) e endógenas (quando o próprio organismo 
as sintetiza). A seguir, iremos caracterizá-las brevemente. 
 
⮚ Proteínas exógenas: Depois de serem consumidas, tais proteínas funcionam 
como fonte de aminoácidos, além de fornecerem muito nitrogênio. Podem vir 
de alimentos de origem animal, como aves, carne bovina e suína, laticínios 
(exceto nata e manteiga) e peixes, além de alguns alimentos de origem vegetal, 
como cereais, leguminosos, vegetais, oleaginosas e frutas. 
⮚ Proteínas endógenas: Consistem em uma outra fonte de nitrogênio e 
aminoácidos, podendo também se misturar ao nitrogênio proveniente de fontes 
exógenas. Dentre as proteínas endógenas, podemos citar as células de 
mucosas descamadas, que fornecem, aproximadamente, 50g de proteínas 
diariamente. Grande parte delas geram uma quantidade superior a 70g por dia, 
 
 
sendo digeridas para oferecer aminoácidos suficientes para absorção. 
 
Em relação aos aminoácidos, eles consistem em substâncias formadas pela 
ligação peptídica entre um carbono central e um grupamentos carboxila (COOH), um 
grupo funcional e um grupamento amino (NH2), o primeiro e último são responsáveis 
pela nomeação de aminoácidos (amina + ácido carboxílico). Depois de digeridos, os 
aminoácidos podem ser liberados e o organismo decidirá se irão incorporá-los em 
outras proteínas ou se irão oxidá-los visando gerar energia, podendo até empregá-los 
na síntese de outras substâncias com nitrogênio em sua estrutura. 
 
Imagem 1 – Fórmula estrutural de um aminoácido 
 
Fonte: https://iplogger.com/20gVj1 
7.1 Funções das proteínas 
As proteínas cumprem diversos papéis relacionados com o desenvolvimento e 
crescimento do corpo através da troca e reparo dos tecidos. Muitas vezes, as 
proteínas auxiliam na coordenação ou facilitando um processo, o que acontece na 
regulação hídrica ou nas funções enzimáticas. Em outros casos, elas cumprem uma 
função estrutural, como acontece com os hormônios, evidenciando a versatilidade de 
funções que as proteínas podem fazer. 
Elas ainda integram os blocos de construção do sangue, dos músculos e da 
pele, o que acontece desde o momento da concepção. Uma célula da epiderme possui 
uma expectativa de vida de, aproximadamente, 30 dias e, quando as células mais 
antigas são descartadas, novas são produzidas, formadas em grande parte por 
proteínas que se desenvolvem por baixo delas para suprir a perda. As células que 
integram as camadas mais profundas da pele produzem novas proteínas para as unas 
e para os cabelos. 
https://iplogger.com/20gVj1
Highlight
 
 
Como resposta às atividades físicas, as células do músculo sintetizam novas 
proteínas, que se desenvolvem, ficando maiores e mais fortes. Whitney e Rolfes 
(2008), afirmam que o organismo deposita proteínas não só do lado de dentro, como 
também do lado de fora, com uma grande frequência dentro das células novas, que 
repõem as mais velhas que foram descartadas. 
 
7.1.1 Estrutural 
 
Como um dos componentes principais do corpo, as proteínas também integram 
a estrutura das células, sendo que cada uma possui proteínas em sua membrana 
plasmática, além disso, podemos encontrá-las nos ossos, músculos, células 
sanguíneas, tecidos conjuntivos, órgãos e glândulas. As proteínas são produzidas 
enquanto o corpo está em crescimento, podendo ser mantidas, reparadas e 
substituídas no decorrer da vida. 
Podemos considerar o colágeno como a proteína mais numerosa do 
organismo, representando 60% do peso corporal total. Ela compõe os tendões, o 
tecido ósseo, a cartilagem, os ligamentos, o músculo e a pele. Outra proteína 
estrutural muito vasta é a queratina, que integra a estrutura da pele, do cabelo e da 
unha. A contração muscular se torna possível pelas características da miosina e da 
actina, que conseguem encurtar ou alongar a fibra muscular. 
 
7.1.2 Enzimática 
 
A maioria das enzimas são proteínas que favorecem alguns processos 
bioquímicos que acontecem no organismo, atuando inclusive na coordenação de 
síntese de energia celular e na oxidação de macromoléculas. Não conseguem apenas 
lisar alguns compostos, elas também sintetizam compostos, como é o caso da 
mineralização dos ossos, além de converter um composto em outro, como 
aminoácidos em glicose, por exemplo. 
As enzimas são fundamentais para a manutenção da vida, uma vez que 
agilizam reações que demorariam um tempo considerável para acontecer, além de 
terem uma grande especificidade, sendo usadas apenas no composto que precisa ser 
lisado, se assemelhando a um sistema de chave e fechadura, onde o composto é a 
chave e a enzima é a fechadura. 
Highlight
Highlight
 
 
 
Imagem 2 – Caracterização do sistema chave e fechadura 
 
Fonte: https://iplogger.com/20C8k1 
 
7.1.3 Hormônios 
 
Diversos hormônios possuem aminoácidos em sua estrutura. A síntese dos 
hormônios acontece nas glândulas endócrinas e, quando ela é estimulada, consegue 
liberá-lo. Em seguida, o hormônio é direcionado para a célula alvo através da corrente 
sanguínea, que a estimula a começar um processo celular ou uma reação específica. 
Os hormônios cumprem uma função essencial na química do organismo, 
enviando mensagens para os órgãos e para as células. Com isso, eles possuem um 
grande impacto nas funções corporais, como o crescimento de tecidos e órgãos, a 
absorção e digestão de compostos, regulação do humor e do estresse, regulação do 
sono e diversos outros processos. 
Quando estão devidamente dosados, os hormônios auxiliam no 
desenvolvimento do organismo e, mesmo assim, ainda pode ocorrer desequilíbrios na 
quantidade de hormônios. Tais desequilíbrios podem acontecer a qualquer momento 
e em qualquer idade, originando graves problemas de saúde que necessitam de 
tratamentos de reposição para o paciente. 
 
7.1.4 Coordenação do transporte e equilíbrio hídrico 
 
As proteínas presentes no plasma sanguíneo conseguem garantir um efeito 
osmótico capaz de reter o líquido dentro dos vasos sanguíneos, em grande parte pelo 
seu tamanho e sua incapacidade de passar pelas paredes desses vasos, o que 
previne a acumulação excessiva de fluidos corporais no espaço intersticial.Algumas 
https://iplogger.com/20C8k1
Highlight
 
 
das proteínas que exercem essa função são a globulina e a albumina, portanto, uma 
redução nos níveis sanguíneos dessas proteínas pode gerar edemas que resultam na 
perda de fluidos e a acumulação dos mesmos nos espaços intersticiais. 
Segundo Whitney e Rolfes (2008), determinadas proteínas também 
conseguem se movimentar nos líquidos corporais e transportar compostos para outras 
moléculas, como é o caso da hemoglobina, que transporta o oxigênio pulmonar para 
as células e as lipoproteínas que carregam lipídios, como o colesterol e os 
triglicerídeos pelo corpo. Além disso, algumas proteínas conseguem transportar 
minerais e vitaminas, como é o caso das proteínas globulares. 
 
7.1.5 Reguladora ácido-base 
 
Diversas proteínas que possuem cargas negativas em suas superfícies 
conseguem trazer para si alguns íons H+, devido às cargas opostas. Quando 
incorporam e aceitam esses íons, as proteínas conseguem conservar o equilíbrio 
ácido-base tanto do sangue quanto dos líquidos corporais. 
 
7.1.6 Defesa 
 
O sistema imune é responsável por combater antígenos e agentes agressores, 
estando dependentes de anticorpos e enzimas. Os anticorpos consistem em 
proteínas de defesa que se combinam com o antígeno quimicamente visando 
bloquear seu efeito, um processo que é denominado reação antígeno-anticorpo, 
sendo extremamente específica, ou seja, um anticorpo consegue bloquear apenas um 
antígeno em específico. As fibras de colágeno também cumprem uma função de 
defesa, pois funcionam como barreira para compostos nocivos. 
 
7.1.7 Energética 
 
As proteínas também podem ser usadas na obtenção de energia, onde cada 
grama proporciona 4 kcal. Caso o organismo não tenha lipídios ou carboidratos 
suficientes, ele poderá usar os aminoácidos para gerar energia, no entanto, isso irá 
afetar negativamente na produção de novas proteínas. Em contrapartida, caso o 
consumo de proteínas pela alimentação seja muito maior que a demanda, o 
 
 
organismo converterá os aminoácidos em lipídios para armazená-los no tecido 
adiposo. 
 
7.1.8 Cicatrização 
 
As proteínas estão relacionadas com diversos processos de cicatrização e 
coagulação. A título de exemplo, vamos imaginar que um indivíduo tenha se cortado, 
o sangue irá escorrer e as plaquetas irão se agregar no local, sendo mantidas por 
meio de proteínas como as globulinas e o fibrinogênio. Com o sangue coagulado, 
as fibras de colágeno auxiliam na cicatrização do corte. 
7.2 Aminoácidos essenciais e não essenciais 
Na fórmula molecular das proteínas, podemos observar a presença de cerca 
de 20 aminoácidos em comum, podendo ser divididos em essenciais e não essenciais. 
Os essenciais se tratam daqueles que nosso organismo não consegue produzir e, 
portanto, precisam ser obtidos através da alimentação. Vale ressaltar que alguns 
aminoácidos não essenciais podem se tornar essenciais dependendo de casos 
específicos. 
Whitney e Rolfes (2008) explanam que, em recém-nascidos, somente cinco 
aminoácidos podem ser considerados como não essenciais, enquanto os outros que 
são considerados não essenciais em adultos, ficam restritos a essa condição até que 
as vias metabólicas que os sintetizam estejam prontas para sintetizá-los em 
quantidades suficientes. Podemos observar alguns exemplos de aminoácidos 
essenciais e não essenciais na tabela abaixo. 
 
Tabela 1 – Aminoácidos não essenciais e essenciais 
Aminoácidos não essenciais Aminoácidos essenciais 
Alanina Isoleucina 
Arginina Lisina 
Ácido aspártico Leucina 
Asparagina Triptofano 
Cisteína Treonina 
Ácido glutâmico Histidina* 
*Geralmente, a histidina é classificada como essencial, principalmente em crianças e na fase 
de crescimento 
Fonte: Elaborada pelo autor 
Highlight
Highlight
 
 
7.2.1 Aminoácidos condicionalmente essenciais 
 
Tem certas ocasiões onde um aminoácido não essencial se torna essencial 
pela situação. A título de exemplo, podemos citar a fenilalanina, que é usada pelo 
organismo na síntese de um aminoácido não essencial chamado tirosina. Entretanto, 
caso a ingestão de fenilalanina seja insuficiente ou caso o organismo não consiga 
realizar esse processo (como acontece em uma doença hereditária denominada 
fenilcetonúria), a tirosina se torna essencial dentro dessas situações. 
 
7.2.2 Proteínas incompletas e completas 
 
As proteínas fazem parte de diversos alimentos, no entanto, podem se 
diferenciar conforme sua qualidade. Um dos fatores que afetam sua qualidade é o 
perfil dos aminoácidos em cada alimento, o que as separa em proteínas incompletas 
ou completas. 
As proteínas completas possuem todos os aminoácidos essenciais, sendo 
suficientes para suprir as demandas do organismo. Nessa categoria, podemos 
enquadrar as proteínas presentes em alimentos de origem animal, como ovo, leite, 
frango, peixe, boi, porco e alguns de origem vegetal, como a soja. 
Em contrapartida, as proteínas incompletas não possuem todos os 
aminoácidos essenciais. Podemos enquadrar nesta categoria as proteínas originadas 
de alimentos de origem vegetal, como leguminosas, grãos, hortaliças e frutas. 
Segundo Wardlaw e Smith (2013) o consumo precário de aminoácidos 
essenciais faz com que o organismo tente manter aqueles que já possui, o que diminui 
gradativamente a síntese de novas proteínas até o momento em que a quebra de 
proteínas seja mais rápida que a síntese, causando problemas de saúde. 
Podemos conceituar um aminoácido limitante como um aminoácido essencial 
que está em uma quantidade menor no alimento em comparação com suas 
necessidades nutricionais, recebendo esse nome por restringir a quantidade de 
proteínas que o organismo poderia produzir. Como exemplo, podemos citar a lisina, 
que é o aminoácido limitante do arroz, e a metionina, que é o limitante do feijão. 
Highlight
Highlight
 
 
7.3 Digestão e absorção das proteínas 
Os aminoácidos, para serem aproveitados, precisam ser liberados pela 
proteína durante sua digestão e absorção. O começo da digestão se dá no cozimento 
dos alimentos, o que desnatura as proteínas, em relação às carnes, o cozimento 
também torna o tecido conjuntivo firme e mais macio, o que facilita não só a deglutição, 
como também a mastigação. A digestão e absorção acontece do seguinte modo: 
 
⮚ Estômago: Nesse órgão, temos o começo da digestão através da ação da 
enzima pepsina, que é liberada pelo hormônio gastrina, ela é responsável por 
quebrar a proteína em cadeias menores de aminoácidos. 
⮚ Intestino delgado: As proteínas que sofreram o início da digestão no 
estômago são direcionadas para o intestino delgado para serem submetidas a 
uma degradação por meio das enzimas quimiotripsina pancreática e tripsina 
pancreática, dando origem a dipeptídeos e tripeptídeos. Por sua vez, a enzima 
carboxipeptidase degrada os polipeptídeos em peptídeos de estrutura mais 
simples, enquanto a aminopeptidase quebra os polipeptídeos em aminoácidos 
e dipeptídeos. No final, a enzima dipeptidase quebra os dipeptídeos em 
aminoácidos. 
 
Através de transporte ativo, as pequenas cadeias de aminoácidos são 
direcionadas para as células colunares do intestino para serem absorvidas. Logo 
após, os aminoácidos são transportados para o fígado, onde serão submetidos a 
várias transformações, conforme as demandas do organismo, isto é, podem ser 
liberados na corrente sanguínea, usados como fonte de energia ou transformados em 
glicose, aminoácidos não essenciais ou lipídios. No entanto, caso sejam consumidos 
em grandes quantidades, serão transformados em lipídios. 
Grande parte das rotas de metabolismo dos aminoácidos começa com a 
transferência de seu grupamento amina para um alfa-cetoácido que, no final, 
transferirá esse mesmo grupamento para a uréia no ciclo da uréia. 
A uréia é sintetizada pelo fígado, transportada na corrente sanguínea e 
excretada pelos rins, sendo eliminada do corpo por meio da urina.Com isso, temos a 
eliminação de um grupo amino. A primeira parte do ciclo da uréia acontece nas 
 
 
mitocôndrias e a segunda parte no citosol, a imagem 3 explica resumidamente como 
esse ciclo acontece e sua relação com o ciclo de Krebs, conhecida como “bicicleta de 
Krebs”. 
 
Imagem 3 – Ciclo da uréia e a “bicicleta de Krebs” 
 
Fonte: https://iplogger.com/205Sk1 
 
Campbell e Farrell (2016) afirmam que, para serem incluídos no ciclo de Krebs, 
alguns aminoácidos cetogênicos (que geram corpos cetônicos) como a lisina e a 
leucina, só podem ser transformados em acetoacetato ou acetil-CoA e, por esse 
motivo, não podem ser precursores da glicose. 
 Os outros aminoácidos, como a cistaína, alanina, treonina, serina, aspartato, 
asparagina, entre outros, são glicogênicos e conseguem ser convertidos em 
precursores da glicose, como o oxalacetato piruvato, fumarato, succinil-CoA e alfa-
cetoglutarato. Alguns aminoácidos como triptofano, fenilalanina, tirosina e isoleucina 
podem ser glicogênicos e cetogênicos. 
 
https://iplogger.com/205Sk1
Highlight
 
 
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS 
CAMPBELL, M. K; FARRELL, S. O. Bioquímica. 8. ed. São Paulo: Cengage Learning, 
2016. 
GROPPER, S. S.; SMITH, J. L.; GROFF, J. L. Nutrição avançada e metabolismo 
humano. 5. ed. São Paulo: Cengage Learning, 2012. 
WARDLAW, G. M.; SMITH, A. M. Nutrição contemporânea. 8. ed. Porto Alegre: 
AMGH; Artmed, 2013. 
WHITNEY, E.; ROLFES, S. R. Nutrição. 10. ed. São Paulo: Cengage Learning, 2008. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
	7 PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS
	7.1 Funções das proteínas
	7.1.1 Estrutural
	7.1.2 Enzimática
	7.1.3 Hormônios
	7.1.4 Coordenação do transporte e equilíbrio hídrico
	7.1.5 Reguladora ácido-base
	7.1.6 Defesa
	7.1.7 Energética
	7.1.8 Cicatrização
	7.2 Aminoácidos essenciais e não essenciais
	7.2.1 Aminoácidos condicionalmente essenciais
	7.2.2 Proteínas incompletas e completas
	7.3 Digestão e absorção das proteínas
	REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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