Bioquímica Aplicada à Saúde - LIVRO

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BIOQUÍMICA APLICADA À SAÚDE
Christian Grassl
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CONHECENDO A DISCIPLINA
Caro aluno, o presente livro aborda o tema bioquímica e sua aplicação na saúde.
Apesar de parecer amedrontador, devido à presença do termo “química" no nome
da disciplina, você vai descobrir que os assuntos abordados são fascinantes e
muito úteis na compreensão de vários fenômenos na área da saúde. Você, futuro
pro�ssional da saúde, vai se deparar com várias situações envolvendo
conhecimentos de bioquímica. Só para citarmos algumas delas, você terá de
compreender o mecanismo �siopatológico e a farmacoterapia da diabetes melito,
interpretar resultados de gasometria, entender as bases da nutrição e tantas
outras coisas que vamos desvendar durante o desenvolvimento deste livro.
Iniciaremos nosso estudo com a água e suas propriedades físico-químicas e
aproveitaremos para compreender os conceitos e a importância de pH e sistemas-
tampão. Em seguida, vamos partir para as biomoléculas, começando pelas
proteínas, conhecer as estruturas, as funções e a síntese de aminoácidos e
proteínas, bem como os seus processos de digestão e absorção. Por �m, vamos
nos dedicar às enzimas e suas propriedades. Dessa forma, você compreenderá e
aplicará esses conhecimentos para a resolução de situações laborais ligadas à sua
futura atuação enquanto pro�ssional da saúde. 
A outra classe de biomoléculas é a dos carboidratos com seus conceitos gerais,
estrutura química, importância, digestão e absorção. Ainda veremos os mistérios
das vias metabólicas envolvendo a glicose e a bioenergética. No �nal, você será
capaz de entender, integrar e aplicar esses conhecimentos das características
funcionais e metabólicas dos carboidratos. 
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Continuando com a saga das biomoléculas, apresentaremos os lipídios com os
seus conceitos gerais, propriedades, tipos, digestão e absorção. Ainda teremos as
vias metabólicas envolvendo os lipídios e um pouco mais de bioenergética. Dessa
maneira, você poderá utilizar os conhecimentos do metabolismo das biomoléculas
para subsidiar a orientação e o manejo de pacientes nas suas futuras práticas
pro�ssionais na área da saúde.
Por �m, estudaremos as vitaminas lipossolúveis e hidrossolúveis, bem como os
minerais; veremos as fontes, a importância metabólica e as consequências da
carência desses micronutrientes para o organismo. Assim, você compreenderá o
papel dos micronutrientes e a sua importância na manutenção da saúde e nos
mecanismos �siopatológicos de muitas doenças. 
A graduação é apenas o início de uma longa jornada dedicada aos estudos. Por
isso, é importante você seja protagonista da conquista dos seus conhecimentos,
com dedicação e força de vontade. Então, aos estudos!
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NÃO PODE FALTAR
ÁGUA E SISTEMAS-TAMPÃO
Christian Grassl
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CONVITE AO ESTUDO
Caro aluno, apresentamos a você a Unidade 1, onde abordaremos os tópicos
envolvendo água, aminoácidos, peptídeos e proteínas. Será o nosso ponto de
partida desta jornada rumo ao conhecimento de Bioquímica e a sua aplicabilidade
na área da saúde. Como você deve saber, água é um componente importante do
corpo humano. Vamos entender essa importância com o estudo das propriedades
físico-químicas e a importância biológica da água na Seção 1. Ainda nesta seção,
veremos os conceitos de pH e sistemas-tampão. A regulação do pH biológico é
fundamental na manutenção da homeostasia e têm importância clínica. 
Na seção 2, vamos estudar as proteínas, uma classe especial de biomoléculas. Por
que especial? O que tem de tão importante com as proteínas? A�nal, qual é a
importância delas? Vamos responder a todas essas questões neste livro, bem
Fonte: Shutterstock.
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como aprender as estruturas e funções dos aminoácidos e as unidades de
construção das proteínas. Também veremos os processos de digestão proteica, a
biossíntese de aminoácidos e as funções das proteínas (e são muitas!). 
Finalmente, na Seção 3, estudaremos um grupo especial de proteínas: as enzimas.
Podemos considerar o organismo como um laboratório com inúmeras reações
químicas ocorrendo para a produção de energia, digestão de alimentos, divisão
celular etc. O que todas essas reações químicas têm em comum? A participação de
enzimas. Então, vamos conhecer as características e a importância biológica dessas
proteínas especiais.
A compreensão desses conceitos ampliará os horizontes de análise e de resolução
de várias situações que você poderá encontrar na sua carreira pro�ssional, bem
como será útil para um melhor entendimento do funcionamento do organismo,
como a manutenção da homeostasia, e dos mecanismos �siopatológicos de muitas
doenças. Além disso, o aprendizado desses conceitos permitirá que você
compreenda melhor a ação e os efeitos de medicamentos (eles atuam
principalmente nas proteínas!) e a análise de muitos exames (por exemplo, a
gasometria). Portanto, os conhecimentos adquiridos nessa disciplina serão úteis
em outras disciplinas, tais como Farmacologia, Patologia, Fisiologia, Nutrição e
muitas outras. Então, aos estudos!
PRATICAR PARA APRENDER
Caro aluno, aqui, iniciamos a Unidade 1 e o primeiro passo da nossa jornada pelo
vasto mundo da Bioquímica. Então, como primeiro passo, estudaremos as
propriedades físico-químicas da água, a reação de ionização da água, os conceitos
de ácidos e bases fracas, pH e sua importância biológica, bem como os sistemas
tampão. 
Apesar de esses tópicos parecerem um pouco assustadores, pois envolvem alguns
conceitos de Química, você verá que não é nenhum “bicho-papão”. De fato, a
Bioquímica é a aplicação desses conceitos de química em sistemas biológicos,
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incluindo o organismo humano. Mas esses conhecimentos terão alguma
importância na sua vida pro�ssional? Com certeza, sim. A Bioquímica será
essencial para a compreensão e resolução de muitas situações que você vivenciará
na área da saúde, envolvendo a ação de medicamentos, �siopatologia, exames e
tantas outras situações. Na sua prática pro�ssional, você, provavelmente, entrará
em contato com os termos gasometria, acidose, alcalose, bicarbonato de sódio e
equilíbrio ácido-base. 
Nesta seção, você verá a importância da água como solvente biológico universal e
como reagente em reações químicas do organismo; além disso, verá que a água
desempenha papel importante em várias funções orgânicas; compreenderá os
conceitos de pH, sua importância biológica e o seu contexto na gasometria; bem
como verá que os assuntos abordados nesta seção são relevantes para a sua
formação pro�ssional e para que se destaque como pro�ssional capacitado para
compreender, analisar e resolver as situações do dia a dia de um trabalho na área
da saúde.
Para contextualizar sua aprendizagem, imagine que você está à frente de umasituação comum nos hospitais, atendendo a um paciente com sepse que está
evoluindo para um choque séptico. A sepse é decorrente de um processo
infeccioso sistêmico, em que o organismo reage com uma resposta in�amatória
intensa e sistêmica, devido à ação de citocinas pró-in�amatórias, em especial a
citocina TNF (fator de necrose tumoral), liberadas principalmente pelos
macrófagos. Essas citocinas, além de reforçarem a resposta de defesa do
organismo, também apresentam efeitos sistêmicos, como febre, hipoglicemia,
coagulação intravascular disseminada e colapso cardiovascular. 
Devido à redução da perfusão tecidual, o paciente apresenta hipóxia. Como
consequência da hipóxia, as células produzem grande quantidade de ácido lático
ou lactato, o que contribui para a perda da homeostase ácido-base no paciente. No
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tratamento desse paciente, são exigidos suportes inotrópico e hipertensor com
uso de fármacos vasoativos, como a dobutamina (inotrópico) e a noradrenalina
(vasoconstritor). 
Devido ao aumento dos níveis plasmáticos de ácido lático, ocorre um distúrbio
ácido-base, como pode ser visto no exame de gasometria do sangue arterial do
paciente: pH = 7,27; = 40 mmHg;  = 18 mM (milimolar). Veja: trata-se
de um paciente, apenas, mas o caso dele envolve um complexo de fatores. Para
lidar com tudo isso, o pro�ssional da saúde deve ter raciocínio e ação rápidos,
visando a preservar a vida. 
1. Baseado no histórico do paciente e nos resultados do exame de gasometria,
qual distúrbio ácido-base está presente? Explique o seu raciocínio para chegar
à resposta. 
2. Nesse caso, como a de�nição de Brönsted-Lowry e o pH se relacionariam com o
ácido lático? 
3. Como vimos, o organismo possui sistemas-tampão, sendo o íon bicarbonato o
mais importante para a manutenção do pH sanguíneo. Na presente situação,
estamos com um paciente com distúrbio ácido-base, frente a isso, como o íon
bicarbonato agiria nessa situação? 
4. A ventilação do paciente precisa estar normalizada ou isso não interfere no
equilíbrio ácido-base? 
5. Sabendo que a dobutamina e noradrenalina são catecolaminas, como o
distúrbio ácido-base do paciente pode afetar os efeitos desses fármacos
vasoativos? Analise como isso pode afetar os suportes inotrópico e hipertensor
do paciente.
Você pode reparar que os conceitos abordados no livro são usados na nossa
prática pro�ssional, como nessa situação. Na área da saúde, tendemos a seguir
protocolos e, muitas vezes, esquecemos ou não nos preocupamos com os
conceitos básicos envolvidos. Atuamos de forma automatizada com os algoritmos
pCO2 [HCO
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dados, mas e se algo der errado, mesmo seguindo corretamente os protocolos?
Nesse momento, entrará a sua capacidade de análise, de discussão do caso com
colegas, de tomada de decisões e responsabilidade. Em cima das questões
levantadas na situação-problema, faça a sua análise e dê uma sugestão que traga
benefícios à evolução do paciente, bem como analise outras possíveis
consequências do distúrbio ácido-base da questão e como isso pode interagir com
as outras complicações da sepse. 
Que essa situação-problema seja apenas o ponto de partida para mais
questionamentos e para estimular a sua procura por mais conhecimento.
A superação das di�culdades nos estudos promove o crescimento e o
amadurecimento do ser humano e futuro pro�ssional. Seja um protagonista da
sua história de conquistas acadêmicas e pro�ssionais. Vamos aos estudos!
CONCEITO-CHAVE
Iniciamos o nosso estudo com a água. Essa substância química é o principal
componente de todos os seres vivos, apresentando papel essencial no
metabolismo e nas funções do organismo. Além disso, a vida na Terra teve início e
evoluiu na água, e à procura de vida fora da Terra, os pesquisadores miram os
planetas que podem ter essa substância. Podemos a�rmar, então, que a água é
essencial para a vida como conhecemos, ou melhor, ela é a matriz da vida, como
de�niu Albert Szent-Györgyi, �siologista húngaro e prêmio Nobel da Medicina em
1937.
A água é uma substância química formada por dois átomos de hidrogênio (H) e um
átomo de oxigênio (O) ligados de forma covalente, sendo representada pela
fórmula química  . Devido à sua geometria molecular (em forma de V) e à
diferença de eletronegatividades entre os átomos de hidrogênio e de oxigênio, a
água é uma molécula polar. Dessa maneira, a molécula de água possui dois polos,
o negativo  no oxigênio e o positivo   no hidrogênio, destacados na Figura
1.1.
H2O
(δ−) (δ+)
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Figura 1.1 | Fórmula estrutural da molécula de água
Fonte: elaborada pelo autor.
ASSIMILE
O átomo é a unidade de construção da matéria, ou seja, tudo que existe é
formado por esses “minúsculos tijolos”. O ar, as estrelas, o seu computador,
você e eu somos todos feitos de átomos, que são constituídos por unidades
menores ainda: os prótons (possuem carga positiva), os nêutrons (são
neutros) e os elétrons (possuem carga negativa). Os átomos se unem para
formar estruturas maiores, que são as moléculas, como a água. A ligação
entre os átomos é mediada pelos seus elétrons, podendo ser do tipo iônica,
quando há doação de elétrons (os átomos se transformam em íons, pois
perdem ou ganham elétrons), ou covalentes, quando há compartilhamento
de elétrons. Na ligação covalente, o compartilhamento de elétrons entre os
átomos pode ser igual ou desigual. No primeiro caso, temos a formação de
moléculas apolares, hidrofóbicas ou lipofílicas, como o óleo e os lipídios; no
segundo caso, ocorre a formação de moléculas polares ou hidrofílicas,
como a água e a glicose, e é aí que entra a ideia da eletronegatividade, que
pode ser de�nida como a tendência de um átomo em atrair os elétrons em
uma ligação covalente. No caso da água, o átomo de oxigênio é mais
eletronegativo que o átomo de hidrogênio, por isso, o oxigênio atrai os
elétrons da ligação covalente com o hidrogênio: o polo positivo (  ) no
hidrogênio e o polo negativo ( ) no oxigênio.
δ +
δ −
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As moléculas, como as da água, interagem entre si por meio das ligações
intermoleculares, que ocorrem nas moléculas polares (pontes ou ligações de
hidrogênio e interações dipolo permanente-dipolo permanente) e nas moléculas
apolares (forças de van der Waals ou de London). Entre as moléculas polares, o
polo positivo de uma molécula interage com o polo negativo de outra molécula.
Um exemplo é a ponte de hidrogênio que se forma entre o hidrogênio (polo
positivo) de uma molécula de água e o oxigênio (polo negativo) de outra molécula
de água. Nas moléculas apolares, não há presença de polos positivo e negativo
permanentes, porém podem ocorrer distorções momentâneas nas nuvens de
elétrons dos átomos constituintes, formando dipolos transitórios. Com isso,
surgem interações entre os polos de cargas opostas enquanto durar o dipolo
transitório. Portanto, as interações de van der Waals são momentâneas e bem
mais fracas que as interações entre as moléculas polares. Todas essas interaçõesintermoleculares são fracas e rompidas pelo calor e por alterações do pH do meio.
Figura 1.2 | Ligação de hidrogênio entre as moléculas de água
Fonte: elaborada pelo autor.
As interações intermoleculares explicam muitas situações, tais como a capacidade
de colar das colas, a aderência do molho de tomate ao macarrão e a habilidade das
lagartixas em andar nas paredes. Na Biologia, temos muitos exemplos da
importância das interações intermoleculares. O arcabouço da membrana
plasmática é constituído por fosfolipídios que interagem entre si por ligações de
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van der Waals, o que explica a estabilidade e a �uidez da membrana,
características essenciais para as suas funções. Outro exemplo é a tensão
super�cial que ocorre quando há contato entre a água e o ar. Como as moléculas
de água são polares e as moléculas dos gases que formam o ar são apolares, não
há interação entre essas diferentes moléculas, elas são imiscíveis, da mesma forma
quando tentamos misturar água e óleo. Dessa maneira, as moléculas de água que
estão na superfície interagem com mais força, por meio das ligações de
hidrogênio, com as moléculas de água vizinhas, havendo uma “compactação”
dessas moléculas de água da superfície, formando um tipo de película, um efeito
chamado de tensão super�cial. Esse efeito é responsável pelo formato das gotas
da chuva e até tem função na respiração.
As ligações intermoleculares também são responsáveis pelos estados da matéria:
sólido, líquido, gasoso e plasma. Portanto, não existe uma molécula sólida ou
gasosa, mas a relação entre as moléculas determina o estado físico. Então, vamos
entender como isso funciona. No estado sólido, há uma quantidade maior de
ligações entre as moléculas, limitando os seus movimentos (menor quantidade de
energia cinética), porém, quando o sistema em estado sólido é aquecido, o calor
recebido rompe parte das ligações intermoleculares, tornando as moléculas mais
livres na sua movimentação (aumento da energia cinética das moléculas). Nesse
caso, ocorre uma mudança de estado físico, passando do sólido para o líquido, em
um processo chamado de fusão. No entanto, se o líquido for aquecido, o calor
romperá todas as ligações intermoleculares, deixando as moléculas com
movimentos totalmente livres. Esse novo estado físico é o gasoso, e o processo de
passagem do estado líquido para o gasoso é chamado de vaporização. Com a
permanência do calor, as moléculas se movimentam com maior rapidez e o
choque entre elas resulta em perdas de elétrons. Com isso, temos uma coleção de
moléculas neutras, íons e elétrons livres formando o quarto estado da matéria, o
plasma. Em outras palavras, o plasma é um gás ionizado. Curiosamente, o plasma,
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um estado físico pouco conhecido, é o mais comum do universo, correspondendo
a 90% da matéria visível. As estrelas são ótimos exemplos de matéria constituída
de plasma. 
Precisamos diferenciar dois processos importantes: a transformação física e a
transformação química (também chamada de reação química). Na transformação
física, as moléculas continuam intactas, o que altera é a relação entre elas, isto é,
as ligações intermoleculares e a liberdade de movimentação das moléculas. Vamos
utilizar a água como exemplo: temos o gelo (forma sólida), a água (forma líquida) e
o vapor de água (forma gasosa), e todas essas formas são constituídas pela mesma
molécula,  , então, o que muda? Apenas a relação entre as moléculas de água.
Já na transformação química ou reação química, as moléculas iniciais, chamadas de
reagentes, são transformadas em novas moléculas, diferentes das iniciais,
chamadas de produtos. Por exemplo: a queima da madeira é uma reação química
chamada de combustão. A madeira, constituída por moléculas orgânicas (presença
do átomo de carbono), ao reagir com o gás oxigênio (  ), origina o gás carbônico
(  ), logo, nessa reação química, temos os reagentes, carbono e gás oxigênio, e
o produto, que é gás carbônico.
REFLITA
Os gases oxigênio ( ) e carbônico (  ) são apolares e, portanto,
difundem-se muito pouco na água presente no sangue. Todas as células do
corpo necessitam de gás oxigênio para a produção de energia, então, como
esse gás oxigênio, obtido na respiração (presente nos alvéolos pulmonares),
é levado para todas as células do corpo? E o gás carbônico produzido pelas
células do corpo de que forma alcança os alvéolos pulmonares para ser
eliminado pela respiração?
Muitas moléculas são classi�cadas como eletrólitos, isto é, podem formar íons.
Esse processo de ionização depende da participação da água. Por exemplo: a
molécula de ácido clorídrico (HCl), o ácido presente no suco gástrico, em meio
H2O
O2
CO2
O2 CO2
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aquoso, é quebrada pela ação da água (reação química chamada de hidrólise),
originando os íons   (íon hidrogênio ou simplesmente próton) e   (íon
cloreto). Quimicamente, o correto seria  , o íon hidrônio, pois o   é
transferido para a molécula  , mas por motivos práticos, deixamos
representada na reação química a forma  . Essa capacidade de ionização de
muitas moléculas permite classi�cá-las em algumas funções químicas, como os
ácidos e as bases. Segue a reação química de ionização de HCl:
  ou  
EXEMPLIFICANDO
Na área da saúde, é mais comum lermos   como prótons do que como
íons hidrogênio. Um exemplo é o das bombas de prótons na mucosa
gástrica, que são proteínas que transportam   da célula parietal para o
lúmen gástrico, o que permite a acidi�cação do suco gástrico. Para inibir a
atividade dessas bombas de prótons, usamos medicamentos como o
omeprazol e o pantoprazol. Além disso, você também verá as bombas de
prótons mitocondriais neste livro, uma vez que são essenciais para a
produção de energia. Mas por que próton? O átomo de hidrogênio é
composto por apenas um próton no seu núcleo e um elétron que circula ao
redor desse núcleo. Quando esse átomo perde o seu elétron, torna-se um
íon positivo. Nessa forma iônica, só sobrou um próton na composição do
hidrogênio, por isso, tornou-se comum designar o íon hidrogênio como
próton, simplesmente.
Existem muitas de�nições para os ácidos e as bases. Temos a de�nição de
Arrhenius, que diz que os ácidos são compostos que geram os íons hidrogênio ( 
 ) em meio aquoso, e as bases como compostos que liberam os íons hidroxila ( 
 ) em meio aquoso. Atualmente, temos conceitos mais modernos e
abrangentes de ácidos e bases. Na de�nição de Brönsted-Lowry, os ácidos são
doadores de prótons (  ) e as bases são receptoras de prótons (  ). Nessa
H+ Cl−
H3O+ H+
H2O
H+
HCl → H3O++Cl- HCl → H++Cl-
H+
H+
H+
OH-
H+ H+
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de�nição, a força do ácido depende da quantidade de   doada ao meio, assim,
um ácido forte está completamente desprotonado em solução, pois doou todos os
seus  , enquanto que um ácido fraco está parcialmente desprotonado, pois
cedeu poucos  . Em relação às bases, a força depende da sua capacidade de
receber  . Uma base forte está totalmente protonada em solução,pois foi capaz
de receber todos os   disponíveis. Uma base fraca está parcialmente protonada
em solução, pois só conseguiu receber poucos 
Muitas reações químicas, como a de ionização, são reversíveis. Ou seja, a reação
química ocorre nos dois sentidos, dos reagentes para os produtos, bem como dos
produtos para os reagentes. Podemos citar a reação de ionização de um ácido
fraco: o ácido acético (  ), responsável pelo gosto e pelo cheiro do
vinagre, para exempli�car o conceito. A reação entre ácido acético e água, os
reagentes, resulta na formação dos íons  (ou  ) e  (íon
acetato), os produtos. Porém, ocorre a reação inversa; os íons  (ou  ) e 
 reagem para formar o ácido acético e a água. Cada reação tem uma
velocidade associada, isto é, uma medida da formação de produtos ou consumo
de reagentes por uma unidade de tempo. Essa velocidade depende de muitos
fatores, como a concentração das moléculas, a temperatura e a presença de
catalisador (substância que acelera reação química, como as enzimas nos seres
vivos). Quando as velocidades das reações direta e inversa se tornam iguais,
podemos dizer que a reação química atingiu o equilíbrio químico. Segue a reação
de ionização do ácido acético, um exemplo de reação reversível:
  ou  
Vimos que a água participa das reações de ionização de ácidos, mas a água sofre
ionização? Sim, apesar de ser em uma escala muito pequena, a molécula de água
sofre autoionização, resultando na formação dos íons   (ou simplesmente 
 )  e  . Como essa reação é reversível, há uma constante de equilíbrio
quando as velocidades das reações direta e inversa se igualam. Como a ionização
H+
H+
H+
H+
H+
H+.
CH3COOH
H3O+ H+ CH3COO-
H3O+ H+
CH3COO-
CH3COOH+H2O ⇄ H3O++CH3COO-
CH3COOH+H2O ⇄ H++CH3COO-
H3O+
H+ OH-
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da água é muito pequena, a quantidade de moléculas de água praticamente
mantém-se inalterada; para cada um bilhão de moléculas de água, apenas duas se
ionizam. Por isso, em vez de usarmos a constante de equilíbrio da reação,
utilizamos outra constante, o produto iônico da água (Kw), resultado da
multiplicação da constante de equilíbrio (K) pela concentração molar da água.
ASSIMILE
Demonstração para determinar o produto iônico da água
Reação de autoionização da água:
Determinação da constante de equilíbrio da reação de autoionização da
água:
O produto   é constante e denominado produto iônico da água
(Kw):
(O valor de Kw varia com a temperatura.)
Na temperatura ambiente (25ºC), o valor de Kw é   e,
consequentemente,    mol/litro. Portanto, na água pura a
25ºC, a concentração molar de prótons,  corresponde a  mol/litro. Se
considerarmos uma solução ácida, a concentração molar de prótons é maior que a
da água pura, assim como, em uma solução alcalina, a concentração molar de
prótons é menor que a da água pura. Por exemplo,  =  M é de uma
solução ácida, enquanto que  =  M é de uma solução básica ou alcalina.
Complicado? Imagina você tendo que passar o resultado de gasometria do sangue
arterial do paciente como  = 4 x   mol/litro!
H2O ⇄ H++OH-
K=
[H+]⋅[OH-]
[H2O]
K ⋅ [H2O]
Kw=[H+] ⋅ [OH-]
10−14 (mol/litro)2
[H+] = [OH-] = 10-7
[H+] 10−7
[H+] 10-5
[H+] 10-9
[H+] 10-8
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ASSIMILE
Mol é uma quantidade de matéria correspondente ao valor de 6 x . Por
exemplo: quando falamos em 1 mol de moléculas de água, queremos dizer
6 x  moléculas de água. A concentração molar ou molaridade indica a
quantidade de soluto, em mols, que temos em 1 litro de solução. Se
tivermos 1 mol de moléculas de HCl em 1 litro de solução, dizemos que a
concentração é de 1 mol/litro de HCl ou, simplesmente, 1 M (molar que
corresponde ao termo mol/litro). Quando representamos íons, átomos ou
moléculas entre colchetes, signi�ca a concentração molar. Como exemplos,
temos [  ], que é a concentração molar da água, [  ], que é a
concentração molar dos prótons, e [  ], que é a concentração molar de
íons hidroxila.
Em 1909, Sorensen, um químico dinamarquês, criou o conceito de pH. A ideia
inicial dele era melhorar o controle de qualidade dos processos de fermentação,
como no caso da produção de cerveja. Mas a ideia foi tão boa, que acabou sendo
adotada na biologia e na área da saúde. No exemplo anterior da gasometria, em
vez de dizermos 4 x  M de prótons, simplesmente dizemos pH igual a 7,4!
Então, vamos entender o que é o pH de Sorensen, mas antes, um importante
lembrete: a escrita do termo pH é padronizada, sendo p minúsculo e H maiúsculo,
portanto, cuidado quando for escrever ou digitar pH. 
O termo pH signi�ca potencial hidrogeniônico, e o seu valor é obtido pela fórmula
pH = - log . O termo log signi�ca logaritmo. A relação entre pH e [  ] é
inversa; se aumentarmos a [  ], ou seja, tornarmos a solução ácida, o valor do
pH vai diminuir. Da mesma maneira, se reduzirmos [  ], isto é, tornarmos a
solução básica ou alcalina, o valor do pH aumentará. Baseado nisso, as soluções
são classi�cadas conforme o valor do pH em: ácidas (pH menor que 7), neutras (pH
= 7) e alcalinas (pH maior que 7). O intervalo de valores possíveis do pH é de 0 a
14. 
1023
1023
H2O H+
OH-
10-8
[H+] H+
H+
H+
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Os valores do pH interferem na atividade das proteínas que, por sua vez, executam
as funções dos vários órgãos e tecidos do corpo. Portanto, os valores do pH
interferem na atividade de vários sistemas, tais como cardiovascular, renal e
nervoso, bem como na atividade das proteínas dentro da célula. Dessa forma, o
organismo precisa manter o pH dentro de uma faixa de valores compatíveis com
as suas várias funções, isto é, manter a homeostase ácido-base.
Os processos metabólicos do organismo continuamente produzem ácidos
orgânicos (como o ácido lático ou lactato) e   (o gás carbônico reage com água
para formar  ); com isso, ocorre um acúmulo de prótons no sangue, tornando-o
mais ácido e, consequentemente, prejudicando as funções orgânicas. Para evitar
essa alteração de pH do sangue, entram em ação os sistemas-tampão biológicos, o
sistema respiratório e os rins. Os sistemas-tampão resistem às variações de pH,
mesmo que haja acréscimo de pequenas quantidades de ácido ou base na solução.
O principal sistema-tampão extracelular é o íon bicarbonato, mas também temos a
hemoglobina e a albumina que agem como sistemas-tampão para o sangue. Na
célula, o principal sistema-tampão é o íon fosfato, além das proteínas
intracelulares. 
Como o íon bicarbonato tem maior importância para nós, vamos explicar como ele
atua no organismo. O excesso de ácido (  ) reage com o íon bicarbonato ( 
 ) em uma reação catalisada pela enzima anidrase carbônica, formando 
 e  . Nessa reação química, o   está agindo como base, conforme a
de�nição de Brönsted-Lowry. O   que está sendo formado nessa reação
química, por sua vez, é eliminado pela respiração. Essa reação é reversível, ou seja,
o   pode reagir com o   para formar  e  , uma reação também
catalisada pela enzima anidrase carbônica. Portanto, a anidrase carbônica catalisa
as duas reações, direta e inversa, do sistema-tampão do íon bicarbonato. Os rins
participam da homeostase ácido-base por meio da síntese de novos íons
bicarbonato, da regulação da reabsorção de íon bicarbonato e da excreção de
prótons pelosnéfrons. Segue a reação-chave da homeostase ácido-base no
organismo:
CO2
H+
H+
HCO
-
3
CO2 H2O HCO
-
3
CO2
CO2 H2O HCO
-
3 H+
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O pH do sangue arterial varia de 7,35 a 7,45, enquanto que do sangue venoso varia
de 7,30 a 7,40. O exame para determinar o pH sanguíneo é a gasometria. Esse
exame também oferece outros resultados, como a pressão parcial de   ou p
 (a quantidade de gás é dada pelo valor da pressão), a pressão parcial de 
ou p , a saturação da hemoglobina (porcentagem dessa proteína ligada ao  )
e a concentração plasmática de íon bicarbonato (  ). Quando o pH do sangue
arterial está abaixo de 7,35, temos uma situação de acidemia (“sangue mais ácido”)
cujo processo �siopatológico que a provocou é chamado de acidose. Se o pH do
sangue arterial está maior que 7,45, temos alcalemia (“sangue mais alcalino”), e o
processo �siopatológico é chamado de alcalose. As causas desses processos
�siopatológicos podem ser respiratórias e/ou alterações na concentração
plasmática de  . Se a causa é respiratória, temos acidose ou alcalose
respiratória; se é por causa da concentração de  , temos acidose ou alcalose
metabólica. Se as duas causas estão juntas, temos acidose ou alcalose mista.
EXEMPLIFICANDO
Em relação às amostras do sangue arterial, os valores normais da
gasometria são:
pH = 7,35 a 7,45.
p  = 80 a 100 mmHg.
saturação da hemoglobina (sat ) = 95 a 97%.
p  = 35 a 45 mmHg.
 = 23 a 27 mM.
[   ]= 22 a 26 mM.
BE (excesso de base) = -3,5 a +4,5 mM.
HCO
-
3+H+
⇄ CO2+H2O
CO2
CO2 O2
O2 O2
HCO
-
3
HCO
-
3
HCO
-
3
O2
O2
CO2
[CO2]
HCO
-
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Em relação às amostras do sangue arterial, os valores normais da
gasometria são:
Quadro 1.1 | Os parâmetros da gasometria
Distúrbio
ácido-base
ph pCO
Íon
bicarbonato
Possíveis causas
Acidose
Metabólica
Acidemia
Tende a
diminuir
como
compensação
à acidemia
A sua
redução é
causa
primária da
acidemia
Sepse, cetoacidose
diabética, choque,
anemia grave, parad
cardíaca
Acidose
Respiratória
Acidemia
O seu
aumento é
causa
primária da
acidemia
Tende a
aumentar
como
compensação
à acidemia
Edema pulmonar,
insu�ciência respiratór
hipoventilação (ventilaç
mecânica), depressão
respiratória
Alcalose
Metabólica
Alcalemia
Tende a
aumentar
como
compensação
à alcalemia
O seu
aumento é
causa
primária da
alcalemia
Hipocalemia, ingestão 
infusão excessiva de
bicarbonato de sódio
desidratação/hipovolem
Alcalose
Respiratória
Alcalemia
A sua
redução é
causa
primária da
alcalemia
Tende a
diminuir
como
compensação
à alcalemia
Estimulação da
respiração (ansiedade
febre, infecção),
hiperventilação
(ventilação mecânica
Fonte: elaborado pelo autor.
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Os efeitos da acidemia no organismo são: hipercalemia ou hiperpotassemia
(aumento do nível plasmático de íon potássio,  , o que acarreta riscos
cardíacos), redução da atividade neuronal (risco de coma), redução da resposta
cardiovascular às catecolaminas (que resulta em vasodilatação e redução da
contratilidade cardíaca), resistência insulínica, redução da a�nidade da
hemoglobina pelo gás oxigênio (risco de hipoxemia), vasoconstrição renal e oligúria
(risco de insu�ciência renal). Já a alcalemia apresenta os seguintes riscos:
hipocalemia ou hipopotassemia (redução do nível plasmático de  , o que
também acarreta riscos cardíacos) e aumento da atividade dos neurônios (risco de
convulsões).
Assim, encerramos esta seção dedicada ao estudo das propriedades físico-
químicas da água, pH, sistemas-tampão e a importância para os sistemas
biológicos. Revisamos, também, alguns conceitos importantes de química, e este é
o passo inicial para avançarmos no nosso estudo da Bioquímica. 
FAÇA A VALER A PENA
K+
K+
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Questão 1
Em 1909, o químico dinamarquês Sorensen criou o conceito de pH, que acabou
sendo adotado na área da saúde, portanto, tornou-se comum dizer pH do sangue,
pH da urina, pH vaginal etc. Atualmente, dispomos de materiais e equipamentos
para medir o pH de qualquer solução. E essas medidas são úteis no diagnóstico
para muitas situações clínicas.
Baseando-se nos seus conhecimentos acerca do pH, assinale a alternativa correta.
a. O pH é uma medida da concentração de íons   na solução.OH-
b. Com o aumento da [  ] na solução, o valor de pH aumenta.H+
c. Em uma solução ácida, a concentração de prótons é extremamente baixa.
d. Quanto mais aumentarmos [  ], menor será o valor de pH da solução.H+
e. As soluções alcalinas possuem altas concentrações de prótons.
Questão 2
A membrana plasmática é uma barreira lipoproteica que separa dois meios
aquosos, o meio intracelular e o meio extracelular. O principal componente lipídico
é o fosfolipídio, que é uma molécula an�pática, ou seja, possui uma porção polar e
uma porção apolar. Para a formação da membrana plasmática, os fosfolipídios
interagem entre si por meio de ligações intermoleculares e, bem como com os
meios aquosos.
Em relação aos princípios químicos que regem a estrutura da membrana
plasmática, assinale a alternativa correta.
a. A porção apolar dos fosfolipídios é composta por ácidos graxos. Esses ácidos graxos interagem com as
moléculas de água por meio de ligações de hidrogênio.
b. As porções hidrofóbicas dos fosfolipídios interagem entre si por meio das ligações de van der Waals, o
que permite a estabilidade da barreira lipídica da membrana plasmática.
c. As porções hidrofílicas dos fosfolipídios interagem com as moléculas de água dos meios intracelular e
extracelular exclusivamente por ligações de van der Waals.
d. As porções hidrofílicas dos fosfolipídios interagem entre si por meio das ligações de hidrogênio, o que
permite a estabilidade da barreira lipídica da membrana plasmática.
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REFERÊNCIAS
ATKINS, P.; JONES, L. Princípios de química: questionando a vida moderna e o
meio ambiente. 5. ed. Porto Alegre: Bookman, 2012.
COSTANZO, L. S. Fisiologia acidobásico. In: COSTANZO, L. S. (Org.) Fisiologia. 5. ed.
Rio de Janeiro: Elsevier, 2014.
e. As ligações de van der Waals entre as porções hidrofóbicas dos fosfolipídios são do tipo covalente, o que
resulta em rigidez da barreira lipídica da membrana plasmática.
Questão 3
Na Unidade de Terapia Intensiva (UTI) de um hospital, foi realizado o teste de
gasometria em uma amostra de sangue arterial de um paciente internado e que se
encontra sob ventilação mecânica. O resultado do exame foi: pH = 7,52; p  = 30
mmHg; p = 93 mmHg;  = 24 mM. Esse resultado indica que o paciente
apresenta um distúrbio do equilíbrio ácido-base e que precisa ser corrigido pela
equipe de pro�ssionais de saúde.
Baseado nos resultados do exame de gasometria e nos seus conhecimentos sobre
os distúrbios do equilíbrio ácido-base, assinalea alternativa correta.
CO2
O2 HCO
-
3
a. Conforme o resultado do exame, o paciente apresenta um quadro de acidose metabólica, sendo
necessário administrar bicarbonato de sódio para neutralizar a alta concentração plasmática de prótons.
b. Analisando o resultado da gasometria, a equipe diagnostica um quadro de alcalose respiratória e corrige
os parâmetros da ventilação mecânica. No caso, reduz a frequência respiratória para corrigir a p  do
paciente
CO2
c. Com a hipocapnia, há aumento da concentração plasmática de prótons e redução da concentração
plasmática de íons bicarbonato, com isso, o paciente desenvolve um quadro de alcalemia.
d. Após a análise da gasometria, a equipe identi�cou o quadro de alcalose respiratória no paciente. A causa
desse distúrbio ácido-base é a hipoventilação do paciente, por isso, a equipe aumentou a frequência
respiratória no ventilador mecânico.
e. A interpretação da gasometria mostra que o paciente está com um quadro de acidose respiratória. Em
decorrência disso, a equipe decide usar bicarbonato de sódio para reduzir a concentração plasmática de
prótons.
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ÉVORA, P. R. B. et. al. Distúrbios do equilíbrio hidroeletrolítico e do equilíbrio
acidobásico – uma revisão prática. Medicina (Ribeirão Preto), Ribeirão Preto, v.
32, p. 451-469, 1999. 
KENNELLY, P. J.; RODWELL, V. W. Água e pH. In: RODWELL, V. W. et al. (Org.).
Bioquímica Ilustrada de Harper. 30. ed. Porto Alegre: AMGH, 2017.
NELSON, D. L.; COX, M. M. Água. In: NELSON, D. L.; COX, M. M. (Org.). Princípios de
Bioquímica de Lehninger. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014. 
REECE, J. B. et al. Água e Vida. In: REECE, J. B. et al. (Org.). Biologia de Campbell. 10.
ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.
REECE, J. B. et al. O contexto químico da vida. In: REECE, J. B. et al. (Org.). Biologia
de Campbell. 10. ed. Porto Alegre: Artmed, 2015.
SIRKER, A. A. et al. Acid-base physiology: the “traditional” and the “modern”
approaches. Anaesthesia, [S.l.], v. 57, p. 384-356, 2002.
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FOCO NO MERCADO DE TRABALHO
ÁGUA E SISTEMAS-TAMPÃO
Christian Grassl
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SEM MEDO DE ERRAR
O caso apresentado na situação-problema mostra um paciente que está com
diagnóstico de sepse e evoluindo para o choque séptico. Devido à produção de
grande quantidade de citocinas pró-in�amatórias, o paciente apresenta efeitos
sistêmicos, como a vasodilatação e redução da atividade cardíaca. A consequência
é a redução da perfusão tecidual, isto é, a diminuição do �uxo de sangue para os
tecidos. Com a redução do �uxo de sangue, reduz-se o aporte de gás oxigênio para
as células e esse gás é essencial para a produção de energia nas mitocôndrias.
Fonte: Shutterstock.
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Dessa maneira, é ativada uma via metabólica (reações químicas que ocorrem no
organismo) de emergência para a produção de energia na ausência (anóxia) ou
insu�ciência (hipóxia) de gás oxigênio nos tecidos. Essa via metabólica é a
fermentação, e o produto �nal é o ácido lático ou lactato. Estudaremos com mais
detalhes essa via metabólica na Unidade 2.
Como o paciente está evoluindo para um colapso cardiovascular devido à intensa
vasodilatação e redução da atividade cardíaca (menor débito cardíaco), são
necessários os suportes inotrópico e hipertensor. No caso do suporte inotrópico,
está sendo ministrada no paciente a dobutamina, uma catecolamina que estimula
a contratilidade cardíaca (efeito inotrópico), enquanto que, para o suporte
hipertensor, a noradrenalina, uma catecolamina vasoconstritora para aumentar a
resistência vascular (efeito hipertensor).
Com base nessas informações acerca do paciente, além dos resultados do exame
de gasometria, podemos concluir que o paciente está com acidemia (pH 7,27,
menor que o valor mínimo normal de 7,35). Devido à hipóxia, com consequente
ativação da fermentação, temos o aumento dos níveis plasmáticos de ácido lático.
Sendo um ácido, conforme a de�nição de Brönsted-Lowry, o ácido lático doa
prótons para o meio. Como a relação entre a concentração molar de prótons e o
pH é inversa, o aumento da quantidade de prótons no sangue leva à redução do
valor do pH, acidi�cando o meio. Por isso, o quadro do paciente é de acidemia.
Analisando os outros parâmetros da gasometria,  e  , podemos ver
que a   está dentro da normalidade, porém  de 18 mM está abaixo
do intervalo normal de valores (22-26 mM), portanto, está havendo um consumo
dos íons bicarbonato devido à neutralização do excesso de prótons liberados pelas
moléculas de ácido lático. A partir desse dado, podemos concluir que a causa da
acidemia é a redução da concentração plasmática de íons bicarbonato, por isso, o
processo �siopatológico, causador da acidemia, é a acidose metabólica. Então,
podemos veri�car que a sepse / choque séptico é a causa da acidose metabólica
do paciente.
pCO2 [HCO
-
3]
pCO2 [HCO
-
3]
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A reação química entre o íon bicarbonato e o próton resulta na formação de gás
carbônico e água. Portanto, a neutralização dos prótons pelo íon bicarbonato
resulta em gás carbônico, considerado como um ácido volátil, mesmo não sendo
quimicamente um ácido (ver as de�nições de ácido). Essa de�nição de ácido volátil
ocorre devido ao fato do acúmulo de   no organismo (hipercapnia),
consequência de hipoventilação ou parada respiratória, reagir com a água para
formar íon bicarbonato e prótons (lembre-se de que a reação química do sistema-
tampão do bicarbonato é reversível). Dessa maneira, a hipercapnia favorece a
acidemia, e a acidose é do tipo respiratória. Por isso, a ventilação do paciente
precisa estar normalizada para a eliminação do gás carbônico formado durante a
ação do íon bicarbonato sobre os prótons. Caso a ventilação não esteja adequada,
o paciente, além do acúmulo de prótons devido ao aumento da produção de ácido
lático, apresentará hipercapnia, contribuindo, ainda mais, para a acidemia do
paciente. Nesse caso, o paciente apresentará um quadro de acidose mista
AVANÇANDO NA PRÁTICA
DISTÚRBIO ÁCIDO-BASE E GASOMETRIA
O desequilíbrio ácido-base está presente em muitas situações clínicas que você
poderá vivenciar na sua carreira pro�ssional. Por exemplo, você está com um
exame de gasometria em suas mãos que indica os seguintes resultados: pH =
7,259;   = 51,7 mmHg;   = 22,4 mM;  = 57,7 mmHg e o paciente
está internado no setor oncológico do hospital. A partir dessas informações,
analise os resultados da gasometria e proponha uma relação dessa análise com a
situação do paciente.
CO2
pCO2 [HCO
-
3] pO2
RESOLUÇÃO
Baseado nos resultados dessa gasometria, podemos veri�car que o paciente
apresenta um quadro de acidemia (valor de pH de 7,259, abaixo do valor
normal mínimo de 7,35), além de aumento do nível sanguíneo de 
 (hipercapnia) e redução do nível sanguíneo de  (hipoxemia). O nível plasmático
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de íon bicarbonato está dentro da normalidade. Veri�cando esses parâmetros
em conjunto, é possível determinar que a acidemia é resultado de uma acidose
respiratória, pois o aumento da   leva ao aumento do nível plasmático de
prótons. Além disso, veri�camos no exame, uma redução da  , o que
indica algum distúrbio na ventilação do paciente. Entre as possíveis relações
entre esses resultados de gasometria e o paciente, podemos citar o câncer de
pulmão, mas há a possibilidade de o paciente apresentar alguma DPOC
(doença pulmonar obstrutiva crônica, como o en�sema), independentemente
do desenvolvimento do câncer. Outra possibilidade é o paciente estar na UTI
sob ventilação mecânica e o aparelho não estar regulado adequadamente para
atender à demanda respiratória do paciente. Nesse caso, a hipoventilação
resulta em menor   e maior   por não permitir a hematose
(transformação do sangue venoso em sangue arterial que ocorre nos pulmões)
adequada para as necessidades metabólicas do organismo do paciente.
pCO2
pCO2
pO2 pCO2
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NÃO PODE FALTAR
AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
Christian Grassl
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PRATICAR PARA APRENDER
Caro aluno, já avançamos mais um pouco e estamos na seção 2. Agora, iniciaremos
a nossa jornada pelo mundo das biomoléculas e vias metabólicas, a começar pelo
estudo dos aminoácidos, dos peptídeos e das proteínas. Aliás, proteína vem do
grego proteios, que signi�ca “em primeiro lugar”, termo criado pelo cientista sueco
Jacob Berzelius, em 1838, pois considerava essa molécula a principal substância da
nutrição de animais. De fato, trata-se de um nome bem apropriado para essas
moléculas que controlam praticamente todos os processos celulares e têm
in�uência em todas as funções do organismo.
Nesta seção, focaremos, principalmente, os aminoácidos, as unidades de
construção dos peptídeos e as proteínas. Além de constituírem as cadeias
proteicas, os aminoácidos possuem muitas funções no organismo, como veremos
no texto. Assim, para uma melhor compreensão de muitos processos �siológicos,
Fonte: Shutterstock.
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�siopatológicos e farmacológicos, é essencial que conheça as propriedades físico-
químicas e as funções dos aminoácidos, bem como das vias metabólicas que
envolvem a biossíntese dos aminoácidos. Para os pro�ssionais da área da saúde, o
conhecimento em nutrição é fundamental para a preservação ou recuperação da
saúde do paciente. A base da nutrição é a bioquímica, e conhecer a importância
dos aminoácidos é imprescindível. 
Durante a prática pro�ssional, você, provavelmente, entrará em contato com os
aminoácidos, os peptídeos e as proteínas em diferentes situações, logo, os
assuntos abordados nesta seção são relevantes para a sua formação pro�ssional,
levando-o a compreender, analisar e resolver situações cotidianas de um trabalho
na área da saúde.
Para trabalharmos os temas desta seção com as possíveis atividades do contexto
pro�ssional, acompanharemos o contexto de um pro�ssional da saúde recém-
contratado por uma clínica especializada em doenças genéticas. Você já imaginou
quantos desa�os esse pro�ssional terá de lidar? Será que os conhecimentos em
bioquímica podem ser úteis nesse tipo de segmento de atuação? Pois bem,
teremos um vislumbre disso na situação-problema desta seção. 
Imagine que você acabou de ser contratado para trabalhar como um pro�ssional
de saúde em uma clínica especializada em doenças genéticas. Nessa clínica, você
entrará em contato com várias doenças envolvendo o metabolismo de
aminoácidos, também chamadas de erros inatos do metabolismo de aminoácidos
ou aminoacidopatias. Mais de 50 dessas doenças foram descritas e muitas delas
são raras. Essas doenças têm importância na pediatria e são alvos da triagem
neonatal. Sem a identi�cação e o adequado tratamento, os erros inatos no
metabolismo dos aminoácidos resultam em retardo mental e outras de�ciências
no desenvolvimento do paciente.
A fenilcetonúria é o erro inato do metabolismo de aminoácidos mais frequente e
caracterizado por hiperfenilalaninemia. Existem muitas variantes da fenilcetonúria
e todas possuem herança autossômica recessiva. Essas variantes da fenilcetonúria
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são decorrentes de defeitos na enzima fenilalanina-hidroxilase ou na reutilização
de seu cofator (tetrahidrobiopterina). Mais de 1000 mutações já foram
identi�cadas no gene da fenilalanina-hidroxilase, resultando em uma grande
variedade de manifestações clínicas e espectro de gravidade.
A fenilcetonúria clássica é a mais importante aminoacidopatia na clínica. Os sinais
clínicos surgem entre 3 e 6 meses de idade, caso a doença não seja detectada pela
triagem neonatal. Entre os sinais clínicos, podemos destacar a de�ciência na
pigmentação de cabelo e pele, irritabilidade, di�culdades de aprendizado,
hiperatividade, dé�cit de atenção, retardo no crescimento e desenvolvimento. A
de�ciência intelectual é a principal manifestação clínica e está relacionada aos
níveis plasmáticos de fenilalanina. Como a fenilalanina se acumula no organismo,
esse aminoácido é desviado para outras vias metabólicas que resultam em
fenilcetonas (como o fenilacetato). Esses metabólitos conferem à urina um odor
característico e dão o nome à doença (presença de fenilcetonas na urina).
Você foi justamente designado para cuidar dos casos de fenilcetonúria, logo, após
essas informações iniciais, você precisa aprofundar os seus conhecimentos por
meio de pesquisas para lidar de maneira adequada com os casos de fenilcetonúria.
Os pontos que exigem a sua atenção são:
1. A fenilalanina é um aminoácido essencial ou não essencial? Qual é o signi�cado
dessa informação?
2. Descrição da reação enzimática envolvendo a fenilalanina e a fenilalanina-
hidroxilase. Qual é o produto �nal dessa reação?
3. Qual é a relação entre a mutação de um gene e a perda da atividade
enzimática?
4. Por que os pacientes apresentam hipopigmentação do cabelo e da pele? Tem
relação com o produto �nal da reação catalisada pela fenilalanina hidroxilase?
5. Qual é a importância do teste do pezinho para os casos de fenilcetonúria? Em
casos de diagnóstico tardio da doença, quais são as consequências? Como
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pro�ssional da saúde, qual deve ser o seu papel na orientação aos pais sobre
os benefícios da detecção precoce da doença?
6. Como deve ser o tratamento nos pacientes com fenilcetonúria? Como você
deve orientar os responsáveis pela criança sobre a importância de se seguir as
recomendações médicas?
7. Remover completamente a fenilalanina da alimentação do paciente é uma
opção viável? Quais seriam as consequências para o organismo caso essa
opção fosse colocada em prática?
8. O aconselhamento genético é uma ferramenta muito útil na orientação aos
pacientes com fenilcetonúria e seus familiares. Como pro�ssional da saúde,
qual deve ser o seu papel em relação a essa prática?
Por �m, qual é o seu posicionamento frente a essa doença? A numeração desses
pontos visa, apenas, a organizar o seu raciocínio, poistodas essas informações
estão conectadas para resultar em conhecimento. Esse conhecimento, sempre
incompleto e em construção, é uma das mais importantes ferramentas para a
prática pro�ssional. Que essa situação-problema seja apenas o ponto de partida
para mais questionamentos e um estímulo à procura por mais conhecimentos.
O estudo é uma tarefa que apresenta muitas di�culdades. Por isso, é importante
que se dedique com a�nco para superar essas di�culdades e, com isso, obter
resultados que contribuam para o seu crescimento e amadurecimento enquanto
ser humano e pro�ssional. 
Seja o protagonista da sua história de conquistas acadêmicas e pro�ssionais e
vamos aos estudos!
CONCEITO-CHAVE
Na seção anterior, estudamos as propriedades físico-químicas e a importância da
água, dos ácidos e das bases, bem como a autoionização da água, o pH e sua
importância. Agora, vamos ver os aminoácidos, os peptídeos e as proteínas que
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fazem parte da primeira classe de biomoléculas. As outras biomoléculas que
estudaremos são os carboidratos e os lipídios.
Existem inúmeros tipos de peptídeos e proteínas com variadas funções no
organismo. Temos as enzimas, que são proteínas que atuam como catalisadores,
ou seja, aceleram as reações químicas, e outros, como: hemoglobina (transporte
de gases oxigênio e carbônico no sangue), albumina (manutenção do volume
plasmático e transporte de substâncias apolares, como os ácidos graxos no
sangue), colágeno (resistência mecânica aos tecidos), anticorpos (defesa do
organismo contra microrganismos), actina e miosina (proteínas contráteis
responsáveis pela contração muscular), canais sódio – voltagem dependente
(geração de impulsos nervosos nos neurônios e �bras musculares), insulina
(hormônio pancreático responsável pelo controle da glicemia) etc. Na próxima
seção, veremos mais detalhadamente alguns desses peptídeos e proteínas. Em
disciplinas como Fisiologia, Farmacologia e Patologia, você entrará em contato com
muitas dessas proteínas ao estudar os mecanismos �siológicos, farmacológicos e
�siopatológicos.
A primeira questão a ser resolvida é saber a relação entre aminoácidos, peptídeos
e proteínas. Os aminoácidos são as unidades de construção dos peptídeos e
proteínas. Em outras palavras, os peptídeos e as proteínas são cadeias ou
polímeros lineares de aminoácidos. Mas qual é a diferença entre peptídeos e
proteínas? A diferença está na quantidade de aminoácidos na cadeia, sendo que os
peptídeos são cadeias curtas, com no máximo 50 aminoácidos, já as proteínas são
cadeias maiores, com mais de 50 aminoácidos (em geral, são centenas e até
milhares de aminoácidos presentes na cadeia). 
ASSIMILE
Polímeros são grandes moléculas formadas por unidades estruturais
menores que se repetem, chamadas de monômeros. A proteína e o
peptídeo são polímeros formados por monômeros chamados de
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aminoácidos. Outro exemplo é o DNA, um polímero formado por
monômeros chamados de nucleotídeos.
A estrutura do aminoácido é composta por um átomo de carbono central (C) ligado
covalentemente a quatro ligantes: átomo de hidrogênio (H), cadeia lateral (R),
grupo amino (  ou  , a depender do pH) e grupo ácido carboxílico (--
COOH ou   , a depender do pH). O termo aminoácido é derivado dos dois
grupos químicos presentes na estrutura, o grupo amino e o grupo ácido
carboxílico. Embora haja mais de 300 tipos de aminoácidos descritos, apenas 20
entram na composição de todas as proteínas e peptídeos, independentemente do
ser vivo, como nós, as bactérias, as plantas e até os vírus. Esses 20 aminoácidos
são chamados de aminoácidos comuns. Com tantos tipos de aminoácidos, o que
difere um tipo do outro? A cadeia lateral, simplesmente, pois o restante dos
ligantes é o mesmo para todos os aminoácidos. A Figura 1.3 demonstra uma
perspectiva da estrutura geral dos aminoácidos.
Figura 1.3 | Estrutura do aminoácido (em pH 7,0)
-NH2 -N
+
H3
-COO
−
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Fonte: elaborada pelo autor.
ASSIMILE
A selenocisteína tem sido considerada o 21º aminoácido comum. A sua
estrutura é semelhante ao da cisteína, porém, em vez do enxofre, a
selenocisteína contém selênio; além disso, ela está presente em poucas
proteínas conhecidas.
Os aminoácidos comuns, além de serem unidades de construção de peptídeos e
proteínas, podem desempenhar outras funções no organismo. O glutamato age
como neurotransmissor excitatório, enquanto que a glutamina e a alanina
transportam amônia proveniente do metabolismo celular para o fígado, em que a
amônia será convertida em ureia. A histidina é precursora da histamina,
importante mediador in�amatório e regulador da secreção gástrica ácida; já o
triptofano é precursor do neurotransmissor serotonina; a tirosina, por sua vez, é
precursora de vários produtos biológicos importantes, como a adrenalina, a
dopamina, a noradrenalina e a melanina (pigmento responsável pela cor da pele,
pelos e cabelos). 
Esses aminoácidos podem ser classi�cados, conforme a natureza da cadeia lateral,
em apolares, polares sem carga elétrica, ácidos (presença de carga negativa na
cadeia lateral) e básicos (presença de carga positiva na cadeia lateral). A seguir,
serão representadas as estruturas dos aminoácidos com seus respectivos nomes,
abreviações (com três letras) e símbolos (com uma letra):
Figura 1.4 | Estrutura dos aminoácidos apolares (em pH 7,0)
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Fonte: elaborada pelo autor.
Figura 1.5 | Estrutura dos aminoácidos polares sem carga elétrica na cadeia lateral (em pH 7,0)
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Fonte: elaborada pelo autor.
Figura 1.6 |Estrutura dos aminoácidos ácidos (em pH 7,0)
Fonte: elaborada pelo autor.
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Figura 1.7 | Estrutura dos aminoácidos básicos (em pH 7,0)
Fonte: elaborada pelo autor.
EXEMPLIFICANDO
A cisteína é precursora de um importante peptídeo antioxidante, a
glutationa, encontrada em grande quantidade no fígado e nos rins. Esse
antioxidante neutraliza os radicais livres e outros compostos reativos
gerados nas reações metabólicas. O paracetamol, fármaco com
propriedades analgésica e antitérmica, sofre reações de biotransformação
no fígado, resultando em um composto reativo (N-acetil-p-
benzoquinonaimina ou NAPQI). A glutationa hepática, por sua vez,
neutraliza esse composto tóxico, protegendo o fígado. No entanto, quando
há superdosagem de paracetamol, a quantidade de glutationa não é
su�ciente para neutralizar todo NAPQI formado, o que resulta em lesão nos
hepatócitos, um processo chamado de hepatite medicamentosa. Nessecaso de intoxicação por paracetamol, pode-se utilizar um antídoto, um
fármaco chamado acetilcisteína, composto pelo aminoácido cisteína ligado
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a um grupo acetil. Esse fármaco exerce ação antioxidante direta, além de
ser precursor para a síntese de glutationa. Dessa maneira, as defesas
antioxidantes e contra compostos reativos no fígado são aumentadas,
neutralizando o excesso de NAPQI.
Além desses aminoácidos comuns, existem os aminoácidos incomuns. O termo
“incomum” vem do fato de que esses aminoácidos são encontrados em proteínas
especí�cas, não sendo comuns a todas as proteínas. Após a incorporação dos
aminoácidos comuns na cadeia proteica, alguns deles podem sofrer modi�cações
químicas no retículo endoplasmático rugoso, originando os aminoácidos
incomuns. Exemplos de aminoácidos incomuns: 4-hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, 6-
N-metil-lisina e desmosina. Essas modi�cações químicas conferem propriedades
importantes às proteínas, como a 4-hidroxiprolina e a 5-hidroxilisina contribuem
para uma maior estabilidade da proteína colágeno.
Os aminoácidos, em solução aquosa, são compostos anfóteros, ou seja, possuem
comportamento ácido e básico. Os grupos amino e carboxila podem agir como
ácidos quando doam prótons ao meio ou como bases quando recebem prótons do
meio. Nos aminoácidos ácidos e básicos, as cadeias laterais também podem agir
como doadores ou receptores de prótons. As formas protonadas ou
desprotonadas dos grupos amino e carboxila, além das cadeias laterais, em alguns
casos, dependem do pH do meio. Nas ilustrações anteriores das estruturas dos
aminoácidos em pH 7,0 (neutro), o grupo amino se encontra totalmente protonado
e o grupo carboxila está desprotonado. As formas protonadas e desprotonadas
dos grupos ionizáveis (grupo amino, grupo carboxila e cadeia lateral de
aminoácidos ácidos e básicos) contribuem para se determinar as relações entre os
aminoácidos em uma cadeia proteica e, consequentemente, interferem nas
funções de peptídeos e proteínas, por isso, é importante a homeostase ácido-base
para o organismo.
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Como visto na seção anteriormente, o organismo possui sistemas-tampão
para a manutenção do pH, tanto para o meio intracelular quanto para o
meio extracelular. No caso do sangue, a manutenção do pH é realizada
principalmente pelo sistema-tampão do íon bicarbonato, porém temos as
proteínas, como hemoglobina e albumina, que também agem como
sistemas-tampão. Agora que você avançou um pouco mais nos seus
conhecimentos, sente-se seguro para explicar como essas proteínas
conseguem participar da manutenção do pH do sangue?
Os aminoácidos comuns possuem o carbono central ligado à quatro ligantes
diferentes, exceto a glicina, na qual o carbono central está ligado a dois ligantes
iguais ao átomo de hidrogênio (ver a estrutura da glicina na �gura). No caso desses
aminoácidos, o carbono central é assimétrico, o que permite duas con�gurações
moleculares possíveis. O químico alemão Emil Fischer, em 1891, propôs um
modelo de con�guração absoluta para os aminoácidos, o sistema D-L. Nesse
modelo, a con�guração do aminoácido é baseada na con�guração do açúcar de 3
carbonos: o gliceraldeído, que também possui carbono central assimétrico.
Existem duas con�gurações (estereoisômeros) da molécula de gliceraldeído: a
con�guração L, quando o grupo hidroxila (OH) ligado ao carbono central está à
esquerda, e a con�guração D, quando o grupo hidroxila ligado ao carbono central
está à direita. Assim, os aminoácidos que possuem con�guração relacionada ao L-
gliceraldeído são denominados L-aminoácidos e apresentam o grupo amino à
esquerda do carbono central. Já os aminoácidos que possuem con�guração
relacionada ao D-gliceraldeído, com o grupo amino à direita do carbono central,
são chamados de D-aminoácidos. Na Figura 1.8, podemos veri�car a relação entre
os estereoisômeros D e L do gliceraldeído e do aminoácido. Os aminoácidos
constituintes de todos os peptídeos e das proteínas são exclusivamente da
con�guração L; os ribossomos só reconhecem os L-aminoácidos como substratos
para a síntese proteica; e a con�guração D-aminoácido só é encontrada em poucos
exemplares de peptídeos de bactérias e plantas.
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Figura 1.8 | Con�gurações D e L do gliceraldeído e do aminoácido
Fonte: elaborada pelo autor.
Como os aminoácidos constroem os peptídeos e as proteínas? Sabemos que os
aminoácidos estão ligados para formar uma cadeia proteica; essa ligação,
denominada ligação peptídica, é do tipo covalente e formada nos ribossomos
durante o processo de tradução. A ligação peptídica, por sua vez, ocorre entre o
grupo carboxila (ou ácido carboxílico) de um aminoácido e o grupo amino de outro
aminoácido. Nessa reação, há a formação de uma molécula de água, e a reação de
formação da ligação peptídica está representada na Figura 1.9. 
Como você pode ver, o peptídeo de dois aminoácidos (dipeptídeo) possui duas
extremidades, a N-terminal, correspondente ao grupo amino livre, e a C-terminal,
correspondente ao grupo carboxila livre. Por convenção, a extremidade N-terminal
sempre estará à esquerda da cadeia proteica, já a extremidade C-terminal estará à
direita da cadeia proteica. Assim, para a leitura da sequência de aminoácidos da
cadeia proteica, deve-se sempre começar pela extremidade N-terminal.
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Figura 1.9 | Representação da reação de formação da ligação peptídica
Fonte: elaborada pelo autor.
ASSIMILE
A síntese proteica depende dos processos de transcrição e tradução.
Inicialmente, as informações referentes às sequências de aminoácidos de
cada tipo proteico se encontram nos genes, segmentos do DNA, presentes
nos cromossomos. Os ribossomos são estruturas citoplasmáticas, formadas
por RNA ribossômico e proteínas, responsáveis pela síntese proteica. Como
as informações genéticas estão no núcleo e os ribossomos estão no
citoplasma, é necessário um intermediário que faça essa comunicação.
Então, as informações genéticas são transferidas para o RNA mensageiro,
em um processo chamado de transcrição; a seguir, o RNA mensageiro sai
do núcleo para o citoplasma, em que se associa aos ribossomos. Essas
estruturas traduzem a linguagem de bases nitrogenadas do RNA
mensageiro em linguagem de aminoácidos para a síntese proteica, por isso,
esse processo é denominado de tradução.
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As proteínas e os peptídeos sofrem digestão no trato gastrintestinal por ação das
proteases e peptidases, enzimas que quebram a ligação entre os aminoácidos. No
estômago, em ambiente ácido (pH entre 1,0 e 3,0), as proteínas sofrem
desnaturação, o que facilita a ação da enzima pepsina, e o resultado dessa
digestão química é a formação de aminoácidos e pequenos peptídeos. Em seguida,
no duodeno, asenzimas digestivas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, elastase),
especialmente a tripsina, bem como as da mucosa duodenal, terminam a digestão
proteica, restando os aminoácidos que serão absorvidos pelas células da mucosa
duodenal por meio do sistema de cotransporte com o íon sódio (  ).
Figura 1.10 | Esquema da digestão proteica e absorção de aminoácidos
Fonte: elaborada pelo autor.
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Os aminoácidos comuns também podem ser classi�cados conforme a capacidade
de síntese desses aminoácidos pelo organismo; já os aminoácidos não essenciais
são sintetizados pelo organismo em quantidades adequadas à demanda
metabólica; e os aminoácidos essenciais não são sintetizados pelo organismo, por
isso, precisam ser obtidos por meio da alimentação. Existe um terceiro grupo, o
dos aminoácidos condicionalmente essenciais, que é sintetizado pelo organismo,
porém em determinadas situações, tais como crescimento, gestação e doenças. A
quantidade produzida, por sua vez, não é su�ciente para atender às necessidades
metabólicas. Nesses casos, é necessário obter um suprimento adicional por meio
da alimentação.
Quadro 1.2 | Os aminoácidos não essenciais, condicionalmente essenciais e essenciais
Aminoácidos não
essenciais
Aminoácidos condicionalmente
essenciais
Aminoácidos
essenciais
Alanina Arginina Histidina
Asparagina Cisteína Isoleucina
Aspartato Glutamina Leucina
Glutamato Glicina Lisina
Serina Prolina Metionina
Tirosina Fenilalanina
Treonina
Triptofano
Valina
Fonte: elaborado pelo autor.
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Os aminoácidos não essenciais e os condicionalmente essenciais são sintetizados a
partir de intermediários de várias vias metabólicas, como a glicólise e o ciclo de
Krebs (mais adiante estudaremos essas vias com mais detalhes). Como os
aminoácidos são compostos nitrogenados, o nitrogênio é essencial para a síntese
dessas moléculas. O nitrogênio é obtido pelo organismo por meio da alimentação,
especialmente dos aminoácidos contidos nas proteínas dos alimentos; já o
glutamato e o aspartato são sintetizados a partir da adição de grupo amino aos
intermediários do ciclo de Krebs  - cetoglutarato e oxaloacetato, respectivamente;
o glutamato é precursor da glutamina e da prolina, enquanto que o aspartato é
precursor da asparagina; a alanina é sintetizada a partir da adição do grupo amino
ao piruvato, molécula resultante da glicólise; a serina é derivada do 3-
fosfoglicerato, um intermediário da glicólise, por sua vez, é precursora da glicina; a
cisteína é derivada da homocisteína, que é derivada da metionina, um aminoácido
essencial, por isso, a síntese de cisteína depende da ingestão adequada de
metionina; e a tirosina é derivada da fenilalanina, um aminoácido essencial.
Semelhante à cisteína, a síntese de tirosina depende de um suprimento adequado
de fenilalanina na alimentação.
Figura 1.11 | Esquema da biossíntese dos aminoácidos não essenciais
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Fonte: elaborada pelo autor.
EXEMPLIFICANDO
A homocisteína é um aminoácido derivado da metionina e atua como
precursora da biossíntese da cisteína. As vitaminas B6 e B12 atuam como
cofatores nas reações metabólicas da homocisteína, e altos níveis
plasmáticos de homocisteína têm sido associados a um risco maior de
doenças cardiovasculares. A hiperhomocisteinemia favorece a oxidação da
homocisteína, o que resulta na formação de espécies reativas de oxigênio.
As consequências são a formação de ateromas e o efeito trombogênico; já
as causas da hiperhomocisteinemia são: genética (enzimas defeituosas
envolvidas no metabolismo da homocisteína), de�ciência de vitaminas B6 e
B12, uso de alguns fármacos (metotrexato e teo�lina) e tabagismo.
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Aqui, encerramos esta seção dedicada ao estudo das propriedades físico-químicas
e funcionais dos aminoácidos, da digestão proteica e da absorção de aminoácidos,
da biossíntese dos aminoácidos não essenciais e dos peptídeos. Na próxima seção,
estudaremos as proteínas e enzimas.
FAÇA A VALER A PENA
Questão 1
Os aminoácidos comuns podem ser classi�cados, conforme a natureza química da
sua cadeia lateral, em apolares, polares sem carga elétrica, ácidos e básicos. Além
disso, há uma classi�cação conforme a capacidade do aminoácido ser
biossintetizado ou não pelo organismo.
Baseado nisso, assinale a alternativa correta.
a. A fenilalanina possui cadeia lateral apolar e é do tipo essencial.
b. A cisteína possui cadeia lateral polar com carga negativa e é do tipo não essencial.
c. O glutamato possui cadeia lateral apolar e é do tipo não essencial.
d. A tirosina é um aminoácido básico e é do tipo essencial.
e. A lisina é um aminoácido ácido e é do tipo não essencial.
Questão 2
Polímeros são grandes moléculas formadas por unidades estruturais menores que
se repetem, chamadas de monômeros. As proteínas, os peptídeos e o DNA são
exemplos de polímeros naturais. No caso das proteínas e dos peptídeos, os
aminoácidos são os monômeros que estão ligados entre si por meio da ligação
peptídica.
Em relação à ligação peptídica, assinale a alternativa correta.
a. A ligação peptídica ocorre entre o grupo amino de um aminoácido e o grupo amino de outro aminoácido
com formação de uma molécula de água.
b. A ligação peptídica é uma ligação do tipo covalente tão forte que só pode ser rompida pela ação de
enzimas especí�cas: as proteases e peptidases.
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REFERÊNCIAS
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L. Estrutura e Composição das Proteínas. In:
BERG, J. M.; TYMOCZKO, J. L.; STRYER, L (Org.). Bioquímica. 7. ed. Rio de Janeiro:
Guanabara Koogan, 2014.
c. A ligação peptídica é resultado da interação entre dois grupos carboxila de aminoácidos diferentes com
formação de uma molécula de água.
d. A ligação peptídica é uma ligação de hidrogênio, pois envolve a interação entre duas moléculas. Essa
ligação é facilmente rompida pelo calor e pelo pH ácido.
e. O D-aminoácido é o constituinte das proteínas humanas e a ligação peptídica ocorre entre o grupo amino
de um aminoácido e o grupo carboxila de outro aminoácido.
Questão 3
Os aminoácidos não essenciais são sintetizados no organismo humano,
envolvendo várias vias metabólicas. Erros inatos do metabolismo de aminoácidos
ou aminoacidopatias podem afetar a biossíntese de vários desses aminoácidos,
resultando em retardo mental ou em outras anormalidades do desenvolvimento.
Sobre a biossíntese dos aminoácidos não essenciais e as doenças decorrentes de
de�ciências nessas vias metabólicas, assinale a alternativa correta.
a. O albinismo, caracterizado pela hipopigmentação da pele, olhos e cabelos é decorrente da de�ciência na
produção da melanina. Quando a enzima fenilalanina-hidroxilase está defeituosa, a fenilalanina não é
convertida em melanina nos melanócitos.