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Aminoácidos e Proteínas: estrutura, 
propriedade e função.
Protease Vera Lúcia.
Introdução:
• Histórico: 
em 1839 G. J Mulder atribuiu o termo proteína, do grego: proteios = 
primário. 
em 1934 J.D.Bernal e Dorothy C. Hodgkin mostraram que a pepsina 
produzia um padrao definido de difraçao quando colocada em um 
feixe por raios X (evidencia de uma molécula estruturada).
• Aminoácidos: os tijolos da construção…..
ProteínasProteínas ProteiosProteios
Moléculas orgânicas mais abundantesMoléculas orgânicas mais abundantes
Humano 70Kg Humano 70Kg 11 Kg proteínas11 Kg proteínas 
Introdução
Macromoléculas Macromoléculas 
informacionais informacionais 
Introdução
 Estrutura Estrutura 
XX 
FunçãoFunção
ProteínasProteínas
O que são?
Aminoácidos
Grupo Carboxila
Grupo Amino
Radical ou
Cadeia lateral
Carbono 
 20 aminoácidos
 Classificação (cadeia lateral)
R
Estrutura Geral dos Aminoácidos
Aminoácidos
L-aminoácidos
Classificação dos Aminoácidos pelo Grupo R
20 Aminoácidos Primários Encontrados nas Proteínas
Aminoácidos: polares 
Pontes dissulfeto!
Aminoácidos: polares
Imidazol
Aminoácidos: polares
Aminoácidos
O Zwitterion
AminoácidosTitulação de Aminoácidos 
Aminoácidos
As possibilidades de existirem proteinas diferentes são 
enormes: 2,4 x 10 18 
Segundo Voet (2006), há mais possibilidades de 
sequências de aminoácidos do que estrelas no céu”.
Pentapeptídio
Serilgliciltirosinilalanileucina
 Forma catiônica
 Protonada
 Forma Aniônica
 Desprotonada
Forma Isoelétrica = pI = pKa1 + pKa2/2
Ligação 
Peptídica
Ligação Peptídica
Ser - Gly - Tyr – Ala - Leu 
Ligação Peptídica
Rígida e Planar!!!
Cα – C – N - Cα
Cistína - Aspartame
Composição de Aminoácidos
Pausa!
Níveis de Estrutura em Proteínas 
Estrutura Primária 
É a seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica e é específica para 
cada proteína. Determina a ordem dos aminoácidos na cadeia polipeptídica
Ligação peptídica representada 
por único traço – mas tem 
característica entre ligação simples 
e dupla ligação – interação entre as 
duas formas de ressonância
Conseqüência – não há 
possibilidade de rotação em torno 
da ligação peptídica – formação de 
plano rígido
Cadeia polipeptídica – arranjo flexível de unidades planas (unidades peptídicas) 
Estrutura Secundária 
Descreve a formação de estruturas regulares bidimensionaisao 
longo da cadeia polipeptídica formando organizações estáveis
Estrutura em alfa Hélice Estrutura beta pregueada
 Estrutura  Hélice
 É o enrolamento da cadeia polipeptídica ao redor de um eixo
Manutenção – a alfa-hélice é mantida por pontes de hidrogênio entre o 
oxigênio do –C=O de uma unidade peptídica e o nitrogênio do grupo –NH 
da quarta unidade subseqüente
Distância – a alfa-hélice tem um passo de 0,54 nm e apresenta 3,6 resíduos por volta
Queratina do Cabelo.
Queratina – é uma proteína meca 
nicamente durável e quimicamente 
não-reativa – presente nos cabelos , 
unhas , penas.
Essas características são proporciona 
das pela montagem de uma estrutura 
espiral-enrolada ou super-hélice e é 
uma conseqüência de sua estrutura 
primária
 Conformação Folha Pregueada
Estrutura de folha pregueada (ou configuração beta) – é a interação lateral de 
segmentos de uma cadeia polipeptídica, através de pontes de hidrogênio.
As ligações são estabelecidas entre cadeias polipeptídicas diferentes, distendidas ou 
entre segmentos distantes e distendidos de uma mesma cadeia
Os grupos R dos aminoácidos projetam-se para cima ou para baixo do plano da folha 
pregueada
Estrutura Super Secundária - Motivo
Estrutura Supersecundárias ou Motivos – são regiões moleculares de estrutura secundária
(alfa, beta e curvatura) definida e que se repetem em diferentes proteínas 
Das 7 mil estruturas de proteínas relatadas, não 
existem dois registros exatamente iguais. Os 
principais tipos de elementos secundários 
estruturais, -hélice e folha -pregueada ocorrem 
em proteínas globulares em proporções e 
combinações variáveis – a mesma forma estrutural 
pode estar presente em proteínas não 
relacionadas – diferentes famílias de proteínas 
Motivo alfa-hélice – curva – alfa-hélice
Motivo beta – alfa - beta
Dois motivos beta-alfa-beta unidos por uma alfa-hélice – 
alinhadas em duas diferentes formas
Motivos - Domínios
Domínios – São aglomerados 
globulares constituídos por motivos 
-podem conferir às proteínas uma 
aparência multiglobular
 -os domínios podem se repetir em 
uma mesma proteína – possuem 
multidomínios 
- e exercem função biológica 
Motivos de uma proteína 
repressora que desliga a síntese 
de mRNA 
Interage com sulcos na região 
do DNA do Operador
Detalhe da figura acima 
onde as glutaminas 28 
e 29 do repressor fazem 
pontes de hidrogênio 
com as bases AT e CG 
respectivamente
Estrutura Terciária
Descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações 
de regiões com estrutura regular (alfa-hélice, folha pregueada e 
curvaturas) ou de regiões sem estrutura definida – interações através 
do grupo R
Pontes de Hidrogênio – união do grupo C=O e o próton de um grupamento NH
Interações Hidrofóbicas - 
Ligações Eletrostáticas ou Iônicas – interação de grupos de carga positiva com
 os de carga negativa – Camada de Solvatação – íon dipolo com a água
Ponte dissulfeto – ligação covalente entre cadeias laterais através de dois grupos SH de 
cisteína por desidrogenação
Manutenção da Estrutura Terciária
Estrutura Quaternária
Descreve associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) 
para compor uma proteína funcional . A estrutura quaternária é mantida por 
ligações não covalentes
•Quanto ao número de cadeias:
monoméricas:
oligoméricas:
•Quanto a forma:
fibrosa:
globular:
•Quanto à composição:
simples:
conjugadas: 
exemplos: 
hemeproteínas
lipoproteínas, 
glicoproteínas
metaloproteínas.
As proteínas podem ser classificadas:
Proteínas Fibrosas:
São aquelas que apresentam moléculas distendidas e filamentosas, 
semelhantes a longos fios. colágeno e fibrina são exemplos de 
proteínas fibrosas.
Proteínas Globulares:
Apresentam as moléculas enroladas como novelos e são 
geralmente solúveis em água formando micelas. A maioria das 
proteínas apresentam estrutura globular como, por exemplo, as 
enzimas, anticorpos, hemoglobina.
Fibroína da Seda: Fibrosa.
Proteína fibrosa obtida de larvas cultivadas
(Bicho da seda) da mariposa
Consiste de folhas  antiparalelas com as
 cadeias laterais estendendo-se paralelamente
ao eixo da fibra 
Proteína Globular: Hemoglobina (Hb), Mioglobina.
Kaestner | Dreamstime.com
Estrutura 3D da mioglobina, proteína globular 
de 153 aminoácidos, que contém um grupo 
prostético heme no centro.
Proteínas Conjugadas: componentes não protéicos.
Exemplo: grupo prostético heme (Hb e mioglobina).
Carboidratos (Glicoproteínas) servindo como marcadores biológicos.
Lipídios: (Lipoproteínas plasmáticas) servindo como transportadores 
de lipídios no sangue.
Colágenos sofre hidroxilação nos resíduos de prolina e lisina: escorbuto.
Algumas proteinas sofrem fosforilação nos residuos de serina, treonina e 
tirosina: proteínas com função enzimática.
Proteínas Conjugadas: aminoácidos modificados.
Alterações Estruturais das Proteínas: desnaturação.
Desnaturação de Proteínas
Renaturaçãoda ribonuclease
Alterações Estruturais das Proteínas: 
substituição de aminoácidos.
Elas exercem funções diversas, como:
 Catalisadores;
 Elementos estruturais(colágeno) e sistemas contráteis;
 Armazenamento(ferritina); 
 Veículos de transporte (hemoglobina); 
 Hormônios; 
 Anti-infecciosas (imunoglobulina);
Nutricional (caseína); 
Enzimáticas (lipases);
OBRIGADA.....
•STRYER, L. e col. – Bioquímica. Ed. Guanabara Koogan. Rio de 
Janeiro. 6ª ed. 2008.
•VOET, D.; VOET, J. G. - Bioquímica. Ed. ARTMED. Porto Alegre. 1ª ed. 
2006.
•DEVLIN, T.M. e col. – Manual de Bioquímica com Correlações 
Clínicas. Ed. Edgard Blucher. Tradução da 6ª ed. Americana. São 
Paulo. 2007.
•NELSON, D. L. & COX, M. M. – Lehninger Princípios de Bioquímica. 
Ed. Sarvier. São Paulo. 4ª ed. 2006.
•CAMPBELL, M.K. – Bioquímica. Ed. ARTMED. Porto Alegre. 3a ed. 
2001.
REFERENCIAS:
• Mistura de SubstânciasMistura de Substâncias
– Proteínas > 85%Proteínas > 85%
– Substâncias orgânicas e inorgânicasSubstâncias orgânicas e inorgânicas
• Defesa/ SobrevivênciaDefesa/ Sobrevivência
• Fonte de várias proteínas (toxina: neurotoxinas) Fonte de várias proteínas (toxina: neurotoxinas) 
com importantes aplicações médicas.com importantes aplicações médicas.
VenenoVeneno
•Instrumentos de pesquisa
–Substâncias de baixo peso molecular
–Relativamente fáceis de se obter
–Grande estabilidade física, pH, temperatura, força 
iônica
–Boa Seletividade
•Ferramentas moleculares no estudos dos canais 
iônicos
•Neurotoxinas -> Grande avanço no estudo da 
eletrofisiologia
•Canais de Sódio, Potássio, Cálcio
Venenos - Neurotoxinas
Fosfolipases AFosfolipases A22
Ações da PLA2
Neurotoxicidade
Citotoxicidade
Miotoxicidade
Cardiotoxicidade
Atividade Hemolítica
Atividade hemorragica/antihemorragica
Atividade Edematogênica
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