Enzimas

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<p>BIOQUÍMICA HUMANA</p><p>Professora: Carolina Abreu</p><p>Data: 06 e 16 de setembro de 2024</p><p>Enzimas</p><p>O que são Enzimas?</p><p>Toda enzima é uma proteína?</p><p>Carlos Hotta</p><p>AVA</p><p>Apesar de serem frequentemente definidas como catalisadores biológicos de natureza</p><p>proteica, nem toda enzima é uma proteína. Há alguns RNAs que funcionam como enzimas,</p><p>os chamados ribozimas. A maioria das enzimas, no entanto, são proteínas, sendo formadas,</p><p>portanto, por aminoácidos. A composição de aminoácidos dessas biomoléculas define a</p><p>estrutura tridimensional que ela irá adquirir.</p><p>https://brasilescola.uol.com.br/biologia/enzimas.htm</p><p>O que são Enzimas?</p><p>o Biomoléculas que atuam como catalisadores, ou seja, são</p><p>substâncias capazes de acelerar a velocidade das reações químicas</p><p>que ocorrem nos seres vivos sem que sejam consumidas durante</p><p>essas reações.</p><p>o Sem a ação das enzimas, algumas reações seriam muito lentas, o</p><p>que prejudicaria o metabolismo.</p><p>o As enzimas aceleram as reações de forma seletiva, sendo, portanto,</p><p>catalisadores muito específicos.</p><p>o As enzimas são capazes de acelerar uma reação mediante a</p><p>diminuição da energia de ativação, ou seja, elas reduzem a</p><p>quantidade de energia que deve ser adicionada para que uma</p><p>reação tenha início.</p><p>https://brasilescola.uol.com.br/biologia/enzimas.htm</p><p>Complexo Enzima-Substrato</p><p>o Substrato → reagente sobre o qual uma enzima age.</p><p>o Quando uma enzima se liga ao seu substrato, forma-se o complexo enzima-</p><p>substrato. Essa ligação acontece em uma região específica, chamada de sítio</p><p>ativo.</p><p>https://brasilescola.uol.com.br/biologia/enzimas.htm</p><p>o Quando falamos das enzimas</p><p>de natureza proteica, o sítio</p><p>ativo corresponde a apenas</p><p>alguns poucos aminoácidos,</p><p>sendo o restante da molécula</p><p>responsável por determinar a</p><p>configuração do sítio ativo.</p><p>o A forma do sítio ativo, bem</p><p>como a forma do substrato</p><p>estão relacionadas à</p><p>especificidade da enzima, uma</p><p>vez que eles devem ser</p><p>complementares.</p><p>Sítios ativos têm</p><p>estrutura tridimensional</p><p>Complexo Enzima-Substrato</p><p>Modelo chave-fechadura</p><p>o Proposto por Emil Fischer, foi bastante difundido para explicar a interação entre</p><p>enzima e substrato.</p><p>o De acordo com esse modelo, há uma complementaridade rígida entre a</p><p>enzima e o substrato, assim como uma chave e uma fechadura.</p><p>https://brasilescola.uol.com.br/biologia/enzimas.htm</p><p>o O sítio ativo da enzima teria um formato</p><p>complementar ao substrato, o qual se</p><p>encaixaria perfeitamente. Outras</p><p>moléculas, portanto, não teriam acesso a</p><p>esse sítio, o que garantiria a</p><p>especificidade da enzima.</p><p>o Assim como uma chave abre apenas uma</p><p>fechadura, uma enzima só se ligaria a um</p><p>substrato.</p><p>o Hoje sabemos, no entanto, que esse</p><p>modelo não está correto, uma vez que</p><p>as enzimas não são estruturas rígidas</p><p>como se pensava.</p><p>Complexo Enzima-Substrato</p><p>Modelo do encaixe induzido - VIGENTE</p><p>o Proposto inicialmente por Koshland e colaboradores.</p><p>o O sítio ativo e o substrato não funcionam de maneira rígida como uma chave</p><p>e fechadura. Pesquisas mostram que, à medida que o substrato entra no sítio</p><p>ativo, a enzima sofre uma leve modificação, a qual favorece o ajuste entre o</p><p>sítio ativo e o substrato.</p><p>o Para compreender melhor esse modelo, podemos pensar na interação da</p><p>enzima e substrato como um aperto de mão, o qual vai se tornando mais</p><p>firme após o primeiro contato.</p><p>EN</p><p>ZI</p><p>M</p><p>A</p><p>Complexo Enzima-Substrato</p><p>Modelo do encaixe induzido</p><p>EN</p><p>ZI</p><p>M</p><p>A</p><p>Enzimas aceleram reações !!!</p><p>Anidrase carbônica</p><p>acelera a reação</p><p>10.000.000x</p><p>Enzimas aceleram reações !!! – Como?</p><p>Reações precisam de ultrapassar a</p><p>energia livre de ativação para acontecer.</p><p>Enzimas criam caminhos alternativos para</p><p>que as reações aconteçam.</p><p>Enzimas selecionam isômeros</p><p>Todos aminoácidos</p><p>são canhotos – Tipo L</p><p>Todos carboidratos</p><p>são destros – Tipo D</p><p>Requisitos da reação química?</p><p>o Para uma reação química acontecer, os reagentes precisam:</p><p>1) se encontrar;</p><p>2) estar na orientação correta;</p><p>3) colidir com força suficiente para a ligação ocorrer.</p><p>Papel da Enzima?</p><p>o Enzimas:</p><p>1) garantem a aproximação dos reagentes na orientação e distância</p><p>corretas.</p><p>2) fornecem os arredores necessários para propiciar a reação;</p><p>3) imobilizam os substratos em posições favoráveis para que a</p><p>reação ocorra.</p><p>Como funcionam as Enzimas?</p><p>o Enzimas mudam de conformação de acordo com as moléculas</p><p>que estão ligadas à elas.</p><p>Como funcionam as Enzimas?</p><p>o Enzimas podem precisar de cofatores: moléculas auxiliares que</p><p>são ligadas as enzimas para ajudar a realizar a sua ação catalítica.</p><p>Os cofatores podem estar ligados</p><p>permanentemente à enzima ou podem se ligar</p><p>ao substrato de maneira fraca e reversível.</p><p>Cofatores podem ser inorgânicos</p><p>ou orgânicos. Quando os cofatores</p><p>são moléculas orgânicas, são</p><p>denominados coenzimas.</p><p>Como funcionam as Enzimas?</p><p>o Enzimas podem precisar de cofatores: moléculas auxiliares que</p><p>são ligadas as enzimas para ajudar a realizar a sua ação catalítica.</p><p>Mecanismo de catálise –</p><p>Anidrase carbônica</p><p>o A anidrase carbônica é uma enzima que transporta o</p><p>dióxido de carbono para que ele seja exalado, uma</p><p>importante função para o corpo humano. Ela ocorre</p><p>naturalmente e pode acelerar uma reação na qual o dióxido</p><p>de carbono e a água se transformarão em bicarbonato.</p><p>Mecanismo de catálise –</p><p>Anidrase carbônica</p><p>o A anidrase carbônica é uma enzima presente em todos os</p><p>organismos que fazem parte da árvore evolutiva, contém zinco e</p><p>catalisa a hidratação reversível do CO₂ em bicarbonato com alta</p><p>eficiência:</p><p>Ácido carbônico</p><p>Como se classificam as Enzimas?</p><p>o As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se</p><p>como critério o tipo de reação que catalisam.</p><p>✓Oxidoredutases</p><p>✓ Transferases</p><p>✓Hidrolases</p><p>✓ Liases</p><p>✓ Isomerases</p><p>✓ Ligases</p><p>Como se classificam as Enzimas?</p><p>o As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se</p><p>como critério o tipo de reação que catalisam.</p><p>✓Oxidoredutases: enzimas relacionadas com as reações de</p><p>óxido-redução (redox).</p><p>Nicotinamida adenina dinucleotídeo</p><p>(NAD+) é um co-fator</p><p>Enzima atua no metabolismo do álcool (fígado e</p><p>estômago).</p><p>Como se classificam as Enzimas?</p><p>o As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se</p><p>como critério o tipo de reação que catalisam.</p><p>✓ Transferases: catalisam a transferência de grupos funcionais de</p><p>um composto para outro.</p><p>Adenosina trifosfato -</p><p>molécula carreadora da</p><p>energia química nas células.</p><p>Adenosina difosfato</p><p>Enzima atua na regulação do</p><p>metabolismo de carboidrato</p><p>Como se classificam as Enzimas?</p><p>o As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se</p><p>como critério o tipo de reação que catalisam.</p><p>✓Hidrolases: catalisam reações de hidrólise.</p><p>Enzima que ajuda na digestão de</p><p>proteínas no intestino delgado</p><p>Como se classificam as Enzimas?</p><p>o As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se</p><p>como critério o tipo de reação que catalisam.</p><p>✓ Liases: quebram a ligação entre um C e um outro átomo,</p><p>frequentemente formando ligações duplas.</p><p>Enzima chave no metabolismo do</p><p>carbono de levedura, direcionando o</p><p>ácido pirúvico para a produção de etanol.</p><p>Como se classificam as Enzimas?</p><p>o As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se</p><p>como critério o tipo de reação que catalisam.</p><p>✓ Isomerases: catalisam reações de isomerização.</p><p>Enzima utilizada na síntese do glicogénio (uma forma</p><p>de armazenamento de glucose), para produzir outros</p><p>compostos de carbono na via das pentoses fosfato, ou</p><p>degradada para produzir energia - glicólise.</p><p>Como se classificam as Enzimas?</p><p>o As enzimas podem ser classificadas em seis grupos, utilizando-se</p><p>como critério o tipo de reação que catalisam.</p><p>✓ Ligases: enzimas que provocam a degradação da molécula de</p><p>ATP, usando a energia liberada nessa reação para a formação de</p><p>novos compostos.</p><p>Enzima que promove a</p><p>junção de cadeias de DNA</p><p>por catalisar a formação de</p><p>uma ligação fosfodiéster.</p><p>Que tipo de enzima é a anidrase</p><p>carbônica?</p><p>O que é Cinemática Enzimática?</p><p>o É o estudo das taxas na quais reações enzimáticas ocorrem.</p><p>o Podemos estudar uma enzima pela sua estrutura e através de</p><p>seu funcionamento.</p><p>O que é Cinemática Enzimática?</p><p>o Qual é o melhor momento de se estudar uma enzima?</p><p>O que é Cinemática Enzimática?</p><p>o Qual é o melhor momento de se estudar uma enzima?</p><p>O que é Cinemática Enzimática?</p><p>o Michaelis e Menten descreveram</p><p>matematicamente o</p><p>comportamento das enzimas.</p><p>A constante de Michaelis Km é definida como a</p><p>concentração para a qual a velocidade da</p><p>reação enzimática é a metade de Vmax.</p><p>O que é Cinemática Enzimática?</p><p>O que é Cinemática Enzimática?</p><p>Quais fatores regulam a atividade</p><p>enzimática?</p><p>o Quantidade de enzima no meio</p><p>o Temperatura, pH e outros fatores no meio</p><p>o Modificação covalente</p><p>o Regulação alostérica</p><p>Regulação alostérica, em termos gerais, é</p><p>qualquer forma de regulação em que a</p><p>molécula reguladora (um ativador ou</p><p>inibidor) se liga a uma enzima em algum</p><p>lugar diferente do sítio ativo. O lugar onde</p><p>o regulador se liga é chamado de sítio</p><p>alostérico.</p><p>Quanto mais enzima, maior o V0 da reação.</p><p>O V0 da reação depende do</p><p>pH e da temperatura.</p><p>Ligações covalentes podem alterar a</p><p>estrutura de uma enzima.</p><p>Quais fatores regulam a atividade</p><p>enzimática?</p><p>o Regulação alostérica</p><p>Enzimas alostéricas não obedecem Michaelis-Menten.</p><p>Inibição da atividade enzimática</p><p>Inibição da atividade enzimática</p><p>Inibição da atividade enzimática</p><p>ESTUDEM – CONTEÚDO AVA</p><p>Slide 1: BIOQUÍMICA HUMANA</p><p>Slide 2</p><p>Slide 3</p><p>Slide 4</p><p>Slide 5</p><p>Slide 6</p><p>Slide 7</p><p>Slide 8</p><p>Slide 9</p><p>Slide 10</p><p>Slide 11</p><p>Slide 12</p><p>Slide 13</p><p>Slide 14</p><p>Slide 15</p><p>Slide 16</p><p>Slide 17</p><p>Slide 18</p><p>Slide 19</p><p>Slide 20</p><p>Slide 21</p><p>Slide 22</p><p>Slide 23</p><p>Slide 24</p><p>Slide 25</p><p>Slide 26</p><p>Slide 27</p><p>Slide 28</p><p>Slide 29</p><p>Slide 30</p><p>Slide 31</p><p>Slide 32</p><p>Slide 33</p><p>Slide 34</p><p>Slide 35</p><p>Slide 36</p><p>Slide 37</p>