AT 5 - Enzimas

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Enzimas
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Introdução
Alimentos passam por modificações - transformados em substâncias simples, são absorvidas pelo sangue e linfa e distribuídas para todo o corpo;
Na digestão, moléculas grandes passam por transformações e quebram em moléculas MENORES, CAPAZES DE PENETRAR NAS CÉLULAS;
Proteínas, gorduras, e carboidratos, são constituídos por moléculas grandes.
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Enzimas
 Estas proteínas ACELERAM A REAÇÃO e REDUZEM A ENERGIA DE ATIVAÇÃO das mesmas. 
Ex: a sacarose exige 25.600 cal/mol de energia de ativação para ser decomposta sem o auxilio de enzimas. 
..... Mas na presença da enzima SACARASE são necessárias apenas 8.000 cal/mol.
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Enzimas = Catalisadores
PROPRIEDADES
- Aceleram as reações
- Não são consumidos na reação
- Atuam em pequenas concentrações
- Não alteram o equilíbrio das reações
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Enzima ativa com seu componente não-protéico 
Enzima inativa sem seu componente não-protéico 
Se o componente não–protéico for um íon
 – Zn ou Fe
Grupos que se associam 
transitoriamente com a enzima. 
Normalmente 
derivados de vitaminas.
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HOLOENZIMA: ENZIMA COMPLETA
Parte protéica 
Grupos que se associam 
transitoriamente com a enzima. 
Enzima ativa
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Enzima inativa sem seu componente não-protéico 
Enzima ativa com seu componente não-protéico 
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Ligação da Enzima ao Substrato
2 modelos propostos:
Chave – Fechadura 
Encaixe Induzido
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VELOCIDADE MÁXIMA
de uma reação o número de substratos convertidos em produto por unidade de tempo. 
A velocidade de uma reação catalisada por enzima aumenta com a concentração do substrato, até a velocidade máxima. 
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As enzimas são facilmente destruídos pelo calor:
 	- temperatura acima de 70ºC), 
	- Por agitação intensa, 
	- Por ondas ultravioleta e ultra-sonoras, por substâncias como o cianeto, traços de metais pesados, ácidos ou bases, etc.
proteína-enzima perde a sua ação biológica. 
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INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
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INIBIDORES IRREVERSÍVEIS: Ligam-se às enzimas por meio de ligações covalente. 
 
Funciona como se fosse uma redução da concentração da enzima.
INIBIDORES REVERSÍVEIS: Ligam-se às enzimas por meio de ligações não-covalente. 
A inibição está relacionada com um equilíbrio entre enzima-inibidor. 
PODEM SER COMPETITIVOS E NÃO-COMPETITIVOS.
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
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INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA 
	O inibidor se combina reversivelmente com a molécula da enzima NUM OUTRO PONTO DA SUA ESTRUTURA, QUE NÃO SEJA O SEU CENTRO ATIVO. 
	Funcionará como se a presença do inibidor representasse uma diminuição da concentração da enzima. Dininuem a velocidade da reacao. DIMINUEM A VELOCIDADE DA REAÇÃO. 
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
INIBIDORES REVERSÍVEIS
INIBIÇÃO COMPETITIVA 
	O INIBIDOR e o SUBSTRATO tem ESTRUTURAS SEMELHANTES e competem entre si pelo centro ativo da enzima. LIGA-SE DE FORMA RECESSIVELY – aumento do substrato e velocidade não alterada. 
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Numa reação normal, o Substrato liga-se ao centro Ativo da Enzima (1), provocando a libertação de produtos por parte da enzima (2). 
Quanto à inibição, o Inibidor liga-se à enzima (3), não permitindo ao substrato ter acesso à mesma (4), logo não havendo reação e não sendo produzidos quaisquer produtos
a – Reação normal 
b - Reação de inibição reversível competitiva , em que o substrato e o inibidor competem pela enzima. 
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SíTIOS ALOSTÉRICO DE LIGAÇÃO
●Tem dois centros ativos: 
● Um para o substrato e para o efetor alostérico. 
● São moduladores do centro ativo. 
● A ligação do modulador alterará a conformação da proteína para inibir (EFETORES NEGATIVOS) ou estimular (EFETORES POSITIVOS) a ligação do substrato.