Aminoácidos e Proteínas

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<p>BIOQUÍMICA HUMANA</p><p>Professora: Carolina Abreu</p><p>29 de agosto – 04 de setembro de 2024</p><p>(Turmas A – D)</p><p>Aminoácidos e Proteínas</p><p>O que são Aminoácidos?</p><p>o São as unidades fundamentais (monômeros) das PROTEÍNAS.</p><p>o São ácidos orgânicos formados por átomos de carbono (C),</p><p>hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N).</p><p>o Alguns tipos de aminoácidos contêm também átomos de enxofre</p><p>(S) e fósforo (P) que aparecem, portanto na composição das</p><p>proteínas.</p><p>o São moléculas pequenas com PM (peso molecular) de</p><p>aproximadamente 130.</p><p>O que são Aminoácidos?</p><p>o A constituição básica de um aminoácido é um átomo de</p><p>carbono (C), que está ligado a quatro elementos diferentes,</p><p>um grupamento amina (-NH2), um grupamento carboxila (-</p><p>COOH, grupo ácido), um átomo de hidrogênio (H) e</p><p>um radical (R), que é a parte que varia de um aminoácido para</p><p>outro.</p><p>O que são Aminoácidos?</p><p>o A constituição básica de um aminoácido é um átomo de</p><p>carbono (C), que está ligado a quatro elementos diferentes,</p><p>um grupamento amina (-NH2), um grupamento carboxila (-</p><p>COOH, grupo ácido), um átomo de hidrogênio (H) e</p><p>um radical (R), que é a parte que varia de um aminoácido para</p><p>outro.</p><p>À esquerda, um aminoácido</p><p>não-ionizado. À direita, na</p><p>sua forma zwitteriônica.</p><p>Ambos eletricamente</p><p>neutros.</p><p>Quais são os tipos de Aminoácidos?</p><p>o Os aminoácidos</p><p>responsáveis pela</p><p>formação de proteínas</p><p>são chamados</p><p>de aminoácidos</p><p>proteinogênicos.</p><p>o São 20 aminoácidos, que</p><p>podem ser reconhecidos</p><p>pelo nome, símbolo ou</p><p>abreviação. Estes se</p><p>diferenciam pela</p><p>variação no radical R.</p><p>Quais são os tipos de Aminoácidos?</p><p>o Existem ainda outros aminoácidos que não participam da</p><p>formação de proteínas, porém são encontrados na natureza.</p><p>o São eles a ornitina e a citrulina, e estão presentes no nosso</p><p>organismo durante o ciclo da ureia, essencial para a</p><p>transformação da amônia em ureia para a excreção.</p><p>Como se classificam os Aminoácidos?</p><p>o Existem duas classificações para os aminoácidos considerando-se o fator</p><p>nutricional, ou seja, a via de obtenção desses aminoácidos. Alguns</p><p>podem ser sintetizados pelo corpo enquanto outros são dependentes de</p><p>uma fonte externa para atender a demanda de nosso organismo. Essa</p><p>classificação incluem os não essenciais (naturais) e os essenciais.</p><p>Como se classificam os Aminoácidos?</p><p>• Aminoácidos essenciais: São</p><p>exclusivamente obtidos através</p><p>da alimentação, sendo que</p><p>nosso corpo não é capaz de</p><p>sintetizá-los. Temos de 8 a 9</p><p>aminoácidos essenciais: Lisina,</p><p>Leucina, Metionina, Isoleucina,</p><p>Fenilalanina, Treonina,</p><p>Triptofano e Valina. A histidina é</p><p>um aminoácido considerado</p><p>essencial durante a infância,</p><p>porém na idade adulta ele passa</p><p>a ser produzido no nosso</p><p>organismo.</p><p>Como se classificam os Aminoácidos?</p><p>• Aminoácidos não-essenciais</p><p>(Naturais):</p><p>São produzidos pelo nosso</p><p>corpo, mesmo que também</p><p>são obtidos através da</p><p>alimentação. Temos de 11 a</p><p>12 destes aminoácidos:</p><p>Glicina, Alanina, Serina,</p><p>Cisteína, Tirosina, Arginina,</p><p>Ácido aspártico, Ácido</p><p>glutâmico, Histidina,</p><p>Asparagina, Glutamina e</p><p>Prolina.</p><p>Como se classificam os Aminoácidos?</p><p>• Aminoácidos que não são produzidos em alguns casos de doenças,</p><p>como por exemplo câncer, podem ser classificados</p><p>como aminoácidos essenciais ocasionais, como a cisteína, glicina,</p><p>prolina e tirosina.</p><p>Os vegetais são capazes de sintetizar todos os aminoácidos que</p><p>necessitam a partir das cadeias de carbono dos açúcares que</p><p>produzem na fotossíntese e dos nitratos que retiram do ambiente. No</p><p>entanto, os animais, inclua aí a espécie humana, sintetizam apenas</p><p>alguns aminoácidos, obtendo os demais de sua alimentação.</p><p>As principais fontes desses aminoácidos são a carne, o leite e o ovo.</p><p>O famoso arroz com feijão é capaz de suprir todos os aminoácidos essenciais o que</p><p>transforma esse prato em uma combinação nutritiva perfeita, em termos de proteína.</p><p>Como se classificam os Aminoácidos?</p><p>o Segundo Lehninger</p><p>(1995), os aminoácidos</p><p>podem ser classificados</p><p>em grupos com base</p><p>em suas cadeias</p><p>laterais (radicais R).</p><p>o É o radical</p><p>"R" quem define uma</p><p>série de características</p><p>dos aminoácidos, tais</p><p>como polaridade e</p><p>grau de ionização em</p><p>solução aquosa.</p><p>Como se classificam os Aminoácidos?</p><p>o Aminoácidos apolares ou HIDROFÓBICO: apresentam em sua cadeia</p><p>lateral hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados.</p><p>o Aminoácidos polares neutros ou HIDROFÍLICO: apresentam em sua cadeia</p><p>lateral moléculas que tendem a formar ligações de hidrogênio.</p><p>Como se classificam os Aminoácidos?</p><p>•Aminoácidos básicos: as</p><p>cadeias laterais são</p><p>moléculas polares que</p><p>apresentam grupamentos</p><p>amino.</p><p>•Aminoácidos ácidos: as</p><p>cadeias laterais são</p><p>moléculas polares que</p><p>apresentam carga negativa</p><p>por apresentarem grupos</p><p>carboxila. Caráter anfótero - reagem tanto em</p><p>ácidos quanto em bases, produzindo sais.</p><p>Quais as características físicas dos</p><p>Aminoácidos?</p><p>o São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta</p><p>temperatura;</p><p>o Incolores;</p><p>o A maioria apresentam sabor adocicado;</p><p>o Alguns insípidos;</p><p>o E outros amargos;</p><p>o Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais</p><p>apresentam solubilidade variável;</p><p>o Insolúveis em solventes orgânicos;</p><p>o Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.</p><p>Quais são as funções biológicas</p><p>dos Aminoácidos?</p><p>o Estrutura da célula.</p><p>o Hormônios.</p><p>o Receptores de proteínas e hormônios.</p><p>o Transporte de metabólitos e íons.</p><p>o Atividade enzimática.</p><p>o Imunidade.</p><p>o Gliconeogenese no jejum e diabetes.</p><p>Quais são as funções biológicas</p><p>dos Aminoácidos?</p><p>o Arginina: promove o bom funcionamento da hipófise (glândula</p><p>pituitária) e está presente na formação do colágeno.</p><p>o Aspartato (ou ácido aspártico): ajuda na eliminação da amônia.</p><p>o Cisteína: ajuda no sistema imune e é fonte de enxofre para o</p><p>organismo.</p><p>o Fenilalanina: precursor de neurotransmissores e ajuda na</p><p>produção de outros aminoácidos.</p><p>o Glutamato (ou ácido glutâmico): importante para o bom</p><p>funcionamento do cérebro.</p><p>o Histidina: participa da formação da histamina (resposta imune) e</p><p>ajuda na manutenção da bainha de mielina dos neurônios.</p><p>Quais são as funções biológicas</p><p>dos Aminoácidos?</p><p>o Isoleucina: importante para formação da hemoglobina, e também</p><p>ajuda a regular os níveis de açúcar no sangue.</p><p>o Leucina: evita fadiga crônica e promove regeneração dos ossos,</p><p>tecido muscular e atua em processos de cicatrização.</p><p>o Lisina: é importante para formação de enzimas e para a absorção</p><p>de cálcio pelos ossos.</p><p>o Metionina: ajuda no metabolismo de desintoxicação, do sistema</p><p>imune e no fortalecimento de cabelos, unhas e pele.</p><p>o Treonina: participa da formação de proteínas estruturais, como</p><p>colágeno e elastina.</p><p>o Triptofano: participa da formação da serotonina, ajudando na</p><p>regulação do humor e sono.</p><p>o Valina: ajuda a regular o metabolismo muscular e também a</p><p>regeneração deste tecido.</p><p>Estrutura Química Geral dos</p><p>Aminoácidos</p><p>o Aminoácidos mais importantes sãos os α.</p><p>o Apresentam carbono assimétrico.</p><p>"Analisando a cadeia representada na imagem acima, podemos</p><p>observar que o carbono central apresenta quatro ligantes diferentes</p><p>(OH, H, CH3 e Cl), o que o torna um carbono assimétrico, também</p><p>chamado de carbono quiral. Dessa forma, sempre que uma cadeia</p><p>apresentar um ou mais carbonos quirais, haverá isômeros ativos.“</p><p>Veja mais sobre "Isômeros ativos" em:</p><p>https://brasilescola.uol.com.br/quimica/isomeros-ativos.htm</p><p>Estrutura Química Geral dos</p><p>Aminoácidos</p><p>o Formam dois esterioisômeros: L e D</p><p>Os isômeros ativos são as moléculas capazes de polarizar e</p><p>desviar o plano da luz para a direita (L) ou para a esquerda (D).</p><p>Estrutura Química Geral dos</p><p>Aminoácidos</p><p>o Observações importantes:</p><p>*Os aminoácidos nas moléculas protéicas são sempre</p><p>L-estereisômeros</p><p>*Os D aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos</p><p>peptídeos de parede celular bacteriana e alguns peptídeos que têm</p><p>função antibiótica.</p><p>* A presença do carbono assimétrico indica que a substância</p><p>apresenta</p><p>obrigatoriamente o isômero L e o isômero D. Não cabe a</p><p>nós sabermos para qual lado a luz foi desviada, pois a presença do</p><p>carbono quiral já evidencia esse fato. Sempre metade das moléculas</p><p>existentes é levogira e a outra metade é dextrogira.</p><p>Estrutura Química Geral dos</p><p>Aminoácidos</p><p>o Observações importantes:</p><p>* As moléculas levogiras e dextrogiras de qualquer substância</p><p>orgânica apresentam sempre as mesmas propriedades físicas (ponto</p><p>de fusão, ponto de ebulição, densidade, solubilidade etc.), mas</p><p>apresentam atividades químicas (comportamento no organismo)</p><p>diferentes.</p><p>* Um exemplo é a adrenalina. Apenas a molécula levogira da</p><p>adrenalina apresenta ação no organismo, enquanto a dextrogira não.</p><p>A glicina não apresenta carbonos assimétricos (quiral), dessa</p><p>forma, não possui isômeros e não apresentam atividade óptica</p><p>desviando a luz polarizada.</p><p>O que é uma Ligação Peptídica?</p><p>o Os aminoácidos realizam ligações peptídicas entre si quando se unem</p><p>para formar a estrutura proteica.</p><p>o A reação ocorre por síntese por desidratação, onde a união do grupo</p><p>amina de um aminoácido com o carbono da carboxila do outro</p><p>aminoácido, promove a liberação de uma molécula de água.</p><p>o A união entre dois aminoácidos forma uma molécula chamada de</p><p>dipeptídeo, enquanto a união de diversos aminoácidos forma uma</p><p>estrutura chamada de polipeptídeo.</p><p>o Uma proteína é um tipo de polipeptídeo, que pode ser formada por</p><p>centenas e até milhares de aminoácidos.</p><p>o Outros tipos de ligações entre os radicais dos aminoácidos, como pontes</p><p>de hidrogênio e dissulfeto, promovem dobras na estrutura da proteína,</p><p>dando a ela uma forma tridimensional.</p><p>O que é uma Ligação Peptídica?</p><p>•Oligopeptídeos: formados por 2 a 10 aminoácidos;</p><p>•Polipeptídeos: formados por 10 a 80 aminoácidos;</p><p>•Proteínas: formados por mais de 80 aminoácidos.</p><p>A reação pode</p><p>ocorrer de forma</p><p>inversa, quebrando</p><p>a ligação peptídica</p><p>adicionando água</p><p>na reação, o qual</p><p>chamamos de</p><p>reação por</p><p>hidrólise.</p><p>O que é uma Ligação Peptídica?</p><p>Cuidado!!!!</p><p>O que é uma Proteína?</p><p>o As proteínas são moléculas grandes formadas pelo encadeamento</p><p>de aminoácidos e por isso pode-se dizer que as proteínas são</p><p>chamadas de polímeros formados pelos aminoácidos, os</p><p>monômeros.</p><p>o É o composto orgânico mais abundante presente nas células e o</p><p>termo proteína reflete isto, pois quer dizer molécula primeira</p><p>(originada do grego proteios, que significa “primeiro” ou</p><p>“fundamental”).</p><p>o Estas macromoléculas complexas podem se manifestar de diversas</p><p>formas e exercer diversas funções no organismo, estando</p><p>presentes tanto na matriz intercelular, quanto em inúmeras</p><p>estruturas celulares.</p><p>Quais as funções das Proteínas?</p><p>A- Função Estrutural</p><p>o As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes do corpo humano.</p><p>o Participam da composicao estrutural dos seres vivos, formando orgão e</p><p>estruturas em geral.</p><p>✓ Colágeno: Proteína mais abundante da pele, cartilagem e órgãos.</p><p>Proporciona resistência e elasticidade a essas estruturas.</p><p>✓ Elastina: Proteína elástica presente em órgãos como pulmões, parede de</p><p>vasos sanguíneos e ligamentos.</p><p>✓ Queratina: Fibras resistentes encontradas nos cabelos, unhas, chifres e</p><p>cascos.</p><p>B- Função Hormonal</p><p>o Vários hormônios são proteínas.</p><p>o Ex: Insulina e glucagon (controle da glicemia)</p><p>C. Função Respiratória</p><p>o Hemoglobina e Mioglobina são pigmentos presente nas hemácias</p><p>que transportam oxigênio para que as células possam realizar a</p><p>respiração celular.</p><p>Quais as funções das Proteínas?</p><p>D. Função Contrátil</p><p>o Actina e Miosina são proteínas presentes nas células musculares, onde são</p><p>responsáveis pelo mecanismo de contração muscular.</p><p>E. Função Carreadora</p><p>o Existem várias proteínas na membrana plasmática das células, responsáveis</p><p>pelo transporte de substâncias para o interior e exterior da célula.</p><p>F. Função Imunológica</p><p>o As moléculas de defesa do sistema imune são proteínas denominadas</p><p>anticorpos ou imunoglobulinas.</p><p>G. Função Catalítica</p><p>o As enzimas, moléculas que aceleram reações químicas no interior das células,</p><p>são todas proteínas.</p><p>Quais as funções das Proteínas?</p><p>Quais as formas de arranjos estrutural</p><p>das Proteínas?</p><p>Cadeia</p><p>Polipeptídica</p><p>Linear, aminoácidos mantidos</p><p>pelas ligações peptídicas</p><p>Estrutura helicoidal</p><p>Enovelamento da estrutura</p><p>helicoidal</p><p>Agregação de duas ou mais cadeias</p><p>polipeptídicas enoveladas.</p><p>Quais as formas de arranjos estrutural</p><p>das Proteínas?</p><p>https://slideplayer.com.br/slide/333573/</p><p>https://slideplayer.com.br/slide/333573/</p><p>Quais os tipos de Proteínas?</p><p>Exemplo: Colágeno</p><p>Exemplo: Hemoglobina</p><p>https://slideplayer.com.br/slide/333573/</p><p>https://slideplayer.com.br/slide/333573/</p><p>O que é a Desnaturação Protéica?</p><p>https://slideplayer.com.br/slide/333573/</p><p>https://slideplayer.com.br/slide/333573/</p><p>o Desnaturação Protéica</p><p>▪ Se dá pela modificação da forma tridimensional da proteína.</p><p>▪ A proteína modificada não exerce sua função.</p><p>o Fatores:</p><p>▪ Temperaturas elevadas</p><p>▪ Mudanças de pH</p><p>▪ Detergentes químicos</p><p>▪ Solventes orgânicos</p><p>O que é a Desnaturação Proteíca?</p><p>A desnaturação das proteínas no processo de</p><p>cozimento facilita a digestão destes. Como a</p><p>estrutura primária não é alterada, o valor</p><p>nutritivo das proteínas também não é.</p><p>O que é a Desnaturação Proteíca?</p><p>o Desnaturação Protéica</p><p>▪ Se dá pela modificação da forma tridimensional da proteína.</p><p>▪ A proteína modificada não exerce sua função.</p><p>O que é a Desnaturação Proteíca?</p><p>o Desnaturação Protéica</p><p>▪ Se dá pela modificação da forma tridimensional da proteína.</p><p>▪ A proteína modificada não exerce sua função.</p><p>ESTUDEM – CONTEÚDO AVA</p><p>Slide 1: BIOQUÍMICA HUMANA</p><p>Slide 2</p><p>Slide 3</p><p>Slide 4</p><p>Slide 5</p><p>Slide 6</p><p>Slide 7</p><p>Slide 8</p><p>Slide 9</p><p>Slide 10</p><p>Slide 11</p><p>Slide 12</p><p>Slide 13</p><p>Slide 14</p><p>Slide 15</p><p>Slide 16</p><p>Slide 17</p><p>Slide 18</p><p>Slide 19</p><p>Slide 20</p><p>Slide 21</p><p>Slide 22</p><p>Slide 23</p><p>Slide 24</p><p>Slide 25</p><p>Slide 26</p><p>Slide 27</p><p>Slide 28</p><p>Slide 29</p><p>Slide 30</p><p>Slide 31</p><p>Slide 32</p><p>Slide 33</p><p>Slide 34</p><p>Slide 35</p><p>Slide 36</p>