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Biofísica Contração Muscular Tecidos musculares Junção neuromuscular Músculo esquelético Actina e miosina Estrutura do sarcômero Teoria do filamento deslizante Mecanismo de contração muscular Referências Resumo Fonte: http://www.vetmed.wsu.edu/van308/skeletal.htm a) Músculo esquelético b) Músculo esquelético c) Músculo cardíaco d) Músculo liso Tecidos Musculares As fibras do músculo esquelético (a e b) apresentam-se listradas, devido a presença de um padrão alternado de complexos protéicos. As células do músculo esquelético são multinucleadas, pois são resultado da fusão de diversas células. As células do músculo cardíaco apresentam uma estrutura ramificada, o que aumenta a sua resistência mecânica (c). As células do músculo liso são dispostas em lâminas, e estão em contato elétrico umas as outras, por meio do nexus, que permite a propagação do potencial de ação entre elas. Existem três tipos de fibras musculares: tipo I; tipo IIA; tipo IIB. Todas estas estão presentes no músculo esquelético, porém em proporções maiores ou menores dependendo do músculo. O Sistema Nervoso Central (SNC) exerce um complexo sistema de controle sobre a contração muscular de acordo com a demanda do movimento, de tal forma que ele possa ser suave, delicado ou preciso. Os neurônios que inervam unidades motoras de fibras tipo I, apresentam limiar de ativação baixo e são relativamente fáceis de ativar, enquanto que as unidades motoras de fibras do tipo II são supridas por neurônios mais difíceis de se ativar. O tipo I (de contração lenta ou oxidativo lento) é de cor escura devido a grande quantidade de mitocôndrias e mioglobina presentes em sua estrutura. Apresentam grande quantidade de enzimas oxidativas, associadas ao metabolismo aeróbico – O2. O tipo IIA (de contração rápida ou glicolíticas rápidas), por ter menos mitocôndrias e mioglobinas em sua estrutura, é mais pálido. Apresentam grande quantidade de enzimas glicolíticas, associadas ao metabolismo anaeróbico – sem O2. Devido ao seu diâmetro maior, desenvolvem maior força de contração, e produzem uma contração em menos tempo que as fibras musculares tipo I, mas no entanto, as fibras tipo IIA fadigam mais rapidamente que as fibras tipo I, que são mais resistentes à fadiga. O tipo IIB (oxidativo rápido-glicolítico) é intermediário em características como cor, quantidade de mitocôndrias, tamanho, velocidade de contração e velocidade de fadiga. Consequentemente, as fibras tipo I são as primeiras a serem ativadas, mesmo quando o movimento resultante for rápido (Hall, 1993). À medida exija maior grau de força, velocidade e/ou duração, unidades motoras com limiares mais altos são progressivamente ativadas, com as fibras tipo II a sendo recrutadas antes da fibras tipo II b. dentro de cada tipo de fibra existe um amplo padrão de ativação, e o SNC pode, seletivamente, ativar mais ou menos unidade motoras. Durante o exercício de baixa intensidade, o SNC pode evitar quase que exclusivamente o uso de fibras tipo I e a medida que a atividade continua e a fadiga aparece, as unidades motoras tipo II a e depois as do tipo II b são ativadas até que quase todas as unidades motoras estejam envolvidas.(Hall, 1993). Relações Neuromusculares Receptores Sensoriais Musculares – Fusos Musculares e Òrgãos Tendinosos de Golgi São sinais transmitidos pelos tratos espinocerebelares dorsais( vias aferentes ) que informam ao cerebelo o estado momentâneo da contraçlão muscular, das posições, das forças agindo sobre a superfície do corpo e das velocidades dos movimentos ( 120 m/s ) - Òrgãos Tendinosos de Golgi: nos tendões musculares, transmitem a informação sobre a tensão dos tendões ou a velocidade de variação da tensão. - Fusos Musculares: distribuídos por todo o corpo, enviam informação para o SN, mostrando o comprimento do músculo ou a velocidade de variação de seu comprimento. Junção Neuromuscular Fonte: Purves et al., Vida A ciência da Biologia. 6a. Ed. Artmed editora, 2002 (pg. 836). Estrutura do Sarcômero Banda M Linha Z Linha Z Fonte: http://www.bris.ac.uk/Depts/Physiology/ugteach/ugindex/m1_index/nm_tut4/page1.htm Teoria do Filamento Deslizante Actina F Actina G Código de acesso pdb: 1ATN A actina F possui duas extremidades, conhecidas como "mais" e "menos". Na extremidade "mais", entra a actina G ligada à molécula de ATP, promovendo o aumento do polímero de actina F, e na extremidade "menos" sai a actina G complexada com a molécula de ADP, promovendo a diminuição da cadeia de actina F. Assim, o tamanho relativo da actina F depende da entrada e da saída de actinas G pelas extremidades "mais" e "menos", conforme o diagrama esquemático abaixo. Fonte: http://www.icb.ufmg.br/~lbcd/prodabi4/grupos/grupo1/actina.htm Miosina CLE CLR Miosina consiste de 6 cadeias polipeptídicas, duas cadeias pesadas de 220 kD e 2 pares de cadeias leves, chamadas de cadeias leves essenciais (CLE) e cadeias leves regulatórias(CLR). Cadeia pesada Fonte: http://lessons.harveyproject.org/development/muscle/proteol.html Miosina II Domínio da cabeça globular Tripsina papaína Proteólise Domínio motor CLE CLR Proteólise da Miosina Fonte: http://lessons.harveyproject.org/development/muscle/proteol.html Fragmento Massa molecular (kDa) Tamanho aproximado (Å) HMM 520 650 LMM 160 900 S1 120 110 S2 100 1300 Proteólise da Miosina Estrutura do Fragmento S1 de Miosina Código de acesso PDB: 1DFK Actina Filamento grosso de miosina Cabeça Braço de alavanca Complexo Actina-Miosina Miofibrila Fonte: Purves et al., Vida A ciência da Biologia. 6a. Ed. Artmed editora, 2002 (pg. 837). Na miofibrila os filamentos de actina e miosina sobrepõem-se. Os filamentos de miosina são formados por feixes de proteínas, com extremidade globular e cauda na forma de alavanca. Os filamentos de actina são compostos de duas cadeias polipeptídicas, com monômeros de actina G enrolados, como contas em um colar. Essas cadeias são envolvidas por tropomiosina, e, em intervalos regulares, ocorre a ligação de troponina, conforme o diagrama esquemático abaixo. Túbulos T Fonte: Purves et al., Vida A ciência da Biologia. 6a. Ed. Artmed editora, 2002 (pg. 838). Contração Muscular Fonte: Purves et al., Vida A ciência da Biologia. 6a. Ed. Artmed editora, 2002 (pg. 839). Contração Muscular Para quebrar a ligação da cabeça da miosina com a actina é necessário ATP, contudo a molécula de ATP não é necessária para a formação do complexo actina-miosina. Tal observação explica a razão do endurecimento dos músculos dos animais após a morte, situação conhecida como rigor mortis. A morte cessa a reposição da molécula de ATP, assim o complexo actina-miosina não pode ser quebrado. 1. O potencial de ação viaja axônio abaixo 2. Os canais de Ca2+ dependentes de voltagem abrem-se 3. Exocitose de ACh 4. Difusão de ACh na fenda sináptica 5. ACh liga-se ao receptor 6. Abertura dos canais de Na+ (entrada) e K+ (saída) 7. Aumento da probabilidade de início de um potencial de ação 8. O potencial de ação viaja ao longo da membrana 9. O potencial de ação entra no retículo sarcoplasmático 10. O potencial de ação abre os canais de Ca2+ dependentes de voltagem 11. Os íons de Ca2+ ligam-se aos filamentos, causandocontração Resumo da Contração Muscular TEORIA DO FILAMENTO DESLIZANTE 1. O PA causa a rápida liberação do íon Ca2+ no interior da célula 2. O íon Ca2+ liga-se à troponina 3. A troponina passa por uma mudança conformacional 4. Tal mudança movimenta a tropomiosina para fora da área de encaixe da miosina 5. Hidrólise do ATP (pela a ATPase da miosina), o que permite a formação do complexo actina-miosina 6. A ligação da miosina com a actina 7. Os filamentos de actina deslizam sobre a miosina 8. Uma nova molécula de ATP permite a quebra do complexo actina-miosina. A nova molécula de ATP sofre hidrólise. O processo continua até que não haja mais Ca2+ Como Funciona a Contração ? Como Funciona a Contração ? RELAXAMENTO 1. Degradação da acetilcolina 2. Canais iônicos fecham-se 3. Repolarização da membrana 4. Diminuição da permeabilidade do retículo sarcoplasmático (rs) aos íons de Ca2+ 5. Os íons de Ca2+ são bombeados de volta ao rs (processo lento com consumo de ATP) 6. Os íons de Ca2+ são retirados das moléculas de troponina C, que volta a conformação original 7. A tropomiosina retorna a cobrir a região do encaixe da actina 8. Quebram-se os complexos miosina-actina 9. O complexo miosina-ATP se reconstitui nas cabeças de miosina, pronto para um novo potencial de ação Função do Ca2+ na Contração Função do ATP na Contração A análise do modelo do complexo actina-miosina (Rayment & Holden, 1994) revela as bases moleculares da contração muscular. Esse modelo exibe a orientação espacial relativa do fragmento S1 da miosina, mostrando, claramente, que a fenda na miosina estende-se do sítio de ligação de ATP, até o sítio de ligação da actina. O modelo também indica que a cauda helicoidal do C-terminal do fragmento S1 da miosina, funciona com um braço de alavanca. A boa complentaridade de forma geométrica e carga elétrica, das estruturas da miosina e da actina, corroboram o modelo proposto para contração muscular. Bases Moleculares para a Contração Muscular Referência: Rayment, I. & Holden, H. M. (1994). Trends Biochem. Sci. 19: 129-134. Fonte: http://www.sci.sdsu.edu/movies/actin_myosin_gif.html Mecanismo da Contração Muscular Fonte: http://www.vetmed.wsu.edu/van308/muscleanimation.htm Mecanismo da Contração Muscular Garcia, E. A. C. Biofísica. Editora Savier, 2000. Purves, W. K., Sadava, D., Orians, G. H., Heller, H. G. Vida. A Ciência da Biologia. 6a ed. Artmed editora. 2002. Referências
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