Aminoácidos e Peptídeos

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15/12/2012
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Aminoácidos e Peptídeos
Salvador – BA
2012
UNIVERSIDADE FEDERAL DA BAHIA
INSTITUTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE
DEPARTAMENTO DE BIOFUNÇÃO
DISCIPLINA: BIOQUÍMICAIII – ICSA13
PROFª.: Polyanna Carôzo
 Deriva do grego, Protos = “a primeira”
 Macromoléculas mais abundantes das 
células
 São o resultado da expressão gênica
 Diversidade de funções biológicas
Importância
 Subunidades monoméricas 
dos peptídeos e proteínas
 20 AA  ligação covalente
 Combinações diferentes
Aminoácidos
Cadeia lateral distinta
Propriedades químicas
 Formados por átomos de C, H, O e N
 Podem conter S
Estrutura dos Aa’s
 Duas convenções identificam os carbonos dos aa’s:
 Letras gregas: a partir do carbono α
 Numerais: a partir de uma extremidade carboxílica
Estrutura dos aa’s
 Aa’s primários outros aa’s
Representação dos Aa’s primários
- Resíduos modificados após a 
síntese protéica
- Outros aa’s presentes na 
célula, mas não nas proteínas
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 Asparagina 
 Ác. Glutâmico 
Nomenclatura dos aa’s
 Tirosina = tyros
 Glicina = glycos
1º a ser 
descoberto 
(1806)
 Todos os aa’s apresentam C com 4 ligantes diferentes
 Exceção: Glicina
Nomenclatura dos aa’s
Glicina
Leucina
Centro 
assimétrico 
ou quiral
 Compostos que tem a mesma fórmula molecular, mas 
não são idênticos.
Isomeria Nomenclatura dos aa’s
Os 4 grupos de ligantes diferentes ocupam 2 
arranjos espaciais ou estereoisômeros
Arranjo tetraédrico em torno do átomo de C
2 estereoisômeros ou 2 enantiômeros (isômeros ópticos)
Centro 
assimétrico 
ou quiral
Nomenclatura dos aa’s
 Baseada na configuração do açúcar de três carbonos, 
o gliceraldeído (Fisher, 1981)
 Posição do grupo amino
Nomenclatura dos aa’s
Levorrotatória (L) – grupo amino a esquerda
Dextrorrotatória (D) – grupo amino a direita
Todas as 
proteínas 
apresentam aa 
na forma L
Ocorrem em 
bactérias e 
alguns 
peptídeos de 
antibióticos
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Representação dos aa’s Classificação de aa’s
5 classes 
Baseados nas propriedades dos grupos R
 Polaridade – tendência para interagir com a água em 
pH biológico (7):
 Hidrofóbico, não-polar
 Hidrofílico, polar
 Tamanho do grupo R
 Forma do grupo R
 Hidrofóbicos
 Tendem a se agrupar dentro das proteínas
 Estabilizam a estrutura proteica por meio de 
interações hidrofóbicas
Grupo R não polares e alifáticos
Glicina
Cadeia lateral pequena não 
contribui para as interações 
hidrofóbicas
Metionina
Grupamento tioéster com S
Prolina
Possui uma cadeia lateral 
alifática cíclica
Forma rígida  Diminui a 
flexibilidade
 Hidrofóbicos, não polares
 Solubilidade: tirosina e triptofano > fenilalanina
Grupo R aromático
Maior polaridade 
Anel 
indol
 Tirosina e triptofano absorvem luz na região violeta
 Importância para a caracterização de proteínas
Grupo R aromático
Absorbância = c x a x l
 Hidrofílicos
 Grupos funcionais
Grupo R não-carregados polares
Sulfidrila
Amida
Hidroxila
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2 CISTEÍNA CISTINA
Grupo R não-carregados polares
oxidação
hidrofóbico
Ponte dissulfeto
hidrofílico
Ligação covalente
 Ligações dissulfeto  Estabilidade das proteínas
Grupo R não-carregados polares
Entre cadeias 
polipeptídicas
ou
Entre partes de 
uma proteínas
 Hidrofílicos
 Maior solubilidade
 Considerados básicos
Grupo R positivamente carregados 
2º Grupo 
amino
Grupo 
guanidino
Grupo 
imidazol
Pequena 
fração está 
carregada 
em pH 7
 Hidrofílicos
 Maior solubilidade
 São considerados ácidos: 2ª carboxila
Grupo R negativamente carregados 
Reação de hidrólise 
 Derivados dos aa’s primários – modificados após a 
incorporação ao polipeptídeos
Aminoácidos não primários Aminoácidos não primários
Proteína colágeno 
(Tecido conjuntivo)
Parede vegetal
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Aminoácidos não primários
Proteína colágeno 
(Tecido conjuntivo)
Aminoácidos não primários
Proteína miosina 
(Tecido muscular)
Aminoácidos não primários
Proteína elastina 
(Tecido conjuntivo)
Aminoácidos não primários
Proteína protrombina
(Sangue)
 Introduzido durante a síntese proteica
 Apresenta semelhança com a cisteína, mas contêm 
enxofre
Aminoácidos não primários Propriedade químicas dos aa’s
Dissolvidos em água (pH neutro) 
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 Podem atuar como ANFÓTEROS
 ÁCIDOS
(doador de prótons)
 BÁSICOS
(receptor de prótons)
Propriedade químicas dos aa’s
 Ácido diprótico: aa monocarboxílico quando está 
completamente protonado
Propriedade químicas dos aa’s
Ácido diprótico
Doador de é
Base
Receptor de é
Anfótero
Doador e 
receptor de é
 Dois estágios de desprotonação
Propriedade químicas dos aa’s
Predomínio de moléculas 
completamente protonadas
1º estágio
2º estágio
Remoção do primeiro próton
Titulação ácido-base: adição ou 
remoção gradual de prótons
 Fornece o pKa para cada um 
dos grupos inonizáveis
 2,34 para o COOH
 9,60 para o NH3+
Propriedade químicas dos aa’s
pKa = -log K 
K = constante de dissociação ácida
Keq = constante de equilíbrio
 Prediz a carga elétricadoa aa’s
O pI (ponto isoelétrico)
 Carga total líquida = 0; 
 qtd de carga neg = qtd de 
carga pos
 Possui cargas opostas em 
diferentes átomos
 O aa é um íon dipolar
 Média aritimética dos dois pKa
Propriedade químicas dos aa’s
 Prediz a carga elétricadoa aa’s
 Carga total negativa – acima 
de pI
 Carga total positiva – abaxo
de pI
Propriedade químicas dos aa’s
+1
- 1
0
+0,5
- 0,5
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 Apresenta duas regiões 
tamponantes:
 A glicina naõ é um bom tampão 
do pH do fluido celular (7,4)
Propriedade químicas dos aa’s
 Apresenta duas regiões 
tamponantes:
 A glicina naõ é um bom tampão 
do pH do fluido celular (7,4)
Propriedade químicas dos aa’s
 Titulação de outros aa’s
Propriedade químicas dos aa’s
Titulação 
do grupo R
A histidina é o único aa que 
apresenta região tamponante em 
torno do pH neutro
Todos os aa’s com um único 
grupo amino e um único grupo 
carboxila e sem R inonizável
tem curva de titulação 
semelhante a glicina.
 Polímeros de aminoácidos
 Unidos por ligação peptídica (reação de condensação)
Peptídeos
 Tamanho da cadeia
 Dipeptídeo – 2 aa
 Tripeptídeo – 3 aa
 Tetrapeptídeo – 4 aa
(...)
 Oligopeptídeo –
pequeno nº de aa 
 Polipeptídeo –
grande nº de aa
Classificação dos peptídeos
Atividades terapêuticas
Processos de defesa de animais, 
microrganismos e plantas.
 Resíduos: unidades de aa dos peptídeos (cada 
extremidade perde átomo de hidrogênio ou a parte 
hidroxila)
Estrutura
N-terminal C-terminal
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 Comportamento ácido-
base de um peptídeo 
depende:
 Grupo amino e 
carboxílico livres
 Presença de 
radicais ionizáveis
Inonização dos peptídeos
Propriedade explorada 
em técnicas de 
separação
 GLUCAGON:
 Hormônio pancreático
 Aumenta a glicemia no 
sangue 
 29 resíduos – 1 peptídeo
Peptídeos de importância biológica
 INSULINA:
 Hormônio pancreático
 Reduz a glicemia no sangue
 2 peptídeos
 VASOPRESSINA:
Peptídeos de importância biológica
 OXITOCINA
 9 resíduos
Peptídeos de importância biológica
 GLUTATIONA
 3 resíduos (Ac. Glutâmico, cisteína e glicina)
Peptídeos de importância biológica