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CONTRACAO_MUSCULAR_2015

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Biofísica 
Contração Muscular 
 
 Tecidos musculares 
 Junção neuromuscular 
 Músculo esquelético 
 Actina e miosina 
 Estrutura do sarcômero 
 Teoria do filamento deslizante 
 Mecanismo de contração muscular 
 Referências 
 
 
 
Resumo 
Fonte: http://www.vetmed.wsu.edu/van308/skeletal.htm 
a) Músculo esquelético b) Músculo esquelético 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
c) Músculo cardíaco d) Músculo liso 
Tecidos Musculares 
As fibras do músculo esquelético (a 
e b) apresentam-se listradas, devido 
a presença de um padrão alternado 
de complexos protéicos. As células 
do músculo esquelético são 
multinucleadas, pois são resultado 
da fusão de diversas células. As 
células do músculo cardíaco 
apresentam uma estrutura 
ramificada, o que aumenta a sua 
resistência mecânica (c). As células 
do músculo liso são dispostas em 
lâminas, e estão em contato elétrico 
umas as outras, por meio do nexus, 
que permite a propagação do 
potencial de ação entre elas. 
Existem três tipos de fibras musculares: tipo I; tipo IIA; tipo IIB. Todas estas 
estão presentes no músculo esquelético, porém em proporções maiores ou 
menores dependendo do músculo. 
O Sistema Nervoso Central (SNC) exerce um complexo sistema de controle 
sobre a contração muscular de acordo com a demanda do movimento, de tal 
forma que ele possa ser suave, delicado ou preciso. 
Os neurônios que inervam unidades motoras de fibras tipo I, apresentam limiar 
de ativação baixo e são relativamente fáceis de ativar, enquanto que as 
unidades motoras de fibras do tipo II são supridas por neurônios mais difíceis 
de se ativar. 
O tipo I (de contração lenta ou oxidativo lento) é de cor escura devido a grande 
quantidade de mitocôndrias e mioglobina presentes em sua estrutura. 
Apresentam grande quantidade de enzimas oxidativas, associadas ao 
metabolismo aeróbico – O2. 
O tipo IIA (de contração rápida ou glicolíticas rápidas), por ter menos 
mitocôndrias e mioglobinas em sua estrutura, é mais pálido. Apresentam grande 
quantidade de enzimas glicolíticas, associadas ao metabolismo anaeróbico – 
sem O2. Devido ao seu diâmetro maior, desenvolvem maior força de contração, 
e produzem uma contração em menos tempo que as fibras musculares tipo I, 
mas no entanto, as fibras tipo IIA fadigam mais rapidamente que as fibras tipo I, 
que são mais resistentes à fadiga. 
O tipo IIB (oxidativo rápido-glicolítico) é intermediário em características como cor, 
quantidade de mitocôndrias, tamanho, velocidade de contração e velocidade de 
fadiga. 
Consequentemente, as fibras tipo I são as primeiras a serem ativadas, 
mesmo quando o movimento resultante for rápido (Hall, 1993). 
 
À medida exija maior grau de força, velocidade e/ou duração, unidades 
motoras com limiares mais altos são progressivamente ativadas, com as 
fibras tipo II a sendo recrutadas antes da fibras tipo II b. dentro de cada 
tipo de fibra existe um amplo padrão de ativação, e o SNC pode, 
seletivamente, ativar mais ou menos unidade motoras. 
 
Durante o exercício de baixa intensidade, o SNC pode evitar quase que 
exclusivamente o uso de fibras tipo I e a medida que a atividade continua 
e a fadiga aparece, as unidades motoras tipo II a e depois as do tipo II b 
são ativadas até que quase todas as unidades motoras estejam 
envolvidas.(Hall, 1993). 
 
Relações Neuromusculares 
Receptores Sensoriais Musculares – Fusos Musculares e Òrgãos 
Tendinosos de Golgi 
São sinais transmitidos pelos tratos espinocerebelares dorsais( vias aferentes ) 
que informam ao cerebelo o estado momentâneo da contraçlão muscular, das 
posições, das forças agindo sobre a superfície do corpo e das velocidades dos 
movimentos ( 120 m/s ) 
- Òrgãos Tendinosos de Golgi: nos tendões musculares, transmitem a informação 
sobre a tensão dos tendões ou a velocidade de variação da tensão. 
- Fusos Musculares: distribuídos por todo o corpo, enviam informação para o SN, 
mostrando o comprimento do músculo ou a velocidade de variação de seu 
comprimento. 
Junção Neuromuscular 
Fonte: Purves et al., Vida A ciência 
da Biologia. 6a. Ed. Artmed editora, 
2002 (pg. 836). 
Estrutura do Sarcômero 
Banda M Linha Z Linha Z 
Fonte: http://www.bris.ac.uk/Depts/Physiology/ugteach/ugindex/m1_index/nm_tut4/page1.htm 
Teoria do Filamento Deslizante 
Actina F 
Actina G 
Código de acesso pdb: 1ATN 
A actina F possui duas extremidades, conhecidas como "mais" e "menos". Na 
extremidade "mais", entra a actina G ligada à molécula de ATP, promovendo o 
aumento do polímero de actina F, e na extremidade "menos" sai a actina G 
complexada com a molécula de ADP, promovendo a diminuição da cadeia de actina F. 
Assim, o tamanho relativo da actina F depende da entrada e da saída de actinas G 
pelas extremidades "mais" e "menos", conforme o diagrama esquemático abaixo. 
 
Fonte: http://www.icb.ufmg.br/~lbcd/prodabi4/grupos/grupo1/actina.htm 
Miosina 
CLE 
CLR 
Miosina consiste de 6 cadeias polipeptídicas, duas cadeias pesadas de 220 kD e 2 
pares de cadeias leves, chamadas de cadeias leves essenciais (CLE) e cadeias leves 
regulatórias(CLR). 
Cadeia pesada 
Fonte: http://lessons.harveyproject.org/development/muscle/proteol.html 
Miosina II 
Domínio da cabeça globular 
Tripsina papaína 
Proteólise 
Domínio 
motor 
CLE 
CLR 
Proteólise da Miosina 
Fonte: http://lessons.harveyproject.org/development/muscle/proteol.html 
Fragmento Massa molecular (kDa) Tamanho aproximado (Å) 
HMM 520 650 
LMM 160 900 
S1 120 110 
S2 100 1300 
Proteólise da Miosina 
Estrutura do Fragmento S1 de 
Miosina 
Código de acesso PDB: 1DFK 
Actina 
Filamento grosso de miosina 
Cabeça 
Braço de 
alavanca 
Complexo Actina-Miosina 
Miofibrila 
Fonte: Purves et al., Vida A ciência 
da Biologia. 6a. Ed. Artmed editora, 
2002 (pg. 837). 
Na miofibrila os filamentos de actina e miosina sobrepõem-se. Os filamentos de 
miosina são formados por feixes de proteínas, com extremidade globular e cauda na 
forma de alavanca. Os filamentos de actina são compostos de duas cadeias 
polipeptídicas, com monômeros de actina G enrolados, como contas em um colar. 
Essas cadeias são envolvidas por tropomiosina, e, em intervalos regulares, ocorre a 
ligação de troponina, conforme o diagrama esquemático abaixo. 
Túbulos T 
Fonte: Purves et al., 
Vida A ciência da Biologia. 6a. Ed. 
Artmed editora, 2002 (pg. 838). 
Contração Muscular 
Fonte: Purves et al., 
Vida A ciência da Biologia. 6a. Ed. 
Artmed editora, 2002 (pg. 839). 
Contração Muscular 
Para quebrar a ligação da cabeça da miosina 
com a actina é necessário ATP, contudo a 
molécula de ATP não é necessária para a 
formação do complexo actina-miosina. Tal 
observação explica a razão do endurecimento 
dos músculos dos animais após a morte, 
situação conhecida como rigor mortis. A morte 
cessa a reposição da molécula de ATP, assim 
o complexo actina-miosina não pode ser 
quebrado. 
1. O potencial de ação viaja axônio abaixo 
2. Os canais de Ca2+ dependentes de voltagem abrem-se 
3. Exocitose de ACh 
4. Difusão de ACh na fenda sináptica 
5. ACh liga-se ao receptor 
6. Abertura dos canais de Na+ (entrada) e K+ (saída) 
7. Aumento da probabilidade de início de um potencial de ação 
8. O potencial de ação viaja ao longo da membrana 
9. O potencial de ação entra no retículo sarcoplasmático 
10. O potencial de ação abre os canais de Ca2+ dependentes de voltagem 
11. Os íons de Ca2+ ligam-se aos filamentos, causandocontração 
 
 
Resumo da Contração Muscular 
TEORIA DO FILAMENTO DESLIZANTE 
 
1. O PA causa a rápida liberação do íon Ca2+ no interior da célula 
2. O íon Ca2+ liga-se à troponina 
3. A troponina passa por uma mudança conformacional 
4. Tal mudança movimenta a tropomiosina para fora da área de encaixe da miosina 
5. Hidrólise do ATP (pela a ATPase da miosina), o que permite a formação do 
complexo actina-miosina 
6. A ligação da miosina com a actina 
7. Os filamentos de actina deslizam sobre a miosina 
8. Uma nova molécula de ATP permite a quebra do complexo actina-miosina. A nova 
molécula de ATP sofre hidrólise. O processo continua até que não haja mais Ca2+ 
Como Funciona a Contração ? 
Como Funciona a Contração ? 
RELAXAMENTO 
 
1. Degradação da acetilcolina 
2. Canais iônicos fecham-se 
3. Repolarização da membrana 
4. Diminuição da permeabilidade do retículo sarcoplasmático (rs) aos íons de Ca2+ 
5. Os íons de Ca2+ são bombeados de volta ao rs (processo lento com consumo de 
ATP) 
6. Os íons de Ca2+ são retirados das moléculas de troponina C, que volta a 
conformação original 
7. A tropomiosina retorna a cobrir a região do encaixe da actina 
8. Quebram-se os complexos miosina-actina 
9. O complexo miosina-ATP se reconstitui nas cabeças de miosina, pronto para um 
novo potencial de ação 
Função do Ca2+ na Contração 
Função do ATP na Contração 
A análise do modelo do complexo actina-miosina 
(Rayment & Holden, 1994) revela as bases 
moleculares da contração muscular. Esse modelo 
exibe a orientação espacial relativa do fragmento S1 
da miosina, mostrando, claramente, que a fenda na 
miosina estende-se do sítio de ligação de ATP, até o 
sítio de ligação da actina. O modelo também indica 
que a cauda helicoidal do C-terminal do fragmento S1 
da miosina, funciona com um braço de alavanca. A 
boa complentaridade de forma geométrica e carga 
elétrica, das estruturas da miosina e da actina, 
corroboram o modelo proposto para contração 
muscular. 
Bases Moleculares para a 
Contração Muscular 
Referência: Rayment, I. & Holden, H. M. (1994). 
Trends Biochem. Sci. 19: 129-134. 
Fonte: http://www.sci.sdsu.edu/movies/actin_myosin_gif.html 
Mecanismo da Contração Muscular 
Fonte: http://www.vetmed.wsu.edu/van308/muscleanimation.htm 
Mecanismo da Contração Muscular 
Garcia, E. A. C. Biofísica. Editora Savier, 2000. 
Purves, W. K., Sadava, D., Orians, G. H., Heller, H. G. Vida. A Ciência da Biologia. 6a 
ed. Artmed editora. 2002. 
 
 
 
 
Referências

Outros materiais