AULA_4_Proteínas II-2015

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PROTEÍNAS 
mioglobina 
colágeno 
Quimiotripsina, um enzima proteolítica 
(proteína globular) 
Glicina 
(o menor aminoácido) 
Tamanho e Forma 
Cada proteína tem tamanho e forma 
bem característicos. 
O tamanho e a forma de uma proteína 
estão intimamente relacionados à sua 
função. 
0,5 nm 
75Da 
3,5nm 
21.600Da 
241 aminoácidos 
As dimensões de uma proteína são medidas em: 
TamanhoNanômetros (nm):1nm=10-9metro 
Massa Kilodaltons (KDa) 1KDa=103Da 
“Polímeros de Aminoácidos” 
• Chamados peptídeos (quando até 10 kDa) ou 
proteínas (quando acima de 10 kDa). 
• Ligação peptídica (promove a união dos 
aminoácidos dentro da cadeia): 
Amino-terminal C-terminal 
Níveis de organização estrutural 
das proteínas 
Troponina C 
Domínios estruturais 
Relacionados à estrutura terciária 
da proteína. 
Uma proteína pode ser formada 
por várias regiões estruturais 
(chamadas de domínios). 
Cada domínio pode ter uma função 
diferente. 
No exemplo ao lado vemos a 
troponina C, uma proteína formada 
por uma única cadeia peptídica, mas 
que se enovela na forma de dois 
domínios globulares (A e B) unidos 
por uma região mais (dobradiça). 
Domínio A 
Domínio B 
dobradiça 
Grupamentos Prostéticos: o heme 
 
Presente na: 
•Hemoglobina 
•Mioglobina 
•Citocromos 
•Dioxigenases 
Composto por: 
•Protoporfirina IX 
•Ferro (Fe2+) 
propionatos 
metilas 
vinilas 
Estrutura da molécula de heme 
(ferroprotoporfirina IX) 
Enovelamento de proteínas 
desenovelada 
nativa 
Estados de 
“glóbulo fundido” 
As proteínas são sintetizadas na forma “linear”. 
Uma seqüência de interações intra-cadeia envolvendo a 
formação de pontes de hidrogênio, pontes dissulfeto, 
interações eletrostáticas e interações hidrofóbicas leva ao seu 
“enovelamento”. 
A estrutura nativa é mais estável energética, química e 
termodinamicamente do que a não enovelada. 
Pode ser causada por: 
Agentes físicos 
Calor 
Agentes químicos 
pH 
Agentes caotrópicos 
(uréia, cloreto de guanidina) 
Agentes redutores: 
(2-mercaptoetanol) 
Desnaturação é a 
perda da conformação 
espacial da proteína. 
Ocorre de forma abrupta. 
Desnaturação de proteínas 
4 pontes dissulfeto 
Cataliticamente ativa 
Pontes dissulfeto desfeitas 
Cataliticamente inativa 
Ribonuclease A 
d
es
en
o
ve
la
d
a 
n
at
iv
a 
Chaperonas 
Proteína enovelada 
(conformação nativa) 
2Pi 
GrpE 
Chaperonas são proteínas 
(geralmente enzimas) que auxiliam no 
enovelamento de outras proteínas. 
DnaK 
 DnaJ 
DnaJ se liga à proteína 
não enovelada, 
 e depois à 
DnaK 
xATP se liga à 
DnaK e a 
proteína se 
dissocia 
 DnaJ estimula a 
hidrólise do ATP por 
DnaK, que se liga 
fortemente 
 à proteína 
w GrpE 
estimula a 
liberação do 
ADP e DnaJ 
Proteína não 
enovelada