Aula 3 Bases Moleculares2

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UNIVERSIDADE FEDERAL DO RIO G. DO NORTE 
CENTRO DE BIOCIÊNCIAS 
DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA E GENÉTICA 
BASES MOLECULARES DA 
CONSTITUIÇÃO CELULAR 
Prof. Delando Nasário de Medeiros 
2 
I. INTRODUÇÃO 
1. A estrutura da célula é a conseqüência de uma combinação 
de moléculas organizadas em uma ordem muito precisa. 
 
2. As células obedecem as mesmas leis da química e física que 
determinam o comportamento de sistemas não-vivos. 
 
3. Os princípios gerais da organização molecular da maioria 
das estruturas celulares (cromossomos, membranas, Golgi, 
mitocôndrias, cloroplastos, etc) já são conhecidos, mas ainda 
há muito que aprender. 
 
4. A biologia celular é inseparável da biologia molecular. 
 
 
 
3 
2. OBJETIVOS: 
1. Identificar a importância do carbono e da água 
na origem dos seres vivos. 
 
2. Entender que as macromoléculas (biopolímeros) 
são formadas pela polimerização de monômeros e 
sua importância biológica. 
 
3. Compreender a importância das ligações 
químicas (fortes e fracas) no metabolismo celular. 
 
4. Estabelecer relações com o nosso cotidiano. 
4 
III. Componentes químicos celulares: 
Ser vivo  C, H, O e N  99% 
Ser inanimado  O, Si, Al, Na. 
1. Carbono: elemento essencial para os seres vivos. 
 25% do peso: 
 carboidratos 
 lipídios 
 proteínas 
 ácidos nucléicos 
 pequeno tamanho 
 4 elétrons disponíveis 
 habilidades para formar grandes moléculas sem 
limite de tamanho 
 Fortes ligações covalentes (H, N e O) 
 formar cadeias e anéis e ramificações 
 
5 
III. Componentes químicos celulares: 
6 
III. Componentes químicos celulares: 
1. Macromoléculas  são sintetizadas a partir de 
moléculas simples e se fragmentam nelas mesmas. 
 
2. Famílias de pequenas moléculas orgânicas: 
 açúcares simples 
 ácidos graxos 
 aminoácidos 
 nucleotídios 
 
3. Principais biopolímeros: 
  Proteínas 
  Polissacarídios 
  Ácidos nucléicos 
7 
III. Componentes químicos celulares: 
 
 
 
2. Água: Meio onde surgiu o ser vivo 
70% do peso 
Todas as células 
Molécula assimétrica (dipolo) 
Relativamente positiva  H+ 
Relativamente negativa  O-2 
Solvente universal 
8 
III. Componentes químicos celulares: 
2. Água: 
9 
III. Componentes químicos celulares: 
3. Grau de afinidade pela água: 
Moléculas hidrofílicas 
Moléculas hidrofóbicas 
Moléculas anfipáticas: 
a) grupamentos polares: Carboxila, Hidroxila, 
Carbonila, Fosfato e Sulfato 
b) grupamentos apolares: Lipídeos, Parafina e 
Óleos 
 
 
10 
III. Componentes químicos celulares: 
 
 
11 
III. Componentes químicos celulares: 
4. Forças responsáveis pela coesão nos biopolímeros: 
 monômeros e polímeros. 
 ligações fortes (covalentes)  alto gasto energético para 
se formar e quebrar. 
 ligações fracas – pequeno gasto energético: 
 Pontes de hidrogênio 
 Ligações eletrostáticas 
 Interações hidrofóbicas 
 Importância Biológica: alterar, montar e desmontar 
estruturas supramoleculares sem grandes gasto 
energéticos. Ex.: microtúbulos e microfilamentos. 
12 
III. Componentes químicos celulares: 
13 
III. Componentes químicos celulares: 
 
 
 
Tipos de ligações 
 
Energia kcal/mol 
(covalentes) 
H3C – CH3 
C = O 
N ≡ N 
 
88 (simples) 
170 (dupla) 
226 (tripla) 
Fracas 
Pontes de H+ 
Ligação iônica 
Interação hidrofóbica 
 
5 
5 
1 – 3 
14 
IV. Carboidratos (açúcares ou glicídios) 
Monossacarídios 
Dissacarídos 
Oligossacarídeos 
Polissacarídeos: 
lactose 
15 
IV. Carboidratos (açúcares ou glicídios) 
Oligossacarídeos 
Polissacarídeos: 
16 
IV. Carboidratos (açúcares ou glicídios) 
1. reserva energética: glicogênio e amido 
2. sustentação: peptidoglicanos – parede bacteriana e das 
células vegetais 
3. estruturais: 
3.1. glicosaminoglicanos – ácido hialurônico e 
glicoproteínas 
3.2. celulose - poliglicose 
3.3. quitina – poli-N-acetilglicosamina 
 
17 
V. PROTEÍNAS. 
1. Conceito: 
2. Classificação: 
2.1. Simples 
2.2. Conjugada 
2.3.Proteínas básicas – NH2 
2.4. Proteínas ácidas – COOH 
Forma tridimensional: depende da 
seqüência de AA e do número de cadeias. 
 
18 
V. PROTEÍNAS. 
Classificação das proteínas quanto à função biológica: 
19 
V. PROTEÍNAS. 
4. Forças de Estabilização: 
 
4.1. Ligação peptídica 
 
4.2. Pontes de hidrogênio 
 
4.3. Ligações dissulfeto S-S 
 
4.4. Interação hidrofóbica 
 
20 
V. PROTEÍNAS. 
21 
V. PROTEÍNAS. 
22 
V. PROTEÍNAS - (desnaturação) 
23 
V. PROTEÍNAS - (desnaturação) 
24 
V. PROTEÍNAS 
5. Níveis estruturais: 
 
5.1.Estrutura primária 
 
5.2. Estrutura secundária 
 
5.3. Estrutura terciária 
 
5.4. Estrutura quaternária 
25 
V. PROTEÍNAS 
 
 
 
26 
 
 
 
27 
V. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
28 
VI. ENZIMAS: 
1. Conceito: 
2. Ação Enzimática: 
Centro ativo: região cuja conformação 
tridimensional é complementar da 
molécula do substrato. 
Estrutura estereoespecífica: 
Desidrogenase lática  L-lactato 
D-aminoácido oxidase  D-aminoácidos 
29 
ENZIMAS – 
COMPONENTES DA REAÇÃO 
 
 
 E + S E S P + E 
Substrato se liga ao 
SÍTIO ATIVO 
da enzima 
30 30 
ENZIMAS – 
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO 
 
 
 
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das 
enzimas originou  Chave-Fechadura , que 
considera que a enzima possui sitio ativo complementar 
ao substrato. 
 
31 31 
ENZIMAS – 
LIGAÇÃO ENZIMA - SUBSTRATO 
 
 
 
Koshland (1958): Encaixe Induzido , enzima e o 
o substrato sofrem conformação para o encaixe. O 
substrato é distorcido para conformação exata do 
estado de transição. 
 
32 32 
ENZIMAS 
 
Catalisadores biológicos; 
Longas cadeias de pequenas moléculas 
chamadas aminoácidos. 
 Função: 
Viabilizar a atividade das células, quebrando 
moléculas ou juntando-as para formar novos 
compostos. 
 Com exceção de um pequeno grupo de moléculas 
de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de 
RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS. 
 
 
33 33 
ENZIMAS – 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
Apresentam alto grau de especificidade; 
São produtos naturais biológicos; 
Reações baratas e seguras; 
São altamente eficientes, acelerando a 
velocidade das reações (108 a 1011 + rápida); 
São econômicas, reduzindo a energia de 
ativação; 
Não são tóxicas; 
Condições favoráveis de pH, temperatura, 
polaridade do solvente e força iônica. 
 
 
 
34 
ENZIMAS – 
CATALISADORES 
 
 
 
Atuam em pequenas concentrações 
1 molécula de Catalase 
 decompõe 
5 000 000 de moléculas 
de H2O2 
pH = 6,8 em 1 min 
Número de renovação = n° de moléculas de 
substrato convertidas em produto por uma única 
molécula de enzima em uma dada unidade de tempo. 
35 
ENZIMAS 
 
 
 
Cofatores: (íon ou molécula) 
Enzima + Cofator = holoenzima 
Enzima – Cofator = apoenzima 
Fatores que afetam a Ação Enzimática: 
Temperatura 
 Concentração do substrato 
 Presença de ativadores ou inibidores 
 pH 
 Inibição reversível: 
 Competitiva: liga-se no sítio de ligação da enzima 
 Não-competitiva: liga-se na enzima e no susbtrato 
 Irreversível 
36 36 
ENZIMAS – COFATOR 
 
 
 
 Algumas enzimas que contêm ou necessitam 
de elementos inorgânicos como cofatores 
ENZIMA COFATOR 
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3 
 
CATALASE 
CITOCROMO OXIDASE Cu+2 
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2 
HEXOQUINASE Mg+2 
UREASE Ni+2 
37 37 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
 Qualquer substância que reduz a velocidade de uma 
reação enzimática. 
INIBIDORES 
 
 
 REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS 
 
 
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS 
38 38 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO COMPETITIVA 
 Inibidor competitivo concorre com o S pelo sitio ativo da E 
livre. 
 I  análogo não metabolizável, derivado de um S 
verdadeiro, S substituto da E ou um P da reação. 
 
 I compostos com 
estrutura 
molecular lembra S 
39 39 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA 
 Inibidor não-competitivose liga reversivelmente, 
aleatória e independentemente em um sítio que lhe é 
próprio. 
 I não tem semelhança 
 estrutural com o S 
40 40 
ENZIMAS – 
INIBIÇÃO INCOMPETITIVA 
 Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em 
um sítio próprio, ao complexo ES. 
 
I não tem semelhança 
estrutural com o S 
 
I favorece a formação do ES 
 
 
 
41 41 
ENZIMAS – APLICAÇÕES 
ENZIMA FONTE APLICAÇÃO 
Papaína mamão Ajuda na digestão, Médica, 
bebidas, carnes 
Bromelina abacaxi Ajuda na digestão, Médica, 
bebidas, carnes 
Diastase malte Panificação, xarope 
Pepsina mucosa gástrica 
suíno 
Amaciamento de carne 
Lipase Candida rugosa Tratamento de efluentes 
Permitem às indústrias usarem processos mais 
econômicos, diminuindo o consumo de energia e 
recursos; mais confiáveis e que poluem menos. 
São eficientes; 
Muito específicas; 
Permite produção segura e ambientalmente amigável. 
Origem vegetal 
Origem animal 
Origem microbiana 
 
42 42 
ENZIMAS – APLICAÇÕES 
 Enzimas utilizadas em rações para aves. 
 
Melhora a utilização de gorduras animais e vegetais Lipídios e 
ácidos graxos 
Lipases 
Remoção de Galactosídios Galactosídios Galactosidases 
Melhora a utilização do fósforo dos vegetais. 
Remoção do ácido fítico. 
Ácido fítico Fitase 
Suplementação das enzimas endógenas. Degradação 
mais eficiente do amido. 
Amido Amilases 
Suplementação das enzimas endógenas. Degradação 
mais eficiente de proteínas. 
Proteínas Proteases 
Degradação da celulose e liberação de nutrientes Celulose Celulases 
Redução da viscosidade da digesta. Pectinas Pectinases 
Redução da viscosidade da digesta. Menor umidade 
na cama. 
-glucanos Glucanases 
Redução da viscosidade da digesta. Arabinoxilanas Xilanase 
Efeitos Substrato Enzima 
43 
VII. LIPÍDEOS. 
Características: 
 
Insolúveis em água 
Solúveis em solventes orgânicos: Éter, Clorofórmio Álcool, Benzeno. 
Quimicamente são ésteres de carboxílicos de um único álcool 
(glicerol). 
 De acordo com as suas funções principais, os Lipídeos dividem-
se: 
1. Lipídeos de Reserva Nutritiva. Depósitos Intracelulares 
Gorduras Neutras. São Ésteres de Ácidos Graxos com Glicerol. 
2. Lipídeos Estruturais. São componentes de todas as Membranas 
Celulares. 
 São mais complexos que os de reserva 
 Lipídeos que fazem parte de membranas: Fosfolipídeos, 
Glicolipídeos e o Colesterol. 
Fosfoglicerídeos mais encontrado nas Membranas: 
Fosfatidilcolina, Fosfatidiletanolamina, 
3. Hormônios: derivados do colesterol 
 
44 
VII. LIPÍDEOS. 
45 
VII. LIPÍDEOS. 
46 
VIII. Ácidos nucléicos: 
 
 
 
Nucleotídeos de DNA e RNA 
DNA: Responsável pelo Armazenamento e 
Transmissão da Informação Genética. 
Do ponto de vista Funcional e Estrutural há 
três variedades principais de RNAs: 
RNA mensageiro ou mRNA 
RNA de transferência ou tRNA 
RNA ribossômico ou rRNA 
47 
VIII. Ácidos nucléicos: 
 
 
 
48 
VIII. Ácidos nucléicos: 
 
 
 
49 
VIII. Ácidos nucléicos: 
 
 
 
50 
Estrutura do DNA 
•1953: Watson e Crick 
51 
VIII. Bases nitrogenadas 
 
 
 
Gene 
RNA polimerase 
hnRNA 
mRNA 
Citoplasma 
Transcrição 
Processamento 
Núcleo 
Tradução 
proteína 
VIII. ÁCIDOS NUCLÉICOS: 
53 
VIII. Ácidos nucléicos: 
 
 
 
DNA RNAt RNAm RNAr 
Componentes A,G,C,T, 
Desoxirribose 
A. Fosfórico 
Ribose A. 
Fosfórico 
A,G,C,U 
Ribose A. 
Fosfórico 
A,G,C,U 
Ribose A. 
Fosfórico 
A,G,C,U 
Funções Toda 
informação 
genética 
Tradução Transcrição Polirribossomos 
Localização Núcleo Citoplasma Citoplasma Citoplasma 
Tamanho da 
molécula 
Muito grande 25 a 30 kD Variável 5S, 16S, 23S e 
28S 
Forma Fita dupla Folha trevo Fita simples Subunidades 
menor e maior 
54 
VIII. Ácidos nucléicos: 
Ordem crescente de diversidade funcional 
 
 
Tipo de 
molécula 
 
Ácido nucléico 
DNA e RNA 
 
Lipídios 
 
Polissacarídios 
 
Proteínas 
Grau de 
diversidade 
funcional 
 
1 
 
2 
 
3 
 
4 
 
Funções 
 
Informacional 
 
Energética 
Estrutural 
Informacional 
 
Energética 
Estrutural 
Informacional 
Enzimática 
Estrutural 
Informacional 
Energética 
Movimento celular