Aula 4- Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos e Proteínas
-Subunidades monoméricas que se unem para a formação de proteínas
-Todas as proteínas são sintetizadas a partir de apenas 20 aminoácidos diferentes
-Os aminoácidos também servem como precursores de biomoléculas importantes, como histamina, catecolaminas, glutationa, serotonina, etc. ou podem funcionar como neurotransmissor, como o glutamato.
Estrutura dos aminoácidos
Todos os aminoácidos, com exceção da glicina, possuem um Carbono assimétrico que se liga a um grupo amina (-NH2), uma carboxila (-COOH), um átomo de Hidrogênio (-H) e uma cadeia lateral ou Radical (R). A cadeia lateral diferencia os aminoácidos.
Forma ionizada em pH fisiológico
Os aminoácidos presentes em proteínas são L-aminoácidos
Os aminoácidos são classificados em cinco classes principais baseados nas propriedades de suas cadeias laterais (R), principalmente a polaridade
1- Aminoácidos com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas)
2- Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 
3- Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)
4- Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas)
5- Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)
Aminoácidos com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas)
* Aminoácidos essenciais
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Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas 
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* Aminoácidos essenciais
Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)
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* Aminoácidos essenciais
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas)
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* Aminoácidos essenciais
Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)
Os grupamentos sulfidrila (SH) da cisteína podem se oxidar, formando cistina 
Os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas
Pentapeptídeo Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu: 5 aminoácidos, 4 ligações peptídicas
Oxitocina- 9 resíduos de aas
Bradicinina- 9 resíduos de aas
Insulina – 2 cadeias (30 e 21aas)
Glucagon – 29 resíduos de aas
Dados moleculares de algumas proteínas
Catálise enzimática
-Transporte (Hemoglobina, transferrina, lipoproteínas, transportadores de membrana, etc.)
-Nutrição e estocagem (sementes, ferritina)
-Contração ou proteína motora (contração muscular, tubulina, dineína)
-Estrutural (colágeno, queratina)
-Defesa (anticorpos, fibrinogênio, trombina)
-Regulatória (hormônios, proteína G)
Proteínas
 Biomoléculas mais abundante nos sistemas biológicos, desempenham as mais diversas funções, como:
As proteínas podem ser simples (compostas somente por aminoácidos) ou conjugadas
Proteínas conjugadas
Organização estrutural das proteínas
Estrutura primária – Seqüencia linear de aas (ligações covalentes).
Estrutura secundária - É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína, estabilizada por pontes de hidrogênio.
a- Hélice - É a forma mais comum de estrutura secundária regular. Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta. As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice, evitando assim o impedimento estérico.
Folha b - pregueada - Envolve 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes.
Estrutura terciária - Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica. É a forma tridimensional como a proteína se enovela, estabilizada por interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos como interações eletrostáticas, hidrofóbicas, pontes dissulfeto, pontes de hidrogênio, etc.
Estrutura quaternária – Ocorre nas proteínas oligoméricas. As subunidades se mantêm unidas por forças como pontes dissulfeto, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.
Classificação quanto à forma (Fibrosas e Globulares)
Proteínas fibrosas – O colágeno, a elastina e a queratina são exemplos de proteínas fibrosas. Elas têm função estrutural. As proteínas fibrosas têm estrutura relativamente simples, obtida da repetição de aas específicos, formando estruturas secundárias regulares.
Proteínas globulares – Apresentam cadeia polipeptídica fortemente enrolada em uma forma globular ou esférica. Sua forma resulta de uma interação complexa de elementos estruturais secundários, terciários e algumas vezes quaternários. 
Estrutura e Função
Perda da estrutura tridimensional e da função por desnaturação
Exemplos de agentes desnaturantes; calor, pHs extremos, uréia, detergentes, etc.
“A conformação da proteína, ou seja, o arranjo tridimensional dos átomos na estrutura é o fator determinante na função”
A seqüência de aminoácidos da cadeia polipeptídica da proteína contém toda informação para o enovelamento da cadeia na sua estrutura tridimensional nativa.
Doenças genéticas ( alteração no gene, mutações, etc.) X Doenças conformacionais
Proteína com estrutura nativa (funcional)
Proteína parcialmente desnaturada
Renaturação com o auxílio de chaperones
Proteína proteolíticamente de degradada
Amiloidose visceral familiar (lisozima)
Polineuropatia amilóide familiar (transtirretina)
Amiloidose renal hereditária (fibrinogênio)
Doença de Alzheimer (peptídeo b-amilóide da APP)
Doenças do prion – Scrapie (ovelhas e cabras), Encefalopatia espongiforme bovina (gado), Kuru (tribo canibal de Nova guiné), Doença de Creutzfeldt-Jakob (doença rara em humanos).
Estudo dirigido
1- Descreva a estrutura geral dos aminoácidos.
2- Qual o aminoácido que não apresenta Carbono assimétrico?
3- Classifique os aminoácidos de acordo com as cadeias laterais.
4-Conceitue aminoácidos essenciais e não-essenciais. Dê exemplos.
5-Como se formam as ligações peptídicas?
6- O que você entende por extremidade N-terminal e C-terminal?
7- Quais as funções das proteínas?
8- O que são proteínas conjugadas?
9-Explique os níveis de organização das proteínas.
10- O que é desnaturação e o que isso significa para função das proteínas?
11- Classifique as proteínas quanto à forma.