Estudo dirigido - I

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Lista de exercícios nº 1 – Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas.
Conceitue AAs e escreva sua fórmula geral.
	
São compostos de dupla função, uma função amina e uma função carboxílica, ambas ligadas a um mesmo carbono alfa ao qual também se ligam a um átomo de hidrogênio e um grupo R.
Como podem ser classificados os AAs quanto a sua ocorrência?
	Vai distingui entre si pelas cadeias ligadas ao carbono alfa. Classificando-os como proteico, primário, padrão; derivado dos proteicos (raros); e o não proteico.
Em relação aos AAS padrão (constituintes de proteínas), quais são as classes existentes? Exemplifique cada uma delas. 
	Gupo R classificam-se em apolares: alifáticos (glicina, alanina, valina e isoleuina) e aromáticos (fenilalanina e triptofano); e apolares: neutro (serina, treonina, tiosina, cisteina, glutamina e asparagina) ácidos (ácido aspártico e ácido glutâmico) e básicos ( arginina, lys e histina).
O que são AAs especiais ou raros em proteínas? Exemplifique. 
	Eles são especiais em proteínas, pois para que as células possam produzir sua proteína, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricadas pelo próprio organismo. O animal é capaz de produzir de 12 a 20 aminoácidos existentes já os vegetais produzem outros essenciais
Cite exemplos de funções desempenhadas pelos AAs livres (não protéicos). 
D-alanina: polipeptídio em paredes celulares de algumas bactérias.
β alanina: ácido pantatênico (vit) em peptídeos naturais;
Sarcosina: Vários tecidos, intermediário da síntese de AA.
O que são AAs essenciais? Liste os AAs considerados essenciais para humanos. 
	São os aminoácidos sintetizados pelas plantas sendo essenciais para o ser humano: Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treomina, Triptofano, Valina e Fenilalanina. Todos são essenciais para os humanos 
Caracterize aminoácidos da série D e L. Faça um comentário sobre sua ocorrência. 
	São isômeros óticos, tem um composto de referencia o Gilceraldeido, assimétrico (denominado configuração absoluta). Todos os aminoácidos nas proteínas são encontrados na forma L-aminoácidos possuindo a mesma quiralidade do L- gliceraldeido, que é o oposto do D-gliceraldeido (apenas da parede celular). 
Faça um comentário sobre o comportamento ácido-básico dos AAs. 
	Em solução aquosa estão ionizados e podem atuar como acido base, para compreensão de muitas propriedades das proteínas como transformação adição, remoção gradual de prótons ou seja podem agir como acido doando prótons ou como uma base receptador de prótons.
Trace um paralelo entre proteínas:
Globulares e fibrosas (estrutura tridimensional, solubilidade, função);
Classificação quanto à forma, globulares esférica moles e solúveis, fibrosas fisicamente duras insolúveis.
Monoméricas, oligoméricas e multiméricas;
Classificação quanto ao número de cadeias peptídicas; monoméricas com uma cadeia polipeptídica; oligoméricas possui mais de uma cadeia peptídica com extremidades N-terminal e C-terminal e multimérias com varias ligações na cadeia peptídicas.
c) Simples e conjugadas.
 Classificação quanto à composição química, simples apresentado somente Aas e conjugado apresentando compostos orgânicos e inorgânicos.
Exemplifique as comparações acima.
Colágeno do tecido conjuntivo, queratina, unhas e chifres (fibrosas) e hemoglobina e anticorpos (globulares)
Mioglobina (monoméricas), hemoglobina (olog.)
Quinotripsinogênio (simples) e lipoproteínas do sangue, caseína do leite (conjugada).
Defina peptídeos. Demonstre a formação de uma ligação peptídica.
	São polímeros de aminoácidos ou ainda, sequência de aminoácidos unidos covalentemente por ligação peptídica.
 
Classifique peptídeos quanto ao numero de resíduos de AAs que os constituem.
	Oligopeptídeos: di, tri tetra, até 30 Aas
	Polipeptídios: acima de 30 Aas
Dê exemplos de peptídeos com atividade biológica.
	Oxitocina: controla a contração muscular uterino e fluxo de leite em gestantes;
	Vasopressina: pressão sanguínea e contração muscular liso;
	Encefalinas: analgésicos naturais;
	Insulinas e Gleicagon.